2025年生物化学教学大纲和题库.docx

生物化学

※<前 言>
生物化学是硕士命化学的科学，在分子水平探讨生命的本质，采用化学的原理和措施来研究构成生物体物质的构造及其功能、生命物质的合成与分解代谢及其中的能量代谢、信号物质的信号传导、生命遗传物质的遗传及变异和体现调控、以及疾病发生和治疗有关的生物化学问题等。学科研究领域广泛，研究的最大特点是学科的前沿性及极强的交叉性，并能为有关学科（生物学、遗传学、生理学、农学、药学）的研究提供必需的生物化学技术，是一门重要的医学基础课程。
教学基本规定
1、系统地、完整地掌握构成生物体物质的基本构造及其功能、生命物质的合成与分解代谢及其调整、遗传信息的传递与体现调控。熟悉信号物质的信号传导及疾病发生和治疗有关的生物化学问题。理解生物化学发展的前沿。
2、掌握基本的生物化学技术原理，培养学生的分析问题和处理实际问题的能力。
3、开展双语教学，采用多媒体教学与课堂讲授相结合的措施。
4、本教学大纲是根据人卫出版社的第六版《生物化学》规划教材而编的，按温州医学院医学检查专业教学计划，本学科总教课时数72课时，讲授72课时，各章讲课时间分派可参照下表：〉
※<教学内容>
第一章 绪论
一、目的和规定
（一）掌握：现代生物化学研究的重要内容
（二）熟悉：生物化学发展简史
（三）理解：生物化学这门学科与医学的关系
二、教学内容
（一）详细讲解：生物化学发展简史
（二）重点讲解：现代生物化学研究的重要内容
（三）一般简介：生物化学与医学的关系，本书纲要
第二章 蛋白质的构造与功能
一、目的和规定
（一）掌握蛋白质的构造及其与功能的关系
（二）熟悉蛋白质的分子构成、分类
（三）理解蛋白质的理化性质及分离纯化
二、教学内容
（一）详细讲解：蛋白质的分子构成、分类
（二）重点讲解：蛋白质的一级构造、空间构造、及其与功能的关系
（三）一般简介：蛋白质的理化性质、分离和纯化、及多肽链中氨基酸序列分析
第三章 核酸的构造与功能
一、目的与规定
（一）掌握：核酸的构造及其与功能的关系
（二）熟悉：核酸的化学构成
（三）理解：核酸的理化性质及应用、核酸酶的概念
二、教学内容
（一）详细讲解：核酸的化学构成，一级构造、核酸的理化性质及其应用
（二）重点讲解：DNA的双螺旋构造特点及其功能的关系，掌握：mRNA 、tRNA 的二级构造与功能的关系
（三）一般简介：核酸酶的概念及作用特点
第四章 酶学
一、目的与规定
（一）掌握：酶促反应的特点与机制，酶活性及含量的调整
（二）熟悉：酶的分子构造与功能、酶的调整
（三）理解：酶的命名与分类、酶与医学的关系
二、教学内容
（一）详细讲解：酶蛋白的分子构造与功能、酶活性及含量的调整、同工酶的概念
（二）重点讲解：酶促反应的特点与机制、酶促反应速度及其影响原因（底物浓度、酶浓度、温度、pH、克制剂、激活剂）
（三）一般简介：酶的命名与分类（习惯命名、国际统一命名）、酶与疾病的关系及在医学上的应用
第五章 糖类代谢
一、目的与规定
（一）掌握：葡萄糖的分解代谢与异生途径
（二）熟悉：磷酸戊糖途径、糖原的合成与分解及血糖的平衡
（三）理解：糖的生理概况、血糖及其调整
二、教学内容
（一）详细讲解：糖代谢的反应过程、血糖水平的激素调整，代谢紊乱引起的临床症状
（二）重点讲解：糖酵解及有氧氧化三羧酸循环的途径、能量变化（ATP和电子的生成量）、关健酶或限速酶及其生理意义；磷酸戊糖途径的限速酶及其生理意义；糖原的合成与分解途径的限速酶及其生理意义；糖异生途径的原料、限速酶及其生理意义，乳酸循环的概念；血糖的来源与去路
（三）一般简介：血糖的生理功能，消化吸取及代谢概况
第六章 脂类代谢
一、目的与规定
（一）掌握：脂酸、甘油三酯的代谢
（二）熟悉：胆固醇、磷脂的代谢，血脂、载脂蛋白的概念
（三）理解：脂类的消化吸取、血浆脂蛋白的代谢
二、教学内容
（一）详细讲解：脂酸、胆固醇、甘油三酯、磷脂的代谢；血脂、载脂蛋白的概念
（二）重点讲解：脂酸的β-氧化途径、限速酶及ATP的生成、胆固醇的合成代谢途径及限速酶、血浆脂蛋白的分类及其重要构成
（三）一般简介：脂类的消化和吸取、血浆脂蛋白的代谢
第七章 生物氧化
一、目的与规定
（一）掌握：呼吸链的构成，氧化磷酸化的概念
（二）熟悉：生成ATP的氧化体系
（三）理解：过氧化物酶体系、微粒体系
二、教学内容
（一）详细讲解：生成ATP的氧化体系、线粒体内膜的物质转运
（二）重点讲解：二条呼吸链的构成，氧化磷酸化的概念，偶联部位（生成ATP的室）及其克制剂
（三）一般简介：过氧化物酶体系、微粒体系及其酶类
第八章 氨基酸代谢
一、目的与规定
（一）掌握：氨基酸的一般代谢、氨的代谢
（二）熟悉：个别氨基酸的代谢
（三）理解：蛋白质的营养作用、消化、吸取与腐败作用
二、教学内容
（一）详细讲解：氨基酸的一般代谢（包括α-酮酸的代谢）、个别氨基酸的代谢
（二）重点讲解：氨基酸的脱氨基作用，氨的来源、转运和鸟氨酸循环；一碳单位、含硫氨基酸、芳香族氨基酸代谢的产物及生理意义
（三）一般简介：蛋白质的营养作用、蛋白质的消化、吸取和腐败作用
第九章 核苷酸代谢
一、目的与规定
（一）掌握：核苷酸的从头合成代谢
（二）熟悉：核苷酸的补救合成代谢
（三）理解：核苷酸的分解代谢
二、教学内容
（一）详细讲解：嘌呤、嘧啶核苷酸的补救合成途径
（二）重点讲解：嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成概念、途径、限速酶及其搞代谢物
（三）一般简介：核苷酸的分解代谢
第十章 物质代谢的联络与调整
一、目的与规定
（一）掌握：物质代谢的互相联络及代谢调整
（二）熟悉：组织器官的代谢特点及联络
（三）理解：物质代谢的特点、代谢调整
二、教学内容
（一）详细讲解：组织器官的代谢特点及联络
（二）重点讲解：三大营养物质代谢之间的互相联络（包括能量代谢）及代谢调整
(三)一般简介：物质代谢的特点；细胞、激素及整体的调整
第十一章 DNA 的生物合成（复制）
一、目的与规定
（一）掌握：半保留复制体系及过程
（二）熟悉：DNA突变与修复
（三）理解：半保留复制的意义及逆转录酶
二、教学内容
（一）详细讲解：DNA突变的意义、类型、修复方式及引起的原因
（二）重点讲解：半保留复制的概念、体系及详细过程；逆转录酶的概念、DNA突变与修复的类型
（三）一般简介：复制的试验根据和意义
第十二章 RNA 的生物合成（转录）
一、目的与规定
（一）掌握：转录体系
（二）熟悉：真核生物的转录后修饰
（三）理解：转录过程
二、教学内容
（一）详细讲解：转录起始、延长、终止三步过程
（二）重点讲解：转录体系、真核生物mRNA 转录后加工修饰
（三）一般简介：真核生物tRNA，rRNA的转录后加工
第十三章 蛋白质的生物合成（翻译）
一、目的与规定
（一）掌握：参与翻译的物质及翻译后加工
（二）熟悉：翻译过程
（三）理解：翻译的干扰和克制
二、教学内容
（一）详细讲解：翻译过程；翻译后一级构造的修饰
（二）重点讲解：翻译的体系场所、模板及aa -tRNA 的活化；核蛋白体循环
（三）一般简介：翻译后高级构造的修饰和靶向输送、蛋白质生物合成的干扰和克制
第十四章 基因体现调控
一、目的与规定
（一）掌握：基因体现调控的基本概念
（二）熟悉：原核、真核基因转录调整
（三）理解：基因体现的原理
二、教学内容
（一）详细讲解：真核生物基因转录调整点及机制
（二）重点讲解：体现调控的某些基本概念（基因体现、顺式作用元件、反式作用因子）；原核生物基因转录调整点及机制
（三）一般简介：基因体现的原理、方式、生物学意义
第十五章 基因重组与基因工程
一、目的与规定
（一）掌握：重组DNA技术
（二）熟悉：DNA技术与医学的关系
（三）理解：自然界的基因转移和基因重组
二、教学内容
（一）详细讲解：DNA技术与医学的关系
（二）重点讲解：重组DNA技术基本原理和有关概念（DNA克隆、基因工程、限制性核酸内切酶、基因载体等）
（三）一般简介：自然界的基因转移和重组方式
第十六章 细胞信息传递
一、目的与规定
（一）掌握：信息的传递途径
（二）熟悉：常见的信息物质、受体
（三）理解：信息物质、受体等概念与疾病的关系
二、教学内容
（一）详细讲解：胞间、胞内的信息物质；受体的分类、一般构造及功能，受体作用的特点，活性调整
（二）重点讲解：信息的传递途径（膜受体、胞内受体介导）
（三）一般简介：细胞间及细胞内的信息传导；信息传递途径的联络、信息传递与疾病的关系
第十七章 血液的生物化学（自学）
一、目的与规定
（一）掌握：血浆蛋白的性质
（二）熟悉：血细胞的代谢特点
（三）理解：血液的凝固
二、教学内容
（一）详细讲解：红细胞、白细胞的代谢特点
（二）重点讲解：血浆蛋白的分类和性质、功能
（三）一般简介：凝血因子与抗凝血成分、两条凝血途径、血凝
第十八章 肝的生物化学（自学）
一、目的与规定
（一）掌握：胆汁酸、胆色素的代谢与黄疸的关系
（二）熟悉：肝在物质代谢中的作用
（三）理解：肝的生物转化作用
二、教学内容
（一）详细讲解：肝在糖、脂类、蛋白质、维生素、激素等代谢中的作用
（二）重点讲解：胆汁与胆汁酸的代谢、胆色素的代谢（肠肝循环）与黄疸的关系
（三）一般简介：生物转化的概念、肝中生物转化的类型及影响原因
第十九章 维生素与微量元素（自学）
一、目的与规定
（一）掌握：维生素与微量元素的作用
（二）熟悉：维生素的性质
（三）理解：微量元素的性质
二、教学内容
（一）详细讲解：多种水溶性维生素、脂溶性维生素的化学本质、性质
（二）重点讲解：多种水溶性维生素、脂溶性维生素的生化作用及缺乏症
（三）一般简介：多种微量元素的性质及生理作用
第二十章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质
一、目的与规定
（一）掌握：胶原分子的构成、一级构造特点和功能
（二）熟悉：几种细胞外基质构造特点和功能
（三）理解：蛋白聚糖和糖蛋白的性质
二、教学内容
（一）详细讲解：几种细胞外基质（胶原、纤连蛋白、层粘连蛋白）的构造特点和功能
（二）重点讲解：胶原分子的构成、一级构造特点和功能
（三）一般简介：蛋白聚糖和糖蛋白的构造与功能
第二十一章 癌基因、抑癌基因与生长因子
一、目的与规定
（一）掌握：癌基因、抑癌基因、生长因子的概念
（二）熟悉：病毒癌基因、细胞癌基因及活化的机制；常见的抑癌基因及其作用机制
（三）理解：生长因子的作用机制及与疾病的关系
二、教学内容
（一）详细讲解：病毒癌基因、细胞癌基因及活化的机制；常见的抑癌基因及其作用机制
（二）重点讲解：癌基因、抑癌基因、生长因子的基本概念
（三）一般简介：常见的生长因子、作用机制及与疾病的关系
第二十二章 基因诊断与基因治疗
一、目的与规定
（一）掌握：基因诊断与基因治疗的基本概念
（二）熟悉：常用的基因诊断技术措施
（三）理解：基因治疗的基本程序、应用、展望
二、教学内容
（一）详细讲解：常用基因诊断的技术措施
（二）重点讲解：基因诊断的概念及特点、基因治疗的基本概念
（三）一般简介：基因治疗的基本程序、应用、展望
第二十三章 分子生物学常用技术与HGP（自学）
一、目的与规定
（一）掌握：PCR技术、人类基因组计划
（二）熟悉：核酸序列分析的两种基本措施
（三）理解：分子生物学常用技术的原理、用途
二、教学内容
（一）详细讲解：核酸序列分析的两种基本措施
（二）重点讲解：PCR技术的原理和重要用途、人类基因组计划和后基因组研究
（三）一般简介：分子杂交与印渍技术的原理及应用；疾病有关基因的克隆与鉴定；转基因、核转移与基因剔除技术

作业习题
绪  论
一、问答
1．什么是生物化学？它重要研究哪些内容？
2．生物化学经历了哪几种发展阶段？各个时期研究的重要内容是什么？试举各时期一二例重大成就
第一章  蛋白质化学
一、问题
1．蛋白质在生命活动中有何重要意义？
2．蛋白质是由哪些元素构成的？其基本构造单元是什么？写出其构造通式。
3．蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点？写出这些氨基酸的构造式。
4．什么是氨基酸的等电点，怎样进行计算？
5．何谓谷胱甘肽？简述其构造特点和生物学作用？
6．什么是构型和构象？它们有何区别？
7．蛋白质有哪些构造层次？分别解释它们的含义。
8．简述蛋白质的a-螺旋和b-折迭。
9．维系蛋白质构造的化学键有哪些？它们分别在哪一级构造中起作用？
10．为何说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？
11．碳氢链R基在蛋白质构象中怎样取向？
12．多肽的骨架是什么原子的反复次序，写出一种三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。
13．一种三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？
14．运用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N-端和C-端？
15．简述蛋白质变性与复性的机理，并概要阐明变性蛋白质的特点。
16．简述蛋白质功能的多样性？
17．试述蛋白质构造与功能的关系。
18．蛋白质怎样分类，试评述之。
二、解释下列名称
1.蛋白质系数
2.变构效应
3.无规则卷曲
4.a-螺旋
5.b-折迭
6.b-转角
7.盐析
8.分段盐析
9.透析
10.超滤
11.氨基酸的等电点(pI)
12.稀有氨基酸
13.非蛋白质氨基酸
14.Sanger反应
15.Edman反应
16.茚三酮反应
17.双缩脲反应
18.超二级构造
19.构造域
20.肽平面及两面角
21.酸性氨基酸
22.碱性氨基酸
23.芳香族氨基酸
24.电泳
25.蛋白质变性与复性
26.福林-酚反应
27.简单蛋白质
28.构造蛋白质
29.分子病
30.肽
31.肽键
32.肽单位
33.谷胱甘肽
34.蛋白质的亚基
35.寡肽
36.多肽
第二章  核酸化学
一、问答题
1.       核酸的基本构造单位是什么？其构成怎样？写出嘌呤和嘧啶的简化式。
2.       比较DNA和RNA的异同。
3.       DNA双螺旋构造是在什么时候，由谁提出的？试述其构造模型。
4.       比较tRNA、mRNA、rRNA的分布、构造特点及功能。
5.       比较原核生物和真核生物mRNA一级构造的区别。
6.       试述Chargff定律的重要内容。
7.       试述碱基、核苷酸和核酸在构造上的关系。
8.       DNA双螺旋靠哪些化学键维系？其中最重要的作用力是什么？
9.       写出真核生物mRNA帽子构造的简式，并阐明其功能。
10.    简述DNA三螺旋的特点。
11.    重要的核蛋白体有哪些形式？它们在核酸和蛋白质的结合上有何特点？
12.    用简图表达tRNA的二级构造和真核细胞mRNA的一级构造。
13.    何谓核酸探针？它有何用途？
二、解释下列名词
1.增色效应与减色效应      2.DNA的变性与复性       3.回文构造与镜像构造
4.Chargaff定律           5.Hoogsteen配对         6.退火
7.碱基堆积力              8.熔解温度              9.核酸杂交
第三章  酶
一、问答
1.       什么是酶？其化学本质是什么？
2.       酶作为生物催化剂具有什么特点？
3.       影响酶促反应的原因有哪些？用曲线表达它们的影响？为何会产生这些影响？
4.       举例阐明酶的专一性。
5.       酶为何能加速化学反应的进程？
6.       酶促反应中有哪些常见的亲核基团和亲电子基团？酶分子中既能作为质子供体，又能作质子受体的最有效、最活泼的基团是什么？
7.       辅基和辅酶的作用是什么？并用代号写出其作用机理。
8.       何谓竞争性克制和非竞争性克制？两者有何异同？
9.       有机磷农药为何能杀死害虫？
10.    国际酶委会把酶分为哪几类？写出其催化反应通式。
11.    试述TDP、FAD、FMN、NAD＋、NADP＋、CoA的分子构成及生物学功能。
12.  测定酶活力时为何要测量初速度，且一般以测定产物的增长量为宜？
二、解释下列名词
1.单成分酶和双成分酶 2.全酶和辅因子  3.辅基和辅酶     4.酶促反应
5.底物   6.酶的活性中心  7.酶的活性基团   8.酶的克制剂和激活剂
9.酶原               10.单体酶       11.寡聚酶        12.多酶复合体
13.同工酶            14.诱导酶       15.变构酶        16.固相酶
17.酶活力            18.酶活力单位   19.比活力        20.米氏常数
21.温度系数          22.核酶         23.维生素
第四章  糖代谢
一、问答
1．植物体内的单糖可以通过哪些途径获得?
2．植物体内的单糖可以通过哪些生化过程被分解，它们分别在细胞的什么部位进行?各有何特点?
3．何谓糖酵解和发酵?两者有何区别?
4．写出EMP途径的限速酶及所催化的反应。
5．丙酮酸进入TCA环之前的关键物质是什么?它是怎样生成的，写出其反应式。
6．单糖的活化形式有哪些?它们通过什么途径进行互变?
7．EMP和TCA中的底物水平磷酸化在什么环节进行的？两个途径分别由底物水平磷酸化产生多少ATP？
8．什么是磷酸戊糖途径?何以证明其存在?该途径有何特点? 
9．与EMP－TCA环有氧氧化主路相比，PPP途径有何特点和生理意义?
10．什么是三羧环循环?它对于生物体有何重要意义?
11．TCA环的中间物一旦参与生物合成，使其浓度减少，因而影响TCA的进行．生物体是怎样处理此矛盾的? 
12．蔗糖可以通过哪些途径合成和分解，用简图表达之。
13．简述直链淀粉和支链淀粉合成和分解途径。
14．比较α－淀粉酶和β－淀粉酶的异同。
二、解释下列名词
1．糖酵解    2．三羧酸循环  3．磷酸戊糖途径      4．发酸    5．乳酸发酵
6．乙醇发酵  7．回补反应    8．葡萄糖的异生作用
第五章  生物氧化
一、问答
1．什么是生物氧化?生物氧化中的CO2、H2O和能量是怎样产生的?
2．什么是呼吸链(电子传递链)?经典的呼吸链有哪些?它们各有什么特点?
3．呼吸链有哪些组分?它们各有什么生化作用?在线粒体内膜上的排列有何规律?
4．用偶联方程式表达呼吸链的作用机理，并简要阐明之。
5．指明呼吸链中形成ATP的也许部位及克制部位和克制剂。
6．化学渗透假说是谁，在什么时候提出的?试述化学渗透假说的要点。
7．什么是氧化磷酸化?氧化磷酸化中ATP是怎样生成的?试述其作用机理。
8．由于线粒体内膜的选择透性，在线粒体内形成的ATP是怎样抵达细胞质中，供生命活动需要的?
9．外源NADH是怎样进入线粒体参与电子传递的?
10．何谓P/O，有何生物学意义?
二、解释名词
1．生物氧化         2．氧化磷酸化  3．磷氧比       4．底物水平磷酸化
5．外(内)源NADH     6．解偶联作用  7．解偶联剂
第六章  脂类代谢
一、问答
1．构成有机体内的脂类有哪些?类脂有哪些?类脂物质在构造上有何特点?有何生物学意义?
2．饱和脂肪酸是在细胞的哪一部分由什么酶催化合成的?这个酶的构造有何特点?
3．脂肪酸合成中所需的碳源和还原剂是什么?它们分别来自哪里?
4．线粒体基质中形成的乙酰CoA是怎样进入细胞质中参与脂肪酸的合成的?
5．磷酸甘油是怎样形成的?
6．不饱和脂肪酸在细胞中是怎样合成的? 
7．脂肪酸和甘油是怎样合成脂肪的?脂肪又是怎样分解的?写出脂肪合成和分解反应式。
8．脂肪酸的β－氧化有何特点?在此过程中哪些辅酶参与?其最终产物是什么?它的去向怎样?
9．脂肪酸的α－氧化有何特点?
10．什么是乙醛酸循环?它有何特点和生物学意义?
11．为何说脂肪酸的分解和合成不是互相逆转的过程?
12．计算软脂酸β–氧化后产生的ATP数。
13．绘图简述中性脂生物合成与糖代谢的关系。
二、解释下列各词或代号
1．脂肪酸的β–氧化  2．a–氧化  3．乙醛酸循环
第七章  氨基酸代谢、翻译
一、问答
1.     蛋白质是在哪些酶的催化下分解的？这些酶各具什么催化特点？
2.     生物体内的氨基酸可以合成哪些生物活性物质？
3.     合成氨基酸的氮源和碳架从哪里获得？
4.     什么是生物固氮？固氮酶由哪些组分构成？有何催化特点？
5.     硝酸盐是怎样还原成NH3或NH4＋的？
6.     氨基酸可以通过哪些方式合成？举例阐明之。
7.     写出细胞内的重要转氨反应，为何说谷氨酸是氨基酸的转换站？
8.     植物体内的酰胺是怎样形成的？写出其反应式，酰胺的形成有何生物学意义？
9.     什么是遗传密码？简述其基本特点。
10. 简述原核细胞蛋白质的合成过程。
11. 某DNA的一段链从5'®3'方向阅读序列为
5'  TCGTCGACGATGATCATCGGCTACTCGA  3'
试写出：
（1）互补DNA链的序列
（2）假设已知的此DNA链从左到右转录，其中哪一条是有编码链？请写出对应的mRNA序列。
（3）该mRNA翻译成蛋白质的氨基酸序列。
（4）假如从已知的DNA链3'端缺失第二个T（双线所示处），编码所得到的氨基酸序列。
二、解释下列名词
1.生物固氮          2.氧化脱氨作用    3.必需氨基酸     4.硝酸还原作用
5.硫酸还原          6.肽酶            7.遗传密码       8.密码子
9.变偶假说(摆动假说)                  10.转氨作用      11.直接氨基化作用    12.联合脱氨基作用
13.简并性           14.同义密码子     15.移码          16.单顺反子
17.多顺反子         18.信号肽
第八章  核苷酸的代谢、复制、转录、基因工程
一、问答
1．比较DNA和RNA生物合成的异同。
2．简述嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成的区别。
3．DNA和RNA合成时，其链的增长方向怎样？为何？
4．DNA复制的高度精确性是通过什么机制来实现的？
5．DNA的复制有何规律？
6．什么是突变？它有哪些方式？
7．DNA损伤的原因是什么？损伤的DNA是怎样修复的？
8．何谓基因工程？简述其基本环节及其应用意义？
二、解释下列名词
1.限制性内切酶      2.核苷酸从头合成    3.核苷酸的补救合成   4.核酸酶
5.非特异性核酸酶    6.中心法则          7.复制               8.转录
9.翻译              10.逆转录           11.半保留复制        12.岗崎片段
13.故意义链         14.无意义链         15.cDNA              16.基因文库
17.光复活           18.切除修复         19.重组修复          20.SOS修复
21.启动子           22.终止子           23.内含子            24.外显子
25.转化             26.转染
第九章  代谢的调控
一、问答
1．绘图并简要阐明糖、脂、蛋白质和核酸代谢的互相关系。
2．大肠杆菌乳糖操纵子学说是谁？在什么时候提出的？用操纵子学说解释基因对酶合成的调整作用。
3．试述乙酰CoA在代谢中的作用。
4．绘出次序反馈克制、协同反馈克制、累积反馈克制的模式图，并阐明其特点。
二、解释下列名词
1.激素              2.第二信使      3.操纵子        4.反馈克制
5.反馈激活          6.前馈激活      7.共价修饰      8.能荷