2024年名校博士生入学考试生物化学试题汇总.doc

中山大学医学院博士生入学考试－生物化学
一、名词解释   
1、端粒酶  2、嘌呤核苷酸循环  3、断裂基因   4、模序  5、抑癌基因    6、RT-PCR  
7、密码子摆动性  8、核心酶  9、解偶联机制  10、顺式作用元件   
二、简答题
1、血红蛋白氧离曲线为何呈S形？  
2、DNA双螺旋结构的特点？
3、酶促反应的机制
4、维生素B12为何能导致巨幼红细胞性贫血？  
5、IP3、DAG是什么？其在信号传导中的作用是什么？
三、问答题  
1、试述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功效的关系。
2、试述人类基因组计划的内容、意义，以及后基因组计划的研究方向。
3、以操纵子理论阐明：细菌怎样利用乳糖作为碳源？当葡萄糖与乳糖共存时，怎样调整？
4、1分子葡萄糖子体内完全氧化生成38个ATP：  
（1）各个途径以及其中的能量生成？  
（2）NADH进入线粒体的途径？  
（3）NADH的呼吸链组成？  
5、试述血浆脂蛋白分类及作用，载脂蛋白的含义，作用。LDL升高、HDL减少为何导致动脉粥样硬化？
中山大学医学院博士生入学考试－生物化学
一、选择题
1、限制性内切酶识别的序列是
A、粘性末端 B、回文结构C、TATAAT D、聚腺苷酸 E、AATAA   
2、由氨基酸生成糖的过程称为
A、糖酵解 B、糖原分解作用 C、糖异生作用 D、糖原合成作用
3、四氢叶酸不是下列哪种基团或化合物的载体？   
A、-CHO B、CO2   C、-CH= D、-CH3   E、-CH=NH ;   
4、细胞色素aa3的重要特点是   
A、可使电子直接传递给氧分子的细胞色素氧化酶     
B、以铁卟啉为辅基的递氢体   
C、是递电子的不需氧脱氢酶   
D、是分子中含铜的递氢体   E、含有核黄素   
5、转氨酶的辅酶含有哪种维生素？  
A、Vit B1 B、Vit B2    C、Vit PP D、Vit B6   E、Vit B12
6、下列哪种成份的含量高，则双螺旋DNA的溶解温度也增高？   
A、G+G B、C+T  C、A+T D、A+G E、A+C     
7、胆红素在肝脏中的转变重要是  
A、转变成胆绿素 B、受加单氧化酶体系氧化
C、与葡萄糖醛酸结合 D、与清蛋白结合 E、直接排除   
8、密度最低的血浆脂蛋白是
A、VLDL B、  C、MDL D、HDL E、CM   
9、操纵子的基因体现调控系统属于  
A、复制水平调整 B、转录水平调整  
C、翻译水平调整 D、逆转录水平调整 E、翻译后水平调整
10、有关DNA复制，下列哪项论述是错误的？   
A、原料是4种dNTP B、链的合成方向是
C、以DNA链为模板 D、复制的DNA与亲代的DNA完全相同 E、复制的DNA需要剪切加工   
二、名词解释     
1、酮体   2、基因 3、肽链   4、锌指   5、核酶6、糖异生   7、胆色素  8、复制叉  
9、Km 10、一碳单位
三、简答题  
1、什么是反式作用因子？   
2、简述脂蛋白的种类。  
3、细胞内信号传导的重要途径有哪几个？
4、什么是冈崎片段？  
5、哪些氨基酸是必须氨基酸？  
6、何谓遗传密码的简并性？  
四、论述题
1、讨论下列代谢途径的重要性A、尿素循环B、甲硫氨酸循环   
2、试述生物转化反应的类型。  
3、可逆性抑制作用有哪些类型？试比较它们的特点。
复旦大学医学部博士入学考试试题-- 生物化学
名词：核酶 中心法则 模序 操纵子
问答题：
1.举例阐明蛋白质一级结构空间结构与功效的关系
2.举例阐明竞争性抑制的定义及在实践中的应用
3.氨的起源和去路
4. 举例阐明端粒和端粒酶的作用
复旦大学医学部博士入学考试试题-- 生物化学
一、名解4x10
质粒 转染 核酶 胆固醇逆向转运 核酸杂交 PCR 离子互换柱层析
蛋白质结构域 G蛋白 蛋白质变性
二、简答 15x4
1蛋白质分离的措施与原理
2酶抑制剂的临床应用
3基因工程的基本步骤和原理
4蛋白质与核酸相互作用的机理和举例
中国海洋大学博士入学考试试题-- 生物化学（水产类）
名词解释：
β－氧化 酶原激活 sRNA 生物积累 蛋白质组
简答题：
1维持蛋白质的结构力。
2糖蛋白定义？生物功效是什么？
3抗生素定义？作用机理是什么？
4TCA循环的意义。
问答题：
1蛋白质变性的原因有哪些？
2举例阐明核酸、蛋白质的相互作用引起的功效。
3举例：海洋多糖的成份？功效？
4举例阐明分析一个活性成份提取路线。
5举例阐明酶技术在食品工业中的应用。
中国海洋大学博士入学考试试题-- 生物化学
名词解释：
抗体酶 乳糜微粒 生糖氨基酸 谷胱甘肽 粘多糖
问答题：
1什么是核酶？论述其意义。
2糖异生是什么？有何意义？
3DNA变性是怎么回事？DNA和RNA的变性曲线有何不一样？
4影响酶催化效率的原因有哪些？
5从构型、构象角度论述蛋白质的一级至四级结构，并阐明他们之间的关系
中国海洋大学博士入学考试试题-- 生物化学
名词解释：
凝集素 抗体酶 花生四烯酸 谷胱甘肽 反转录 β－氧化
简答：
1为何说葡萄糖具备强还原性？
2简述三羧酸循环的过程。（同时搞清楚糖酵解、三羧酸循环、C3途径）
论述：
1从构形构象角度论述蛋白质一至四级结构。
2影响酶活性的原因有哪些？
中国海洋大学博士入学考试试题-- 生物化学
名词解释：
Edman降解法 蛋白质组 反义RNA 分子伴侣 糖蛋白和蛋白聚糖 共价催化 信号肽
A、B、Z－DNA 同工酶
问答题：
1概述可作为纯化蛋白质的性质和据此发展的措施。
2何为酶的抑制剂？其重要类别及各自特点是什么？
3简述分子杂交（核酸、蛋白质等）的种类合用范围及特点。
4请从生物化学角度评论目前市场的“核酸营养液”。
5激素的化学本质及作用机理是什么？
6比较原核生物和真核生物基因体现调控的异同点。
中国农业大学研究生入学考试－生物化学
1、试述血红蛋白的结构特点，血液中的氧分压、二氧化碳浓度、氢离子浓度对其与氧结合的调整作用？；血红蛋白和肌红蛋白的相同和区分？
2、 怎样确保蛋白质翻译的忠实性？
3、 肉毒碱在脂肪代谢中的生理功效？
4、 名词解释（16个）：如：蛋白质变性、增色效应、磷酸果糖激酶、ATP/ADP等Km值。
5、 Trp操纵子等
6、 转录与翻译
7、 三种分离蛋白质的措施
8、 脂肪、糖和蛋白质代谢的关系，阐明其联系的核心酶
9、 羊毛缩水的机制？
1999年中国农业大学研究生入学考试－生物化学
1、反刍动物蛋白质代谢特点。
2、 阐明下列问题：（1）脂肪组织缺乏己糖激酶；（2）肝脏缺乏葡萄糖-6-磷酶酶；（3）肌肉组织中缺乏酰基转移酶。
3、 双链DNA变性后，为何紫外吸取增加。
4、 生长膜为双分子层，阐明Pro嵌入其中的机理。
5、 乳糖操纵子为正调控，阐明其机理。
6、 AA分类，各举一例阐明。
7、 能否由多肽AA次序推导出mRNA碱基次序，阐明其理由。
8、 何谓wobble 假说。
9、 阐明抗体多样性的分子基础。
10、 阐明反刍动物糖原异生的重要性。
1998年中国农业大学研究生入学考试－生物化学
1、 蛋白质二级结构定义并举例阐明。
2、 AA滴定曲线的定义与含义。
3、 Km值计算措施。
4、 反刍动物能量起源。
5、 原核、真核生物基因体现区分。
6、 tRNA反密码定义；Wobble Hyothesis内容。
7、 概念：肽键、多肽、操纵子、DNA半保存复制、核小体、过瘤胃蛋白。
1997年中国农业大学研究生入学考试－生物化学
1、 反刍动物的蛋白质代谢。
2、 蛋白质的一级结构及其在结构层次中的作用。
3、 酮体的生成？它与糖代谢的关系。
4、 羊毛衫热水洗涤后轻易皱缩，而蚕丝蛋白则没有这种现象，为何？
5、 真核生物与原核生物DNA复制的不一样之处？DNA复制具备什么条件？
6、 当溶液的PH为丙氨酸等电点时，它以什么形式存在？
7、 操纵子与操纵基因的概念？它们在基因体现中的作用？
8、 核糖体的功效？真核与原核生物核糖体的不一样？
9、 氨基酸层析的分离依据于氨基酸的那些特性？离子互换层析中选择洗脱液应当那些原因？
1996年中国农业大学研究生入学考试－生物化学
1、 DNA双螺旋结构中除Waston-Crick提出的外，尚有哪些，阐明其结构。
2、 蛋白质的右手螺旋结构。
3、 DNA的超螺旋结构？哪些DNA结构易形成超螺旋结构。
4、 用蛋白质结构特点阐明抗原、抗体结合的机理。
5、 反刍动物利用纤维素的代谢过程。
6、 真核生物mRNA结构特点。
7、 蛋白质中Lys的测定措施。
8、 肽、肽键、肽链、蛋白质的概念
9、 计算等电点。
10、 体液PH调控机制。
11、 复制、转录何以确保其忠实性。
1995年中国农业大学研究生入学考试－生物化学
1、 下列三种符号各代表那种氨基酸：Leu、Ile、Val，阐明其代谢特点。
2、 肝脏在动物代谢中的作用。
3、 乙酰辅酶A的代谢途径。
4、 举例阐明核酸和蛋白质的相互作用。
5、 蛋白质的二级结构。
6、 DNA的半保存复制怎样用试验证明。
7、 密码子和反密码子的区分。
8、 复制叉的结构。
北京医科大学博士入学考试试题－－生物化学
1.  结合实例阐明“生物信息大分子”的概念。都包括哪些类物质分子。简明阐明其执行“信息功效”的要素。
2.  何谓“基本转录因子”，写出6个以上的名称。依照你的了解，判断“类固醇激素受体属于基本转录因子”是否正确，为何？请简明阐明类固醇激素受体调整基因体现的机制。
3.  解释“同工酶”概念，简明阐明严格辨别同工酶方略。写出设计酶活性测定体系的注意事项。
4.  解释“维生素”概念，丙酮酸脱氢酶系中包括那些维生素？各以何种形式参加酶系组成。写出维生素D在体内重要代谢过程。
5.  写出胆固醇合成的原料，限速酶，在血液内重要运输形式，以及6中以上在体内重要转化物的名称。
6.  以填空形式考苯丙氨酸和落氨酸的分解代谢过程。
7.  端粒，端粒酶的概念，其特殊的生物学功效。
8.  肝脏生物转化的概念，特点，反应类型。胆红素在肝内转化后的产物，以何种形式排出体外。
9.  血浆蛋白质重要成份及生理功效。
北京医科大学博士入学考试试题－－生物化学
1.人类基因组的概念，内容和意义。
2.transgene的概念，怎样重组，定位，筛选，检测？
3.图示PKA.PKC.TPK在信号传导中的作用。
4.蛋白质变性与DNA变性的区分与应用。
5.肝脏在生物代谢中的作用，假如肝脏发生严重损伤，也许会发生什么变化？
6.比较酶的别构调整与化学修饰调整的异同，及各自在代谢中的作用。
7.具5例辅酶，他们的结构，组成及催化的反应式。
8.有一个α-酮酸参加了糖，尿素，氨基酸，核苷酸代谢，是哪一个。写出它从葡萄糖开始的反应过程，参加尿素代谢的过程，以及参加核苷酸代谢的过程。
北京医科大学博士入学考试试题－－生物化学
1.名词解释
1.chemical shift 2 .florescence anisotropy 3.spin labelling 4.dichroicratio 5.relaxation time 6.lipidpolymorphism 7.phase separation 8.active oxygen 9.secondary structure10.sensitized fluorescence 11.adtivc transport 12.ion pump 13.ion channel 14.patch clamp 15.ceii adhesion 16.free radical 17.modeling 18.feedback 19.biocybernetics 20.information processing
二.问答题
1.举出一个研究生物膜上脂质分子排列有序程度的措施,栀要阐明其原理
2.阐明维持蛋白质二级结构的力的特点.
3.栀要阐明红外光谱再研究生物分子结构中应用.
4.解释脂双层发生相变的分子机理
5.机体中离子地细胞内、外浓度不一样,是什么原因决定的?细胞怎样利用这种差异作功?
6.简述影响细胞粘着的原因?
7.细胞内钙浓度增加的重要原因有那些?
8.膜片箱技术的用途是什么?有何优点?
9.什么是线性系统和非现性系统?其重要的不一样特性是什么?
10.体内稳态系统重要是靠什么控制步骤来保持系统稳态特性的?
同济医科大学博士入学考试试题－－生物化学
一、名词解释
1、Apolipopprotein
2、ribozyme
3、cyclin-dependent kinases
4、antisense RNA
5、反式作用因子
二、简答题
１、糖蛋白寡糖链的作用。
２、Ｇ蛋白和膜受体介导的信号转导途径有那些。
３、氨在血液中的转运。
三、问答题
１、何谓ＤＮＡ克隆？论述ＤＮＡ克隆的基本过程。
２、糖代谢过程中产生的丙酮酸最后参加那些代谢过程。
３、真核生物顺式作用元件的组成与作用。
同济医科大学博士入学考试试题－－生物化学
一名词解释（共5小题，每题3分，共15分）
1.信号肽 2.一炭单位 3.糖酵解 4.编码链 5.核酸分子杂交
二问答题
1.试述酮体的生成代谢？酮体代谢有何生理意义？（15分）
2.试述乳糖操纵子基因体现的正调控和负调控的机制及其生理学意义。（15分）
3.目前以为高甘油三酯血症也是致动脉粥样硬化的独立危险原因，试述其理由和机制。（15分）
4.试述基因治疗的基本程序。（20分）
5.举例阐明受体型酪氨酸蛋白激酶的信号转导途径。（20分）
同济医科大学博士入学考试试题－－生物化学
一名词解释
1丙酮酸羧化支路 2米氏常数Km 3基因组 4基因工程 5顺式作用元件
二问答题
1DNA复制的高度保真性的机制
2何谓基因治疗？并述基因治疗的方略
3蛋白质翻译起始复合物的形成过程
4Ox-LDL更易致动脉粥样硬化的机制
三选答题
1重要细胞凋亡因子有哪些？作用机制怎样？
2举例阐明操纵子的正负性调控。
协和医科大学学博士入学考试试题－－生物化学
1 名词解释16分
复合脂质 氧化磷酸化 糖原脱支酶 酮体
2 填空9分 略
3 选择15分 略
4 论述题16分
1）TATA box 及其功效
2）胆汁酸的生理作用
5 选择题 9分 略
6 简答题20分
1）tRNA中常出现次黄嘌呤，为何
2）只有偶数碳原子的脂肪酸氧化时才能产生乙酰辅酶A吗，为何
3）写出一段反式串联结构的DNA序列不少于10bp，并画出二级结构草图
4）大肠杆菌冈崎片断一般有多少bp,怎样连接
7 填空题7分 略
8 名词解释3分
结构域
9 简答题5分
第二信使学说
军事医学科学院博士入学考试试题--生物化学
1. 基因组计划:
2. 端粒酶:
3. 磷酸戊糖途径:
4. 芳香族氨基酸:
5. 活性蛋氨酸(Sam)
6. 怎样通过核酸序列推测未知蛋白质的氨基酸序列？
7. 核酸变性－复性和核酸紫外吸取特性的化学本质及其在生物学研究中的应用？
8. PIP2信号传导途径？其第二信使是什么？
9. DNA以何种方式复制？怎样确保复制的忠实性？
10. 体内ATP生成的两种重要方式？在真核细胞中生成部位？怎样转运至胞质？
11. 磷脂酰肌醇透膜传导机制及第二信使。
12. 蛋白质组与基因组的比较？
13. Ras/MAPK途径
14. Anfinsen理论（一级结构决定高级结构）
1998年军事医学科学院博士生入学考试－生物化学
一、名词解释（5×5分）
1、抗体酶 2、克隆动物 3、PKC 4、线粒体ATP合成酶系 5、G蛋白
二、问答题（15×5分）
1、酶的竞争与非竞争性抑制的区分？动力学上怎样区分？
2、蛋白质纯度判定有哪几个措施？基本原理是什么？
3、生物膜上蛋白质担任的膜功效重要有哪三种？分别举例阐明。
4.何谓蛋白质磷酸化作用？宻属于哪类酶学修饰？此种修饰有何特点？
5、基因文库和cDNA文库的重要区分是什么？建立这两种文库各需要哪些步骤？
6、真核细胞rRNA转录后加工有哪些步骤？其研究进展导致哪些理论及应用上的重大突破？
7、下列试剂常被用于蛋白质化学：
CNBr   丹磺酰氯   脲   6mol/L HCL   b-巯基乙醇
水后茚三酮   胰蛋白酶   异硫氢酸酯   过甲酸   糜蛋白酶
其中哪一个最适合完成下列任务？
（1）小肽氨基酸次序
（2）肽氨基酸末端残基（肽量 < 10-7）
（3）不含S-S的蛋白变性，有S-S时怎样？
（4）芳香族
（5）甲硫氨酸
（6）Cys   Arg
1999年中山大学医学院博士生入学考试－生物化学
一、名词
1、蛋白质一级结构 2、锌指 3、糖酵解 4、三羧酸循环 5、一碳单位 6、Bohr效应
二、问答
1、转录与复制的异同点，
2、磷酸戊糖途径的生理意义，
3、酮体的生理意义
4、丙氨酸－葡萄糖循环
5、核酸内切酶的命名标准
1998年中山大学医学院博士生入学考试－生物化学
一、  名词解释
1、纤维蛋白酶原 2、基因转化
二、问答
1、DNA核酸内切酶作用位点
2、RNA聚合酶真核与原核的区分
3、举例阐明蛋白水平酶的作用
4、cAMP的转录调控
5、Hb与Mb的不一样
6、真核生物mRNA的修饰与剪切
7、脂肪酸的分解过程为何称β－氧化
中山医科大学博士生入学考试－生物化学
一、名词解释（10*3）
1.分子伴侣、2.随从链、3.尿素循环、4.基因诊疗、5.基因重组、6.底物水平磷酸化、7.一碳单位、8.生物转化、9.KLENOW 片段、10.邻近效应
二、简答题（8*5）
1、a－螺旋的特点
2、DNA双螺旋的类型及结构特点
3、遗传密码的特点
4、红细胞糖代谢的特点
5、mRNA的加工修饰包括哪些内容
6、真核基因组的结构特点
7、假如一酶与底物作用的反应曲线成“S”型，解释其原因
8、NADPH参加反应的类型
三、论述题（3*10）
1、人类基因组计划已经完成，此后分子生物学的工作重点应当是什么？
2、为何在缺氧的条件下，糖酵解反应能够连续进行？
3、假如要用基因工程措施生产胰岛素，怎样取得胰岛素基因？
北京大学医学部博士生入学考试－生物化学
1、结合实例阐明“生物信息大分子”的概念。都包括哪些类物质分子。简明阐明其执行“信息功效”的要素。
　　2、何谓“基本转录因子”，写出6个以上的名称。依照你的了解，判断“类固醇激素受体属于基本转录因子”是否正确，为何？请简明阐明类固醇激素受体调整基因体现的机制。
　　3、解释“同工酶”概念，简明阐明严格辨别同工酶方略。写出设计酶活性测定体系的注意事项。
　　4、解释“维生素”概念，丙酮酸脱氢酶系中包括那些维生素？各以何种形式参加酶系组成。写出维生素D在体内重要代谢过程。
　　5、写出胆固醇合成的原料，限速酶，在血液内重要运输形式，以及6中以上在体内重要转化物的名称。
　　6、以填空形式考苯丙氨酸和落氨酸的分解代谢过程。
　　7、端粒，端粒酶的概念，其特殊的生物学功效。
　　8、肝脏生物转化的概念，特点，反应类型。胆红素在肝内转化后的产物，以何种形式排出体外。

中国科学院遗传与发育生物学研究所
博士研究生生物化学入学试题
1996年
1. 请依照功效对蛋白质分类，并举例阐明。（10分）
1. DNA的变性与蛋白质变性有何不一样，理由是什么？（10分）
2. 列出你所懂得的具备DNA外切酶活性的酶及它们在分子生物学研究中的应用。（10分）
3. 举例阐明蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸次序中。（12分）
4. 以图示阐明：（22分）
a.真核生物基因体现的调整，指出哪些在细胞核中进行，哪些在胞质中进行。
b.哺乳动物的ATP循环，请解释为何说ATP是“自然界的货币”。
6. 怎样利用DNA序列分析措施确定DNA序列中与蛋白质结合的区域？（12分）
7. 生物膜的不对称的拓扑结构是由什么维持的？它对生物膜的哪些功效是必需的？（12分）
8. C3植物和C4植物有何差异？有人提出用基因工程伎俩将C3植物改导致C4植物，你以为是否可行？为何？（12分）
1997年
一、名词解释：（40分）
1、蛋白质的去折叠与再折叠 5、RNA－酶
2、差向异构体 6、抗体酶
3、冈崎片段 7、Z－DNA
4、信号肽 8、酮体
二、何谓同工酶？试述同工酶分析的原理及应用。 （12分）
三、简述生物膜流体镶嵌模型的要点。什么是膜脂的多形性，非双脂层结构的生理意义是什么。（12分）
四、什么是反义RNA？举例阐明它的理论和实践意义。（12分）
五、列举四种不一样类型的PCR技术的原理及应用。 （12分）
六、影响DNA变性和复性的条件是什么？怎样依照DNA复性和反应动力学分离基因组中重复频率不一样的序列？（12分）
1998年
一、名词解释：（40分）
1. 糖蛋白和蛋白聚糖
1. 多酶体系
2. 共价催化
3. A、B和ZDNA
4. 糖异生
5. 非蛋白质性氨基酸
6. 蛋白质的四级结构
7. 离子泵
8. 逆转录转座子（retrotransposon）
9. 亲和层析
二、哪种类型的蛋白质适合用于系统学研究？为何？比较在系统学研究中的依据蛋白质分析的技术和依据DNA分析的技术。（15分）
三、阐明核酸变性的特点及此特点为分子生物学研究提供的试验措施及也许处理的问题。（12分）
四、图示多肽合成后的空间输送中信号肽的识别过程。（9分）
五、什么是酶活性中心？怎样判明酶活性中心？（12分）
六、请阐明基因组和蛋白质组概念及二者的关系，假如已知某物种的基因组全序列是否表示该物种的蛋白质组也已破译?（12分）
1999年
1. 简述决定蛋白质构象的作用力。（8分）
2. 举例阐明蛋白质结构的可逆变化与该蛋白质功效间的关系。（14分）
3. 跨膜运输中积极运输与被动运输的区分及生物学意义。（14分）
4. 肽聚糖的结构及在机体中的功效。（14分）
5. 简述影响细胞中某一基因体现的原因。（14分）
6. 举例阐明作为调整蛋白的蛋白激酶在生命活动中的作用。（14分）
7. 近十年来发觉了十余种生长因子，例如，表皮生长因子、神经生长因子等，你能说出他们的共同点吗？（8分）
8. 简述后基因组（蛋白组）的重要研究方略。（14分）

1． 酶蛋白的构象决定了酶对底物的专一性，请描述并图示酶与底物相互关系的几个学说。（20分）
2． 什么是DNA的半保存复制和半不连续复制？怎样证明？真核细胞与原核细胞的DNA复制有何不一样？（20分）
3． 概述可作为纯化依据的蛋白质性质及据此发展的措施。（20分）
4． 简述酵解和发酵两个过程并阐明二者的异同。（15分）
5． 吃多了高蛋白食物为何需要多喝水？（10分）
6． 在非极端环境的生物体中是否存在氰化物不敏感的呼吸作
用？假如有，其也许的生物学意义是什么？（5分）
如下两题中任选一题（10分）
7． 概述植物或微生物细胞感应（应答）环境刺激因子（如养分
缺乏、热、冷、干旱、强光等）的也许的生物化学过程模式。
8． 细胞编程性死亡又称细胞凋亡是细胞的一个基本生命现象，
请论述细胞凋亡的生物学意义及重要生物化学特性。

1. 请阐明蛋白质间最重要的原子相互作用。（15分）
2. 蛋白质的测活是蛋白纯化过程中的重要组成部分，能够从哪些方面来考虑建立一个迅速、简便、定量的测活措施。（15分）
3. 质膜是细胞的第一屏障，请概述小分子通过质膜的转运机 制。（15分）
4. 举例阐明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸结构。（15分）
5. 利用免疫学的措施能开展哪些分子生物学研究？（15分）
6. “一个基因一个蛋白”的说法对吗？为何？（12分）
7. 请从生化角度评论目前市售的“核酸营养液”。（13分）

注：请将试卷写在答题纸上；不用抄题，但要写请题号；初稿纸上答题无效。
一、 名词解释：（20分）
1. 同源蛋白质 (homologous protein)
2. 构 型 (configuration)
3. 构 象 (conformation)
4. 钙调蛋白 (calmodulin, CAM or CaM)
5. 逆转座子 (retrotransposon)
二、以动物细胞或植物细胞为例阐明细胞中的膜结构及其功效。（12分）
三、在研究位置基因的功效时往往采取推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功效的蛋白质的氨基酸序列比较来推断，你以为这种比较应采取什么标准？为何？（12分）
四、真核基因在原核细胞中体现的蛋白质常常失去生物活性，为何？举例阐明。（12分）
五、简述信号肽的结构特点、功效和从蛋白质产物中切除的机理。（12分）
六、分子筛、离子互换和亲和层析是三种分离、醇化蛋白质的措施，你怎样依照所要分离、纯化的蛋白质的性质选择使用。（12分）
七、酶联免疫吸附试验（ELISA）的基本原理是什么？怎样用此措施检测样品中的抗原和抗体？（12分）
八、某一个蛋白，SDS凝胶电泳表白其分子量位于16900于37100标准带之间，当用巯基乙醇和碘乙酸处理该蛋白后经SDS凝胶电泳分析仍得到一条带，但分子量接近标准带13370处，请推断此蛋白质的结构？为何第二次用前要加碘乙酸？（8分）

一、简明解释下列名词（每词5分，共30分）
1、寡糖与多糖 2、端粒酶
3、酮体 4、生糖氨基酸与生酮氨基酸
5、终止子和终止因子 6、分子伴侣（molecular chaperone）
二、如下问答题任选7题回答（每题10分，共70分）：
1、简述有关生物膜运输的分子机制的几个重要假设以及他们间的相互关系。
2、蛋白质磷酸化和去磷酸化的生物学意义是什么？
3、请解释酶促反应的前馈和反馈（feedforward 和 feedback）及其意义。
4、什么机制确保了DNA复制的准确性？
5、神经和肌肉等细胞活动的直接供能者是ATP。然而，ATP在细胞中含量很低，在哺乳动物肌肉中仅3 - 8mmol / kg。问：是否存在其他的贮能物质，又是怎样“运作”的呢?
6、为何C4植物虽然在大气CO2 浓度很低时其光合效率仍很高？
7、逆转座子广泛存在于真核生物基因组中，简述它的生物学意义并阐明原因。
8、DNA重组中同源重组是最基本的重组方式，它的过程是什么？有什么意义？