食品生物化学-3酶与维生素.ppt

单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,3 酶与维生素,你能列举出生活中酶的应用吗？,酶为生活增资添彩,本章内容,3.1 酶的概述3.2 酶催化作用的特性3.3 酶的组成3.4 单体酶、寡聚酶、多酶复合体3.5 酶分子的活性中心及其催化作用机制3.6 酶促反应动力学3.7 同工酶3.8 酶活性的调控3.9 酶活力测定3.10 酶的分离、纯化3.11 酶制剂与酶工程技术在食品工业中的应用3.12 辅酶与维生素,3.1 酶的概述,3.1.1 酶的发展简史,3.1.2 酶的分类,3.1.3 酶的命名,3.1.1 酶的发展简史,公元前两千多年，我国已有酿酒记载。,一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。,1878年，Kuhne首次提出Enzyme一词。,1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。,1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶，确立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。,1982年，Thomas R.Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。,1986年，Richard Lerrur和Peter Schaltz运用单克隆抗体技术制备了具有酶活性的抗体（catalytic antibody）。,1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。,酶的命名,(1)习惯命名法,A.根据作用底物来命名，如淀粉酶、蛋白酶等。,B.根据所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、转移酶等。,C.两个原则结合起来命名，例如丙酮酸脱羧酶等。,D.根据酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。,习惯命名缺乏系统性，有时出现一酶数名或一名数酶的情况。,(2),国际系统命名法,系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。例如：,习惯名称:谷丙转氨酶,系统名称:丙氨酸：,-酮戊二酸氨基转移酶,酶催化的反应:,谷氨酸+丙酮酸,-酮戊二酸+丙氨酸,但因某些系统名称太长，为方便起见，有时仍用酶的习惯名称。,3.2 酶催化作用的特性,酶与一般催化剂的共同点,在反应前后没有质和量的变化；,只能催化热力学允许的化学反应；,只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。,都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应的速度,反应总能量改变,非催化反应活化能,酶促反应,活化能,一般催化剂催,化反应的活化能,能,量,反 应 过 程,底物,产物,酶促反应活化能的改变,活化能：,底物分子从初态转变到活化态所需的能量,。即一般分子成为能参加化学反应的活化分子所需的能量。活化能越低，活化分子数目越多，反应进行的越快。,一般认为酶降低了化学反应所需的活化能。,中间复合物(产物)学说,基本论点：,Michaelis与 Menten于1913年提出，,酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶E-底物S不稳定的中间复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物P，即为中间复合物学说。,S+E,ESE+P,酶如何使反应的活化能降低而体现出极为强大的催化效率呢？,酶催化作用的特性,酶具有高度专一性,一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。这就是酶作用的专一性。通常把被酶作用的物质称为该酶的底物。所以也可以说一种酶只作用于一个或一类底物。如糖苷键、酯键、肽键等都能被酸碱催化而水解，但水解这些化学健的酶却各不相同，即它们分别需要在具有一定专一性的酶作用下才能水解。,酶具有极高的催化效率,以分子比表示，酶催化反应的反应速度比非催化反应高10,8,10,20,倍，比其它催化反应高10,7,10,13,倍。以转换数（每分钟每个酶分子能催化多少个反应物分子发生变化）表示，大部分酶为1000，最大的可达一百万以上。,酶活性的可调节性,酶活力是受调节控制的、它的调控方式很多，包括抑制剂调节，共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。,酶活性的不稳定性,一般催化剂在一定条件下会因中毒而失去催化能力，而酶却较其它催化剂更加脆弱，更易失去活性。强酸、强碱、高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件，如常温、常压、接近中性的酸碱度等。,酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关,有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质（辅酶、辅基及金属离子）与酶的催化活性密切相关。若将它们除去，酶就失去活性。,高效率、专一性以及作用条件温和使酶在生物体新陈代谢过程中发挥强有力的作用，酶活力的调控使生命活动中各个反应得以有条不紊地进行。,酶,简单蛋白,酶,：,脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。,复合蛋白,酶,酶蛋白,辅因子,（apoenzyme）,（cofacter),辅酶,（coenzyme),辅基,(prosthetic group),全酶,(holoenzyme）=酶蛋白+辅因子,3.3 酶的组成,：决定酶反应的专一性及高效率。,：直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用。,辅酶和辅基并没有什么本质上的差别，只是它们与蛋白质部分结合的牢固程度不同而已。,通常把那些与酶蛋白结合得比较松的、用透析法可以除去的小分子有机物叫做,辅酶,。,与酶蛋白共价键结合的比较紧的、用透析法不能除去的小分子物质叫做,辅基,。,两者单独存在都没有催化能力，酶的蛋白质部分称酶蛋白，酶蛋白与其辅因子一起合称为,全酶,。,3.4 单体酶、寡聚酶、多酶复合体,根据酶蛋白分子的特点又可将酶分为三类。,单体酶,单体酶只有一条多肽链，属于这一类的酶很少，一般都是催化水解的酶，如溶菌酶、胰蛋白酶等。,寡聚酶,寡聚酶由几个甚至几十个亚基组成，这些亚基可以是相同的多肽链，也可以是不同的多肽链。亚基之间不是共价结合，彼此很容易分开。,多酶体系,（多酶复合体）,多酶体系是由几种酶彼此嵌合形成的复合体。由2个以上功能相关的酶组成，酶成员之间分工合作，依次催化一个系列反应。它有利于一系列反应的连续进行。如脂肪酸合成酶体系、呼吸链酶系等。,3.5 酶分子的活性中心及其催化作用机制,3.5.1 酶分子的活性中心,酶是生物大分子，酶作为蛋白质，其分子体积比底物分子体积要大得多。在反应过程中酶与底物接触结合，只限于酶分子的少数基团或较小的部位。酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为,酶的活性中心,。（,图 酶活性中心示意图,）,对于不需要辅酶因子的酶来说，活性中心是酶分子中在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或这些残基上某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，通过肽链的折叠、盘绕而空间构象上相互靠近（图,A,）；,对于需要辅因子的酶来说，辅酶、辅基往往就是活性中心的组成部分。,图 酶活性中心示意图,酶的活性中心通常有两个功能部位：,结合部位,（负责识别特定的底物并与之结合，他决定酶的底物专一性）,催化部位,（决定酶的催化效率）。,底物通过各类次级键与活性中心结合（图,B,）,构成酶活性中心的氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸、丝氨酸、组氨酸、半胱氨酸、赖氨酸等，它们的侧链上分别含有羧基、羟基、咪唑基、巯基、氨基等极性基团，这些集团若经化学修饰，如氧化、还原、酰化、烷化等，则酶的活性丧失，因此称这些基团为,必需基团,。,结构基团,3.5.2 酶的催化作用机制,(1)锁钥假说(lock and key hypothesis)：,认为酶的活性中心是酶与底物结合并进行催化反应的部位，其形状与底物分子的一部分基团形状互补。在催化过程中，底物分子或其一部分就像钥匙一样，只有契合到特定的活性中心部位的某一适当位置，才能进行催化反应，一把钥匙只能开一把锁。,又称为刚性模版理论,酶作用的专一性,(2)诱导契合假说（inducedfit hypothesis):,该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，当酶分子与底物接近时，酶受底物的诱导而发生有利于结合底物的构象变化，同时底物构象也发生改变，酶与底物互补契合，进行反应。,3.6 酶促反应动力学,研究内容：,酶促反应的动力学是研究酶促反应的速度以及影响速度的各种因素的科学。,影响因素包括：,酶浓度、底物浓度、,pH,、温度、抑制剂、激活剂等。,研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。,3.6.1 酶浓度对酶促反应速度的影响,所有的酶反应，如果其它条件恒定，则反应速度决定于酶浓度和底物浓度。,结论：,在一定条件下，当底物浓度,S,远大于酶的浓度,E,时，酶促反应的速度与酶的浓度成正比。,合理解释：,中间复合物学说,S+E,ES E+P,3.6.2 底物浓度对酶促反应速度的影响,由实验观察到，在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（,一级反应,）；此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（,混合级反应,）；最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（,零级反应,）。,底物饱和效应,-,酶促反应的一个鲜明特征,-,可用中间复合物学说解释,米氏方程：,在底物浓度低时，,K,m S,，,V=,结论：,反应速率与底物浓度成正比，符合一级反应。,当底物浓度很高时，,S,K,m,，,V=,结论：,反应速率与底物浓度无关，符合零级反应。,1913年，Michaelis和Menton发展了前人的酶学理论，提出米氏学说，用于解释酶促反应动力学特征，经过 Briggs和Haldane的补充与发展，得到了现在的米氏方程。,S,K,m,其中，V为反应速率，Vmax为最大反应速度，S 为底物浓度，Km为米氏常数。,Vmax,Vmax,米氏常数,K,m,为反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。,单位：,mol/L,K,m 的重要意义是：,K,m是酶的特定物理常数,（,1,）,K,m,一般只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。不同的酶有不同的,K,m,。,（,2,）,K,m,也会因外界条件的影响而改变。,（,3,）,K,m,可以反映酶与底物亲和力的大小，即,K,m,值越小，则酶与底物的亲和力越大，为该酶的最适底物；反之，则越小。,K,m和Vmax的测定,K,m和Vmax是酶学重要的两个常数,常用方法：,双倒数作图法,（,Lineweaver,-Burk,法）,米氏方程的双倒数形式：,1,K,m,1 1,=.+,v Vmax,S,Vmax,y,=b,x,+a,3.6.3 温度对酶促反应速度的影响,温度对酶反应的影响是双重的：,（1）随着温度的增加，反应速度也增加，直至最大速度为止。,（2）随温度升高而使酶逐步变性。,酶的最适温度：,动物,来源的酶35,50，而,植物,40,60以上，,微生物,酶差别较大。,生产上，酶一般应在最适温度以下进行催化反应，以延长酶的使用寿命。,图 温度对酶促反应速度的影响,呈钟形,3.6.4 pH对酶促反应速度的影响,每一种酶只能在一定的pH范围内表现出它的活性。而且在某一pH范围内酶活性最高，称为,最适pH,。,多数植物和微生物来源的酶4.5,6.5；动物6.5 8.0左右。,呈钟形,3.6.5 激活剂和抑制剂对酶促反应速度的影响,激活剂：,凡是能提高酶活性的物质，都称为激活剂。,一般情况下，一种激活剂对某种酶是激活剂，而对另一种酶则起抑制作用。,酶的激活剂分为：,无机离子、小分子有机化合物和生物大分子。,抑制剂：,能使酶活力降低或失活的物质称为抑制剂，如药物、抗生素、毒物、抗代谢物等都是酶的抑制剂。,酶的抑制作用：,指抑制剂作用下酶活性中心或必需基团发生性质的改变并导致酶活性降低或丧失的过程。,按抑制剂作用方式不同分为：,可逆抑制作用,不可逆抑制作用,（1）竞争性抑制作用,（2）非竞争性抑制作用,（3）反竞争性抑制作用,是靠共价键与酶的活性部位相结合而抑制酶的作用。不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。,抑制剂以非共价键与酶结合，用透析或超滤等物理方法把酶与抑制剂分开，使酶回复催化活性，称为可逆抑制作用。,（1）竞争性抑制作用,式中I为抑制剂，EI为酶-抑制剂复合物。,高浓度的底物可以有效解除抑制作用。,最典型的例子是,丙二酸,对,琥珀酸脱氢酶,的抑制。,增加琥珀酸的浓度可以解除丙二酸对酶的抑制作用。,结论：在竞争性抑制剂存在下，酶的Vmax不变，,K,m增大，底物与酶亲和力降低。,图 竞争性抑制剂存在时的双倒数曲线图,磺胺类药物作用机理,磺胺药的基本结构：,对氨基苯磺酰胺的衍生物,细菌不能直接利用其生长环境中的叶酸，而是利用环境中的对氨苯甲酸(PABA)和二氢喋啶、谷氨酸在菌体内的二氢叶酸合成酶催化下合成二氢叶酸。二氢叶酸在二氢叶酸还原酶的作用下形成四氢叶酸，四氢叶酸作为一碳单位转移酶的辅酶，参与核酸前体物（嘌呤、嘧啶）的合成。而核酸是细菌生长繁殖所必须的成分。,磺胺药的化学结构与PABA类似，能与PABA竞争二氢叶酸合成酶，影响了二氢叶酸的合成，因而使细菌生长和繁殖受到抑制。,对氨苯甲酸,谷氨酸,+,（2）非竞争性抑制作用,非竞争性抑制剂与竞争性抑制剂不同之处：,这种抑制剂能与,ES,结合，而,S,也能与,EI,结合，都形成,ESI,。增加底物的浓度不能使这种类型的抑制作用完全逆转，因为底物并不能阻止抑制剂与酶相结合。,原因：,这是由于抑制剂和酶的结合部位与酶的活性部位不同，,EI,的形成发生在酶分子不被底物作用的另一个部位。,无产物生成,许多酶能被,重金属离子,（Ag+、Hg2+、Pb2+）或,金属络合剂,（EDTA、F-、CN-、N3-）,等抑制，都是非竞争性抑制的例子。,重金属离子与酶的巯基（SH）形成硫醇盐：,因为巯基对酶的活性是必需的，故形成硫醇盐后即失去酶的活性。由于硫醇盐形成具有可逆性，这种抑制作用可用加适当的巯基化合物（如半胱氨酸、谷胱甘肽）的办法去掉重金属而得到解除。,结论：,在非竞争性抑制剂存在下，酶的,K,m 不变，Vmax降低。,图 非竞争性抑制剂存在时的双倒数曲线,（3）反竞争性抑制作用,有些抑制剂不能与游离的酶结合，只能与酶,-,底物复合物结合形成,ESI,，但,ESI,不能转变为产物。,不同之处：,当加入这类抑制剂，反应平衡促进了,E,与,S,形成,ES,复合物，这种现象与竞争性抑制作用相反，故称为反竞争性抑制作用。,结论：,在反竞争性抑制剂存在下，Vmax减小，酶的,K,m降低，底物与酶的亲和力增大。,图 反竞争性抑制剂存在时的双倒数曲线,按抑制剂作用方式不同分为：,可逆抑制作用,不可逆抑制作用,是靠共价键与酶的活性部位相结合而抑制酶的作用。不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。,抑制剂以非共价键与酶结合，用透析或超滤等物理方法把酶与抑制剂分开，使酶回复催化活性，称为可逆抑制作用。,3.7 同工酶,概念：,是指能催化同一种化学反应，但酶结构和性质不同的一组酶。,图 乳酸脱氢酶LD的5种同工酶,同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。,心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化,1,酶活性,心肌梗死酶谱,正常酶谱,肝病酶谱,2,3,4,5,结论：同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断,3.8 酶活性的调控,3.8.1,别构调节作用,3.8.2,酶的反馈调节作用,3.8.3,可逆共价修饰调节,3.8.4,酶原激活,3.8.1 别构调节作用,概念：,一些代谢物与酶活性中心以外部位可逆结合，通过使酶构象发生变化来改变酶催化活性的调节方式称为,别构调节（变构调节）,。相应的酶称为,别构酶（变构酶）。,别构酶分子结构比较复杂，一般为寡聚酶，除了催化中心，还有调节部位。与调节部位结合得代谢物称为,别构效应物,，它们与酶非共价键结合，可逆调节酶的活性。,如果具有激活作用，称为,正效应物,，反之，称为,负效应物,。,图 谷氨酰胺合成酶的负效应物,正效应物,进一步代谢,生成6种产物,作用：,别构酶常处于代谢途径的起始步骤或分支处，可快速感知代谢物的变化，从而做出灵活调节。,3.8.2 酶的反馈调节作用,概念：,在生物代谢过程中，许多代谢途径的起始物、中间产物或终产物对反应途径中的某一步反应（通常是第一步反应）表现出调控作用，称为反馈调节作用。,反馈调节的化学本质：,是酶的变构调节。在反馈调节中，反应的起始物、中间物产物或终产物都可以起变构剂的作用。,正反馈作用,负反馈作用,所以，酶催化反应产物对酶的活性具有调节作用。,3.8.3 可逆共价修饰调节,概念：,有些酶因自身某氨基酸残基发生可逆共价修饰，在活性形式和无活性形式之间发生变化，称为酶的可逆共价修饰。,常见类型,磷酸化与脱磷酸化,（最常见）,乙酰化和脱乙酰化,甲基化和脱甲基化,腺苷化和脱腺苷化,SH,与,S,S,互变,3.8.4 酶原激活,酶原,(,zymogen,),：,有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。,酶原的激活：,在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。,酶原激活的,实质：,是酶原被修饰时形成了正确的分子构象和活性中心，由此可见酶分子的特定结构和酶的活性中心的形成是酶分子具有催化活性的基本保证。,酶原激活的机理,酶 原,分子构象发生改变,形成或暴露出酶的活性中心,一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽,在特定条件下,赖,缬,天,天,天,天,甘,异,赖,缬,天,天,天,天,缬,组,丝,S,S,S,S,46,183,甘,异,缬,组,丝,S,S,S,S,肠激酶,胰蛋白酶,活性中心,胰蛋白酶原的激活过程,酶原激活的生理意义,避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。,有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。,3.9 酶活力测定,1、酶活力与酶反应速度,酶活力的大小可以用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速度来表示，即酶催化的反应速度愈大，酶的活力就愈高，速度愈小，酶的活力就愈低。所以,测定酶的活力（实质上就是酶的定量测定）就是测定酶促反应的速度。,酶反应速度可用单位时间内，单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示，所以,反应速度的单位是：浓度/单位时间。,反应速度只在最初一段时间内保持恒定，随着反应时间的延长，酶反应速度逐渐下降。引起下降的原因很多，如底物浓度的降低，酶在一定的pH及温度下部分失活，产物对酶的抑制、产物浓度增加而加速了逆反应的进行等。因此，研究酶反应速度应以酶促反应的,初速度,为准。这时上述各种干扰因素尚未起作用，速度保持恒定不变。,量度酶催化能力大小,2、酶的活力单位(U),酶的活力大小，也就是酶量的大小，用酶的活力单位来度量。,习惯单位,-,酶单位（,U,）,:,一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。（,U/g,或,U/ml,）,国际单位（,IU,）,:,1,IU,=,1mol,/,min,Katal,（,Kat,）单位：,1,Kat,=,1mol,/,s,3、酶的比活力,概念：,每毫克酶蛋白质所具有的活力单位数。,一般用单位/mg蛋白(U/mg蛋白质)来表示。也有时用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少个活力单位来表示(单位/g或单位/ml)。它是酶学研究及生产中经常使用的数据，可以用来比较每单位重量酶蛋白的催化能力。对同一种酶来说，,比活力愈高，表明酶愈纯。,比活力,=,活力单位数,蛋白质量,=,U(或IU)mg蛋白,量度酶纯度,酶活力：,又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。,测定的基本原理:,酶是蛋白质，种类多，结构复杂多样，一般对酶的测定，不是直接测定其酶蛋白的浓度，而是测定其催化化学反应的能力，这是基于在最优化条件下，当底物足够（过量），在酶促反应的初始阶段，酶促反应的速度（初速度）与酶的浓度成正比（即V=KE），故酶活力测定的是化学反应速度，一定条件下可代表酶活性分子浓度。,测定酶活的方法：,其一是测定完成一定量反应所需的时间,其二是测定单位时间内酶催化的化学反应量,测定酶活力就是测定产物增加量或底物减少量，主要根据产物或底物的物理或化学特性来决定具体酶促反应的测定方法，常用方法有：,分光光度法、荧光法、同位素测定方法、电化学法等,3.10 酶的分离、纯化,酶分离纯化一般原则与注意事项,防止酶蛋白变性,要随时测定酶活力,酶制剂的纯度应与使用目的相适应,提取过程中避免酶变性而失去活性；,防止强酸、强碱、高温和剧烈搅拌等；,强调在低温下操作，并在操作中加入缓冲溶液；,材料一旦匀浆要尽快完成。,1,菌体细胞的破碎,2,4,6,8,酶的抽提,发酵液的预处理,酶液的浓缩,酶的粉剂和液体制剂,酶的精制,回收率、纯化倍数和纯度的鉴定,酶制剂的保存,3,5,7,步骤：,3.11 酶制剂与酶工程技术在食品工业中的应用,一、酶对食品质量的影响,二、酶活性的控制,三、酶在食品分析和加工中的应用,一、酶对食品质量的影响,1、酶对食品感观质量的影响,2、酶对食品营养价值的影响,3、酶促致毒与解毒作用,二、酶活性的控制,控制食品中酶活力的主要方法是,热处理和冷冻,，适当地运用热加工法能破坏包括微生物产生的所有酶的活力。但热处理一般会损害食品的品质，所以热法灭酶应控制在恰好破坏食品中全部酶活力。,一般情况下，当过氧化物酶完全失活时，其它酶类均已灭活。因此，采用残余过氧化物酶作为指标，可以确定水果和蔬菜最佳热处理的条件。过氧化物酶存在于所有植物组织中，因此，它是一项判断热处理是否适度的重要参数。,冷冻并没有破坏酶的活力，它仅仅降低酶的活力而延长食品的保藏期限。如果食品在冷冻前没有经过热烫处理，那么当它解冻时酶的活力会显著地升高。,三、酶在食品分析和加工中的应用,由于酶具有特异性，适合用于测定植物和动物材料中特殊的化合物。一般情况下，当采用酶定量地进行食品成分分析测定时，没有必要先将它纯化。在酶法分析过程中，也可采用固定化酶或酶电极，如用固定化脲酶和对铵离子灵敏的玻璃膜制成电极，当酶作用脲时，产生了铵离子，后者可用电极测定，此法如同玻璃电极测定pH那样方便和精确。,食品工业用酶多来自植物和微生物，少部分来自动物，酶在食品加工中应用极为广泛，具体详见表。,作业与思考题,1.名词解释：,单体酶、寡聚酶、多酶体系、全酶、酶的活性中心、酶活力、酶的比活力、酶原、同工酶、别构调节、,酶的可逆共价修饰、,维生素,2.酶与蛋白质之间有何不同？,3.简述酶催化作用的特性。（酶和无机催化剂的区别？）,4.米氏常数是什么？说明米氏常数的意义及应用。,5.什么是酶原激活？其生物学意义？,6.辅酶与辅基有何不同？它们与激活剂有何区别？,7.生物体中酶活性的调控方式有几种？试简述之。,