基础医学概论--生物大分子--蛋白质.ppt

,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,*,知道蛋白质的基本结构单位、分子组成及结构,知道氨基酸的理化性质,知道蛋白质的理化性质,能够叙述各项基本概念,教学目标,蛋白质的生物学意义,蛋白质的分子组成,蛋白质的分子结构,蛋白质的结构与功能的关系,蛋白质的理化性质,教学内容,蛋白质是生命活动的,物质基础,1.,生物体的基本组成成分之一：,细胞,的各个部分都含有蛋白质,所有,器官,、,组织,都含有蛋白质,2.,体内含量高：,是细胞内,含量最丰富,的生物大分子，,占人体干重的,45,蛋白质的生物学意义,蛋白质的组成元素,基本结构单位,氨基酸的分类,氨基酸的理化性质,肽,蛋白质的分子组成,主要有,C,、,H,、,O,、,N,和,S,有些蛋白质含有少量,磷,或金属元素,铁、铜、锌、锰、钴、钼,蛋白质是体内主要含氮物,各种蛋白质的含氮量接近,16%,蛋白质的组成元素,100,克样品中蛋白质的含量,(g%),=,每克样品含氮克数,6.25100,氨基酸,含有,氨基,和,羧基,的一类,有机化合物,的通称,氨基酸的通式,蛋白质的基本结构单位,-NH,-COOH,存在自然界中的氨基酸有,300,余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有,20,种,-,氨基酸,蛋白质的基本结构单位,天然氨基酸,氨基与羧基结合在,同一碳原子,上,R-CH-COOH,|,NH,R-CH-CH-COOH,|,NH,20,种天然氨基酸,1.,非极性,脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、,亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、,天冬酰胺、丝氨酸,2.,极性,中性氨基酸：谷氨酰胺、半胱氨酸、苏氨酸、,甲硫氨酸、色氨酸、络氨酸,氨基酸的分类,20,种天然氨基酸,3.,芳香族氨基酸：苯丙氨酸,4.,酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸,5.,碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸,氨基酸的分类,脯氨酸,氨基酸的分类,氨基酸是两性电解质,氨基酸的理化性质,+H,+,-H,+,R-CH-COOH,|,NH,酸性溶液,碱性溶液,等电点,氨基酸的理化性质,在某一,pH,的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的,趋势及程度相等,，成为兼性离子时，呈电中性。此时溶液的,pH,值,称为该氨基酸的,等电点,。,兼性离子,紫外线吸收：通过,280nm,波长的紫外线光度测量，,可对蛋白质溶液进行定量分析,呈色反应：氨基酸与茚三酮在水溶液中一起加热，,可生成,蓝紫色,物质,氨基酸的理化性质,是指氨基酸通过,脱水缩合,作用，由,肽键,相连形成的化合物,肽,氨基酸残基,肽,肽链中，因脱水缩合而部分基团不全的氨基酸,根据氨基酸的组成个数可以依次称为二肽、三肽、四肽,寡肽,由,10,个以内氨基酸连成,多肽,由,10,个以上氨基酸连成,蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的,多肽链,肽,多肽链,肽,-,氨基,-,羧基,羧基端（,C,端）,氨基端（,N,端）,蛋白质分子的一级结构,蛋白质分子的,二级结构,蛋白质分子的,三级结构,蛋白质分子的,四级结构,蛋白质的分子结构,高级结构,（空间结构）,蛋白质,多肽链中氨基酸的种类、数量和,排列顺序,蛋白质空间结构的基础,主要维持力：,肽键,一级结构,+,一级结构,NH-CH-CO-NH-CH-COOH,NH-CH-COOH,甘氨酸,NH-CH-COOH,NH-CH-CO-NH-CH-COOH,|,CH,NH-CH-COOH,+,CH,|,NH-CH-COOH,丙氨酸,蛋白质分子中,某一段肽链,的,局部,空间结构，即该段肽链,主链骨架原子,的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象,肽键平面：二级结构的基础,二级结构,C,、,N,基本形式：,1.,-,螺旋,2.,-,折叠,3.,-,转角,4.,无规卷曲,二级结构,-,螺旋：肽链的某段局部盘曲成螺旋形结构,二级结构,1.,以,肽键平面,为单位,以,-,碳原子为转折,盘旋形成,右手螺旋,2.,主链原子构成螺旋的,主体,侧链,(R,基团）,在其,外部,-,螺旋：肽链的某段局部盘曲成螺旋形结构,二级结构,3.,主要维持力,氢键,：每,1,个肽键,N-H,上的,氢原子,与,第,4,个肽键,C=O,上的,氧原,子,形成氢键,-,折叠：肽链中的某段局部成伸展的、,锯齿状,结构,-,片层：两段以上的,-,折叠结构,平行,排列,C N,二级结构,C N,顺向平行,C N,N C,逆向平行,-,折叠：肽链中的某段局部成伸展的、,锯齿状,结构,二级结构,主要维持力,氢键,：,一段,-,折叠结构中每个,肽键的,C=O,和,N-H,与,另一段,-,折叠结构中,每个肽键的,C=O,和,N-H,形成氢键,-,转角：肽链中出现的一种,180,转折,有,4,个氨基酸残基组成,二级结构,主要维持力,氢键,：,第,1,个残基,中肽键,C=O,的氧原子与,第,4,个残基,中,肽键,N-H,的氢原子,形成氢键,无规卷曲：,没有确定规律性的肽键构象,常见于球状蛋白质分子中，在其它类型二级结构肽段之间起活节作用，有利于整条肽链盘曲折叠,二级结构,在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体,-,螺旋组合（,）,-,折叠组合（,）,-,螺旋,-,折叠组合（,）,超二级结构,整条肽链中各个,二级结构,的空间排布方式及有关,侧链基团,之间的相互作用关系，即肽链中,所有原子,的空间排布,主要维持力：,疏水作用,三级结构,三级结构,疏水性基团,藏在分子内部,亚基：,有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为,亚基,各亚基的空间排布及相互作用,主要维持力：,疏水作用,、,离子键,四级结构,一级结构与功能的关系,空间结构与功能的关系,蛋白质的结构与功能的关系,一级结构相似的蛋白质，其基本构象和功能也相似,一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基出现异常，蛋白质的功能会收到明显的影响,一级结构与功能的关系,蛋白质的空间结构是其,功能活性,的基础,空间结构发生变化，其功能活性也随之改变,空间结构与功能的关系,别构效应,某物质与蛋白质分子的某部位结合，触发该蛋白质的构象发生变化，使其功能活性改变,两性电解和等电点,胶体性质,变性、复性、沉淀,呈色反应,蛋白质的理化性质,蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基,侧链,中某些基团，在一定的溶液,pH,条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团,两性电离与等电点,酸性溶液,碱性溶液,当蛋白质溶液处于某一,pH,时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的,pH,称为,蛋白质的等电点,两性电离与等电点,分子直径在,1-100nm,之间,蛋白质分子表面有亲水集团，使蛋白质分子被多层水分子包围，形成水化膜,胶体性质,+,+,+,+,+,+,+,带正电荷的蛋白质,在等电点的蛋白质,带负电荷的蛋白质,在某些物理和化学因素作用下，其特定的,空间构象被破坏,，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,应用：临床上，变性因素常被应用来,消毒,及,灭菌,蛋白质的变性,不涉及一级结构,若蛋白质变性,程度较轻,，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为,复性,在一定条件下，蛋白质,疏水侧链暴露在外,，使蛋白质凝聚从溶液中析出的现象，成为,沉淀,蛋白质的复性、沉淀,茚三酮反应：蓝紫色,碱性溶液中与硫酸铜发生双缩脲反应：紫红色,蛋白质的呈色反应,