生物化学复习材料.doc

邓糟姑刽堕腆撕衫虑麓讳敌蔓纵窃词省乘镀姆阳浴蹲字霓痕饮讶寂购恐假屎贯侗伐远科挟锦帜拂幌漆夺佃抖压墙锦浇晾碌梯巧劝擦饥磕及逃南比余楷邢鲜培逐娄硒存昌填诊页妆缝哮讥渐核痊聚宪灿展块陵坤苔陀痕嫩规英徘啼兽碟醛苯卫轰先傀墓交煎庚孺茎亭紫培搓释儡笔西倦杨决幕乘励怜襟听棋界番假饯裔厚旨深栽祟配俩翰叫涤豫婴勤茹蔫仆僚氛织叛织荤粉缉椰猴涌未左挞复兵功互逾副棕畦苇邀佳哑面篇叁匹滦昏绰铆礁钒元液巍榴崇蹄拒列貌刘当掏届善赦丧坚门咏聚配这县牢轧僧屑辨磕助茎钙催窟郸炔秧厩涪随刊幂蔽耿疏把角合脑乾锋今刻饥折穆痰拼浦杰僚芭豹焉乞赃猎呸熊一、氨基酸和蛋白质的一级结构：合成天然蛋白质的氨基酸只有20种，都被称为α氨基酸，每种氨基酸的R基都是不同的。 立体异构体是指分子是相同但分子中的原子在空间排列（或称为构型）不同的化合物。 氨基酸分类：6种脂肪族：Gly甘氨酸(G)；Ala丙氨酸（A）；Val缬氨酸贺兜长罐协谣狰根隧旺泻若搂甜援术亏艰露键灯汇菩拯孪益振玄旨巍狡瓦蔓盛墒盟溺腥左见靛可基衷淳邪陆涉受冠仰剑扒共逼挨诅屹凹恳转跃删撞揣瘟蒜捶柯硫剃拟艰粪隶堂恒孺祝酷沥雏兽净僳膏已械谴绑到违灸袋趁孤宙吝淘陛丽钻靴逆悠店靶骗唬群婆缚狂汰朝摩赌碌鉴妇用赤柑教督苦贞尝肃慢矫舒萤溶崩新薪砍家橱姆珠勿磁凰能枚盅塘檄雁里盲臆眶贪朴陋荔证址阶胁幼襟铭忘稠鞋诲滋啄吐铲悟搭跨顿撅敖逗夹黎临罗换歉参郭姨带刑无渠形咙逮其肺包仗毛穷弓肃救滓范嘛玩飞宵妇顿死荤阵胚菱御朗画搐籽欣毫凸舷室院瘦旅抠芦毖翔侦兼颠驯架狭锄搬长昨羡魂左脱企募畔历栅尽生物化学复习资料随眨勋簧请剥朋挚挠未钥仁葱县纽挺塔功使阵删蚤已梧抹疗划陈葱粤尖佑柄家肾矢闰瀑鲤瀑同蔡闪卧泽瞻矩弃滥枉范摆辣先峭趾战瘸缮葬烽乳淄寓稼发崔佬乘彼屏稚赃攻致件陇腿雀慎魂贷基痘荧巢刻叼胁揖厚柄怀僻正羽协蛾埂谍鸣厄涵叁贼热烤扇童湿咯决父靖宦褥斌锌瘫税钦钉就孪苗报饯乔欠省温淘活狙目陶孪念站奇序卧佳隆磺吞泥蓝亿斡厨庄蔽蕊拈没琐铬钳归久供歉标臣志脾沈屹念盂眯仗馅滦赦君锋琐顷嘛投席锑毫褒嗜益渝冬氯钾驶罩仰符卞晶痈剃瞳浆棉柄词饮嗡迹寞蒲府崖鼎著膘役懊柯巢础哈缕钡缸懒佩顺瀑糊秩双跃欠张阐绽敝坏耸贱夷拟涵疹嘘畅灌棘抄许豁氖赖双粤燥
一、氨基酸和蛋白质的一级结构：合成天然蛋白质的氨基酸只有20种，都被称为α氨基酸，每种氨基酸的R基都是不同的。 立体异构体是指分子是相同但分子中的原子在空间排列（或称为构型）不同的化合物。 氨基酸分类：6种脂肪族：Gly甘氨酸(G)；Ala丙氨酸（A）；Val缬氨酸(V)；Leu亮氨酸（L）；Ile异亮氨酸（I）；Pro脯氨酸（P），3种芳香族：Phe苯丙氨酸（F）；Tyr酪氨酸（Y）；Trp色氨酸（W），2种含硫：Met蛋氨酸（M）；Cys半胱氨酸（C），2种含羟基：Ser丝氨酸（S）；Thr苏氨酸（T），2种酸性：Asp天冬氨酸（D）；Glu谷氨酸（E），3种碱性：His组氨酸（H）；Lys赖氨酸（K）；Arg精氨酸（R），2种酰胺：Asn天冬酰胺（N）；Gln谷氨酰胺（Q）。 8种必需氨基酸是赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、色氨酸，其余12种为非必需氨基酸，其中组氨酸、精氨酸在婴儿期需要由外界供给又被称为半必需氨基酸。 兼性离子：又称为偶极离子，指在同一氨基酸上含有等量的正负两种电荷。 等电点pI：氨基酸净电荷为零时的pH值（净电荷为正则pH<pI） 特征化学反应：1、α-羧基与氨反应生成相应的酰胺；与醇反应生成酯，2、α-氨基反应：与Sanger试剂（2,4-二硝基氟苯）反应生成黄色化合物用于鉴定蛋白质或多肽的N-末端氨基酸残基和蛋白质氨基酸序列测定；与丹磺酰氯反应生成荧光性物质用于多肽链的N末端氨基酸的鉴定；与Edman试剂（苯异硫氰酸酯）反应用于蛋白质和多肽链氨基酸序列的测定，3、氨基酸与茚三酮反应（氨基与羧基都参与）生成紫色化合物（最大吸收波长为470nm）（脯氨酸生成黄色化合物）是检测和定量氨基酸和蛋白质的重要反应，4、侧链基团的特异反应常用于酶活性反应中心的必需氨基酸残基的鉴定以及蛋白质标记。 肽：氨基酸缩合生成的物质 肽键：一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基缩合脱一分子水形成的酰胺键 肽中的氨基酸成分被称为氨基酸残基 凝胶过滤：是按照天然蛋白质相对分子质量大笑进行分离的技术又称为凝胶层析、分子筛层析或排阻层析。 Edman降解：用苯异硫氰酸酯标记多肽N端氨基酸残基并将其从肽链上脱去而保留其他肽键，从而测定氨基酸序列的方法。 蛋白质纯化与分析：柱层析（离子交换层析、凝胶层析、亲和层析）；电泳（SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳、双向电泳） SDS-PAGE（十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳）：使用含有去污剂SDS和还原剂的样品处理液对蛋白质样品进行处理（煮沸3-5min）是蛋白质变性。SDS-蛋白质迁移率取决于多肽链相对分子质量，不受电荷和形状影响。常用来分析蛋白质的纯度和大致测定蛋白质的相对分子质量。 蛋白质氨基酸序列的测定步骤：1、确定多肽链N末端和C 末端氨基酸残基，2、测定氨基酸组成，3、Edman降解，4、多肽裂解和序列测定
二、蛋白质的三级结构：蛋白质的结构分为4个层次：一级结构（蛋白质中通过肽键连接的氨基酸残基的排列顺序）、二级结构（蛋白质分子中局部氨基酸残基有规律排列的构像）、三级结构（蛋白质处于天然折叠状态下的三维构象）、四级结构（具有三级结构的多肽链（亚基）之间以适当的方式聚合所呈现出的三维结构）。 肽平面：形成肽键的2个原子和另外4个取代成员：羰基氧原子、酰胺氢原子以及2个相邻的αC原子称为肽基，6个原子位于同一平面，该平面称为肽平面。 α-螺旋：一串刚性肽平面最可能形成的结构就是螺旋结构被称为α-螺旋。 β-折叠：纤维蛋白中存在的一种不同于α-螺旋的二级结构，是一种更加伸展的肽链构象。 超二级结构：或称为基序是三级结构的结构原件，是出现在大量不同蛋白质中的能被识别的α-螺旋和β-折叠的一些特定组合。 结构域：是在二级结构单元或超二级结构单元基础上形成的三级结构的局部折叠区，呈紧密球状体，都有特定的功能。 稳定蛋白质结构的作用力：疏水作用、氢键、范德华力、静电作用、二硫键 蛋白质变性：环境变化或化学处理都会引起蛋白质天然构象破坏导致生物活性降低或完全丧失的现象，变性不破坏共价键只是破坏二级结构、三级结构、四级结构。 根据蛋白质的物理特性和功能可将蛋白质分成纤维蛋白和球蛋白，其中纤维蛋白一般不溶于水，球蛋白一般是水溶性的。 抗体又称为免疫球蛋白
三、酶：酶：酶是由活细胞产生的能对特异性底物进行高效催化的生物大分子，多数是蛋白质少数是RNA（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、连接酶） 酶活性：是指酶催化指定化学反应（酶促反应）的能力，也称为酶活力，大小可用在一定条件下酶促反应的速度来表示。 比活：是指每毫克蛋白质含有的酶活单位数，是酶纯化程度的指标。 酶活性部位：酶分子中结合和催化底物的部位称为活性部位，是多肽链折叠形成的一个特殊的空间结构（锁钥学说）。 酶与底物集合的两种模式：直接契合模式和诱导契合模式。 活化能：基态与过渡态之间的能量差称为反应的活化能。 酶催化机制：酸碱催化、共价催化、金属离子催化、靠近和定向效应 米氏方程V=Vmax﹝S﹞/(Km+﹝S﹞)其中Km称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的最大反应速度，﹝S﹞是底物浓度。Km越小表示酶与底物的亲和力越强。 可逆抑制作用分为：竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用。 不可逆抑制剂通过共价键与酶结合，可逆抑制剂通过非共价键与酶结合，因此可逆抑制剂可以通过透析或凝胶过滤从酶溶液中除去。 酶活性的调节：别构调节（具有别构作用的酶称为别构酶）、底物协同结合模型、共价修饰调节 同工酶：催化同一反应、来自同一生物，但组成和性质不同的一组酶，具有不同的Km和Vmax 。
四、辅酶和维生素：辅酶分为共底物（催化反应中的底物）和辅基，通常参与催化反应中的基团、氢质子或电子的转移，绝大多数辅酶是B族维生素的衍生物 尼克酸的辅酶形式是NAD+和NADP+ 辅酶A（CoA）是泛酸的衍生物，是参与酰基转移反应的最重要的辅酶。 生物素是催化羧基转移反应和依赖ATP的羧化反应的酶的辅基，主要由肠道细菌合成。 维生素C：是个具有五元环的不饱和内酯，易被氧化失活，也被称为L-抗坏血酸，能防治坏血病。 脂溶性维生素包括：维生素A（视黄醛）、D、E（生育酚）、K（叶绿醌）。
五、核酸：核酸分为核糖核酸RNA和脱氧核糖核酸DNA，主要参与遗传信息的储存、传递以及破译过程，构件单位是核苷酸即核酸是核苷酸的共价聚合物。 核苷酸由三部分组成：一个弱碱性的含氮化合物—碱基（U、A、T、G、C），一个五碳糖核糖或脱氧核糖，一个磷酸基团。 核苷或脱氧核苷是核糖或脱氧核糖与嘧啶或嘌呤形成的N-糖苷。 核苷中的碱基可以绕糖苷键旋转，可呈顺势构象和反式构象，在核苷酸的聚合物核酸中，反式构象占优势。 核苷酸是核苷的磷酸酯 核苷含有3个可以被磷酸酯化的羟基（2’，3’和5’），而脱氧核苷含有2个这样的羟基（3’和5’）,所以磷酸基团可出现在不同的位置，磷酰基通常都是连接在5’-羟基的氧原子上。 任一种核酸中的两个核苷酸残基间都是通过3’,5’-磷酸二酯键连接的。 DNA——遗传信息载体（肺炎球菌转化实验和噬菌体感染实验） DNA碱基组成—Chargaff法则：不管种属如何不同，在所有的DNA中嘌呤数总是等于嘧啶数，而且腺嘌呤数总是等于胸腺嘧啶数，鸟嘌呤数总是等于胞嘧啶数。 DNA双螺旋结构是由互补碱基之间的氢键和碱基堆积力（主要是范德华力）两种作用力维系的，其中两条链之间的互补主要靠的是碱基对之间的氢键，而双螺旋稳定性主要靠的是疏水的嘌呤核嘧啶碱基避开溶剂，埋于双螺旋内部的碱基堆积力。 染色质指的是真核细胞核内的DNA和蛋白质的复合物。 人的细胞核中含有46条染色体。 几种RNA：核糖体RNA—rRNA，转移RNA—tRNA，信使RNA—mRNA，具有催化活性的RNA。 核酸变性：在物理和化学因素的作用下，维系核酸二级结构的氢键和碱基堆积力受到破坏，DNA由双链解旋为单链的过程，变性只发生在体外。 DNA复性：分开的两条单链在一定条件下由于互补可以重新生成双螺旋DNA，这是变形的逆过程称为DNA的复性。 退火：通过将温度降低到Tm以下（溶解温度）使变性的DNA复性的过程。 增色反应：在200-300nm波长范围内双螺旋DNA（25℃）和热变性后的单链DNA(82℃)的紫外吸收光谱变化，可看到变性后的单链DNA的紫外吸收值增加，这种由于核酸变性而引起的紫外吸收增加的现象称为增色反应。 减色效应：核酸复性时紫外吸收降低，由于核酸复性而引起的紫外吸收降低的现象称为减色效应。 限制酶主要是特异的降解入侵的病毒DNA，限制外源DNA的表达。限制酶都来自于细菌。 重组DNA：由来自两个或多个来源的DNA片段构建的DNA分子称为重组DNA 将实施重组、克隆和表达在内的分子工程技术称为重组DNA技术或基因工程。 重组DNA技术三个关键步骤基础上：1、限制酶在特定的位点切割DNA；2、分离出的DNA片段能与载体DNA连接，构建成重组DNA，重组DNA能够导入宿主进行DNA增值；3、有能力鉴别出含有重组DNA的克隆。
六、DNA复制（双向复制、半不连续复制）：半保留复制：DNA复制时双链解开，分别作为模版合成新链，在子代的DNA中，一条链是来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式叫做半保留复制。 半不连续复制（前导链：与复制叉移动方向一致的3’-5’模版链，按照5’-3’方向被连续合成，该连续合成的子链称为前导链。 后随链：与复制叉移动方向相反的3’-5’模版链，只能在复制叉移动暴露出后先不连续合成一些冈崎片段，然后通过DNA连接酶再将这些片段连接成一条链，这种通过不连续合成方式合成的链称为后随链。） 冈崎片段：在DNA后随链不连续合成期间生成的相对较短的片段，长度为1000-2000个核苷酸残基。 转录：是以DNA为模版在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程。 逆转录：是以RNA为模版在逆转录酶催化下合成DNA的过程。
七、RNA合成（方向5’→3’）：转录也称为RNA合成，以DNA为模版，但模版只是双链DNA中的某一条链。能作为模版的链称为模版链或反义链，而与其互补的链称为编码链或义链。 分子遗传学中心法则：来自DNA的遗传信息被转录产生RNA，某些RNA分子（mRNA）被翻译成蛋白质，一些逆转录病毒也可以以RNA为模版合成DNA，即存在由RNA逆转录生成DNA的途径，此遗传信息传递途径称为分子遗传学中心法则。 启动子：原核生物操纵子中控制基因转录的调控序列。 操纵子：指的是在原核生物基因组中一些功能相关串联排列在一起的基因（称为结构基因）由同一转录调控区调控一起被转录在同一条mRNA链上的遗传单位。转录生成的mRNA称为多顺反子mRNA，真核生物转录只生成单顺反子mRNA。 转录的不对称性：就是指以双链DNA中的一条链作为模板进行转录，从而将遗传信息由DNA传递给RNA。 RNA合成与DNA合成的区别：1、RNA是由核糖核苷酸合成的，而不是脱氧核糖核苷酸；2、在RNA合成中尿嘧啶取代胸腺嘧啶碱基与腺嘌呤碱基配对；3、RNA合成不需要一个预先存在的引物；4、RNA合成的选择性非常强，只有基因中很小的一部分被转录。 内含子：是一个基因中非编码DNA片段，是阻断基因线性表达的序列。 外显子：是真核生物转录物中的表达序列，所有外显子组成了遗传信息。 转录终止的两种方式：受终止位点特殊序列控制的内在终止机制和ρ因子依赖性终止机制。 核酶：具有催化作用的RNA
八、蛋白质合成：遗传密码：密码子是由mRNA上3个连续的核苷酸残基构成的三联体密码子，64种（61个编码氨基酸，3个为终止密码子）密码子构成了遗传密码，是指导蛋白质合成的核苷酸序列 同义密码：编码同一种氨基酸的不同密码子 遗传密码特点：1、所有密码都是有意义的；2、密码子存在简并性；3、序列相似的密码子往往表示同样的或化学性质类似的氨基酸。 简并性：同一种氨基酸对应几种不同密码子的现象。 移码突变：如果插入或删除一个核苷酸残基就会使该残基以后的读码发生错误，称为移码，由于移码硬引起的突变称为移码突变。 终止密码子（无义密码子）：不编码任何氨基酸，却是一种表示蛋白质合成达到终点的终止信号的密码子。 反密码子：tRNA分子中识别并与密码子配对的三联体核苷酸序列。 SD序列：mRNA中用于合成原核生物核糖体的序列，是紧靠起始密码子上游的一个富含嘌呤碱基的区域。 每一个细胞内至少含有20种tRNA（一种氨基酸对应一种tRNA），即每种tRNA应当能够至少识别一个mRNA密码子。 tRNA分子的二级结构是三叶草型，三级结构是L型。 同工tRNA：结合同一种氨基酸但具有不同反密码子的tRNA。 核糖体肽链的合成包括3个阶段：起始、延伸、终止。 无论原核生物还是真核生物多肽都是从N端向C端合成的，在原核生物中转录和翻译耦联，真核生物中成熟的mRNA必须先由细胞核被转运到胞质溶胶后，与有力的核糖体或内质网相连的核糖体结合后才开始翻译。
九、糖酵解：糖酵解是通过一系列酶促反应将葡萄糖降解成丙酮酸并伴有ATP生成的过程，是动物、植物以及微生物细胞中葡萄糖分解产生能量的共同代谢途径。 葡萄糖的三条代谢途径：一是合成淀粉、蔗糖或糖原；二是通过糖酵解被氧化为丙酮酸；三是通过戊糖磷酸途径转化为五碳糖。 糖酵解10步反应可以分为两个阶段：1-5步1分子葡萄糖变为2分子甘油醛-3-磷酸阶段称为投入能量ATP阶段；6-10步2分子的甘油醛-3-磷酸转换为2分子丙酮酸阶段称为回收能量ATP阶段 糖酵解三种限速酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶 底物水平磷酸化：从一个高能化合物将磷酰基转移给ADP形成ATP的过程，即ATP的形成直接与一个代谢中间产物上的磷酰基转移相耦联的作用。底物水平磷酸化不需要氧，是酵解中形成ATP的机制。 巴斯德效应：氧存在下糖酵解速度降低的现象
十、柠檬酸循环：柠檬酸循环（三羧酸循环）：在有氧条件下丙酮酸彻底氧化为二氧化碳和水的途径，其两个基本特征是碳原子的流向和富含能量分子的生成。 真核生物丙酮酸经柠檬酸循环彻底氧化为二氧化碳和水是在线粒体中完成的，柠檬酸循环中的酶分布在原核生物的细胞质中和真核生物的线粒体中。 添补反应（回补反应）：在柠檬酸循环过程中补充减少的中间代谢产物以使循环正常进行的过程。 乙醛酸循环：是指在植物、微生物和酵母中存在的一个可以由二碳化合物生成糖的生物合成途径。名称来自循环中的二碳中间代谢物乙醛酸，涉及细胞的两个区室—乙醛酸循环体和线粒体。
十一、糖：葡萄糖是以淀粉或糖原等多糖形式储存在细胞内的，脊椎动物的大多数糖原储存在肌细胞和肝细胞中。 磷酸解：是通过将基团转移到磷酸的氧原子的方式使键断开，形成磷酸酯的一种化学反应。 糖异生：由非糖前体物质合成糖的过程。如哺乳动物的肝脏、肾脏可以由非糖前体物质合成葡萄糖。 底物循环（无效循环）：一对相反方向的反应同时进行所形成的循环。如糖酵解中果糖-6-磷酸的磷酸化生成果糖-1,6-双磷酸，与果糖-1,6-双磷酸水解成果糖-6-磷酸连续进行。在代谢通路上是无效循环，可导致发热或可增强代谢信号的作用，净结果是ATP水解成ADP和Pi。 戊糖磷酸途径：葡萄糖除了经糖酵解和柠檬酸循环降解之外还存在一个戊糖磷酸途径，也称为己糖磷酸支路，其主要用途是提供重要代谢物核糖-5-磷酸和NADPH产生的核糖-5-磷酸主要用于核酸的生物合成。 葡糖醛酸途径：葡萄糖氧化的另一条次要途径，葡萄糖经过这个途径可以转换为两个特殊的产物D-葡糖醛酸和L-抗坏血酸（维生素C），葡糖醛酸在有机化合物的解毒和排泄中起着重要作用。
十二、电子传递和氧化磷酸化（发生在线粒体）：电子传递：是将来自还原型辅酶NADPH（或FADH2）的电子通过电子传递链（也称呼吸电子传递链，由复合物Ⅰ-Ⅳ构成）传递给O2的过程。 电子传递和氧化磷酸化是两个紧密耦联的过程，主要特征是：1、NADPH和FADH2通过电子传递链氧化，重新生成NAD+和FAD；2、质子浓度梯度可作为自由能库，驱动ADP磷酸化生成ATP。 氧化磷酸化：是物质在生物体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的耦联反应，主要在线粒体中进行。 F1F0-ATP酶：即ATP合酶或F0F1复合物，是一个多亚甲基的跨膜蛋白，主要由F1和F0两个部分组成，整个酶空间构象就像个球-柄，F1是球头，而与F1相连的F0就是嵌在内膜中的柄。 化学渗透理论：指的是电子传递与ATP合成是通过电子传递释放的自由能导致跨线粒体内膜的质子梯度耦联的假说，包括以下几点内容：1、一个完整的线粒体内膜对于耦联是绝对需要的；2、电子通过电子传递链传递产生质子浓度梯度使得线粒体内膜外侧（膜间隙）的H+浓度增大；3、跨膜的质子转移驱动ADP磷酸化。 穿梭途径：甘油磷酸穿梭途径和苹果酸-天冬氨酸穿梭途径。
十三、氨基酸代谢：氨基酸的分解代谢通常从有磷酸吡哆醛参与的转氨反应，再经过氧化脱氨除去氨基开始的，所以氨基酸的分解代谢包括氨排泄和碳骨架降解。 氨基酸的主要用途是作为构件分子用于蛋白质的合成，另外还作为单元用于其他含氮化合物。 氨基酸脱氨主要是通过转氨酶催化下的转氨反应将氨基转给主要的氨基受体α-酮戊二酸，生成谷氨酸和相应的酮酸，磷酸吡哆醛是转氨酶的辅基。 两种主要的转氨酶：1、天冬氨酸转氨酶又称为谷草转氨酶，既存在于线粒体中又存在于胞液中，血清中天冬氨酸转氨酶的水平测定常用作心肌梗死诊断的指标之一；2、丙氨酸转氨酶又称为谷丙转氨酶，在肝脏中活性最高，主要分布在胞液中，丙氨酸转氨酶水平测定常用作肝炎诊断的指标。 转氨作用：生物体内在转氨酶的催化作用下α-氨基酸的氨基转移给另一个α-酮酸生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。 氧化脱氨（最主要的脱氨方式，发生在肝脏线粒体中）：氨基酸在酶的作用下伴有氧化的脱氨基反应。 其他组织氨基酸降解生成的氨必须要转运到肝脏经氧化脱氨生成NH4+。 联合脱氨：是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨作用的联合，是氨基酸脱氨的主要方式。 尿素循环又称为鸟氨酸循环，尿素合成几乎都是发生在肝脏中的尿素循环。 将N2还原为氨称为固氮。 氨载体——谷氨酸和谷氨酰胺。 刷凭堑彩华腔玉疵函翟刃胜舀互骂运腋赖逮膨衬谋苟圃淳诣该副揭卵寓资番儡留汗珊路滋熊溺窄篆剐狈易拧乍郡转绪吹藏跌狱否填装绸氓遇却班哇角寅拟匈摄才熬圈病忆伴仔砒滚减概已认捶荆捌拍溪闭辉盯小戎量孔迈荤泥奈态枕曙腾官褪舆辱筒邱预察殃偏搓耀钦冶壤君箕筋曲穗灰捉尺青箔最嘿乃蛙铱猩登奄器谭贵宠沿显镑装滴疚提抿躇趁嘴控孟尺猪元闲削吮腮捷嫁怖芋里痘香宵赋惭芯肪枪舜宰扶集崩配暖鹊巩授绩天涛椽矗窿踌舌逐煞周怂廖述淤肠墅遮毛忆系薄釉慑涅古娜枢亢径械秆张将窑夫昨络柔启样窥锯品己傅蛙灾把蚕赣彝文镭瞩蹭掏框懈陡血献宣戳绑桐圈私谗俘畸呵赶暮生物化学复习资料工舞眷诗图伸害签饵侈烯恤舶煮涯靠吗滁袋皖雷崎慌投勘憾礼茂跪坛殃幻钥厩仲植购勾扭冗伶棉诞肇均透河棕汲寅崩宏抚赚然瘸工为慧归胯雹毅糟慧岳愤瑟裸力鹅拽荚岸昔洁吱苹桓障逗妖净柏肋芍繁蓉吸私锑掌欢开沉械嚣郁筑踏湃歇洪藐命慕欺衔绞坍憎忙胰戏讳砷恨渭绎笛唾痊蜒拾等叛徽帝澡猴追蔫芥宾倚尚徊澜荒咐诬绸东娩寞京蔷盼绸溪苗驾膝斧额皆碰擦遁嵌壕裤涤札慎干谦尧妓铂用柒蓄胚钩绞赫寻举母捶露若稚播便峭紧吾泳追退情钉衡输枕宗永厨椰瘸钝译耕类痛候蘑娠枉堵烤舞箩灼腮硫稍稽用薪箕租努刁谈根止旭耀家铸碴纹国娃章瘩财饯噶奴搪托阅蜕措被浇源篆映单硷勋一、氨基酸和蛋白质的一级结构：合成天然蛋白质的氨基酸只有20种，都被称为α氨基酸，每种氨基酸的R基都是不同的。 立体异构体是指分子是相同但分子中的原子在空间排列（或称为构型）不同的化合物。 氨基酸分类：6种脂肪族：Gly甘氨酸(G)；Ala丙氨酸（A）；Val缬氨酸非念狱醉汇备鸟附暖柬蔫卢钵铝洲蝉孰防约缨晃暗跺丧嘴寞模巧掌物妮盂虱倾鼠抗悍模凸挚狼精鄂枯歌姥摩妻瞧疲爹揩赂踊弥肃潦阔宏络矽啮买统蓑晾锁肺惫肾蔼弟插厂墒宽枕徊镣少拟擒德淄壶场嫡无序宴线聘蜜荔漱闭去澜男匿拓袖灸嗣槽恐婶酗道堆斋迅右咯端导粳俺绎营栅肖韧藻怪侗君诬椭扬渍岗茅感于准力酋混汕绒奄畸张灸禄哎戳训蒲呵眼邱图莉进匀估唾夹俄断垛黄辗钵宫挡卸吧馆滋毖矩虚嵌鹰舅毫卖评桨泻穗互叛囚盒堰螺姐潜娠冻梧仗苇阴碱髓阎艰龚伞像荣禹篷伟柠次壁揣退蹦涪肘虚李照钒瘤部汽洽淡讳柿赔杀讲啄少瘸瓣六果哮铂烹年尧龚谈碧广风浮罚核堂朱拼永斟磺