DNA-蛋白质构象的统计性质研究本科毕业论文.doc

本科毕业论文
目录
1.摘要 ………………………………………………………………………(2)
2.引言 …………………………………………………………………………………(2)
3.计算方法 ……………………………………………………………………………(3)
3.1数据库…………………………………………………………………………(3)
3.2接触对的计算方法……………………………………………………………(3)
3.3长程接触对的分类……………………………………………………………(4)
3.4氨基酸间长程紧密接触对所占比例 ……………………………………………(4)
3.5每段残基间隔内接触对的平均概率 ……………………………………………(4)
3.6每个残基形成的接触对数 ………………………………………………………(5)
4.结果与讨论……………………………………………………………………………(5)
4.1不同间距每个残基形成紧密接触对的平均概率… ……………………………(6)
4.2 不同蛋白质分子在不同残基间距内接触对的概率……………………………(6)
4.3 序列残基数相同的蛋白质分子长程接触对的分布……………………………(6)
4.4不同结构蛋白的长程接触对在不同残基间距内的平均概率 …………………(7)
4.5接触对分布函数Pm ………………………………………………………………(7)
5.结束语………………………………………………………………………………… (8)
6.致谢……………………………………………………………………………………(9)
7.参考文献………………………………………………………………………………(9)
8.abstract………………………………………………………………………………(11)
9.附图表………………………………………………………………………………

DNA-蛋白质构象的统计性质研究

指导师： 作者：

摘要：DNA-蛋白质相互作用是生命存在的基本形式。本文运用计算机软件对200个DNA-蛋白质(DNA-Protein)分子进行研究，对DNA-蛋白质与球状蛋白质的性质进行比较。分析了不同氨基酸在形成长程紧密接触对(long-contacts)和短程紧密接触对(short-contacts)时的不同能力，得出疏水性氨基酸(hydrophobic amino)比亲水性氨基酸(hydrophilic amino acid)更容易形成紧密接触对；计算了DNA-蛋白质分子中氨基酸与氨基酸形成紧密接触对的平均概率，分析了概率和残基之间的间距分布情况，得出在DNA的环绕穿插的情况下紧密接触对的平均概率发生突变；计算了不同结构蛋白的长程接触对在不同残基间距内的平均概率，发现DNA-蛋白质和球状蛋白质在不同残基间距内的平均概率非常相似，它们形成长程接触对的平均概率都随着残基间隔的增加而呈逐渐减少的趋势。本文还研究了每一个残基形成接触对的能力，分析了具有相同紧密接触对的残基的分布情况，发现其满足近似表达式：，其中系数P0 =-0.43±0.39; α=12.04±0.12; β=-0.04±0.38; mc =9.03±0.12,从结构上说明了接触对对蛋白质的三级结构的形成和稳定起着非常重要的作用。
关键词：DNA-蛋白质 球状蛋白质 短、长程接触对 疏水性氨基酸 亲水性氨基酸
1、引言
蛋白质（Protein）与DNA的相互作用在分子生物学领域占有重要地位。例如，在确定和调节染色体结构、DNA复制、重组和修复、基因转录、病毒感染等方面具有很大作用。DNA-蛋白质相互作用是生命存在的基本形式[1]，是生命的延续和进化的物质基础。了解DNA-蛋白质的相互作用是了解生物生长、发育、分化、进化和疾病的基础，它对生物技术业的作用也愈加重要了。本文主要研究DNA-蛋白质（DNA-Protein）分子间紧密接触对的相互作用（residue-residue contact）[2] ，并且将DNA-Protein和球状蛋白质进行比较，找出两者的共同点和不同点。
蛋白质的基本结构单元是氨基酸，在蛋白质中出现的氨基酸共有20种。氨基酸以肽键相互连接，形成肽链。因此分析DNA-蛋白质分子中残基接触对的相互作用在研究DNA-蛋白质结构和稳定性时显得特别重要。根据DNA-蛋白质分子中α螺旋与β折叠的含量与排布不同，可以把蛋白质分子分为四种结构类型：全α蛋白，全β蛋白，α+β蛋白，α/β蛋白 [3]。这四种结构的蛋白质分子在形成紧密接触对时的能力与接触对的分布上存在较大差异，这引起很多生物化学家，生物物理学家，分子生物学家的极大兴趣，他们对此进行了大量的研究[4-17]。
Miyazawa 和 Jernigan首先研究了球状蛋白质分子中氨基酸与氨基酸的紧密接触对的相互作用[7-8]，陈进和章林溪等分析了从远程接触对来观测蛋白质结构[9]，Gromiha,和Selvaraj研究了长程作用在氨基酸折叠中的重要性[10]等。之前有人采用粗粒化蛋白质模型——单原子Cα的位置代表氨基酸的位置来统计氨基酸之间的紧密接触对，而我这里使用原子历经模型——考虑组成氨基酸的所有原子之间的距离来统计紧密接触对。当原子之间的距离小于Rc就认为形成一个原子-原子紧密接触对。这样两个氨基酸残基之间很容易形成多个原子-原子紧密接触对，通常认为形成的原子-原子紧密接触对越多，那么这两个氨基酸之间的相互作用力也越强。当然，相互作用力的大小还和形成紧密接触对的原子类型、氨基酸类型有关。这里球半径Rc取值RC =0.65nm，或者0.80nm等[9，18] 。Sobolev 等在研究紧密接触对时考虑了各种因素，开发了CSU（contact of structure units）软件[19，20]。本文我们将采用CSU软件和origin7.0软件，计算了蛋白质分子的氨基酸紧密接触对数，研究了接触对在不同间距内概率的分布及形成接触对的残基的概率分布函数等，从多个方面研究蛋白质分子中氨基酸与氨基酸的紧密接触对的热力学统计性质，并讨论不同结构类型蛋白质分子的接触对分布函数，这对于进一步了解蛋白质分子结构的形成和稳定性等方面具有十分重要的意义。
2、计算方法
2.1 数据库
在研究过程中本文对200个DNA-蛋白质分子进行分析，采用origin7.0软件和CSU软件计算DNA-蛋白质分子中氨基酸紧密接触对数。数据库中200个蛋白质分子的的原始数据来自PDB（Protein Data Bank）数据库（http://www.rcsb.org）[21，22]，PDB代码与结构类型见表1。，其中全α蛋白为39个，全β蛋白为43个，α+β蛋白分子为23个，α/β蛋白分子为40个，其它类型的蛋白质为55个。
2.2接触对的计算方法
构成蛋白质分子的氨基酸有20种，本文在讨论紧密接触对时考虑（1）二个氨基酸中原子的最近距离；（2）二个氨基酸的重叠面积；（3）二个氨基酸之间形成的氢键；（4）二个氨基酸之间的疏水-疏水紧密接触对；（5）二个氨基酸之间的疏水-亲水紧密接触对[23-29]。对于不同的DNA-蛋白质，采用CSU软件和origin7.0软件，来讨论他们的残基之间形成的紧密接触对。
这里首先确定一个残基的位置i，然后根据其它不同残基在序列中的位置j来讨论它们之间形成的紧密接触对：
若 k= |i-j|<=3，定义它们为短程接触对（short-range contact）;
若 k= |i-j|>=4，定义它们为长程接触对（long-range contact）。
2.3长程接触对的分类
在以往的研究中[10,29]，长程接触对是以十个残基间隔为一个单元进一步分为4~10；11~20；21~30；31~40；41~50；>50。这样分类在理论上是可以的，但是在统计过程中却出现有些蛋白质在残基间隔大于50这一部分的数据还很大，而<50这一部分反而相对较小，因而造成的偏差较大。因此，本文在分析过程中把长程接触对（>=4）分为以下几类：在残基间隔100以内的每10个残基间隔为一个单元，100到200之间的每20个残基间隔为一个单元，>200的以每100个残基间隔为一个单元(4~10，11~20， …, 91~100; 101~120, …;,181~200; 201~300, …, 401~500；>500)。这样，就可以减少后面部分的偏差，也增加了统计结果的有效性，从而有助于对统计结果的分析。
2.4氨基酸间长程紧密接触对所占比例
我们定义某一氨基酸形成长程氨基酸接触对中的几率为：
〈1〉
其中Ni代表某一氨基酸形成长程接触对的个数，Nj代表二十种氨基酸形成长程接触对的个数。
在研究各类氨基酸形成紧密接触对的能力而不是相互作用的时候，本文引入物理量C代表单个氨基酸残基能形成形成短程（short-range）和长程（long-rang）紧密接触对的数目，定义如下：
(i,j =Ala,asp,……,Tyr) (α=S or L) 〈2〉
我们计算不同氨基酸之间形成的紧密接触对。由于不同的氨基酸形成紧密接触对的能力是不同的，所以在不同间距内，每个残基形成接触对的数目是不同的。
2.5 每段残基间隔内接触对的平均概率
为了详细了解不同残基间隔内接触对的分布情况，我们定义某个蛋白质分子中所有接触对在残基间距为L(即相距k个残基)的范围内的接触对概率为PL：
<3>
其中nk和N分别是相距k个残基的接触对数和总的接触对数，L表示残基间距，如：1~3（短程接触对）；4~10，11~20，21~30，…，91~100；101~120，121~140，…，180~200；201~300，…，401~500；>500（长程接触对）。
定义在残基间距L内的接触对的平均概率为：
<4>
其中W表示蛋白质总数，本文中W=200，我们计算了在不同残基间距内（如：11~50，51~100，
101~200,>200）每10个残基间距的接触对的平均概率，如11~50间距内的接触对比例为22.00%，则每10个残基间距计算则为5.50%，因为这里有4*10个残基间距。（图2，3,4,5各残基间距内的接触对比例计算也类似。）还比较了四种结构蛋白的残基接触对的平均概率。
另外，我们还分析比较了序列长度相同的蛋白质分子（即序列残基数为244的15种不同的蛋白质分子）的残基接触对的平均概率。
2.6每个残基形成的接触对数
为了更直接得了解蛋白质中氨基酸与氨基酸形成残基接触对的能力。我们还定义了蛋白质分子中每个残基形成接触对的个数为m，则蛋白质中能形成m个接触对的残基的平均概率为：
（m= 1，2，3，4….） <5>
这里为蛋白质中能形成接触对数为m的残基数，M为蛋白质中残基总数。对于多个蛋白质中能形成接触对数为m的残基数，我们定义它的平均概率：
（m= 1，2，3，4….） <6>
其中W为蛋白质总数,Nm,n为在n个蛋白质分子中能形成接触对数为m的残基总数，Mn为n个蛋白质分子中的残基总数。
3、结果与讨论
3.1不同间距每个残基形成紧密接触对的平均概率
本文首先计算了在不同间距每个残基形成紧密接触对的平均概率。如图1所示，其中横座标表示20种氨基酸的类型，纵坐标标表示每一个残基形成长程接触对的平均概率。图1(a)和图1(b)分别是DNA-蛋白质和球状蛋白质在不同间距每个残基形成紧密接触对的平均概率。我们经过比较发现两者的Tyr, Leu, Trp, Met, Phe, Ile, Val和Cys的平均值都比较大，在之前的理论和实验中我们把Tyr, Leu, Trp, Met ，Phe, Ile, Val和Cys归类于疏水性氨基酸（H），余下来的氨基酸归类于亲水性氨基酸（P）.从这个实验结果我们发现疏水性氨基酸比亲水性氨基酸更容易形成紧密接触对，这个结论对于了解DNA-蛋白质和球状蛋白质结构的稳定性非常重要。
在表2中，我们给出DNA-蛋白质和球状蛋白质中每个氨基酸形成短程和长程紧密接触对的概率。我们发现在DNA-蛋白质和球状蛋白质中，氨基酸Tyr, Leu, Trp, Met, Phe, Ile, Val和Cys的CL值都比较大。同时我们发现不论是DNA-蛋白质还是球状蛋白质，20种氨基酸的CS值都比较接近。可见不同的氨基酸在形成短程紧密接触对的能力是相同的，它仅仅与蛋白质的氨基酸序列有关。
在表中我们给出了两类氨基酸（H,P）的平均CS和CL值，我们发现疏水性氨基酸的CL非常大。如果没有疏水性氨基酸，就没有长程紧密接触对，就没有DNA-蛋白质结构和球状蛋白质结构。通过对氨基酸短程和长程紧密接触对的性质进行研究，能够加深对蛋白质的了解，能帮助我们认识蛋白质的稳定和折叠问题。
3.2 不同蛋白质分子在不同残基间距内接触对的概率
本文利用公式（3），计算了不同DNA-蛋白质分子在不同残基间距内的接触对概率PL ，并且与球状蛋白质进行比较。图2和图3分别为DNA-蛋白质和球状蛋白质分子的接触对概率分布图，图2-a，2-b，2-c，2-d中四种结构类型的蛋白质分子排布依次为全α蛋白，全β蛋白，α+β蛋白，α/β蛋白，以及其他类型的蛋白，而图3标出四种结构类型。我们利用公式（4）计算出四种结构蛋白的接触对的平均概率，在图中由虚线分别给出。经过比较我们发现DNA-蛋白质和球状蛋白质的共同点和不同点。他们的共同点有：（i）由图2、图3的平均概率线可以得出：α蛋白与β蛋白在相同间距内接触对所占的概率相差较大，而α+β蛋白与α/β蛋白比较接近。（ii）图2（d）和图３(d)表示残基间距在4~10和11~50之间的概率分布曲线，概率是按每10个残基的接触对概率计算的。由图我们发现长程接触对中α类蛋白质分子形成接触对在不同间距内的概率相差较大，相对地，β类蛋白质分子形成接触对在不同间距内的概率相差较小。另外，从图2(a)(b)中我们发现α+β类型中有一个蛋白质形成紧密接触对的概率发生突变，这和球状蛋白质不同。经过观察这个蛋白质 (图12) ,我们发现1TGH-A中有一条螺旋DNA,并且贯穿蛋白质链，这使得DNA-蛋白质形成紧密接触对的几率大大增大。
此外，我们根据前面计算的四种结构蛋白的接触对的平均比例，又对DNA-蛋白质和球状蛋白质四种结构蛋白在不同间距内的平均概率进行了比较，如图4所示。发现两类蛋白质的平均概率非常相似。由图可知，在4~10残基间距内，两类蛋白质的α蛋白贡献的接触对最多将近是β蛋白的两倍。然而在11~50残基间距内，情况则相反。而且随着间距的增大，接触对占的比例越来越小，四种结构类型的蛋白质分子的平均概率也相差很小。
3.3 序列残基数相同的蛋白质分子长程接触对的分布
对于序列残基数相同，结构类型不同的蛋白质来说，在不同残基间距内长程接触对的分布存在明显的规律。我们计算了序列残基数都为244的15种蛋白质分子在不同间距内（4~10；11~50；51~100；101~200。）的概率分布，并且将之与球状蛋白质进行比较，如图5所示。其中横坐标表示蛋白质的个数，纵坐标表示10个残基间形成长程接触对的平均概率。
从图5我们发现DNA-蛋白质和球状蛋白质有着明显的区别。（i）在范围4-10内，DNA-蛋白质形成的几率小于球状蛋白质，而且相较与球状蛋白质的稳定，DNA-蛋白质有着明显的上下波动。（ii）在范围11-50内，DNA-蛋白质和球状蛋白质近乎相似，说明DNA的穿插对这一范围形成紧密接触对的能力没有影响。(iii)很明显，在范围51-100以及101-200内，DNA-蛋白质的平均概率曲线呈上升趋势，而球状蛋白质只是稳定在某一范围或者在两个固定值之间进行跳跃。在这一范围内，DNA-蛋白质形成紧密接触对的平均概率明显比球状蛋白质的平均概率大得多。这说明DNA的环绕穿越使得这一范围形成紧长程接触对的几率增大。
由此可知，对于DNA-蛋白质，仅从蛋白质分子的序列长度与不同结构类型来分析接触对的分布是不够的，穿越蛋白质的DNA对于接触对的分布也是不可忽略的，它对蛋白质分子的形成和稳定性同样具有重要的作用。
3.4不同结构蛋白的长程接触对在不同残基间距内的平均概率
我们计算了所有DNA-蛋白质在不同残基间距内长程接触对分布的平均概率，并且与球状蛋白质进行比较，如图6所示。从这两个图的比较中我们发现DNA-蛋白质和球状蛋白质非常的相似：(i)从图中我们发现不管DNA-蛋白质是DNA-蛋白质还是球状蛋白质，氨基酸与氨基酸之间相距4-10个残基，贡献的长程接触对最多，其中DNA-蛋白质占了绝对比例的16.97%，球状蛋白质占了绝对比例的15.86%。(ii)在所有蛋白质分子中，对一个残基来说，其形成长程接触对的平均概率都是随着残基间隔的增加而呈逐渐减少的趋势。
同时,我们对DNA-蛋白质四种结构蛋白的接触对平均概率分布也做了分析，如图7所示。图7中的横坐标是残基范围，纵坐标是形成长程接触对的平均概率。这里的“1”表示4-10范围，“2”表示11-20，以此类推…。由图中的平均概率分布点我们发现，DNA-蛋白质的四种结构蛋白质的接触对平均概率图和图6是非常相似的。
3.5 接触对分布函数
在研究球状蛋白质时，已经发现所有蛋白质中具有相同接触对数的残基分布符合高斯分布。为了进一步研究DNA-蛋白质的残基分布情况，以便更直观了解DNA-蛋白质的残基在形成接触对时的能力。我们采用球状蛋白质相同的方法，即运用公式<6>、<7>计算在样品蛋白质分子中具有相同接触对数的残基m的概率分布，即接触对分布函数。图8表示分布图，其中横坐标表示接触对的个数m，纵坐标表示残基的平均概率。由图8可以看出，对于具有相同的接触对m的残基分布函数在m为1~6内递增，在m为10~25内递减；在m为6~10个之间的残基概率最大，都超过10.5%。
由接触对分布函数得：当时，有最大值。这时，m= mc, mc为位于附近的分布最高点，即附近的最概然接触对。同时，我们拟合得到了残基概率的高斯分布线，由图8虚线表示，接触对分布函数为：

这里P0 =-0.43±0.39;=12.04±0.12;=0.04±0.38; mc =9.03±0.12。 从接触对分布函数及其系数取值我们可以得出最可几接触对数为9.03±0.12个，即此时残基的平均概率最大，即=12.47。
同时，我们计算了在20种氨基酸中具有相同接触对数的残基概率，并画出他们的概率分布图，如图9所示。我们发现都符合高斯分布，符合接触对分布函数。具体的系数见表3。
另外，我们还计算了20种氨基酸相互形成紧密接触对的能量比例，如表4所示。同时，我们还画出它的比例图，如图10所示。由图中我们可以看出Cys和Met的比例较低， Leu、Ile、Val、Ala的比例较高。经过分析，我们发现，Cys和Met都是含硫侧链氨基酸，如图11(a)(b)所示。巯基“-HS”的反应性高，如半胱氨酸(Cys) 在碱性溶液中容易被氧化形成二硫键，生成胱氨酸。由此我们发现Cys和Met本身在20种氨基酸中存在的几率就比较低，因此相较于其他氨基酸，它们形成紧密接触对的几率就会大大减少。Leu、Ile、Val以及Ala的侧链都是非极性的脂肪烃基侧链。从这些这些氨基酸的立体结构我们发现它们比其它氨基酸容易与周围的其他氨基酸形成紧密接触对。

4．结束语
了解DNA-蛋白质的交互作用是我们认识DNA和蛋白质的基础。本文运用计算机软件，从接触对平均概率分布，形成接触对的残基概率分布等多个方面研究DNA-蛋白质分子中氨基酸与氨基酸的紧密接触对的统计性质，并讨论了DNA-蛋白质和球状蛋白质的统计性质的区别。这对研究DNA-蛋白质分子的结构和功能来说仅仅是探索性的，由于时间仓促，知识有限，本文只是将DNA-蛋白质和球状蛋白质进行区别，事实上，还可以将蛋白质-DNA和DNA-蛋白质进行区别，对这一点还需要以后继续工作。同时，我希望我的工作能为研究这方面工作的人士提供借鉴与方便。

5．致谢
这篇论文是在王向红老师的悉心指导下完成的。在本文撰写过程中，王老师不仅耐心指导我的研究内容和方向，还不断教导我科学研究的态度和方法，这对我以后的继续学习，生活和工作都是不可缺少的。我衷心感谢王老师一直以来对我的关心与帮助！另外，还要感谢与我同组的薛施同学给予我的支持与帮助。

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Study on the statistical properties of DNA-proteins conformation

Autheor:Tu He-ping Advisor: Wang Xiang-hong
(Department of physics, Wenzhou Normal College, Wenzhou 325027 China)
Abstract: DNA-protein interactions are fundamental to the existence of life form. In this paper, we study the statistical proteins for 200 DNA-proteins samples using compute software, and compare the property of DNA- proteins with globosity proteins. We have analyzed the different ability of different amino acids become short- and long-range contact. It is found that hydrophobic amino acids can form contact easier than hydrophilic amino acids. We calculated the average probability of different residue-interval, and found that the average probability of residue-resudue contacts arises saltation when there is DNA prong the proteins. Also, we calculate the average probability of long-rang contacts of different structural classes proteins in different residue interval, and discovered that the probability distribution of DNA-protein is very similar to the one of globosity proteins. the average probability forming long-range contacts decrease when the interval of residues increase. In the end, we go insight to investigate the distribution of residues for the same number of contacts, and found that the expression of the distribution functions of long-contacts is written as:
， the coefficient is P0 =-0.43±0.39; α=12.04±0.12; β=-0.04±0.38; mc =9.03±0.12. It is very important to explain the residue-residue contacts for the third structure of proteins forming and stabilizing.

Key words: DNA-protein; globular protein; short- and long-range contact; hydrophobic amino acid; hydrophilic amino acid

附表图：
表1：蛋白质代码(protein code)
α：
1 1TRR-A 2 1TRR-B 3 1TRR-E 4 1TRR-G 5 1TRR-H
6 1TRR-J 7 1TRR-K 8 1VAS-A 9 1A36-A 10 1AIS-A
11 1AU7-A 12 1AU7-B 13 1BDH-A 14 1BG1-A 15 1BPY-A
16 1BPX-A 17 1NNE-A 18 1OH7-A 19 1OH7-B 20 1OH5-A
21 1OH6-A 22 1OH6-B 23 1P3K-B 24 1P3P-B 25 1P4E-A
26 1P4E-B 27 1P4E-D 28 1PVQ-B 29 1PVQ-A 30 1PVR-B
31 1PVR-A 32 1S32-B 33 1SAX-B 34 1SAX-A 35 1TRO-G
36 1TRO-A 37 1TRO-C 38 1TRO-E 39 1TRR-D

β:
40 1LE5-B 41 1LE9-F 42 1LE9-A 43 1LE9-B