蛋白质-1zzh.ppt

单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,蛋白质,(protein),第一节 蛋白质概述,第二节 氨基酸,第三节 蛋白质的共价结构,第四节 蛋白质的三维结构,第五节 蛋白质结构与功能的关系,第六节 蛋白质的性质、分离与纯化,1,1,第一节蛋白质概述,蛋白质的化学组成与分类,蛋白质的构象和结构,蛋白质生物学功能,2,蛋白质的概念,存在于所有的生物细胞中，是由20种氨基酸按一定的序列,通过酰胺键,（蛋白质化学中称为肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。相对分子质量由数千到数千万。,有些蛋白质尚含有非蛋白成分。,3,多细胞动物,个体层次,毛发、皮肤,-,角蛋白,骨骼,牙齿-钙+,胶原蛋白,5,食道（口、胃、肠）-,消化酶,（细胞外）,血管中-,免疫蛋白,（Antibody）,激素蛋白,器官层次,巨噬细胞,6,一、蛋白质化学组成与分类,化学组成特点,蛋白质的分类,7,1.元素组成特点,蛋白质的含氮量接近于16%,蛋白质系数：1克氮所代表的蛋白质质量(克数，,6.25,),蛋白质系数是凯氏定氮法测定蛋白质含量的基础,粗蛋白含量 样品含氮量,6.25,蛋白质含量=样品蛋白氮,6.25,有些还含有e/Cu/Zn/Mn等.,元素,C HON,百分比,50,55 6,8 20,23 15,18,8,(1),根据组成不同,单纯蛋白质：根据溶解度进行分,结合蛋白质,（亦称缀合蛋白质，,辅基,与多肽共价或非共价结合）,10,蛋白质的相对分子质量,残基数目/链：单一链、两种链、三种链等。,单体蛋白质（monomeric protein）,寡聚（多聚）蛋白质（亚基之间非共价键结合）,简单蛋白质的相对分子质量110氨基酸残基数,153个,12,二、蛋白质的生物学功能,1.是生物体内重要的组成成分和结构成分,2.功能的多样性和复杂性,催化功能：酶,调节功能：激素、受体、毒蛋白等。,结构功能：细胞和组织的主要组成成分。,运输功能：血红蛋白、铁蛋白、载脂蛋白。,免疫功能：抗体,运动功能：肌动蛋白、肌球蛋白、纤毛、鞭毛。,储藏功能：乳液中的酪蛋白、蛋类中的卵清蛋白、植物种子中的醇溶蛋白等。,生物膜的功能：通透性、信号传递、遗传控制、生理识别、动物记忆、思维等。,14,三、蛋白质构象和蛋白质结构层次,构象（conformation）,分子在空间采取的特定形态。,（以X射线衍射法研究为主）,15,蛋白质结构的不同组织层次,结构组织层次：一、二、三、四级结构。,介于二和三级结构之间：,超二级结构和结构域,16,第一节 氨基酸,（amino acid）,一、氨基酸蛋白质的构件分子,二、氨基酸的分类,三、氨基酸的酸碱化学,四、氨基酸的化学反应,五、氨基酸的光学活性和光谱性质,六、氨基酸混合物的分析分离,17,一、氨基酸蛋白质的构件分子,蛋白质水解,氨基酸的一般结构,18,2.,氨基酸的一般结构,结构通式,结构特点,其它特性,20,(1)结构通式,COOH,C,H,H,2,N,R,COO,C,H,R,H,3,N,或,21,除脯氨酸为-亚氨基酸外，均为,-氨基酸,。,除甘氨酸外,-碳原子都为不对称碳原子.,(2)结构特点,23,地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有,300,种 以 上，但 是,构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 20 种,且都是-氨基酸（可能还存在更多的）,。,什么是,-氨基酸,？,-C-C-C-C-COOH,-C-C-C-,C,(NH,2,)-COOH -氨基酸,-C-C-,C,(NH,2,)-C-COOH -氨基酸,-C-,C,(NH,2,)-C-C-COOH -氨基酸,24,二、氨基酸的分类,常见的蛋白质氨基酸(20种),不常见的蛋白质氨基酸(少数几种）,非蛋白质氨基酸(150多种),26,1.常见的蛋白质氨基酸,（20种，124页）,按R基团的化学结构,根据侧链R基团的极性,根据人体能否自身合成,27,按R基团的化学结构,脂肪族氨基酸：,15种,中性、酸性、碱性、含羟、含硫、含酰胺,芳香族氨基酸：,3种,，苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸,杂环氨基酸：,2种,，组氨酸、脯氨酸,COOH,C,H,H,2,N,R,COO,C,H,R,H,3,N,或,28,根据人体能否自身合成,必需氨基酸：,8种,，赖氨酸(Lys)、缬氨酸(Val)、蛋氨酸(Met)、色氨酸(Try)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苏氨酸(Thr)、苯丙氨酸(Phe),半必需氨基酸：,2种,，Arg、His婴儿期供给不足,非必需氨基酸：,其余,要求记住！,氨基酸的结构、单字符、三字符号,第125-127页,30,R为C、H基团的氨基酸6种,甘氨酸：,丙氨酸：,（,-氨基丙酸）,唯一一个无旋光性的氨基酸,31,缬氨酸：,（,-氨基异戊酸）,亮氨酸：,（,-氨基异己酸）,32,异亮氨酸：,（,-氨基-甲基戊酸）,脯氨酸:,（-吡咯烷基-,-羧酸）是一个亚氨基酸。,注：,含有支链的3个氨基酸均是必需氨基酸。,33,R为芳香族基团的氨基酸3种,苯丙氨酸：,（,-氨基-苯丙酸）,酪氨酸：,（,-氨基-对羟基苯丙酸）,色氨酸：,（-吲哚-,-氨基丙酸）,注：,三个分子中含有苯环共轭体系的氨基酸，,在280nm处有吸收峰，Trp吸收最强，Tyr次之，Phe最弱。,34,R为含硫基团的氨基酸2种,半胱氨酸,：,（,-氨基-巯基丙酸）侧链上含有一 巯基（-SH），,SH,也是一个高反应性的基团。,蛋氨酸：,（,-氨基-甲硫基丁酸）是个疏水氨基酸。,Met在生物合成中是一种重要的甲基供体,两个Cys的巯基氧化生成二硫键,35,R为含醇基基团的氨基酸2种,丝氨酸：,（,-氨基-羟基丁酸）,苏氨酸：,（,-氨基-羟基丁酸）,在大多数酶的活性中心都发现有Ser残基,36,R为碱性基团的氨基酸3种,组氨酸：,（,-氨基-咪唑基丙酸）,赖氨酸,：,（,-二氨基己酸）一个双氨基酸，含有,-和,-氨基,。,精氨酸：,（,-氨基-,胍基,戊酸）是20种氨基酸中碱性最强的氨基酸。,生理条件下，侧链带有一个正电荷,碱性最强的氨基酸，生理条件下完全质子化,是在生理pH条件下唯一具有缓冲能力的氨基酸。,37,R为酸性基团的氨基酸2种,天冬氨酸：,（,-氨基丁二酸）,谷氨酸：,（,-氨基戊二酸）,38,R为含酰胺基团的氨基酸2种,天冬酰胺：,（,-氨基-羧基丙酰胺）,谷氨酰胺：,（,-氨基-羧基丁酰胺）,39,2.不常见的蛋白质氨基酸,是在蛋白质合成后由常见的氨基酸经修饰而来的.,40,3.非蛋白质氨基酸,大多是L-氨基酸衍生物,细菌中含有多种D-型氨基酸,有一些是重要的代谢物前体或代谢中间物,（丙氨酸，鸟氨酸，瓜氨酸等）.,41,Leu,L,-,C-C-CONH,2,-,C-CONH,2,-,C-COOH,-,C-C-COOH,-,H,-,CH,3,-,C-OH,-,C-SH,-,C-C-S-C,P,Pro,-,C-C C,N N,+,-,C-C-C-C-NH,3,+,-,C-,-,C-OH,-,C-,N,Central line,Aliphatic,Amide,Acidic,Imino,Circular,Basic,Sulfur,Hydroxy,Aromatic,-,C-C-C-N-C-N,N,+,=,C,-C-C-C,C,-C-C-C,C C,-C,C,C C,HN C-COOH,a,-,C-C,OH,Gln,Q,Asn,N,Asp,D,Glu,E,Phe,F,Arg,R,Lys,K,His,H,Gly,G,A,A,Ala,V,Val,I,Ile,Y,Tyr,Ser,S,Thr,T,Met,M,Cys,C,Trp,W,Non-polar,Polar,42,三、氨基酸的酸碱化学,氨基酸的兼性离子形式,氨基酸的解离,氨基酸的等电点,氨基酸的甲醛滴定,43,1.氨基酸的兼性离子形式,两个事实,溶点高；,能使水的,介电常数,增高；,44,2.氨基酸的解离,依照Bronsted-Lowry的酸碱质子理论（,丹麦化学家布朗斯特和英国化学家劳里于1923年提出,HAB A,-,+B H,氨基酸是一类两性电解质，完全质子化时多元酸,COO,C,H,R,H,3,N,碱的作用,(质子受体),酸的作用,(质子供体),COOH,NH,3,或COOH,45,【两性离子】,同一a.a.分子上带有能放出质子的,-,NH,3,正离子和能接受质子的,-COO,-,负离子，故称。,【等电点】,调节溶液的,pH,值使得其中a.a.分子的氨基和羧基的解离度完全相等时，即氨基酸溶液所带,静电荷为0,，在电场中即不向阳极移动也不向阴极移动这时溶液pH值称为氨基酸的,等电点pI。,氨基酸的离解性质,46,氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH,3,+,)形式存在，羧基是以离解状态(-COO,-,)存在。,在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。,47,甘氨酸的解离,分步解离；解离情况受环境中pH值的影响。,H,H,H,A,A,0,A,兼性离子,K,a,1,解离常数,K,a,2,解离常数,48,解离常数,解离常数,p,K,a：表示解离基团有一半解离时的pH,。,A,A,0,H,A,H,解离常数按酸性递减顺序编号为：p,K,a,1，,p,K,a,2、,p,K,a,3,等。,氨基酸的解离常数用测定滴定曲线方法求（自学）,K,1,=,A,0,H,+,A,+,A,-,H,+,K,2,=,A,0,K,1,=H,+,p,K,1,=pH,K,2,=H,+,p,K,2,=pH,49,氨基酸的解离常数用测定滴定曲线方法求,甘氨酸的滴定曲线,50,谷氨酸的滴定（解离）曲线,51,组氨酸的滴定（解离）曲线,52,赖氨酸的滴定（解离）曲线,53,Handerson-Hasselbalch公式,pH=p,K,a +lg,质子供体,质子受体,pH=p,K,a+lg（A,-,/HA）=p,K,a+lg,（碱/酸）,可计算出在任一pH条件下一种氨基酸的各种离子的比例,氨基酸的带电状况与溶液的pH值有关。,54,例：计算在,pH5.0,时，甘氨酸的阳离子、两性离子及阴离子所占的比例？,pK1,2.34,pK2,9.60,pH=p,K,+lg,质子供体,质子受体,55,生理条件下有明显的冲缓作用的氨基酸,缓冲剂：能阻止由于酸或碱的加入而引起的H,的变化。,组氨酸侧链咪唑基的pK为6.0,pH=pK +lg,质子供体,质子受体,56,3.氨基酸的等电点,（isoelectric point,pI）,等电点：,当溶液pH低于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷为正，反之为负。,氨基酸在等电点时溶解度最低不同氨基酸等电点不同,H,+,H,H,H,A,0,A,A,pK,1,pK,2,H,+,57,应用,根据氨基酸的电荷不同（电泳法,离子交换层析）分离混合物。,根据氨基酸的等电点不同（调节溶液pH）分离混合物。,电泳,在外电场的作用下，带电颗粒，如不处于等电点状态的分子，将向着与电性相反的电极移动，这种现象称为。,58,等电点的计算,1.侧链不解离的中性氨基酸,p,I,=(,pK,1,+,pK,2,)/,2,2.侧链含有可解离基团的氨基酸,酸性氨基酸,p,I,=(,pK,1,+,pK,R,2,)/2,碱性氨基酸,p,I,=(,pK,2,+,pK,R,3,)/2,59,4.氨基酸的甲醛滴定,氨基酸不能直接用酸、碱滴定来进行定量测定,60,-氨基中的氮原子是亲核中心，可发生亲核加成和取代反应。,与甲醛发生羟甲基化反应,61,思考题,蛋白质系数；单纯蛋白质；结合蛋白质；单体蛋白质；寡聚蛋白质；,蛋白质的,20种氨基酸的结构？是否都有旋光性？是否都是L-,-氨基酸？,必需氨基酸有哪些？,兼性离子？p,K,值？pI？电泳？氨基酸处在大于自身pI的pH溶液中净电荷为正还是负？与电泳方向的关系,哪种氨基酸在生理pH范围内具有缓冲能力？为什么？,把一个氨基酸结晶加入到pH7.0的纯水中，得到了pH6.0的溶液，问此氨基酸的pI值是大于6.0？小于6.0？等于6.0？,写出某氨基酸在pH1、4、8、12时组氨酸的净电荷是怎样的？对每个pH来说，当电泳时，某氨基酸是向阳极还是向阴极迁移？,62,四、氨基酸的化学反应,-氨基参加的反应,-羧基参加的反应,-氨基和-羧基共同参加的反应,侧链R基参加的反应,63,1.-氨基参加的反应,与亚硝酸反应,与酰化试剂反应,烃基化反应,生成西佛碱的反应（Schiff）,脱氨基反应与转氨基反应,64,（1）与亚硝酸反应,是范斯莱克氨基氮测定法,(van Slyke amino nitrogen method),的原理,室温下,65,（2）与酰化试剂反应,5,1,1,5,弱碱性溶液,丹磺酰氯,66,（3）烃基化反应,首先被Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的,N末端,氨基酸。,2,4二硝基氟苯缩写为DNFB或FDNB，亦称Sanger试剂,DNP-氨基酸 黄色,2,4二硝基氟苯,弱碱性溶液,67,Frederick Sanger,(桑格),英国化学家，在生物化学领域的贡献很大，他两次获诺贝尔奖1958和1980年；1953年确定了牛胰岛素一级结构；1975年和1977年确定了DNA的两种用酶测序的方法加减法和终止法。,68,苯氨基硫甲酰衍生物,PTC-氨基酸,苯乙内酰硫脲衍生物,PTH-氨基酸（无色）,在弱碱中,硝基甲烷,首先被Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸。,苯异硫氰酸酯缩写为PITC,与苯异硫氰酸酯,69,（4）生成西佛碱的反应,西佛碱是以氨基酸为底物的某些酶促反应的中间物。,70,2.-羧基参加的反应,成盐和成酯,成酰氯反应,脱羧基反应,叠氮反应,71,3.-氨基和-羧基共同参加的反应,与茚三酮反应,成肽反应,72,（1）与茚三酮反应,茚三酮在弱酸性溶液中与氨基酸共热，所有具有,游离氨基的氨基酸,都生成,紫色,化合物（,570,）。,脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应直接生成的是,黄色,化合物（,440,）。,73,（2）成肽反应,74,3.侧链R基参加的反应,蛋白质的化学修饰：,就是在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某些试剂起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或,功能团,发生共价化学改变。,酪氨酸的酚基,精氨酸的胍基,Cys侧链上的巯基（SH）,75,(1)酪氨酸的酚基,米伦反应,（Millon),与HgNO,3,、Hg（NO,3,),2、,HNO,3,作用呈,红色,；与浓硝酸作用生成,黄色,。,Pauly反应,与重氮化合物反应生成,橘黄色,化合物。,注：,His的咪唑基与重氮化合物反应生成,棕红色,76,在酪氨酸3,5位上碘化、硝化、重氮化反应。,77,（2）精氨酸的胍基,坂口反应（Sagakuchi）,与次氯酸钠(或次溴酸钠)及-萘酚在氢氧化钠溶液中产生,红色,产物。,78,（3）Cys侧链上的巯基,（SH）,CH,2,S,此阴离子是巯基的反应形式。,pK,R,=8.33,79,与卤化烷生成稳定的烷基衍生物,可保护-SH 以防被氧化。,+ICH,2,COO,-,碘乙酸,CH,2,COO,I,80,Cys巯基打开氮丙啶的环,+CH,2,CH,2,NH+H,+,S,CH,2,-CH,2,-NH,3,+,ABCys,81,巯基能和各种金属离子形成络合物,-SH 酶遇到重金属离子而生成硫醇盐时，将导致酶失活。,对羟基汞苯甲酸,82,与二硫硝基苯甲酸（DTNB）反应,pH8.0时，在,412nm,波长处有强烈吸收。可用比色法定量测定半胱氨酸的含量。,硫硝基苯甲酸,83,巯基易受空气或其他氧化剂氧化,两种氧化衍生物,形成二硫化物：,胱氨酸的形成。,胱氨酸,二硫键,84,形成磺酸基：,对游离的巯基具有保护作用，保护Cly巯基之间的氧化。,+,HCOOOH,过甲酸,O,3,H,85,二硫键的还原（打开）,SH,与,SS,是一对氧化还原体系。,常用的打开二硫键的试剂主要有,氧化剂：过甲酸,（HCOOOH）,还原剂：巯基乙醇、巯基乙酸、二硫苏糖醇等。,（HSCH,2,CH,2,OH）,86,氧化剂：,过甲酸,（HCOOOH）,磺酸基,87,还原剂：,巯基乙醇,游离的巯基极易被氧化，需与卤化烷试剂作用将其保护。,88,89,五、氨基酸的光学活性和光谱性质,氨基酸的旋光性,氨基酸的光谱性质,90,消旋作用,（外消旋物与内消旋物）,91,氨基酸的光谱性质,可见光区都没有光吸收,红外区和远红外区都有吸收（200nm),近紫外区（200nm,400nm),色氨酸,280nm,酪氨酸,275nm,苯丙氨酸,257nm,92,练习题,所有氨基酸都是构成蛋白质的组分。,在下列氨基酸中碱性氨基酸是：A.SerB.LyeC.CluD.Tyr,必需氨基酸有：,氨基酸在等电点时，主要以,_,离子形式存在，在pHpI的溶液 中，大部分以_离子形式存在。,一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸。,下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转?,A.Aal B.Gly C.Leu D.Ser,在生理pH条件下。具有缓冲作用的氨基酸残基是,A.Tyr B.Trp C.His D.Lys,在生理条件下(pH6.0-7.0左右)，_氨酸侧链和_氨酸侧链几乎完全带正电荷。,在近紫外区（200nm,400nm)具有吸收能力的氨基酸有：,实验室中常用打开二硫键的试剂有：,甲来携一本亮色书,93,六、氨基酸混合物的分析分离,分配层析法的一般原理,纸层析,柱层析,离子交换层析,气液层析,薄层层析,高效(压)液相层析HPLC,94,1.分配层析法的一般原理,固定相,流动相,层析系统,固相,液相,半液相,液相,气相,支持物,静相,动相,被分离的物质,95,分配定律及分配系数,混合物在层析系统中的分离决定于该混合物的组分在这两相分配系数。,某一物质在 A 相中的总量,某一物质在 B 相中的总量,有效分配系数(Keff)=,溶质在溶剂 I 中的浓度(C,A,动相),溶质在溶剂 II 中的浓度（C,B,静相）,分配系数(Kd)=,96,逆流分溶原理,混合物中,Y,（,K,d,1）,Z,（,K,d,3）,计算公式 150页,64,溶剂A,溶剂B,总量,64,平衡后,32,32,总量,64,16,16,转移1,8,8,转移2,16,16,16,16,8,8,总量,32,32,总量,16,32,16,上相转移,下相固定,总量,4,16,24,16,4,4,4,总量,8,转移3,12,12,12,12,4,4,24,24,8,2,2,8,8,12,12,8,8,2,2,97,一定量的某一溶质在一定量的溶剂系统中分配时，转移次数越多，即分溶管数越多，其分溶曲线越集中，即峰形越窄而高，这样有利于混合物中各物质的完全分离。,98,2.纸层析,支持物:,纸,纸上的羟基具有亲水性，因此能吸附一层水作为固定相，而通常有机溶剂作为流动相。,溶剂：,酸溶剂系统和碱溶剂统。,原理：,是根据混合物中溶质物质的极性造成的分配系数不同进行分离的。,溶剂前,层析点,原点,溶剂前沿,亮,苯丙,缬,脯,赖,99,相对迁移率 R,f,=X/Y,100,1.点样,纸层析操作,2.展层,3.显色,4.分析,101,离子交换柱层析,填充物：离子交换树脂基质（带电基团）,洗脱剂,B,-,A,+,C,+,D,-,102,阳离子交换树脂与阴离子交换树脂,阳离子交换树脂与溶液中的阳离子进行交换，吸引阳离子。,阴离子阳离子交换树脂与溶液中的阴离子进行交换，吸附阴离子。,氨基酸与树脂的亲和力：,取决于它们之间的静电吸引,和氨基酸侧链与树脂基质之间的疏水相互作用。,103,104,图示,105,收集,氨基酸分析仪图解,106,氨基酸的制备和应用状况,1.氨基酸的制备,从蛋白质水解液中分离提取,应用发酵法生产,应用酶的催化反应生成氨基酸,有机合成法,2.氨基酸的用途,蛋白质的基本组成,对生物体具有其他特殊的生理作用，,参与许多代谢作用，不少已用来治疗疾病,用于食品强化剂、调味剂、着色剂、甜味剂和增味剂,用于饲料添加剂,调节皮肤pH值和保护皮肤的功能,107,氨基酸的合成,通过,对菌株的诱变处理，产生的新,微生物某代谢物在体内积累，从而达到生产的目的。,直接发酵法以葡萄糖，氨等为原料。,应用直接发酵法生产氨基酸产量最大的是谷氨酸，其次是赖氨酸，其余可以生产的品种有苏氨酸、异亮氨酸、结氨酸、精氨酸。组氨酸、脯氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸等。,1.直接发酵法,108,氨基酸的化学合成,又称为,微生物转化法,。这种方法使用葡萄糖作为发酵碳源、能源，再添加特异的前体物质，以避免氨基酸合成途径的反馈抑制作用，经微生物作用将其有效地转化为目的氨基酸。,目前成功地用邻氨基苯甲酸作为前体，工业生产,色氨酸,；用甘氨酸作为前体工业化生产,丝氨酸,。,2添加前体发酵法,109,氨基酸的化学合成,用微生物产生的酶作催化剂，直接使底物转化为目标氨基酸。具有工艺简单，周期短、耗能低、专一性强、收率高等特点,。,3、酶法,110,氨基酸的化学合成,反丁烯二酸 NH,3,L-天冬氨酸,3、酶法,天冬氨酸酶,111,氨基酸的化学合成,甘氨酸 乙醛 L-苏氨酸,3、酶法,苏氨酸醛缩酶,112,氨基酸的化学合成,醛与氢氰酸和氨反应得到氰氨化物，经水解得到外消旋的氨基酸。,4.化学合成法,（1）Strecker合成法,113,氨基酸的应用,1 医药工业,氨基酸输液,必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸,半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸是幼儿所必需的。,114,治疗药剂,1.Arg：对治疗高氨血症、肝机能障碍等疾病颇有效果；,2.Asp：钾镁盐可用于恢复疲劳；治疗低钾症心脏病、肝病、糖尿病等。,3.Cys：能促进毛发的生长，可用于治疗秃发症；甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎等；,4.His：可扩张血管，降低血压，用于心绞痛，心功能不全等疾病的治疗。,115,2.,化学工业,维生素B,6,:,可采用Ala或Asp为原料合成。,叶酸：需要用Glu为原料合成。,氨基酸表面活性剂：酰基谷氨酸钠、十六烷基-L-赖氨酰-L-赖氨酸甲酯二盐酸、月桂酰-L-精氨酸乙酯盐酸等,具有较强的抗菌杀菌活性，且无刺激性。,聚合氨基酸：聚谷氨酸甲酯可用于作为合成,皮革,的表面处理剂；聚天冬氨酸或聚谷氨酸的二烷基酯与磷酸高级烷基酯结合得到化合物可作为,可塑剂，稳定剂,等,。,116,3 食品工业,营养强化剂；,谷氨酸钠味精；,天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉感并使香味浓厚爽口；,天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：甜味素,APM,117,4，农业,杀虫剂：刀豆氨酸、5-羟色氨酸可使南方毛虫拒食而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果；,杀菌剂：N-,月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病；,-1，4环己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等；,除草剂：如N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等；,118,5，化妆品工业,氨基酸能调节皮肤pH,的变动，对细菌的防护作用，也可作为皮肤、毛发的营养成分，增加皮肤、毛发的光泽。,防止皮肤干燥的自然保湿因子的主要成分是甘氨酸、羟基丁氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、丝氨酸等游离氨基酸。,在化妆品中添加天冬氨酸或其衍生物以及一些维生素，可防止皮肤老化。,119,思考题,-,氨基酸的烃基化反应常用的试剂是？氨基酸自动分析仪依据哪种反应原理设计？,-,氨基酸的茚三酮反应呈现的颜色是否都一样？,米伦反应、坂口反应和 Pauly反应是哪些氨基酸侧链的反应？,半胱氨酸的巯基都有哪些反应？常用的打开二硫键的氧化剂和还原剂是什么？,哪三种氨基酸在紫外光下有吸收峰？原因是？,氨基酸纸层析、离子交换层析的原理？,120,