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第一章三、 简答题1、 写出a-氨基酸的结构通式，并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。 组成蛋白质的氨基酸共有20种，除甘氨酸（无手性C原子）外都是L型氨基酸，就是都有一个不对称C原子，具有旋光性。羧基和氨基连在同一个C原子上，另外两个键分别连一个H和R基团。脯氨酸是亚氨基酸。2、 在PH6.0时，对Gly,Ala,Glu,Lys,Leu和His混合电泳，哪些氨基酸移向正极？哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？3、 什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：RNASE是 一种水解RNA的酶，由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中含有4个链内二硫键。整个分子折叠成球形的天然构象。高浓度脲会破坏肽链中的次级键。巯基乙醇可还原二硫键。因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe；蛋白质三维构象破坏，肽链去折叠成松散肽链，活性丧失。淡一级结构并未变化。除去脲和巯基乙醇，并经氧化形成二硫键。RNaSe重新折叠，活性逐渐恢复。由此看来，在一级结构未改变的状况下，其生物功能仍旧发生变化，说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。 （1）一级结构的变异与分子病 蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。 （2）一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。4、 以细胞色素C为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。 一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。5、 试述维系蛋白质空间结构的作用力。6、 血红蛋白有什么功能？它的四级结构是什么样的?肌红蛋白有四级结构吗？简述其三级结构要点。四、 问答题1、 为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？蛋白质元素组成有何特点？ 构成50%细胞和生物体的重要物质催化，运输，血红蛋白；调节，胰岛素；免疫。蛋白质是细胞中重要的有机化合物，一切生命活动都离不开蛋白质。各种蛋白质含氮量很接近，平均16%2、 试比较Gly,Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？ 都含一个氨基羧基H与侧链基团，PRO侧链基团与a氨基酸形成环化结构，亚氨基酸，Gly不含手性碳原子.3、 蛋白质水溶液为什么是一种稳定的亲水胶体？ 蛋白质的分子量很大，容易在水中形成胶体颗粒，具有胶体性质。在水溶液中，蛋白质形成亲水胶体，就是在胶体颗粒之外包含有一层水膜。水膜可以把各个颗粒相互隔开，所以颗粒不会凝聚成块而下沉。4、 为什么说蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸序列中。蛋白质的结构与功能之间有什么关系？ 答：(蛋白质的高级结构的形成是依靠氨基酸分子的侧链集团之间的非共价键维持而成.如氢键,范德华力等,此外半胱氨酸中的硫可形成共价键维持空间结构,此外二级结构的A螺与B折叠都是临近氨基酸侧链之间亲合或者静电维持的,所以说,一级结构决定了蛋白的高级结构.)5、 什么是蛋白质变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。6、 聚赖氨酸（poly Lys)在PH7时呈无规则线团，在PH10时则呈a-螺旋；聚谷氨酸（poly Glu)在PH7时呈无规则线团。在PH4时则呈a-螺旋，为什么？7、 多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更有利于a-螺旋的形成，为什么？8、 已知某蛋白质的多肽链的一些节段是a-螺旋，而另一些节段是b-折叠。该蛋白质的分子量为240000，其分子长5.06*10-5cm,求分子中a-螺旋和b-折叠的百分率。（蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120.每个氨基酸残基在a-螺旋长度0.15nm,在b-折叠中的长度为0.35nm)9、 计算PH7.0时，下列十肽所带的净电荷。Ala-Met-Phe-Glu-Tyr-Val-Leu-Typ-Gly-Ile12.有淀粉酶制剂1g，用水溶解成1000ml酶液，测定其蛋白质含量和粉酶活力。结果表明，该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml；其1ml的酶液每5min分解0.25g淀粉，计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。答案要点：1ml的酶液的活力单位是60/50.25/1=3（2分） 酶总活力单位数是31000=3000U（1分）总蛋白是0.11000=100 mg（1分）,比活力是3000/100=30（1分）。二章三、 简答题1、 某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。2、 核酸为什么是两性电解质。且可纯化得到DNA的钠盐。四、 问答题1、 DNA双螺旋结构有什么基本特点？这些特点能解释哪些最最重要的生命现象？ 答案要点：a. 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成，螺旋表面有一条大沟和一条小沟。（2分）b. 磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按A-T配对，之间形成2个氢键，G-C配对，之间形成3个氢键（碱基配对原则，Chargaff定律）。（2分）c. 螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对重复一次，间隔为3.4nm。（2分）该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。2、 DNA和RNA的化学组成、分子结构和生理功能上的主要区别是什么？ 化学组成：含有D-2脱氧核酶，含ATGC ；含D-核糖 含AUGC 分子结构：a-双螺旋 大多数为单链 生理功能：DNA核苷酸序列决定生物体遗传特征；在DNA复制转录翻译一定中调控作用，与细胞内或细胞间的一些物质运输核定为有关。3、 比较tRNA,rRNA,和mRNA的结构和功能。 结构：t二级结构三叶草形，三级结构倒L形 R复杂的多环多臂结构 M分子的长度差异很大 功能：将氨基酸运转到MRNA复合物的相应位置，用于蛋白质的合成。与其他蛋白质组成核糖体，完成蛋白质合成。进入细胞质指导蛋白质的合成4、 从两种不同细菌提取得DNA样品，其腺嘌呤核苷酸分别占其碱基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种核苷酸的吧、相对百分组成。两种细菌中哪一种是从温泉（64度）中分离出来的？为什么？5、 计算（1）分子量为3*10 的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。（一个互补的脱氧核苷酸刹残基对的平均分子量为618）6、 用稀酸或高盐溶液处理染色质，可以使组蛋白质 与DNA解离，请解释。7、 真核mRNA和原核mRNA各有什么特点？ 原核生物中，mRNA的转录和翻译发生在同一个细胞空间，这两个过程几乎是同步进行。 真核细胞中，真核细胞mRNA的合成和功能表达在不同的空间和时间范畴内。原核生物mRNA的特征 半衰期短，许多原核生物MRNA以多顺反子的形式存在。原核生物mRNA的5端无帽子结构，3端没有或只有较短的多聚A结构。真核生物MRNA的特征，单顺反子形式存在，5端存在帽子结构，绝大数具有多聚A尾巴。三章三、 简答题1、 酶的抑制有哪些？2、 测定酶活力时为什么要测量初速度？3、 和非酶催化剂相比，酶在其结构上和催化机理上有什么特点？ 酶催化剂具有高效和专一的特点 酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。但显然酶的催化能力远远大于非酶催化剂.一种酶催化一种反应,酶的3维空间结构决定它只能与特定的底物结合催化底物转化成产物四、 问答题1、 简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及个性。2、 影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示并说明它们各有什么影响？ pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢；酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快。3、 称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg,另取0.1ml溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量，请计算：（1）枚溶液的蛋白质浓度及比活。（2）每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。解：（1）蛋白浓度=0.26.25mg/2mL=0.625mg/mL；（2）比活力=（1500/601ml/0.1mL）0.625mg/mL=400U/mg；（3）总蛋白=0.625mg/mL1000mL=625mg；（4）总活力=625mg400U/mg=2.5105U。4、 试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。 共同点：抑制剂与酶通过非共价方式结合。 不同点：（1）竞争性抑制 抑制剂结构与底物类似，与酶形成可逆的EI复合物但不能分解成产物P。抑制剂与底物竞争活性中心，从而阻止底物与酶的结合。可通过提高底物浓度减弱这种抑制。竞争性抑制剂使Km增大，Km=Km（1+I/Ki），Vm不变。（2）非竞争性抑制 酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者没有竞争。但形成的中间物ESI不能分解成产物，因此酶活降低。非竞争抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，大部分与巯基结合，破坏酶的构象，如一些含金属离子（铜、汞、银等）的化合物。非竞争性抑制使Km不变，Vm变小。5、 试述敌百虫等有机磷农药杀死害虫的生化机理。6、 什么是米氏方程，米氏常数的意义是什么？试求酶促反应速度达到最大反应速度的99%时，所需求的底物浓度（用Km表示） 当反应速度为最大速度一半时，米氏方程可以变换如下：1/2Vmax=VmaxS（Km+S） Km=S可知，Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关，与酶的浓度无关。 1/Km可以近似表示酶对底物亲和力的大小 利用米氏方程，我们可以计算在某一底物浓度下的反应速度或者在某一速度条件下的底物浓度。7、 什么是同工酶？为什么可以用电泳法对同工酶进行分离？同工酶在科学研究和实践中有何应用？ 同工酶是来源不同种属或同一种属，甚至同一个体的不同组织或同一组织，同一细胞中分离出具有不同分子形式，但却催化相同反应的酶。电泳的原理是在同一PH的缓冲液中，由于蛋白质分子量和表面所带电荷不同，其等电点也不同，故在电场中移动的速率不同而使蛋白质分离。由于同工酶理化性质、免疫学活性都不同，因此可以用电泳法分离。可以作为遗传标记用于一处啊分析8、 酶降低反应活化能实现高效率的重要因素是什么？9、 试述维生素与辅酶，辅基的关系。维生素缺乏症的机理是什么？ 很多维生素是在体内转变成辅酶或辅基，参与物质的代谢调节所有 B 族维生素都是以辅酶或辅基的形式发生作用的，但是辅酶或辅基则不一定都是由维生素组成的如细胞色素氧化酶的辅基为铁卟啉，辅酶 Q 不是维生素等。摄入量不足。可因维生素供给量不足，食物储存不当，膳食烹调不合理，偏食等而造成； 吸收障碍。长期慢性腹泻或肝胆疾病患者，常伴有维生素吸收不良；需要量增加。儿童、孕妇、乳母、重体力劳动者及慢性消耗性疾病患者，未予足够补充； 长期服用抗菌素，一些肠道细菌合成的维生素，如维生素 K 、维生素 PP 、维生素 B 6 、 生物素、叶酸等发生缺乏。四章三、 简答题1、 生物膜的结构特点。2、 酶偶联受体介导的跨膜信号转导的特征。3、 离子通道型受体的结构特点和功能。4、 水溶性激素和脂溶性激素信号转导途径的主要区别。5、 线粒体内膜上进行的能量转化的特点。6、 第一信使和第二信使的关系。四、 问答题1、 生物膜有哪些重要的生物学功能？2、 如果你在实验中发现一种物质并怀疑其为第二信使分子，应首先考虑哪些因素来进行验证？3、 分别阐述cAMP,IP3,DG,CA2+等第二信使在细胞内传递信息的分子机制。4、 以糖原代谢为例说明磷酸化和脱磷酸化作用在代谢调节中的重要意义。五章三、 简答题1、 何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？特点：1。乙酰CoA进入三羧酸循环后，是六碳三羧酸反应 2。在整个循环中消耗2分子水，1分子用于合成柠檬酸，一份子用于延胡索酸的水和作用。 3在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。 4在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。 5三羧酸循环严格需要氧气 6。琥珀CoA生成琥珀酸伴随着底物磷酸化水平生成一分子GTP，能量来自琥珀酰CoA的高能硫酯键意义。1三羧酸循环是机体将糖或者其他物质氧化而获得能量的最有效方式2，三羧酸循环是糖，脂和蛋白质3大类物质代谢和转化的枢纽。2、 磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？特点：无ATP生成，不是机体产能的方式。1） 为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖，肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3- 磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成。 2） 提供NADPH a. NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应，如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。 b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。 c.NADPH参与体内羟化反应，有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。物学意义1，产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2，1 产生NADPH(注意：不是NADH！NADPH不参与呼吸链)2 生成磷酸核糖，为核酸代谢做物质准备 3 分解戊糖 意义：1 补充糖酵解2 氧化阶段产生NADPH，促进脂肪酸和固醇合成。 3 非氧化阶段产生大量中间产物为其它代谢提供原料3、 为什么糖酵解途径中产生的NADH必须氧化成NAD+才被循环利用？ 因为当3-磷酸甘油醛氧化为1,3-三磷酸甘油酸的时候反应中脱下的H必须为NAD+所接受才能生成NADPH和氢离子。四、 问答题1、 糖酵解和发酵有何异同？糖酵解过程需要哪些维生素或维生素衍生物参与？1、相同点：(1) 都要进行以下三个阶段：葡萄糖1,6-二磷酸果糖；1,6-二磷酸果糖3-磷酸甘油醛；3-磷酸甘油醛丙酮酸。(2) 都在细胞质中进行。2、 不同点：通常所说的糖酵解就是葡萄糖丙酮酸阶段。根据氢受体的不同可以把发酵分为两类：(1)丙酮酸接受来自3-磷酸甘油醛脱下的一对氢生成乳酸的过程称为乳酸发酵。（有时也将动物体内的这一过程称为酵解。） (2)丙酮酸脱羧后的产物乙醛接受来自3-磷酸甘油醛脱下的一对氢生成乙醇的过程称为酒精发酵。糖酵解过程需要的维生素或维生素衍生物有：NAD+。2、 试述糖异生与糖酵解代谢途径的关系和差异。生物体通过什么样的方式来实现分解和合成代谢途径的单向性？3、 糖异生途径中有哪些酶可以克服糖酵解的哪“三步能障”？ 答案要点：丙酮酸羧化酶 磷酸已糖异构酶 葡萄糖6-磷酸酶4、 为什么说三羧酸荀是糖，脂和蛋白质三大物质代谢的共通路？答案要点：三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径（2分）；三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料（1分），要举例（2分）。列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物（3分），糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径（2分）。5、试述糖代谢、脂类代谢及蛋白质代谢三者之间的相互关系? 糖代谢和脂类代谢：糖酵解产物还原成甘油，丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A是脂肪酸合成原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。脂肪又可分解成甘油和脂肪酸，沿不同途径转变成糖。糖代谢与蛋白质代谢：糖代谢分解产生的能量用于蛋白质合成。蛋白质降解产生的氨基酸经脱氨后生成产物可氧化放能，经糖异生生成糖。蛋白质代谢与脂类代谢：脂肪分解成甘油经进一步反应能产生谷氨酸族和天冬氨酸族氨基酸。在蛋白质氨基酸中，生糖氨基酸通过丙酮酸变甘油，也可氧化脱所成乙酰辅酶A，用于脂肪酸合成。生酮氨基酸可生成乙酰乙酸，所合成脂肪酸。丝氨酸脱羧后形成胆氨，甲基化后变成胆碱，是合成磷脂的组成成分5、 试说明丙氨酸的成糖过程。（1） 丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸；（2） 丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸；（3） 磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1,6-双磷酸果糖；（4）1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖，在异构为6-磷酸葡萄糖；（5）6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖6、 试述无氧酵解，有氧氧化及磷酸戊糖旁路三条糖代谢途径之间的关系。1. 在缺氧情况下进行的糖酵解。2. 在氧供应充足时进行的有氧氧化。3.生成磷酸戊糖中间代谢物的磷酸戊糖途径。6、酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一，其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径.答案要点：在某些酵母和某些微生物中，丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛，该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH还原形成乙醇。葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O（6分）脱氢反应的酶： 3-磷酸甘油醛脱氢酶（NAD），醇脱氢酶（NADH+H+）（2分）底物水平磷酸化反应的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶（Mg2+或K+）（2分）7、 什么是乙醛酸循环？有何意义？在 异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。乙醛酸循环和三羧酸循环中存在着某些相同的酶类和中间产物。但是，它们是两条不同的代谢途径。乙醛酸循环是在乙醛酸体中进行的，是与脂肪转化为糖密切相关的反应过程。而三羧酸循环是在线粒体中完成的，是与糖的彻底氧化脱羧密切相关的反应过程。油料植物种子发芽时把脂肪转化为碳水化合物是通过乙醛酸循环来实现的。这个过程依赖于线粒体、乙醛酸体及细胞质的协同作用。六章三、 简答题1、 简述化学渗透学说的主要内容，其最显著的特点是什么？2、 在体内ATP有哪些生理作用？3、 何为能荷？能荷与代谢调节有什么关系？4、 何为高能化合物？举例说明生物体内有哪些重要的高能化合物。四、 问答题1、 什么是生物氧化？有何特点？试比较体内氧化和体外氧化的异同。2、 ATP为什么是生物体内最重要的高能化合物？2、什么是ATP，？简述其生物学功能？中文名称为腺嘌呤核苷三磷酸，又叫三磷酸腺苷(腺苷三磷酸)，简称为ATP，其中A表示腺苷，T表示其数量为三个，P表示磷酸基团，即一个腺苷上连接三个磷酸基团。ATP是生命活动能量的直接来源动物细胞再通过呼吸作用将贮藏在有机物中的能量释放出来，除了一部分转化为热能外，其余的贮存在ATP中。 一类是无氧供能，即在无氧或氧供应相对不足的情况下，主要靠ATP、CP分解供能和糖元无氧酵解供能3、 线粒体内膜上有哪几种电子传递链？4、 线粒体外产生的NADH是如何进入线粒体氧化的？七章三、 简答题1、 为什么摄入过多的糖容易长胖？2、 写出1摩尔软脂酸在体内氧化分解成CO2和H2O的反应历程。计算产生的ATP摩尔数。3、 请列出乙酰COA可进入的代谢途径。答案要点：三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。糖的有氧氧化】葡萄糖丙酮酸乙酰辅酶ACO2+H2O。【糖的无氧氧化】葡萄糖丙酮酸乳酸。【糖的磷酸戊糖途径】葡萄糖5-磷酸核糖、NADPH。【糖原合成】葡萄糖肝糖原、肌糖原。【糖转化为脂肪】葡萄糖乙酰辅酶A脂肪酸脂肪。四、 问答题1、 是比较饱和脂肪酸的b-氧化与从头合成的异同。2、 试述油料作物种子萌发是脂肪转化成糖的生物化学机理。 油料植物种子发芽时把脂肪转化为碳水化合物是通过乙醛酸循环来实现的。这个过程依赖于线粒体、乙醛酸体及细胞质的协同作用。3、 在人的膳食严重缺乏糖时（如进行禁食减肥的人群），为什么易发生酸中毒？酸中毒对人体有哪些危害？怎样急救酸中毒病人？ 在病理情况下，当体内BHCO3减少或H2CO3增多时，均可使BHCO3/H2CO3比值减少，引起血液的pH值降低，称为酸中毒。体内血液和组织中酸性物质的堆积，其特点是血液中氢离子浓度上升、PH值下降八章三、 简答题1、 催化蛋白质降的酶有哪几类?它们的作用特点如何？2、 人类对氨基代谢的终产物是什么？鸟类对氨基代谢的终产物是什么？3、 维生素B族中有哪些成员是与氨基代谢有关的？请简述之。四、 问答题1、 氨基酸脱氨后产生的氨和a-酮酸有哪些主要的去路？2、 在氨基代谢中。哪些氨基酸可形成草酰乙酸进入糖代谢途径？3、 试述天冬氨酸彻底氧化分解成CO2和H2O的反应历程，并计算产生的ATP的摩尔数。 答案及要点：天冬氨酸+酮戊二酸-（谷草转氨酶） 草酰乙酸+谷氨酸 谷氨酸+NAD+H2O(L谷氨酸脱氢酶） 酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP(Mg、PEP羧激酶）PEP+GDP+CO2 PEP+ADP(丙酮酸激酶）丙酮酸+ATP 丙酮酸+NAD+COASH(丙酮酸脱氢酶系）乙酰COA+NADH+H+CO2 乙酰COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O(TCA循环）2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP 耗1ATP 生2ATP 5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP净生成1+2+2.55+1.51=15ATP耗1ATP生成2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH净生成1+2+2.54+151=12.5ATP 脱氢反应的酶：L-谷氨酸脱氢酶（NAD+），丙酮酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，FAD，Mg2+），异柠檬酸脱氢酶（NAD+，Mg2+），a-酮戊二酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，NAD+，Mg2+），琥珀酸脱氢酶（FAD，Fe3+），苹果酸脱氢酶（NAD+）。（3分）共消耗1ATP，生成2ATP、5NADH和1FADH，则净生成：-1+2+35+2118ATP九章三、 简答题1、 降解核酸的酶有哪几类？举例说明它们的作用方式和特异性。2、 核苷酸的合成包括哪两条途径？3、 脱氧核苷酸合成途径？四、 问答题1、 什么是限制性内切酶？有何特点？它的发现有何特殊意义？ 它的发现有何特殊意义生物体内能识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。它可以将外来的DNA切断的酶，即能够限制异源DNA的侵入并使之失去活力，但对自己的DNA却无损害作用，这样可以保护细胞原有的遗传信息。由于这种切割作用是在DNA分子内部进行的，故名限制性内切酶限制酶是基因工程中所用的重要切割工具。科学家已从原核生物中分离出了许多种限制酶，并且已经商品化，在基因工程中广泛使用。2、 不同生物分解嘌呤碱的能力不同，写出三种嘌呤碱代谢排泄物的名称，分别指出它们是有哪些生物排出的。3、 痛风病是由于什么形成过多导致？别嘌呤醇为什么可用来治疗痛风症？请说明这种治疗方法的生化基础。十章 三、 简答题 1、 为什么说DNA复制是半保留不连续复制？其重要的实验依据是什么？2、 DNA复制与RNA转录各有何特点？试比较之3、 DNA复制的高度准确性是通过什么来实现的？答：a.严格遵守碱基的配对规律。 B.在复制时对碱基的正确选择。 c.对复制过程中出现的错误及时校正4、 何谓反转录作用？它在医学上有何意义？5、 简述真核生物mRNA的加工过程。四、 问答题1、 试述记、基因工程的基本过程。2、 从DNA的特点出发阐述为什么DNA最适合作为遗传物质？ 举例说明DNA分子结构和功能的深入研究对生命科学带来的划时代的影响。3、 叙述参与DNA复制的酶类有哪些以及它们各自的功能。十一章三、 简答题1、 什么是遗传密码？简述其基本特点。2、 mRNA遗传密码排列顺序翻译成多肽的氨基酸排列顺序时，保证准确翻译的关键是什么？3、 肽链合成后的加工处理主要有哪些方式？有什么生物学意义？四、 问答题1、 试述遗传中心法则的主要内容，该法则对生命科学有什么理论意义和指导作用？在生命科学迅猛发展的今天，中心法则面临什么样的挑战？ 由此可见，遗传信息并不一定是从DNA单向地流向RNA，RNA携带的遗传信息同样也可以流向DNA。反转录酶的发现，使中心法则对关于遗传信息从DNA单向流入RNA做了修改，遗传信息是可以在DNA与RNA之间相互流动的。在生命科学迅猛发展的今天，中心法则面临什么样的挑战？可是，病原体朊粒(Prion)的行为曾对中心法则提出了严重的挑战。2、 为什么说DNA的复制是半保留半不连续复制？其最重要的实验依据是什么？ 半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。2、 试述RNA的分类。各类RNA的结构特点及其在蛋白质生物合成中的作用。 试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。答案要点：mRNA是遗传信息的传递者，是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。（3分）.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) . rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。3、 试述在蛋白质生物合成中每延长一个氨基酸要经过哪些主要步骤？十二章三、 简答题1、 简述物质代谢的特点？2、 举例说明反馈抑制及其意义？3、 简述能荷调节对代谢的影响及其生物学意义。4、 试比较变构调节与其化学修饰调节作用的异同？四、 问答题1、 为什么说三羧酸循环是糖，脂，蛋白质三大物质代谢的共同通路？哪些化合物可以被认为是联系糖，脂，蛋白质和核酸代谢的重要环节？为什么？答案要点：三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径（2分）；三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料（1分），要举例（2分）。列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物（3分），糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径（2分）2、 举例说明核苷酸及其衍生物在代谢中德作用。3、 分别写出谷氨酸在体内（1）氧化分解生成CO2和H2O（2）生成糖（3）生成甘油三酯的主要历程，注明催化反应的酶，并计算分解师所产生的ATP数目。. 写出丙氨酸在体内彻底氧化分解成CO2和H2O 的反应历程，注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子。丙氨酸在体内经过联合脱氨基作用变成丙酮酸和谷氨酸，谷氨酸经过谷氨酸脱氢酶作用生成1molNADH。丙酮酸被丙酮酸脱氢酶复合物作用生成乙酰辅酶A，产生1molNADH，乙酰辅酶A进入三羧酸循环，产生3molNADH，1molFADH2和1molATP每molNADH可转化生成2.5molATP，每molFADH2可转化生成1.5molATP。因此共产生15molATP。4、 试述当人体饥饿时体内物质代谢的特点。5、 何谓操纵子学说？试以大肠杆菌乳糖操纵子为例说明酶合成的诱导和阻遏。6、 试述基因表达转录起始调节的普遍模式。十三章三、 简答题1、 影响电泳迁移率的主要因素有哪些？2、 层析的一般原理是什么？3、 什么是离心技术？离心技术的原理是什么？4、 盐析法沉淀蛋白质时，往往需要将PH调到蛋白质等电点附近，为什么？解释盐析法沉淀蛋白质的基本原理？答：蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与水形成水化膜的程度，以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。而当蛋白质在等电点处时，蛋白质不带电，溶解度小，当用中性盐加入蛋白质溶液，中性盐对水分子的亲和力大于蛋白质，于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后，由于离子强度发生改变，蛋白质表面电荷大量被中和，更加导致蛋白溶解度降低，使蛋白质分子之间聚集而沉淀。5、 电泳现象的产生与蛋白质的分子结构有何关系？6、 电泳是分离生物大分子的主要方法之一。请简述其原理。7、 测定酶活力时应遵循哪些基本原则？为什么?四、 问答题1、 试分别阐述分配层析和吸附层析法分离鉴定氨基酸的原理和操作步骤。2、 聚丙烯酰胺凝胶电泳有什么特点？试述聚丙烯酰胺凝胶电泳分离血清蛋白质的基本原理和主要操作步骤。3、 以DNA分离纯化为例，阐述生物大分子分离纯化的基本原则原理和注意事项。4、 什么叫酶的活力和比活力？测定酶活力时应注意什么?为什么测定酶活力时以测定初速度为宜，并且底物浓度远远大于酶浓度？5、 在PH6.5的谷氨酸和丙酮酸混合液中，加入适量的新鲜猪肝匀浆后于37度水浴中保温30分钟，煮沸后蛋白质沉淀，将上清液点在层析滤纸上，用酚水饱和液进行层析，层析结束后茚三酮显色出两条带，这两条带各是什么物质，说明原因。6、 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳可以测定蛋白质的相对分子量，其原理是什么？相对分子质量不同的蛋白质在SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳中的迁移率与其相对分子量之间有什么关系？7、 试比较核酸测定序列、和蛋白质测序方法策略上的异同。8、 什么是Western印记？它与 Southern印记有什么不同？9、 在产品中提取一种蛋白质，它有强的酶的活性，请问用下列那种方法好。为什么？（1）先盐析，在用SDS-PAGE法提纯。（2）先盐析，在用凝胶过滤法提纯。