3-2蛋白质概论.pdf

蛋白质概论-介绍蛋白质的基本组成、结构、分类、功能胰岛素胰岛素牛胰核糖核酸酶牛胰核糖核酸酶蛋白质的化学组成组成:碳50-55%,氢6-8%,氧19-24%,氮13-19%,硫0-4%各种蛋白质含氮量很接近，蛋白质中的氮含量一般为1517.6%平均为16%凯氏定氮法的基础：100克有机物中蛋白质大体含量=壹克样品中含氮的克数6.25100各类食物中蛋白质含量的百分比例为：畜、禽、鱼1020，鲜奶1.54，奶粉2527，蛋类1214，大豆及豆类2040，硬果类1525，谷类610，薯类23，蔬菜水果类约为1。1、蛋白质的组成和分类 25mg蛋白质样品溶于25ml缓冲液中，取2ml样液测得蛋白氮含量为0.2mg。问：该样品中蛋白质的百分含量是多少？三鹿奶粉事件为什三鹿奶粉事件为什么会发生？从技术么会发生？从技术角度如何避免上述角度如何避免上述时间的发生时间的发生？根据分子的形状根据分子的形状：球状球状(globular(globular protein)protein)、纤维状纤维状(fibrous(fibrous protein)protein)和和膜蛋白膜蛋白 根据功能根据功能：酶酶、调节蛋白调节蛋白、转运蛋白转运蛋白、营养和储存蛋白营养和储存蛋白、收缩蛋白收缩蛋白、结构蛋白和防御蛋白结构蛋白和防御蛋白等等 根据组成根据组成可分为可分为单纯蛋白质单纯蛋白质（simplesimple protein)protein)和和缀合蛋缀合蛋白质白质(conjugated(conjugated protein)protein)蛋白质的分类 单纯蛋白质清蛋白(albumin)：溶于水、稀酸、稀碱、稀盐，为半饱和硫酸铵沉淀,血清清蛋白、乳清蛋白球蛋白(globulin)：溶于水和不容易水两类，为半饱和硫酸氨所沉淀，血清球蛋白、肌球蛋白、植物种子球蛋白谷蛋白(glutelin)：不溶于水、醇及中性盐，但易溶于稀酸和稀碱，米谷蛋白、麦谷蛋白谷醇溶蛋白（prolamine):不溶于水和无水乙醇，溶于70%-80%乙醇,脯氨酸和酰氨较多，非极性侧链远多于极性侧链，玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白组蛋白(histone)：溶于水及稀酸，可被氨水沉淀,分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性，小牛胸腺组蛋白鱼精蛋白(protamine)：溶于水和稀酸，不溶于氨水,碱性氨基酸较多，分子呈碱性，鲑精蛋白 硬蛋白(scleroprotein)：不溶于水，稀酸和稀碱，作为结缔及保护功能的蛋白质，角蛋白、胶原、弹性蛋白缀合蛋白质 糖蛋白(glucoprotein)和粘蛋白(mucprotein)：辅基成分为半乳糖、甘露糖、已糖胺 脂蛋白(lipoprotein)：与脂结合的蛋白质 核蛋白(nucleoprotein)：辅基是核酸如脱氧核蛋白质、核糖体 磷蛋白(phosphoprotein)：磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基连相连 色蛋白（chromoprotein):蛋白质与某些色素类物质结合而成的缀合蛋白,如血红素蛋白(hemoprotein)：辅基为血红素，它是卟啉化合物，卟啉环中心含有金属 黄素蛋白(flavprotein)：辅基为黄素嘌呤二核苷酸 金属蛋白(metalloprotein)：与金属之间结合的蛋白质醇脱氢酶含锌、铁蛋白含有铁2、蛋白质分子的大小和分子量蛋白质分子量变化范围很大（6 000-1 000 000），某些蛋白质是两个或更多的蛋白质亚基通过非共价的结合而形成的，这样的蛋白质称寡聚蛋白,其分子量可以达上千万（如病毒外壳蛋白）。6.4nm5.5nm5.0nm3、蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次每种蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象蛋白质分子结构的四个层次一级结构一级结构primary structure二级结构二级结构secondary structure三级结构三级结构tertiary structure四级结构四级结构quarternary structure单体蛋白单体蛋白 寡聚蛋白寡聚蛋白4、稳定蛋白质三维结构的作用力离离子子键键离离子子键键疏水作用疏水作用“非极性基团“非极性基团被极性水分子被极性水分子排挤相互聚拢”排挤相互聚拢”作用力作用力疏疏水水作作用用范德华力范德华力分子间作用力，分子间作用力，受彼此距离受彼此距离二二硫硫键键氢氢键键氢氢键键键能肽键肽键二硫键二硫键离子键氢键氢键疏水键疏水键范德华力范德华力90kcal/mol3kcal/mol1kcal/mol1kcal/mol0.1kcal/mol这四种键能远小于共价键，称次级键次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主要的作用力,原因何在?数量巨大数量巨大5、蛋白质功能的多样性 生命体化学反应的催化剂酶，催化生物界体内的代谢反应已知有3000种以上。营养素的储存营养和存储蛋白卵清蛋白和牛奶中的酪蛋白是提供氨基酸储存的蛋白。在某些植物、细菌及动物组织中发现的铁蛋白可以贮存铁。新陈代谢的调节调节蛋白，某些蛋白是激素，具有一定的调节功能如调节蛋白，糖代谢的胰岛素，能降低血液中葡萄糖的含量；钙调素参与调节多种蛋白激酶的活性钙调素钙调素胰岛素胰岛素 体内及细胞内物质的转运转运蛋白某些蛋白质具有运输功能，他们携带小分子从一处到另一处，通过细胞膜，在血液循环中不同的组织间运载代谢物。生物体内的各种运动收缩和运动蛋白某些蛋白质赋予细胞和器官收缩能力可使其改变形状和运动，肌肉，鞭毛、微管、微丝等。细胞的结构成分结构蛋白许多蛋白质起支持细丝、薄片或者缆绳的作用，给生物结构以强度和保护,丝蛋白、角蛋白肌腱和软骨的主要成分是胶原蛋白，它具有很高的抗张强度，韧带在含有弹性蛋白，形成了蛋白质的缆绳，具有双向的抗拉强度。生物体防御与进攻的武器防御蛋白高等动物的免疫反应是有机体的一种防御机能免疫反应主要是通过蛋白质来实现的；蜂毒、蛇毒、凝血相关蛋白等1 1901年 Emil Von Behring(1854-1917)发现抗体及建立血清疗法2 1905年 Robert Koch (1843-1910)对结核病及结核杆菌的研究3 1908年 Paul Ehrlich (1854-1915)Elie Metchnikoff (1845-1916)抗体形成侧链学说免疫细胞学说-吞噬细胞的作用4 1913年Charles Richet (1850-1935)过敏反应的研究5 1919年Jules Bordet (1870-1961)补体及补体结合反应6 1930年Karl Landsteiner (1868-1943)人血型抗原7 1951年Max Theiler (1899-1972)发明抗黄热病疫苗8 1957年 Daniel Bordet (1907-)用组织胺药物治疗变态反应9 1960年F.M.Burnet (1899-1985)Peter.B.Medawar (1915-1987)克隆选择学说与获得性免疫耐受获得性免疫耐受10 1972年Rodney.R,Porter (1917-1985)Gerald.M.Edelman (1929-)抗体结构的研究11 1977年Rosalyn Yallow (1921-)建立放射免疫分析技术12 1980年 Rosalyn Yallow (1921-)Jean Dausset (1916-)George Snell免疫应答基因人HLA结构小鼠 H-2结构13 1984年Cesar Milstein (1927-)Georges.F.Kohler (1946-1995)Niels.jerne单克隆抗体技术及Ig遗传学研究单克隆抗体技术天然选择学说，免疫网络学说14 1987年Susumn Tonegawa (1939-)抗体基因及抗体多样性遗传基础15 1990年joseph E.Murray (1921-)E.Donnall Thomas (1920-)抗移植免疫排斥开展肾移植抗移植免疫排斥开展骨髓移植16 1996年Peter.Doherty (1941-)Rolf.Zinkernagel (1944-)MHC 生物学功能17 2011年Bruce A.Beutler（1957-）Jules A.Hoffmann（1941-）Ralph M.Steinman（1943-Toll样受体在固有免疫中作用的研究 树突状细胞功能的研究 信息的识别与传导受体蛋白、血型物质动物、植物、微生物对外界刺激的反应均涉及受体蛋白。如视质红质，味觉蛋白乙酰胆碱受体乙酰胆碱受体蛋白蛋白乙酰胆碱酯酶乙酰胆碱酯酶破坏掉多余乙破坏掉多余乙酰胆碱酰胆碱