第三章 酶学模拟试题.doc

第三章 酶
一、写出下列符号的中文名称（每个1分，共10分）
1. ATCase 2. LDH 3. FH4 4. U 5. Kcat
6. TPP 7. FMN 8.FAD 9.NAD 10. NADP

二、名词解释（每个1分，共10分）
1．寡聚酶； 2．单纯酶； 3．结合酶(全酶)； 4．辅酶 5．辅基； 6. 酶的活性中心； 7. 单体酶； 8. 多酶复合体 9. 别构酶； 10.核酶

三．选择题(将正确答案的序号填入相应的括号内) （每个1分，共10分）
1．酶促反应中决定酶催化专一性的部分是 ( )
A．酶蛋白 B．底物 C．辅酶或辅基 D．催化基团
2．酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到的是零级反应，对此最恰当的解释是： ( )
A．形变底物与酶产生不可逆结合 B．酶与未形变底物形成复合物
C．酶的活性部位为底物所饱和 D．过多底物与酶发生不利于催化反应的结合
3．2．米氏常数Km是一个用来度量 ( )
A．酶和底物亲和力大小的常数 B．酶促反应速度大小的常数
C．酶被底物饱和程度的常数 D．酶的稳定性的常数
4．已知某酶的Km值为0．05mol．L-1，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为 （ ）
A．0．2mol．L-1 B．0．4mol．L-1 C．0．1mol．L-1 D．0．05mol．L-1
5．下列关于酶活性中心的叙述正确的是 （ ）
A．所有酶的活性中心都含有辅酶 B．所有酶都有活性中心
C．酶的活性中心都含有金属离子 D．所有抑制剂都作用于酶活性中心。
6．某酶今有4种底物(S)，其Km值如下，该酶的最适底物为 （ ）
A．S1：Km＝5×10-5 mol．L-1 B．S2：Km＝1×10-5 mol．L-1
C．S3：Km＝10×10-5 mol．L-1 D．S4：Km＝0．1×10-5 mol．L-1
7．下列关于酶特性的叙述哪个是错误的？ ( )
A．催化效率高 B．专一性强 C．作用条件温和 D．都有辅因子参与催化反应
8．酶具有高度催化能力的原因是 ( )
A．酶能降低反应的活化能 B．酶能催化热力学上不能进行的反应
C．酶能改变化学反应的平衡点 D．酶能提高反应物分子的活化能
9．酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是： （ ）
A．Vmax不变，Km增大 B．Vmax不变，Km减小
C．Vmax增大，Km不变 D．Vmax减小，Km不变
10．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，按抑制类型应属于 （ ）
A．反馈抑制 B．非竞争性抑制 C．竞争性抑制 D．底物抑制

四．是非题（在题后括号内打√或×）（每个1分，共10分）
1．米氏常数（Km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。 （ ）
2．同工酶就是一种酶同时具有几种功能。 （ ）
3．必须基团是指酶的活性中心以外，对维持酶的空间构象必需的基团。 （ ）
4．一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km值应该是最小。 （ ）
5．一般来说酶是具有催化作用的蛋白质，相应地蛋白质都是酶。 （ ）
6．酶反应的专一性和高效性取决于酶蛋白本身。 （ ）
7．酶活性中心是酶分子的一小部分。 （ ）
8．酶的最适pH值和最适温度都是酶的一个特征性常数。 （ ）
9．竞争性抑制剂在结构上与酶的底物相类似。 （ ）
10．酶原激活的实质是酶活性部位形成和暴露的过程。 （ ）

五．问答与计算（每个5分，共25分）
1. 试述影响酶高效催化的因素（5分）
2．何谓酶的活力和比活力?有淀粉酶制剂1克，用水溶解成1000ml，从中取出1ml测定淀粉酶活力，测知每5分钟分解0．25克淀粉，计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。（5分）
3．试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。（5分）
4．什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的95％时，所需求的底物浓度（用Km表示）？（5分）
5．简述别构酶的特点（5分）

六、论述题 （35分）
1. 举例说明酶的别构效应。（15分）
2. 影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示它们的影响,并说明为什么会产生这些影响？（20分）

参考答案与评分标准

一、写出下列符号的中文名称（每个1分，共10分）
1. ATCase 天冬氨酸转氨甲酰酶 2. LDH 乳酸脱氢酶
3. FH4 四氢叶酸 4. U 酶的活力单位
5. Kcat 酶的催化常数 6. TPP 焦磷酸硫胺素
7. FMN 黄素单核苷酸 8. FAD 黄素腺嘌呤二核苷酸
9. NAD 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 10. NADP 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸

二、名词解释（每个1分，共10分）

1．寡聚酶: 由几个甚至几十个相同或不同亚基组成的酶。
2．单纯酶: 仅由蛋白质组成而不含其它非蛋白质成分的酶。
3．结合酶(全酶): 由酶蛋白和辅助因子(包括金属离子和小分子有机化合物)结合后所形成的复合物。或 全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子
4．辅酶:与酶蛋白分子结合比较松弛,可以用透析法除去的小分子有机物。
5．辅基: 与酶蛋白分子结合比较紧密,不能用透析法除去的小分子有机物。
6. 酶的活性中心：酶分子中直接和底物结合，并与酶催化作用直接有关的部位。
7. 单体酶：只有一条多肽链的酶。
8. 多酶复合体：由几种酶靠非共价键嵌合而成的复合物。
9. 别构酶：含有两个或两个以上的亚基，在酶分子中除有和底物结合的部位外，还有和调节物或效应物结合的调节部位，当底物或效应物和酶分子上相应的部位结合后，会引起酶分子构象发生改变而导致酶活性的改变。
10.核酶：具有催化活性的RNA。

三．选择题
1. A 2. C 3. .A 4. A 5. B 6. D 7. D 8. A 9. .D 10. C
四．是非题
1. √ 2. × 3. × 4. √ 5. × 6. × 7. √ 8. × 9. √ 10. √
五．问答与计算（每个6分，共30分）
1. 试述影响酶高效催化的因素（5分）
影响酶高效催化的因素：
1） 酶和底物的邻近与定向效应；（1分）
2） “张力”与“变形”；（1分）
3） 共价催化；（1分）
4） 酸硷催化；（1分）
5）酶活中心的低介电环境。（1分）
2．何谓酶的活力和比活力?有淀粉酶制剂1克，用水溶解成1000ml，从中取出1ml测定淀粉酶活力，测知每5分钟分解0．25克淀粉，计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。（5分）
酶活力是指酶催化一定化学反应的能力。（1分）
比活力是指每单位质量的蛋白质中所含的某种酶的催化活力。（1分）
根据淀粉酶活力的定义: 1U = 1 g 淀粉 / h
每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数 = 0.25×1000/(5/60) =3000（U）（3分）

3．试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。（5分）
共同点：抑制剂与酶通过非共价方式结合，与酶形成中间物（EI和ESI）不能分解成产物P。（1分）
不同点：
（1）竞争性抑制
抑制剂结构与底物类似，抑制剂与底物竞争活性中心，从而阻止底物与酶的结合。可通过提高底物浓度减弱这种抑制。（1分）竞争性抑制剂使Km增大，Vm不变。（1分）
（2）非竞争性抑制
抑制剂结构与底物无共同之处，抑制剂与酶活性中心以外的基团相结合来抑制酶促反应，两者没有竞争。酶可以同时与底物和抑制剂结合，但形成的中间物ESI不能分解成产物，因此酶活降低。不能通过提高底物浓度减弱这种抑制。（1分）非竞争性抑制使Km不变，Vm变小。（1分）

4．什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的95％时，所需求的底物浓度（用Km表示）？（5分）
米氏方程就是表示在酶促反应中 底物浓度与反应速率的关系式
V= Vmax. [S]/(Km+[S])；
其中V是反应速率；Km即米氏常数；Vmax是酶反应最大速率[S]是底物浓度；（2分）
Km是反应速率达到最大反应速率的一半时底物的浓度，单位为摩尔/升(mol/L)。Km是酶在一定条件下的特征物理常数，表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，Km愈大，E对S的亲合力愈小。（2分）
95%Vmax=Vmax.[s]／Km+[s]
移项解出[s]=19Km（1分）

5．简述别构酶的特点（5分）
别构酶的特点:
1）.均为寡聚酶,含有两个或两个以上亚基, 分子具有活性部位和调节部位(变构部位), 两种部位处于不同亚基或同一亚基的不同部位。（1分）
2）.具有别构效应(当底物或效应物与酶分子上的相应部位结合后, 引起酶构象发生变化从而影响酶的催化活性)。（1分）
3）.别构酶促反应底物浓度和反应速度的关系不符合米氏方程，呈S型曲线。（1分）
4）.常是系列反应酶系统的第一个酶, 或处于子代谢分支点上的酶。（1分）
5）.一般分子量较大，结构更为复杂，往往表现出鱼一般酶不同的性质。（1分）

六、论述题 （30分）
1. 举例说明酶的别构效应。（15分）
当底物或效应物和酶分子上相应的部位结合后，会引起酶分子构象发生改变从而影响酶的催化活性,这种效应叫做别构效应。（3分）
Ｅ．ｃｏｌｉ的ＡＴＣａｓｅ兼有同促和异促效应。它包含有２个三聚体组成的催化亚基和３个二聚体组成的调节亚基，每个催化亚基有３个与底物天冬氨酸(Ａsp)结合的部位(每一条多肽链上一个)，每个调节亚基有２个与别构调节剂（ＣＴＰ、ＡＴＰ）结合的部位(每一条多肽链上一个)。（3分）
反应体系一开始仅有Ａsp和氨甲酰磷酸，且令氨甲酰磷酸的浓度在反应过程中始终保持饱和，则ＡＴＣａｓｅ的动力学曲线呈Ｓ形特征（如图示），一开始酶对底物Ａsp的亲合力不高，一旦结合后引起酶分子构象发生改变而使酶分子上其他空闲的Ａsp结合部位对后续Ａsp分子的亲合力增强，而大大加快了反应速度，表现为同促效应（3分）；
其他条件同前，若一开始外加ＣＴＰ，ＣＴＰ与ＡＴＣａｓｅ调节亚基结合后酶分子则转变成与Ａsp低亲和力的构象，使酶分子对后续Ａsp分子的亲合力减弱，反应速度下降，动力学S形曲线右移（如图示），表现为负异促效应（3分）；若一开始外加ＡＴＰ，AＴＰ与ＡＴＣａｓｅ调节亚基结合后酶分子则转变成与Ａsp高亲和力的构象，使酶分子对后续Ａsp分子的亲合力增强，反应速度加快，动力学S形曲线左移（如图示），表现为正异促效应（3分）。

2.影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示它们的影响,并说明为什么会产生这些影响？（20分）
影响酶促反应的因素有：酶的浓度、底物（或反应物）浓度、温度、pH ，激活剂、抑制剂。（每个因素0.5分共3分）
（1）酶的浓度对酶促反应速度的影响（图和解释各2分共4分）
当底物浓度大大超过酶的浓度，其其他条件固定不变，若凡因系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素时，酶的浓度与反应速度成正比关系（如左图）。

0

酶的浓度
酶促反应速度

（2）底物（或反应物）浓度对酶促反应速度的影响（图和解释各2分共4分）
当酶的浓度、pH、温度等条件固定不变，底物浓度与反应速度关系（如左图）。底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度几乎成正比。底物的浓度较高时，酶促反应速度随底物浓度的增加而增加，但不显著。当底物浓度继续增加时，酶促反应速度则趋于极限值不增加。

底物浓度
反应速度
底物浓度
反应速度

（3）温度对酶促反应速度的影响（图和解释各2分共4分）

温度与反应速度关系（如左图）。酶的活性最强时的温度称为最适温度。在达到最适温度之前，反应速度随温度的增加而增加，但温度继续增加时，高温使酶失活，反应速度随温度的增加而降低。

（4）pH对酶促反应速度的影响（图和解释各2分共4分）

pH值与反应速度关系（如左图）。酶的活性最强时的pH值称为最适pH值。高于或低于最适pH值酶的活性都会降低。过酸,过碱
会使酶的空间结构遭到破坏,甚至使酶永久失活。

(5)激活剂对酶促反应速度的影响（0.5分）
激活剂能提高酶活性加速酶促反应的速度。
(6)抑制剂对酶促反应速度的影响 （0.5分）
　　抑制剂能减弱、抑制甚至破坏酶活性可降低酶促反应速度。

7