蛋白质 课件.ppt

单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,第三章,蛋白质,化学,一、什么是蛋白质?,蛋白质(protein),是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。,分子量从5000到100万或更大。,二、蛋白质的生物学重要性,1.蛋白质是生物 体重要组成成分,分布广：,所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。,含量高：,蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80。,1）作为生物催化剂（酶）,2）代谢调节作用,3）免疫保护作用,4）物质的转运和存储,5）运动与支持作用,6）参与细胞间信息传递,2.蛋白质具有重要的,生物学功能,3.氧化供能,蛋 白 质 的 分 子 组 成,The Molecular Component of Protein,第 一 节,组成蛋白质的元素,主要有,C、H、O、N,和,S,。,有些蛋白质含有少量,磷、,硒,或金属元素,铁、铜、锌、锰、钴、钼,，个别蛋白质还含有,碘,。,一、氨基酸,组成蛋白质的基本单位,存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有,20,种，且均属,L-氨基酸,（甘氨酸除外）。,H,甘氨酸,CH,3,丙氨酸,L-氨基酸的通式,R,非极性疏水性氨基酸,极性中性氨基酸,酸性氨基酸,碱性氨基酸,（一）氨基酸的分类,从营养学的角度，分为必需氨基酸（,人体不能自己合成，,缬氨酸，亮氨酸，色氨酸，赖氨酸，甲硫氨酸，苏氨酸，苯丙氨酸,）和非必需氨基酸,pH=,pI,+OH,-,pH,pI,+H,+,+OH,-,+H,+,pH,pI,+H,+,pH,pI,氨基酸的,兼性离子,阳离子,阴离子,二、肽,*肽键(peptide bond),是由一个氨基酸的,-羧基与另一个氨基酸的,-氨基脱水缩合而形成的化学键。,（一）肽(peptide),+,-,H,OH,甘氨酰甘氨酸,肽键,（酰胺键）,*肽,是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。,*,两分子氨基酸缩合形成,二肽,，三分子氨基酸缩合则形成,三肽,*,肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为,氨基酸残基,(residue),。,*,由十个以内,氨基酸,相连而,成,的,肽,称为,寡肽,(oligopeptide),，,由更多的氨基酸相连形成的肽称,多肽,(polypeptide),。,N 末端：多肽链中有,自由氨基,的一端,C 末端：多肽链中有,自由羧基,的一端,多肽链有两端,*,多肽链,(polypeptide chain),是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。,N末端,C末端,牛核糖核酸酶,蛋 白 质 的 分 子 结 构,The Molecular Structure of Protein,第 二 节,蛋白质的分子结构包括,一级结构(primary structure),二级结构(secondary structure),三级结构(tertiary structure),四级结构(quaternary structure),高级结构,定义,蛋白质的一级结构指多肽链中,氨基酸的排列顺序,。,一、蛋白质的一级结构,主要的化学键,肽键,，有些蛋白质还包括二硫键。,一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。,二、蛋白质的二级结构,蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链,主链骨架原子的相对空间位置,，并不涉及氨基酸残基侧链的构象,。,定义,主要的化学键,：,氢键,蛋白质二级结构的主要形式,-螺旋,(,-helix),-折叠,(,-pleated sheet),（二）,-螺旋,（三）,-折叠,三、蛋白质的三级结构,疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。,主要的化学键,整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。,（一）定义,亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。,四、蛋白质的四级结构,蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为,蛋白质的,四级结构,。,有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的,亚基,(subunit),。,从一级结构到四级结构,血红蛋白,蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列,蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷曲与折叠,Primarystructure,Secondarystructure,蛋白质构象改变与疾病,蛋白质构象疾病,：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。,二、蛋白质空间结构与功能的关系,蛋白质构象改变导致疾病的机理,：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。,这类疾病包括,：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。,第四节,蛋白质的理化性质与分离纯化,The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein,（一）蛋白质的两性电离,一、理化性质,蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基,侧链,中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。,*蛋白质的等电点(isoelectric point,pI),当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为,蛋白质的等电点,。,（二）蛋白质的胶体性质,蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可达1100nm，为胶粒范围之内。,（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固,*蛋白质的变性(denaturation),在某些物理和化学因素作用下，其特定的,空间构象,被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和,生物活性丧失,。,造成变性的因素,如,加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等,。,变性的本质,破坏,非共价键,和,二硫键,，不改变蛋白质的一级结构,(肽键),。,应用举例,临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。,此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。,蚕丝是由蛋白质变性而成。,若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为,复性(renaturation),。,蛋白质的代谢,氨基酸代谢,蛋白质可以在胃里、小肠里被消化为基本的20种氨基酸，蛋白质的分解代谢其实就是氨基酸的分解代谢。,1、氧化脱氨基作用,一、脱氨基作用,2、转氨基作用（氨基转移作用）,3、,联合脱氨作用：,转氨作用虽在生命机体内普遍存在，但它仅解决氨基的转移。许多事实证明，体内氨基酸主要是靠转氨与氧化脱氨基联合进行脱氨，简称联合脱氨作用,。,（二）氨的代谢去路,1、,尿素的合成：在哺乳动物体内，,主要是把氨转变成无毒的尿素，,然后随尿排出体外。,2、,谷氨酰胺的合成：,体内的氨除主要用于合成尿素外，还有一部分可与谷氨酸结合，生成谷氨酰胺。,谷氨酰胺没有毒性，经血液运到肾脏，在肾小管上皮细胞内，被谷氨酰氨酶水解，在生成氨和谷氨酸，这时氨可以直接排入尿液中。,三、,-酮酸的代谢转变,-氨基酸脱氨后生成的,-酮酸可以再合成为氨基酸,；,可以转变为糖和脂肪,；,也可氧化成二氧化碳和水,，并放出能量以供体内需要。,蛋白质的合成,