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一、名词解释
蛋白质变性：理化原因影响使蛋白质生物活性丧失，溶解度下降，部队称性增高以及其余理化常数改变。
别构效应：某种不直接包括蛋白质活性物质，结合于蛋白质活性部位以外其余部位（别构部位），引发蛋白质分子构象改变，而造成蛋白质活性改变现象。
减色效应：变性DNA复性形成双螺旋结构后紫外吸收会降低。
磷氧比值：呼吸过程中无机磷消耗量和氧原子消耗量比值叫做氧磷比，氧磷比数值相当于一对电子经呼吸链传递至分子氧所产生ATP分子数。
磷酸解：在分子内经过引入一个无机磷酸，形成磷酸酯键，而使原来键断裂，实际上引入了一个磷酰基
蛋白质二级结构：指多肽链主链原子局部空间排列，不包含与肽链其余区段相互关系及侧链构象。
蛋白质三级结构：多肽链借助非共价键弯波折叠成特定走向紧密球状构象。
α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH还原当量进入线粒体呼吸链氧化。
葡萄糖异生：以非糖物质（乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、氨基酸等）作为前体合成葡萄糖作用。
酶活性中心: 酶分子中氨基酸残基侧链有不一样化学组成。其中一些与酶活性亲密相关化学基团称作酶必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具备特定空间结构区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶活性中心或活性部位
波尔效应（Bohr effect)：波尔效应:增加CO2浓度，降低PH能显著提升血红蛋白亚基间
协同效应，降低血红蛋白对O2亲和力，促进O2释放，反之，高浓度O2也能促进血红蛋白释放H+和CO2.
Hn-RNA：简称pre-mRNA，又称heterogeneous nuclear RNA,hnRNA ——真核生物mRNA前体，即最初转录生成RNA
Sanger试剂 二硝基氟苯（DNFB\FNDB）
糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖或糖原在胞液中经过糖酵解路径分解成乳酸，并产生能量过程
超二级结构：由若干个相邻二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用形成有规则，在空间上能够识别二级结构组合体。
酶原激活：酶原向有活性酶转化过程，本质是酶活性中心形成或暴露过程。
维生素：维持正常生理功效所必须，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供一类低分子有机物。
等电点：在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子趋势及程度相等，所带静电荷为零，成电中性，此时溶液pH称为氨基酸等电点。
激素：生物体内特殊组织或腺体产生，直接分泌到体液中（若是动物，则指血液，淋巴液，脑脊液，肠液），经过体液运输到特定作用部位，从而引发特殊激动效应（调整控制各种物质代谢或生理功效）一群微量有机化合物。
二、 问答题
1. 胰岛分泌激素有哪些，具备什么作用？
胰高血糖素：促使血糖增高；促使脂肪、蛋白质分解。
胰岛素：促使血糖降低：促进脂肪、蛋白质合成及糖氧化和贮存。
2. 乙酰辅酶A(乙酰CoA)和FADH分子结构含有哪些组分？
乙酰辅酶A是辅酶A乙酰化形式，能够看作是活化了乙酸。 基团 (CH3CO- = 乙酰基)与辅酶A半胱氨酸残基SH-基团相连。
FADH分子结构：

3. 维生素B1、B2在体内活性形式分别是什么？维生素B6是哪些酶辅酶？维生素A作用是什么？能够有什么物质分界生成？维生素D活性形式？作用是什么?维生素K作用是什么？肾上腺髓质分泌激素有哪些？作用是什么？
维生素B1在生物体内常以硫胺素焦磷酸辅酶形式存在。
维生素B2在生物体内氧化还原过程中起传递氢作用。
维生素B6辅酶：δ-氨基-γ酮戊酸合成酶
维生素A作用：维持上皮组织正常结构和功效，维持正常视觉(明视觉，暗视觉）
由异戊二烯构件分子生物合成。
维生素D活性形式：1,25-二羟胆钙化醇
作用：（1）维持血清钙磷浓度稳定 血钙浓度低时，诱导甲状旁腺素分泌，将其释放至肾及骨细胞。
（2）促进怀孕及哺乳期输送钙到子体
维生素K作用：促进凝血，另 维生素K还参加骨骼代谢。

肾上腺素和去甲肾上腺素（正肾上腺素）：促进糖原分解，使血糖升高。也还能够促使脂肪、氨基酸分解。
4. 重金属、有机磷农药中毒机理？
重金属中毒机理：蛋白质变性

有机磷中毒机理：这些有机磷化合物能抑制一些蛋白酶及酯酶活力，与酶分子活性部位丝氨酸羟基共价结合，从而使酶失活。强烈地抑制对神经传导关于胆碱酯酶活力，使乙酰胆碱不能分解为乙酸和胆碱，引发乙酰胆碱积累，使一些以乙酰胆碱为传导介质神经系统处于过渡兴奋状态，引发神经中毒症状。
5.酶原激活？酶特异性是指什么？举例说明酶活性调整几个主要方式？共价修饰有哪些方式？
酶原激活：酶原或前体再经蛋白酶切开，或 除去部分肽段，才能成为具备活性分子。
酶特异性：1、酶轻易失活2、酶具备很高催化效率3、酶具备高度专一性4、酶活性受到调整和控制
酶活性调整方式：1、调整酶浓度2、经过激素调整酶活性3、反馈抑制调整酶活性4、抑制剂和激活剂对酶活性调整5、其余调整方式（经过别构调控、酶原激活、酶可逆共价修饰和同工酶来调整酶活性）
共价修饰：磷酸化、腺苷酰化、尿苷酰化、ADP-核糖基化、甲基化
6.丙二酸、氟化钠、碘乙酸分别是哪个酶抑制剂？（下册79）
丙二酸：琥珀酸脱氢酶
氟化钠：烯醇化酶
碘乙酸：甘油醛-3-磷酸脱氢酶
7.快速平衡法和稳定法前提条件（假设）是什么？有什么区分？（P355）
答：假设：中间络合物学说。
区分：假定快速建立平衡，底物浓度远远大于酶浓度下ES分解成产物逆反应忽略不计，快速平衡法推导方程中米氏方程常数是Ks；稳态是指反应进行一短时间后，系统复合物ES浓度，由零逐步增加到一定数值，在一定时间内，尽管底物浓度和产物浓度不停改变，ES也在不停地生成和分解，但当ES生存速率和ES分解速率相等时，络合物ES保持不变，用稳定法推导米氏方程中米氏常数是Km。
8.DNA一级结构连接方式？DNA双螺旋类型？B-DNA详细内容是什么？P482
答：DNA一级结构连接方式：由数量庞大四种脱氧核糖核甘酸即：腺嘌呤脱氧核糖核甘酸、鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸，经过3,5-磷酸二酯键连接起来直线形或环形多聚体。
类型：A型、B型、C型、D型、E型和左手双螺旋Z型
详细内容：watson和crick所提议结构代表DNA钠盐在较高湿度下（92%）制得纤维结构，该结构称为B-DNA。它水分含量高，可能比较靠近大部分DNA在细胞中构像。是由两条反向多核苷酸链组成双螺旋，右手螺旋；为C2内式，其中碱基对倾斜角甚小，螺旋轴穿过碱基对，其大沟比小沟宽，深度则相近。
9.米氏方程计算？反应速度、米氏常数、底物浓度等？米氏常数意义，特征？（P355）
答：方程： 米氏常数：

反应速度： 底物浓度：可由米氏方程推导可得

米氏常数意义：1、Km是酶一个特征常数：其大小只与酶性质关于，而与酶浓度无关。2、Km值能够判断酶专一性和天然底物，而且有利于研究酶活性部位3、当k3<<k2时，Km=k2/k3，即Km=Ks，ES分解为反应限制速率时，Km等于ES复合物解离常数，能够作为酶和底物结合紧密程度一个度量，表示酶和底物结合亲和力大小。4、若已知某个酶Km值，就能够计算出在某一底物浓度时，其反应速率相当于Vmax百分率。5、Km值能够帮助推断某一代谢反应方向和路径。
特征：Km值随测定底物、反应温度、pH及离子强度而改变。
10.酶抑制剂类型？相互异同？
酶抑制剂类型分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶必需基团以共价键结合而引发酶活力丧失，不可经过去除抑制剂使酶复活。可逆抑制剂与酶以非共价键结合而引发酶活力降低或丧失，能够经过物理方法去除抑制剂使酶复活。
可逆抑制剂又分为竞争性抑制剂（Vmax不变，Km变大，Km’伴随【I】增加而增大）；非竞争性抑制剂（Km不变，Vmax变小，当Km’=Km时，Vmax’随【I】增大而减小）；反竞争性抑制剂（Km和Vmax都变小，而且Km’<Km，Vmax’<Vmax，即表观Km及表观Vmax都随【I】增大而减小。
11.mRNA帽子结构和ployA尾分别是什么？功效是什么？P485
mRNA5’端帽子是一个特殊结构。它由甲基化鸟苷酸经焦磷酸与mRNA5’末端核苷酸相连，形成5’-三磷酸连接。（P484）功效：①增强mRNA稳定性；②有利于核糖体对mRNA识别与结合，使翻译得以正确起始。
极大多数真核细胞mRNA 3’端有一段长约20-250聚核苷酸。Ploy（A）是在转录后经ploy（A)聚合酶作用添加上去。ployA聚合酶专一作用于mRNA，对rRNA和tRNA无作用：ployA尾巴与mRNA从细胞核到细胞质运输关于，还与mRNA半寿期关于。
12.核酸变性是什么，变性 双链DNA分子中Tm值与哪些原因关于？DNA复性作图需要测定哪些指标？
核酸变性指核酸双螺旋区氢键断裂，并不包括共价键断裂。Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA双螺旋结构降解二分之一时温度。影响原因：DNA均一性、G-C之含量、介质中离子强度。（P509）
DNA复性指变性DNA 在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构现象，它是变性一个逆转过程。指标：核苷酸对，重缔合百分比、复性反应速度Cot（P510）
13. tRNA结构特征？携带氨基酸是哪段？具备什么特征？
(1)tRNA一级结构具备以下特点： 
1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。 2）分子中含有较多修饰成份 
3）3′末端都具备CpCpA-OH结构。5′端多为pG,也有pC 4）恒定核苷酸，有十几个位臵上核苷酸在几乎全部tRNA中都不变。 
5） tRNA约占细胞总RNA15% 
(2)tRNA二级结构呈“三叶草形”组成：氨基酸臂;反密码环;二氢尿嘧啶环;TψC环;额外环。    
(3)tRNA三级结构:倒挂L字母
(4)携带氨基酸是：氨基酸臂。
（5）特征：氨基酸臂由7对碱基组成，富含鸟嘌呤，末端为ＣＣＡ。

14. 在酶纯化试验过程中，主要关注哪些指标？酶激活剂有什么作用？
酶纯化指标：总活力回收、比活力提升倍数（P337）
激活剂能提升酶活性，不过对酶作用具备一定选择性，即一个激活剂对某种酶起激活作用，而对另一个酶可能起抑制作用。同时，激活离子对于同一个酶，可因浓度不一样而起不一样作用。（P380）
15. 有两种L构型和D构型
20种：甘氨酸（Gly），

丙氨酸（Ala)，

缬氨酸（Val)，

亮氨酸（Lue），

异亮氨酸（Ile），

丝氨酸（Ser），

苏氨酸（Thr），

半胱氨酸（Cys），

甲硫氨酸（Met），

天冬氨酸（Asp），

谷氨酸（Glu），

天冬酰胺（Asn），

谷氨酰胺（Gln），

赖氨酸（Lys），

精氨酸（Arg），

组氨酸（His），

脯氨酸（Pro），

苯丙氨酸（Phe），

酪氨酸（Tyr），

色氨酸（Trp）
碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺

16. 蛋白质变性：蛋白质为大分子物质，有一定空间结构和生物学功效。在各种物理原因和化学原因作用下，蛋白质生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其余物理化学常数发生改变，这种过程称为蛋白质变性。
17. 蛋白质胶体溶液稳定原因有哪些？（299）
（1）分散相质点大小在1~100范围内，这么大小之前在动力学上是稳定，介质分子对这种质点碰撞协力不等于零，使它能在介质中作不停布朗运动。
（2）分散相质点带有同种电荷，相互排斥，不易聚集成大颗粒而沉淀
（3）分散相质点能与溶剂形成溶剂化层。比如与水形成水化层，质点有了水化层，相互间不易聚拢而聚集。
18. 维持蛋白质二级结构稳定性次级键主要有哪些，胶原蛋白二级结构？
H键 由三条α肽链组成三股螺旋

19. .胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、溴化氢分别能够断裂哪些氨基酸参加形成肽键？（P173）
胰蛋白酶：赖氨酸或者精氨酸残基羧基参加形成肽键
胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）：断裂Phe 、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基羧基端肽键
溴化氢：由甲硫氨酸残基羧基参加形成肽键

20. 蛋白质分离纯化方法有哪些？常见几个层析和电泳原理，比如，亲和层析，离子交换层析，排阻层析，电泳等？P(301-314)
①　 依照分子大小不一样纯化方法 1）透析和超出滤
2）密度梯度（区带）离心
3）凝胶过滤
②　 利用溶解度差异纯化方法 1）等电点沉淀和PH控制
2）蛋白质盐溶和盐析
3）有机溶剂分级分离法
4)温度对蛋白质溶解度影响
③　 依照电荷不一样纯化方法 1）电泳
2）聚丙烯酰胺凝胶电泳
3）毛细管电泳
4）等电聚焦
5）层析聚焦
6）电子交换层析
④　 利用选择性吸附纯化方法 1）羟磷灰石层析
2）疏水作用层析
⑤　 利用对配正确特异生物学亲和力纯化方法
⑥　 高效液相层析和快速蛋白液相层析

21. 蛋白质二级结构中a-螺旋、B-折叠详细内容是什么？a-螺旋氢键封闭环含多少原子，怎样书写？什么是肽平面？维持蛋白质三级结构次级键有哪些？（P207）
答：a-螺旋：a-螺旋是二级结构元件。它是一个重复性结构，螺旋中每个a-碳Φ和Ψ分别在-57和-47附近，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm，称为移动距离或螺距。每个残基绕轴旋转100，沿轴上升0.15nm。残基侧链伸向外侧。假如侧链不计在内，螺旋直径约为0.5nm。相邻螺圈之间形成氢键，氢键取向几乎与螺旋轴平行。（在α螺旋中多肽主链按右手或左手方向盘绕，形成右手螺旋或左手螺旋, 相邻螺圈之间形成链内氢键，组成螺旋每个Cα都取相同二面角Φ、Ψ。
B折叠：两条或多条几乎完全伸展多肽链（或同一肽链不一样肽段）侧向聚集在一起，相邻肽链主链上N-H和C=O之间形成氢链，这么多肽构象就是β-折叠。β-折叠中全部肽链都参于链间氢键形成，氢键与肽链长轴靠近垂直。多肽主链呈锯齿状折叠构象，侧链R基交替地分布在片层平面两侧。分平行式和反平行式。
a-螺旋氢键封闭环：13个 结构为：（上册P207）

肽平面：肽键具备一定程度双键性质，参加肽键六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面，此平面就是肽平面，也叫氨酰平面。
维持蛋白质三级结构次级键有：氢键、范德华力、疏水作用和盐键（离子键）
22. 氨基酸序列分析？（P169）
答：1、测定蛋白质分子中多肽链数目
2、 拆分蛋白质多肽链
3、 断开多肽链内二硫桥
4、分析每一多肽链氨基酸组成
5、判定多肽链氨基酸组成
6、裂解多肽链成较小片段7、测定各肽段氨基酸序列
8、 重建完整多肽链一级结构
9、确定半胱氨酸残基间形成S-S交联桥位置。
23.氨基酸等电点是什么？怎样改变氨基酸携带电荷？电泳方向？假如分离氨基酸，能够依据哪些原因？
在某一PH值时，氨基酸所带静电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液PH值称为该氨基酸等电点，惯用pI表示。（P133）

加入甲醛

电泳方向：全部氨基酸只要PH 大于氨基酸等电点PI会带负电，电场中向正极移动。只要PH值小于PI，就会带正电向负极移动。
原因：物质结构、溶质与溶剂间相互作用、pH、滤纸、温度
24. 蛋白质紫外吸收峰是多少？为何？核酸最大吸收峰是多少？
蛋白质在280nm波长附近有特征性吸收峰。
原因：1.其含色氨酸残基和酪氨酸残基，其分子内部存在着共轭双键，在280nm处有一吸收峰；2.肽键存在而引发，在200～220nm处有一吸收峰。
核酸对紫外吸收最大峰在260nm波长附近。
25. 红细胞中BPG（2,3-二磷酸甘油酸）产生主要由糖酵解哪个步骤？它生理意义是什么？临床血液保留通常会添加肌苷，为何？
糖酵解过程中3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸中间产物是BPG。不只在磷酸甘油酸变位酶催化过程中起着主要作用，在红细胞对氧转运中还起着调整剂作用。使脱氧血红蛋白稳定化，从而减低血红蛋白对氧亲和力。
加入肌苷，即可预防BPG下降，因为肌苷能经过红细胞膜并在胞内经一系列反应能够转变为BPG。
26. 糖异生与糖酵解区分和联络
糖异生：由简单非糖前体（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为糖(葡萄糖或糖原)过程。糖异生不是糖酵解简单逆转。即使由丙酮酸开始糖异生利用了糖酵解中七步进似平衡反应逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现酶促反应，绕过酵解过程中不可逆三个反应。糖异生确保了机体血糖水平处于正常水平。糖异生主要器官是肝。
糖酵解是指在氧气不足条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸过程，此过程中伴有少许ATP生成。这一过程是在细胞质中进行，不需要氧气，每一反应步骤基本都由特异酶催化。在缺氧条件下丙酮酸则可在乳酸脱氢酶催化下，接收磷酸丙糖脱下氢，被还原为乳酸。 而有氧条件下糖氧化分解，称为糖有氧氧化，丙酮酸可深入氧化分解生成乙酰CoA进入三羧酸循环，生成CO2和H2O。 糖有氧氧化和糖酵解在开始阶段许多步骤是完全一样，只是分解为丙酮酸以后，因为供氧条件不一样才有所分歧。 糖酵解总共包含10个连续步骤，均由对应酶催化。
总反应为：葡萄糖+2ATP+2ADP+2Pi+2NAD+ ——>2丙酮酸+4ATP+2NADH+2H++2H2O 丙酮酸（CH3COCOOH）+2NADH —可逆—>乳酸(CH3CHOHCOOH)+2NAD+ 糖酵解可分为二个阶段，活化阶段和放能阶段。
糖异生作用和糖降解作用有亲密相互协调关系。假如糖酵解作用活跃，则糖异生作用必受一定限制。假如糖酵解主要酶收到抑制，则糖异生作用酶活性就收到促进。
27. .戊糖磷酸路径中转酮酶辅助因子是什么？转移基团是什么？辅助因子：NADP+水平
基团;木同酶C1和C2
28. EMP路径，TCA循环中产生ATP或GTP和NADH 或FADH步骤哪些？每个步骤酶是什么？这两个路径反应部位是细胞哪里？限速酶是哪个？乳酸发酵意义是什么？
1)葡萄糖磷酸化 已糖激酶+Mg2+（离子）
2)果糖—6—磷酸形结果糖—1,6—二磷酸 磷酸果糖激酶+Mg2+（离子）
3)甘油醛—3—磷酸氧化成1,3—二磷酸甘油酸 甘油醛3—磷酸脱氢酶
4)1,3—二磷酸甘油酸转移高能磷酸基团形成ATP 磷酸甘油脱氢酶+Mg2+（离子）
部位：线粒体 细胞质基质
限速酶：
乳酸发酵意义：利用细菌对牛乳中乳糖发酵生产奶酪、酸奶和其余食品。
29.寡糖还原性？哪些具备还原性？多糖中淀粉和纤维素连接方式？组成单糖分别是什么？（P34、P40）
答：寡糖又叫低聚糖，按是否存在半缩醛羟基分为还原性寡糖和非还原性寡糖。乳糖、麦芽糖、纤维二塘、龙胆二糖。
淀粉连接方式：直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成多糖链。
支链淀粉:是以D-Glu经过aa-(1,4)糖苷键为主链，再以aa-(1,6)糖苷键形成份支，侧链通常含20～30个Glu残基，侧链上每隔6～7个葡萄糖残基又能形成另一支链，展现复杂分支结构。
纤维素连接方式：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来线形聚合物。
组成单糖分别均为葡萄糖
30. F1/F0ATPase活性中心位于哪个亚基？
答：B-亚基
31.糖原分解和合成过程中，关键调控酶是什么？降解产物是什么？怎样调控降解或合成？
答：调控酶：磷酸化酶和糖原合酶。降解产物：葡萄糖-1-磷酸（磷酸解），（水解）时产物是葡萄糖
调控糖原降解或合成：当磷酸化酶充分活动时，糖原合酶几乎不起作用；而当糖原合酶活跃时，磷酸化酶又受到抑制这两种酶受到效应物别构调控。这些别构效应物有ATP、葡萄糖-6-磷酸、AMP等

32.什么是呼吸链？组分是什么？有哪些方法可用来确定电子传递次序？
电子从NADH到O2（氧气）传递所经过路径形象地称为电子传递链，或称呼吸链。这条链主要有蛋白质复合体组成，大致分为4个部分，分别称为NADH-Q还原酶、琥珀酸-Q还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶。（下P118)
确定电子传递次序方法：
a.测定各种电子传递体标准氧化还原电位△E。’数值越低，其失去电子倾向越大，越轻易作为还原剂而处于呼吸链前面
b.电子传递体体外重组试验，NADH能够使NADH脱氢酶还原，但它不能直接还原细胞色素还原酶（复合体III）、细胞色素C、细胞色素氧化酶（复合体Ⅳ）。一样还原型NADH脱氧酶不能直接与细胞色素C作用，而必须经过泛醌和复合体Ⅲ。
c.利用呼吸链特殊阻断剂，阻断一些特定部位电子传递，再经过分光光度计技术分析电子传递链各组分吸收光谱改变，依照氧化还原状态，确定各组分在电子传递链中次序。
33. 化学渗透学说主要内容是什么？氧化磷酸化调整由什么决定？什么是能荷状态？数值是多少？电子传递链抑制剂有哪些？详细抑制哪些步骤？
化学渗透学说主要内容：电子传递释放出自由能和ATP合成是与一个跨线粒体内膜质子梯度相偶联，也就是，电子传递自由能驱动H+（氢离子）从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜H+电化学梯度。这个梯度电化学电势驱动ATP合成。
氧化磷酸化调整决定原因：ADP
能荷状态：是细胞中高能磷酸状态一个数量上衡量 数值：1
抑制剂及抑制步骤
1） 鱼藤酮、按密妥、杀粉蝶菌素作用：阻断在NADH-Q还原酶内传递，所以阻断了电子NADH向CoQ传递
2） 抗霉素A 作用：干扰细胞色素还原酶中电子从细胞色素bH（下标）传递作用，从而抑制电子从还原型CoQ(QH2)到细胞色素c1传递作用。
3） 氰化物，叠氮化物，—氧化碳 作用：阻断电子在细胞色素氧化酶中传递作用
34. 糖酵解产生细胞质中NADH.H+必需依靠哪些路径进入线粒体？
甘油酸-3-磷酸穿梭路径，苹果酸-天冬氨酸穿梭路径