第10章-生物大分子3—蛋白质.ppt

第第1010章章 生物大分子生物大分子33蛋白质蛋白质 1.1.掌握蛋白质的分子组成和分子结构，蛋白掌握蛋白质的分子组成和分子结构，蛋白质的理化性质和分类；质的理化性质和分类；2.2.熟悉蛋白质结构与功能的关系。熟悉蛋白质结构与功能的关系。学习目标学习目标蛋白质的主要的生物学功能蛋白质的主要的生物学功能1 1 结构功能结构功能 2 2 调节功能调节功能 3 3 催化功能催化功能 4 4 运输功能运输功能 5 5 贮藏功能贮藏功能 6 6 运动功能运动功能 7 7 免疫功能免疫功能 8 8 生物膜功能生物膜功能 9 9 生长、繁殖、遗传和变异作用生长、繁殖、遗传和变异作用 第一节第一节 蛋白质的基本组成单位蛋白质的基本组成单位1 1、蛋白质的元素组成、蛋白质的元素组成所有的蛋白质都含有所有的蛋白质都含有碳、氢、氧、氮碳、氢、氧、氮四种元素，大四种元素，大多数蛋白质还含有少量的多数蛋白质还含有少量的硫、磷硫、磷，少数还含有铁、，少数还含有铁、铜、锰、锌等金属元素，个别含碘。铜、锰、锌等金属元素，个别含碘。平均平均含碳约含碳约5050，氢，氢7 7，氧，氧2323，氮，氮1616。蛋蛋白白质质平平均均含含N N量量为为1616,这这是是凯凯氏氏定定氮法氮法测蛋白质含量的理论依据：测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量蛋白质含蛋白质含量蛋白质含N N量量6.256.25二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸1.1.氨基酸的结构氨基酸的结构或或两性离子形式两性离子形式 不带电形式不带电形式组成蛋白质基本的氨基酸有组成蛋白质基本的氨基酸有2020种。种。氨基酸结构特点氨基酸结构特点：均为均为-氨基酸（除氨基酸（除ProPro）同一碳原子上连有羧基、同一碳原子上连有羧基、氨基和氨基和H H 不同点为侧链不同点为侧链R R基团不同基团不同 均为均为L L-氨基酸（除氨基酸（除GlyGly）2 2.氨氨基基酸酸的的分分类类色氨酸色氨酸 tryptophan Trp(Try)W 5.89丝氨酸丝氨酸 serine Ser S 5.68酪氨酸酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66半胱氨酸半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07 蛋氨酸蛋氨酸 methionine Met M 5.74天冬酰胺天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41谷氨酰胺谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65苏氨酸苏氨酸 threonine Thr T 5.60有些氨基酸在人体内不能合成或合成的数量有些氨基酸在人体内不能合成或合成的数量不够，必需由食物蛋白质补充才能维持机体的不够，必需由食物蛋白质补充才能维持机体的正常生长发育，这类氨基酸称为正常生长发育，这类氨基酸称为必需氨基酸必需氨基酸。主要有主要有8 8种：种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸蛋白质中含有必需氨基酸越多，营养价值越高。蛋白质中含有必需氨基酸越多，营养价值越高。3.3.氨基酸的重要的理化性质氨基酸的重要的理化性质（1 1）物理性质）物理性质 无色结晶，其形状因构型而异。无色结晶，其形状因构型而异。溶解性溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，易溶解于强酸或强碱中但不能溶解于有机溶剂。易溶解于强酸或强碱中但不能溶解于有机溶剂。熔点熔点：氨基酸的熔点极高，一般在：氨基酸的熔点极高，一般在200200以上。以上。味感味感：有的无味、有的味甜、有的味苦，谷氨：有的无味、有的味甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。旋光性旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性。：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性。（2 2）两性解离和等电点）两性解离和等电点两性离子两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能放出质是指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的子的-NH-NH3+3+正离子和能接受质子的正离子和能接受质子的-COO-COO-负离子。负离子。氨基酸在水溶液中的酸碱性氨基酸在水溶液中的酸碱性 酸性氨基酸酸性氨基酸 呈酸性呈酸性 带负电荷带负电荷 碱性氨基酸碱性氨基酸 呈碱性呈碱性 带正电荷带正电荷 中性氨基酸中性氨基酸 呈弱酸性呈弱酸性 带负电荷带负电荷 -NH3+给出质子的能力大于给出质子的能力大于-COO-接受质子的能力接受质子的能力 氨基酸在溶液中的电离氨基酸在溶液中的电离正离子正离子两性离子两性离子负离子负离子当氨基酸在某一当氨基酸在某一pH pH 值时，所带正电荷和负电荷相等，值时，所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时溶液的即净电荷为零，此时溶液的pH pH 值成为值成为氨基酸的等电点，氨基酸的等电点，用用 pI pI 表示表示。特点：特点：A A 主要以两性离子形式存在，净电荷数等于零，主要以两性离子形式存在，净电荷数等于零，在电场中不移动；在电场中不移动；B B 此时氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。此时氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。（3 3）光吸收）光吸收TyrTyr、PhePhe、TrpTrp的的R R基含有共轭双键，在基含有共轭双键，在220-300nm220-300nm近紫外区有吸收。近紫外区有吸收。（nm）Tyr 275Phe 257Trp 280由于大多数蛋白质中均由于大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，含有色氨酸和酪氨酸，故测定故测定280nm280nm波长的光波长的光吸收强度，可作为溶液吸收强度，可作为溶液中蛋白质含量的快速定中蛋白质含量的快速定量方法。量方法。（4 4）化学性质）化学性质 显色反应显色反应 aa+aa+茚三酮茚三酮蓝紫色化合物蓝紫色化合物Pro+Pro+茚三酮茚三酮黄色化合物黄色化合物 与甲醛反应与甲醛反应 与与HNOHNO2 2的反应的反应 脱羧基反应脱羧基反应 4.4.氨基酸的制备氨基酸的制备（1 1）水解蛋白法）水解蛋白法 酸水解酸水解 碱水解碱水解 酶水解酶水解（2 2）人工合成法）人工合成法（3 3）微生物发酵法）微生物发酵法第二节第二节 肽肽一、有关的概念一、有关的概念肽：肽：是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的化合物。氨基脱水缩合而成的化合物。肽键：肽键：氨基酸间脱水后形成的键称肽键（酰氨键），氨基酸间脱水后形成的键称肽键（酰氨键），其中的氨基酸单位称氨基酸残基。其中的氨基酸单位称氨基酸残基。由两个氨基酸脱水生成形成的肽称为由两个氨基酸脱水生成形成的肽称为二肽二肽。由三个以上由三个以上1010个以下氨基酸脱水生成形成的肽称为个以下氨基酸脱水生成形成的肽称为寡肽寡肽。多于多于1010个氨基酸脱水生成形成的肽叫个氨基酸脱水生成形成的肽叫多肽或多肽链多肽或多肽链。命名：从命名：从NCNC端，丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨端，丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸酸写法：从写法：从NCNC端，端，Ser-Gly-Try-Ala-LeuSer-Gly-Try-Ala-Leu。主干链主干链“N-C-CN-C-C”重复单元。重复单元。举例举例多肽链的一般可用通式表示如下多肽链的一般可用通式表示如下：N N端端氨基酸残基氨基酸残基氨基酸残基氨基酸残基C C端端注注：肽链可以是链状、环状或分支状。：肽链可以是链状、环状或分支状。肽键与相邻两个肽键与相邻两个-碳原子所组成的（碳原子所组成的（CCCOCONHNHCC）称为）称为肽单元肽单元。H2N CHCR1OHN CHCR2OHN CHCR3OHN CHCOHRnO肽单元的空间结构三个显著特征：肽单元的空间结构三个显著特征：1 1 肽单元是平面结构肽单元是平面结构 2 2 肽键具有局部双键性质肽键具有局部双键性质 3 3 肽键呈反式构型肽键呈反式构型 二、生物活性肽二、生物活性肽活性肽活性肽是指生物体内具有活性的肽类。是指生物体内具有活性的肽类。1.1.谷胱甘肽谷胱甘肽2.2.神经肽神经肽GSH过氧过氧化物酶化物酶H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH还原酶还原酶NADPH+H+NADP+例如脑啡肽例如脑啡肽第三节第三节 蛋白质分子结构蛋白质分子结构蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式结合而蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子。成的生物大分子。一、稳定蛋白质分子结构的作用力一、稳定蛋白质分子结构的作用力1.1.共价键共价键 肽键肽键 二硫键二硫键：由两个半胱氨酸残基的两个巯：由两个半胱氨酸残基的两个巯基之间脱氢形成的基之间脱氢形成的 2.2.非共价键（又称为次级键或分子间力）非共价键（又称为次级键或分子间力）（1 1）氢键）氢键 由电负性强的原子（由电负性强的原子（F F、O O、N N）对氢原子）对氢原子的静电引力所形成的静电引力所形成 （2 2）盐键）盐键 又称离子键阴阳离子之间借助于静电引又称离子键阴阳离子之间借助于静电引力形成力形成 （3 3）疏水作用力）疏水作用力 氨基酸残基的非极性基团为避开水氨基酸残基的非极性基团为避开水相而聚合在一起的集合力。相而聚合在一起的集合力。（4 4）范德华力）范德华力 基团之间的电子云相互作用产生的基团之间的电子云相互作用产生的作用力作用力 概要概要二级结构二级结构 三级结构三级结构四级结构四级结构空间结构空间结构结构与功能结构与功能一级结构与功能的关系一级结构与功能的关系空间结构与功能的关系空间结构与功能的关系蛋白质分子结构蛋白质分子结构一级结构一级结构蛋白质分子结构蛋白质分子结构 定义：蛋白质多肽链中氨基酸的线性排列顺序。定义：蛋白质多肽链中氨基酸的线性排列顺序。人胰岛素的一级结构人胰岛素的一级结构维持蛋白质一级结构作用力：肽键、二硫键维持蛋白质一级结构作用力：肽键、二硫键二、蛋白质分子的一级结构二、蛋白质分子的一级结构定定义义：也也称称三三维维构构象象或或高高级级结结构构，是是指指蛋蛋白白质质分分子子中中原原子子和和基基团团在在三三维维空空间间上上的的排排列列、分分布布及及肽肽链的走向。链的走向。二级结构二级结构三级结构三级结构四级结构四级结构空间结构层次空间结构层次三、蛋白质分子的空间结构三、蛋白质分子的空间结构（一）、二级结构（一）、二级结构定义：肽链主链的空间折叠和盘绕方式。定义：肽链主链的空间折叠和盘绕方式。-螺旋螺旋类型类型-折叠折叠-转角转角无规则卷曲无规则卷曲 1.1.-螺旋螺旋一级结构一级结构-螺旋螺旋天然蛋白质几乎所有的天然蛋白质几乎所有的-螺螺旋都是右手螺旋，在嗜热菌蛋白旋都是右手螺旋，在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。酶中发现了一段左手螺旋。结构特点：结构特点：螺旋的每圈有螺旋的每圈有3.63.6个氨基酸，个氨基酸，螺旋间距离为螺旋间距离为0.54nm 0.54nm，每个残，每个残基沿轴旋转基沿轴旋转100100。氨基酸残基的侧链伸向外侧，氨基酸残基的侧链伸向外侧，每个氨基酸残基每个氨基酸残基NHNH上的氢与前上的氢与前面相隔三个氨基酸残基的面相隔三个氨基酸残基的C=0C=0形形成氢键，氢键的走向平行于螺成氢键，氢键的走向平行于螺旋轴。旋轴。影响影响 -螺旋的稳定性的因素螺旋的稳定性的因素在在多多肽肽链链中中连连续续的的出出现现带带同同种种电电荷荷的的极极性性氨氨基基酸酸，-螺旋就不稳定。螺旋就不稳定。在多肽链中只要出现在多肽链中只要出现propro，-螺旋就被中断，产生一个螺旋就被中断，产生一个弯曲或结节弯曲或结节GlyGly的的R R基基太太小小，难难以以形形成成 -螺螺旋旋所所需需的的两两面面角角，所所以以和和ProPro一样也是螺旋的最大破坏者一样也是螺旋的最大破坏者 肽肽链链中中连连续续出出现现带带庞庞大大侧侧链链的的氨氨基基酸酸如如IleIle，由由于于空空间间位阻，也难以形成位阻，也难以形成 -螺旋螺旋 2.2.折叠折叠平平行行式式 反反平平行行式式反反平平行行式式折折叠叠 多肽链几乎完全伸展多肽链几乎完全伸展结构特点：结构特点：相邻肽链主链上的相邻肽链主链上的NHNH和和C=0C=0之间形成氢键之间形成氢键氢键与肽链的长轴接氢键与肽链的长轴接近垂直。侧链近垂直。侧链R R基交替基交替地分布在片层平面的地分布在片层平面的两侧。两侧。多肽主链呈锯齿状折多肽主链呈锯齿状折叠构象叠构象平行式平行式反平行式反平行式（更稳定）（更稳定）3.3.转角转角结构特点：结构特点：多肽链经常出现多肽链经常出现180180的回折，在回的回折，在回折角上的结构就称折角上的结构就称-转角转角由第一个氨基酸残由第一个氨基酸残基的基的C=OC=O与第四个氨与第四个氨基酸残基的基酸残基的NHNH之间之间形成氢键。形成氢键。4.4.无规则卷曲无规则卷曲没有一定规律的松散没有一定规律的松散肽链结构肽链结构结构特点：结构特点：结构有高度的特异性，结构有高度的特异性，与生物活性密切相关，与生物活性密切相关，酶的活性中心往往位酶的活性中心往往位于无规则卷曲中。于无规则卷曲中。总结：维持蛋白质二级结构作用力：氢键总结：维持蛋白质二级结构作用力：氢键（三）、三级结构（三）、三级结构肌红蛋白肌红蛋白 三级结构三级结构蛋白质的三级结构是蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，指在二级结构基础上，肽链进一步盘绕、折叠肽链进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链形成的包括主链和侧链构象在内的三维结构。构象在内的三维结构。维持三级维持三级结构的力结构的力 疏水键（主要）疏水键（主要）氢键氢键 离子键离子键 范德华力范德华力（四）、四级结构（四）、四级结构蛋白质的四级结构是指蛋白质的四级结构是指由两个或两个以上具有独由两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链通过立三级结构的多肽链通过非共价键连相互作用形成非共价键连相互作用形成的三维空间结构的三维空间结构。每条具有独立结构的多每条具有独立结构的多肽链称为亚基。肽链称为亚基。血血红红蛋蛋白白四四级级结结构构 维持四级维持四级结构的力结构的力 疏水键（主要）疏水键（主要）氢键氢键 离子键离子键 范德华力范德华力 一级结构一级结构二级结构二级结构三级结构三级结构四级结构四级结构 回顾回顾（一）、一级结构与功能的关系（一）、一级结构与功能的关系1.1.分子病分子病镰刀型贫血病镰刀型贫血病 H Hb bA A HbA-链：链：Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-LysH Hb bS S 分子病：蛋白质分子分子病：蛋白质分子一级结构的改变有可能一级结构的改变有可能引起其生物功能的显著引起其生物功能的显著变化，而引起疾病。变化，而引起疾病。HbS-链：链：Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys血红蛋白血红蛋白 四、蛋白质分子结构与功能的关系四、蛋白质分子结构与功能的关系2.2.生物进化生物进化细胞色素细胞色素c c进化树进化树 人人黑猩猩黑猩猩 相同相同猴猴 1 1狗狗 1010金枪鱼金枪鱼 21 21 酵母酵母 4444为什么血红蛋白中一个氨基为什么血红蛋白中一个氨基酸的突变就导致分子病，而酸的突变就导致分子病，而细细胞色素胞色素c c人与狗有十个不同，人与狗有十个不同，仍有相似的功能？仍有相似的功能？非关键部位氨基酸残基的非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会改变或缺失，则不会影响影响蛋蛋白质的生物活性白质的生物活性。（二）、空间结构与功能的关系（二）、空间结构与功能的关系血红蛋白与氧结合血红蛋白与氧结合老年痴呆症、疯牛病等是由于蛋白质空间结构改老年痴呆症、疯牛病等是由于蛋白质空间结构改变变总结：蛋白质的一级结构是空间结构的基础，总结：蛋白质的一级结构是空间结构的基础，一级结构决定高级结构；蛋白质的空间结构是一级结构决定高级结构；蛋白质的空间结构是其功能活性的基础，空间结构发生变化，其功其功能活性的基础，空间结构发生变化，其功能活性也随之改变。能活性也随之改变。O2O2O2O2O2O2O2O2O2O2O2O2O2O2第四节第四节 蛋白质的性质蛋白质的性质一、蛋白质的两性解离、等电点和电泳一、蛋白质的两性解离、等电点和电泳1.1.蛋白质的两性解离蛋白质的两性解离 N-N-端的端的a-a-氨基氨基 C-C-端的端的a-a-羧基羧基 侧链基团侧链基团 2.2.蛋白质的等电点蛋白质的等电点 特点：最不稳定、易沉淀析出；溶解度最小、特点：最不稳定、易沉淀析出；溶解度最小、粘度、渗透压、膨胀性和导电能力均最小。粘度、渗透压、膨胀性和导电能力均最小。3.3.电泳电泳带电质点在电场中向与本身所带电荷相反的电极带电质点在电场中向与本身所带电荷相反的电极移动，这种性质称为移动，这种性质称为电泳电泳。蛋白质除在等电点外。蛋白质除在等电点外都具有电泳性质。都具有电泳性质。根据根据等电点等电点的不同的不同 根据根据分子量分子量的不同的不同 等电点聚焦等电点聚焦 聚丙烯酰胺凝胶电泳聚丙烯酰胺凝胶电泳 原理原理二、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的胶体性质蛋白质具有蛋白质具有胶体的特征胶体的特征：布朗运动、丁达尔效应以：布朗运动、丁达尔效应以及不能透过半透膜、具有吸附性等。及不能透过半透膜、具有吸附性等。稳定蛋白质胶体的因素：稳定蛋白质胶体的因素：水膜水膜：AAAA极性基团，如极性基团，如NHNH3 3+、COO-COO-、OHOH、SHSH、CONHCONH等。等。电荷电荷：在非等电状态时，蛋白：在非等电状态时，蛋白质带同种电荷相互排斥。质带同种电荷相互排斥。三、蛋白质的沉淀作用三、蛋白质的沉淀作用1.1.盐析盐析 向蛋白质溶液中加入向蛋白质溶液中加入高浓度中性盐高浓度中性盐使蛋白使蛋白质沉淀析出的现象。质沉淀析出的现象。实质实质：破坏蛋白质分子表面的水化层，中和电荷：破坏蛋白质分子表面的水化层，中和电荷 2.2.有机溶剂沉淀有机溶剂沉淀 乙醇、甲醇、丙酮等极性较大乙醇、甲醇、丙酮等极性较大3.3.重金属盐沉淀重金属盐沉淀实质实质：破坏蛋白质水化膜：破坏蛋白质水化膜 Hg2+Hg2+、Pb2+Pb2+、Cu2+Cu2+、Ag+Ag+等等 实质实质：形成不溶性的盐而沉淀：形成不溶性的盐而沉淀 4.4.生物碱试剂沉淀生物碱试剂沉淀苦味酸、单宁酸或三氯乙酸等苦味酸、单宁酸或三氯乙酸等 实质实质：形成不溶性的盐而沉淀：形成不溶性的盐而沉淀 四、四、PrPr的变性作用的变性作用1.定义定义天然天然PrPr受到某些物理或化学因素的影响，分子构受到某些物理或化学因素的影响，分子构象发生变化，象发生变化，PrPr的理化性质和生物学功能都随之的理化性质和生物学功能都随之改变，但一级结构未遭破坏的现象。改变，但一级结构未遭破坏的现象。2.2.蛋白变性的因素蛋白变性的因素如强酸、强碱、重金属盐、尿素、胍、去污剂、三如强酸、强碱、重金属盐、尿素、胍、去污剂、三氯乙酸、有机溶剂、高温、射线、超声波、剧烈振氯乙酸、有机溶剂、高温、射线、超声波、剧烈振荡或搅拌等。荡或搅拌等。3.表现表现（1）分子性质改变，粘度升高，溶解度降低，）分子性质改变，粘度升高，溶解度降低，结晶能力丧失，旋光度和红外、紫外光谱均发生结晶能力丧失，旋光度和红外、紫外光谱均发生变化变化。（2 2）变性蛋白易被水解，即消化率上升）变性蛋白易被水解，即消化率上升。（3 3）失去生物活性，抗原性也发生改变）失去生物活性，抗原性也发生改变。去除变性因素，有些蛋白仍可恢复或部分恢复其原去除变性因素，有些蛋白仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，这一过程称为有的构象和功能，这一过程称为蛋白质的复性蛋白质的复性。核糖核酸酶的变性与复性核糖核酸酶的变性与复性去除变性剂去除变性剂并缓慢氧化并缓慢氧化天然构象天然构象尿素，尿素，-巯基乙巯基乙醇醇变性状态变性状态4.变性的的应用变性的的应用（1 1）大豆）大豆PrPr溶液加热加盐制成豆腐。工业上将大溶液加热加盐制成豆腐。工业上将大豆蛋白变性，使它成为纤维状，就是人造肉。豆蛋白变性，使它成为纤维状，就是人造肉。（2 2）分析非）分析非PrPr成分时，常用三氯醋酸将样品中的成分时，常用三氯醋酸将样品中的PrPr变性沉淀除去。变性沉淀除去。（3 3）用酒精消毒，就是利用乙醇的变性作用来杀）用酒精消毒，就是利用乙醇的变性作用来杀菌。菌。（4 4）人体衰老，）人体衰老，PrPr变性，亲水性渐弱，皮肤失去变性，亲水性渐弱，皮肤失去弹性。弹性。五、蛋白质的颜色反应五、蛋白质的颜色反应1.1.茚三酮反应茚三酮反应 2.2.双缩脲反应双缩脲反应 3.3.黄色反应黄色反应 4.4.乙醛酸反应乙醛酸反应 5.5.米伦反应米伦反应 6.6.酚试剂反应（福林反应）酚试剂反应（福林反应）第五节第五节 蛋白质的分类蛋白质的分类一一、按蛋白质的分子形状、按蛋白质的分子形状 球状蛋白球状蛋白 纤维状蛋白纤维状蛋白 二、按化学组成分二、按化学组成分 单纯蛋白质单纯蛋白质：仅由：仅由a-AAa-AA组成的组成的PrPr 结合蛋白质结合蛋白质：由单纯蛋白和非蛋白成分组成：由单纯蛋白和非蛋白成分组成 三、按功能分三、按功能分 活性蛋白活性蛋白 非活性蛋白非活性蛋白 练习题练习题一一 、名词解释、名词解释1两性离子两性离子 2必需氨基酸必需氨基酸 3等电点等电点 4多肽链多肽链 5.肽单元肽单元 6构型构型 7一级结构一级结构 8.构象构象 9 二级结构二级结构10三级结构三级结构 11四级结构四级结构 12疏水键疏水键 13盐析盐析 14变性变性 15复性复性16 沉淀作用沉淀作用二二 、填空题、填空题1氨基酸的结构通式为氨基酸的结构通式为 _2大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为_%，如测得，如测得1克样品含氮量为克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为则蛋白质含量为_%。3在在20种氨基酸中，酸性氨基酸有种氨基酸中，酸性氨基酸有_和和_，碱性氨基酸是，碱性氨基酸是_、_和和_，能形成二硫键的氨基酸是，能形成二硫键的氨基酸是_.4蛋白质中的蛋白质中的_、_和和_3种氨基酸含有苯环，种氨基酸含有苯环，具有具有_特性，因而使蛋白质在特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。处有最大吸收值。5组成蛋白质的组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是_，含硫的氨，含硫的氨基酸有基酸有_和和_。6蛋白质的二级结构有蛋白质的二级结构有_、_、_和和_。7-螺旋结构是由同一肽链的螺旋结构是由同一肽链的_和和 _间的间的_键维持的，螺距键维持的，螺距为为_，每圈螺旋含，每圈螺旋含_个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为为_。天然蛋白质分子中的。天然蛋白质分子中的-螺旋大都属于螺旋大都属于_手螺旋。手螺旋。8球状蛋白质中有球状蛋白质中有_侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有而有_侧链的氨基酸位于分子的内部。侧链的氨基酸位于分子的内部。9蛋白质与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成蛋白质与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成_色化合物，而色化合物，而_为黄色化合物。为黄色化合物。10维持蛋白质的一级结构的化学键有维持蛋白质的一级结构的化学键有_和和_；维持二级；维持二级结构靠结构靠_键；维持三级结构和四级结构靠键；维持三级结构和四级结构靠_键，其中包键，其中包括括_、_、_和和_.11稳定蛋白质胶体的因素是稳定蛋白质胶体的因素是_和和_。12用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质条件下，不同蛋白质的的_、_和和_不同，因而在电场中移动的不同，因而在电场中移动的_和和_不同，从而使蛋白质得到分离。不同，从而使蛋白质得到分离。13蛋白质处于等电状态时，主要是以蛋白质处于等电状态时，主要是以_形式存在，此时它的溶形式存在，此时它的溶解度解度_。14今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和和10.0,当在当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲_，乙，乙_，丙，丙_。三三 、选择题、选择题1在生理在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？A丙氨酸丙氨酸 B酪氨酸酪氨酸 C赖氨酸赖氨酸 D蛋氨酸蛋氨酸 2下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？A丝氨酸丝氨酸 B脯氨酸脯氨酸 C亮氨酸亮氨酸 D组氨酸组氨酸3下列哪一项不是蛋白质下列哪一项不是蛋白质-螺旋结构的特点？螺旋结构的特点？A天然蛋白质多为右手螺旋天然蛋白质多为右手螺旋B肽链平面充分伸展肽链平面充分伸展C每隔每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。个氨基酸螺旋上升一圈。D每个氨基酸残基上升高度为每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.4下列哪一项不是蛋白质的性质之一？下列哪一项不是蛋白质的性质之一？A处于等电状态时溶解度最小处于等电状态时溶解度最小 B加入大量中性盐溶解度降低加入大量中性盐溶解度降低C变性蛋白质的溶解度增加变性蛋白质的溶解度增加 D有紫外吸收特性有紫外吸收特性5下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？ALeu BAla CGly DSer 6下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？A蛋白质分子的净电荷为零时的蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点值是它的等电点B大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D以上各项均不正确以上各项均不正确7下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？A氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位B电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相C蛋白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一蛋白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一D蛋白质的空间结构主要靠次级键维持蛋白质的空间结构主要靠次级键维持8于于-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？折叠片的叙述，下列哪项是错误的？A-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态折叠片的肽链处于曲折的伸展状态B的结构是借助于链内氢键稳定的的结构是借助于链内氢键稳定的C有的有的-折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的D基酸之间的轴距为基酸之间的轴距为0.35nm9持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：A盐键盐键 B疏水键疏水键 C氢键氢键 D二硫键二硫键1.1.为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？2.2.为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？3.3.试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。构、高级结构与功能的关系）。4.4.什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。明蛋白质变性在实践中的应用。四、问答题四、问答题