第4章-酶.ppt

,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,第,1,节,概述,一、酶的概念,目前将生物催化剂分为两类,酶、核酶（脱氧核酶）,酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。,生物体内新陈代谢的一系列复杂的化学反应同乎均是由酶催化,没有酶就没有新陈代谢,也就没有生命活动。,酶学研究简史,公元前两千多年，我国已有酿酒记载。,1850,年，,Pasteur,证明发酵是酵母细胞生命活动的结果。,1877,年，,Kuhne,首次提出,Enzyme,一词。,1897,年，,Buchner,兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。,1926,年，,Sumner,首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。,1982,年，,Cech,首次发现,RNA,也具有酶的催化活性，提出,核酶,(ribozyme),的概念。,1995,年，,Jack W.Szostak,研究室首先报道了具有,DNA,连接酶活性,DNA,片段，称为,脱氧核酶,(deoxyribozyme),。,（,1,）底物名称,（,4,）在底物名称前冠以酶的来源,1.,习惯命名法,（,2,）反应类型和方式,（,3,）底物名称,+,反应类型,a,乳酸脱氢酶,b,唾液淀粉酶,c,转氨酶,d,蛋白酶,酶学委员会缩写,转移酶类,磷酸转移酶类,羟基为受体,葡萄糖为磷酸基受体,E.C.2.7.1.1.,2.,系统命名法,(systematic name),ATP,D,葡萄糖,ADP,D,葡萄糖,6,磷酸,ATP,：葡萄糖磷酸转移酶,酶的分类,1.,氧化还原酶类,(oxidoreductases),2.,转移酶类,(transferases),3.,水解酶类,(hydrolases),4.,裂解酶类,(lyases),5.,异构酶类,(isomerases),6.,合成酶类,(ligases,synthetases),合酶,三、酶的化学本质,生物催化剂分为两类,：,蛋白质类的酶,核酸类的酶,生物体内绝大多数化学反应仍是由本质为蛋白质的天然酶催化，所以传统的天然酶仍是各种生物催化剂中最主要的生物催化剂。,第,2,节,酶的分子结构与功能,一、酶的分子组成,单纯酶,：,结合酶：,蛋白质部分：酶蛋白,(,apoenzyme),辅助因子,(cofactor),金属离子,小分子有机化合物,全酶,(holoenzyme),从化学本质看辅助因子,1.,无机金属元素,2.,小分子有机化合物,1.,金属离子对酶的作用,金属酶,(metalloenzyme),金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。如羧肽酶（,Zn,2+,),金属激活酶,(metal-activated enzyme),金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。如已糖激酶的作用需要,Mg,2+,金属离子在酶分子中的作用：,稳定酶的构象；,参与催化反应，传递电子；,在酶与底物间起桥梁作用，如,Mg,2,；,中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。,2.,小分子有机化合物,其主要作用是参与酶的催化过程，起运载体，在反应中传递电子、质子或一些基团。,主要是,B,族维生素的衍生物，铁卟啉,小分子有机化合物在催化中的作用,按辅助因子与酶蛋白结合的紧密程度,辅酶,(coenzyme):,与酶蛋白结合,疏松（非共价），可用,透析或超滤的方法除去。,辅基,(prosthetic group):,与酶蛋白结合,紧密（共价），不能用,透析或超滤的方法除去,。,酶蛋白决定反应的特异性,辅助因子决定反应的种类与性质,一种酶蛋白只能和一种辅助因子结合，但是一种辅助因子可以和不同的酶蛋白结合。,*,各部分在催化反应中的作用,Pi,、,NAD,+,NADH+H,+,3-,磷酸甘油醛脱氢酶,3-,磷酸甘油醛,1,3-,二磷酸,甘油酸,乳酸,乳酸脱氢酶,(LDH),NADH+H,+,NAD,+,丙酮酸,二、酶的活性中心,必需基团,(essential group),酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,，,一些与酶活性密切相关的化学基团,。,定义：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。,酶活性中心的必需基团往往在一级结构相距较,远,，甚至可分散于不同肽链，但空间结构相互靠,近,，集中于分子表面的某一空间区域，故,“,活性中心,”,又称为,“,活性部位,”,。,酶的活性中心,(active center),必需基团,(essential group),酶分子中一些与酶活性密切相关的化学基团,。,必需基团,活性中心内,活性中心外,结合基团,催化基团,底 物,活性中心以外的必需基团,结合基团,催化基团,活性中心,溶菌酶的活性中心,溶菌酶的活性中心,*,谷氨酸,35,和天冬氨酸,52,是催化基团；,*,色氨酸,62,和,63,、天冬氨酸,101,和色氨酸,108,是结合基团；,*A,F,为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。,从空间结构上看，酶的活性中心是酶分子多肽链折叠而成的形如裂隙或凹陷的三维空间结构区域，常常深入到酶分子的内部，多为氨基酸残基的疏水基团组成的疏水环境，这种环境有利于底物与酶形成复合物。,酶活性中也含有一些极性基团，在非极性的微环境中，这些极性基团有利于酶的催化活性。,第,3,节,酶促反应的特点与机制,The C,haracteristic,and Mechanism of E,nzyme-,C,atalyzed,R,eaction,酶与一般催化剂的共同点,在反应前后没有质和量的变化；,只能催化热力学允许的化学反应；,只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。,（一）,酶促反应具有极高的效率,一、酶促反应的特点,酶的催化效率通常比非催化反应高,10,8,10,20,倍，比一般催化剂高,10,7,10,13,倍。,酶的催化不需要较高的反应温度。,酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能,(activation energy),。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。,反应总能量改变,非催化反应活化能,酶促反应,活化能,一般催化剂催,化反应的活化能,能,量,反 应 过 程,底物,产物,酶促反应活化能的改变,活化能：,底物分子从初态转变到活化态所需的能量,。,(,二,),酶促反应具有高度的特异性,酶的特异性或专一性：,一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物。,根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为,3,种类型：,2,、相对特异性,(relative specificity),1,、绝对特异性,(absolute specificity),3,、立体异构特异性,(,stereo,specificity,),绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。,(,严格正确,),相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。,(,不十分严格,),立体异构特异性：只作用于底物的一种立体异构体，或其催化的结果只能生成一种立体异构体。,延胡索酸酶,延胡索酸,（反丁烯二酸）,苹果酸,（三）,酶促反应的可调节性,对酶生成与降解量的调节,酶催化效力的调节,酶与代谢物在细胞内区域化分布、多酶体系和多功能酶的形成、进化过程中基因分化的形成的各种同工酶等方式,酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。,根据酶蛋白特点和分子大小把酶分为三类：,单体酶：仅具有三级结构的酶。多为水解酶。,寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。,多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。,多功能酶,(multifunctional enzyme),或串联酶,(tandem enzyme),一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。,一条酶蛋白肽链上可以有多个活性中心，能完成多种催化作用,eg.,肝脂肪酸合成酶，七个活性中心,二、酶促反应的机制,（一）酶,-,底物复合物的形成与诱导契合假说,*,诱导契合假说,(induced-fit hypothesis),酶底物复合物,E+S,E+P,ES,酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶,-,底物结合的诱导契合假说,。,该学说认为酶的活性部位,并不是和底物的形状正好互补的,，而是在酶和底物结合的过程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构象同时发生了一定的,变化后才互补,的，这时催化基团的位置也正好在所催化底物键的断裂和即将生成键的适当位置。这个动态的辨认过程称为诱导契合。,目 录,（二）邻近效应与定向效应,邻近效应,(proximity effect),与定向排列,(orientation arrange),普通化学反应,随机碰撞（受浓度、碰撞角度影响）,相当于,社会上的自由恋爱,酶的活性中心,相当于“婚姻介绍所”,邻近作用,提高了,酶活性（“婚介”）中心的,底物浓度（,非婚男女集中）,定向作用,缩短了,底物与催化基团间,的距离,提高反应速度（,成功率,）,10,8,倍,(,三,),多元催化,酶是两性电解质，兼有酸碱催化功能,酶活性中心的基团可起亲核和亲电子催化作用,多功能基团,(,辅酶和辅基,),的协同作用可极大地提高酶的催化效能。,（四）表面效应,酶活性中心具有三维结构的区域，氨基酸残基的疏水基团位于酶分子内部，形成疏水口袋。疏水环境可排除水分子的干扰，有利于酶与底物接触。,第,4,节,酶促反应动力学,Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction,概念,研究酶促反应的速度及其影响因素。,影响因素包括有,酶浓度、底物浓度、,pH,、温度、,抑制剂、激活剂等。,速度指的是反应的初速度，即初始浓度被消耗,5%,以内的速度。,研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。,当底物浓度较低时,反应速度与底物浓度成正比。,S,V,Vmax,一、底物浓度对酶反应速度的影响,随着底物浓度的增高,反应速度不再成正比例加速。,S,V,Vmax,当底物浓度高达一定程度,反应速度不再增加，达最大速度。,S,V,Vmax,（一）米曼氏方程式,Michaelis&Menten,中间产物,1903,年,Henri,提出中间产物学说,E+S,k,1,k,2,k,3,ES,E+P,1913,年,Michaelis,和,Menten,提出酶促反应动力学原理，即米曼氏方程式，简称米氏方程式,(Michaelis equation),。,S,：底物浓度,V,：不同,S,时的反应速度,V,max,：最大反应速度,(maximum velocity),m,：米氏常数,(Michaelis constant),V,max,S,K,m,+S,米曼氏方程式推导基于两个假设：,反应速度为初速度，即反应刚刚开始，产物的,生产量极少，逆反应不予考虑，此时反应速度,V,与,ES,成正比，即,V,k,3,ES (1),E+S,k,1,k,2,k,3,ES,E+P,S,的总浓度远远大于,E,的总浓度，因此在反,应的初始阶段，,S,的浓度可认为不变即,S,S,t,。,推导过程,稳态：,是指,ES,的生成速度与分解速度相等，即,ES,恒定。,K,1,(E,ES)S,K,2,ES+K,3,ES,K,2,+K,3,K,m,（米氏常数）,K,1,令：,则,(2),变为,:,(E,ES)S,K,m,ES,(2),(E,ES)S,K,2,+K,3,ES,K,1,整理得：,E+S,k,1,k,2,k,3,ES,E+P,当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即,E,ES,，,反应达最大速度,V,max,K,3,ES,K,3,E,(5),ES,ES,K,m,+S,(3),整理得,:,将,(5),代入,(4),得米氏方程式：,V,max,S,K,m,+S,V,将,(3),代入,(1),得,K,3,ES,K,m,+S,(4),V,V,k,3,ES (1),（二）,Km,值和,Vmax,的意义,(1),当反应速度为最大反应速度一半时,K,m,S,K,m,值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是 。,2,K,m,+S,V,max,V,max,S,V,max,V,S,K,m,V,max,/2,mol/L,（,2,）,Km,值是酶的特征性常数,Km,值大致在,10,-6,10,-2,mol/L,之间,对于同一底物，不同的酶有不同的,Km,值；,多底物反应的酶对不同底物的,Km,值也各不相同，其中,Km,最小的底物称为该酶的最适底物或天然底物。,E+S,k,1,k,2,k,3,ES,E+P,（,3,）,Km,值愈小，酶与底物的亲和力愈大,Km=,（,k,2,+k,3,）,/k,1,k,2,/k,1,=,k,s,k,s,=,k,2,/k,1,，,是,ES,的解离常数，反应,ES,解离趋势。,1/k,s,可以表示酶与底物的亲和力（,ES,形成趋势）。,当,k,2,k,3,时,（,4,）当,SKm,时，,V,max,S,K,m,+S,V,max,S,S,Km,可不计,Vmax,（三）,m,值与,max,值的测定,1.,双倒数作图法,(double reciprocal plot),，又称为林,-,贝氏,(Lineweaver-Burk),作图法,V,max,S,K,m,+S,V=,（林贝氏方程）,+,1/V=,K,m,V,max,1/V,max,1/S,两边同取倒数,1V,1/S,1,K,m,1,V,max,y =k x +b,2.Hanes,作图法,S,S/V,-K,m,K,m,/V,m,在林贝氏方程基础上，两边同乘,S,S/V=K,m,/V,max,+S/V,max,二、酶浓度对反应速度的影响,当,SE,，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。,关系式为：,V=K3 E,0,V,E,当,SE,时，,V,max,=k,3,E,酶浓度对反应速度的影响,双重影响,温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低。,三、温度对反应速度的影响,最适温度,(optimum temperature),：,酶促反应速度最快时的环境温度。,*,低温的应用,酶,活,性,0.5,1.0,2.0,1.5,0 10 20 30 40 50 60,温度,C,温度对淀粉酶活性的影响,四、,pH,对反应速度的影响,最适,pH (optimum pH),：,酶催化活性最大时的环境,pH,。,0,酶,活,性,pH,pH,对某些酶活性的影响,胃蛋白酶,淀粉酶,胆碱酯酶,2,4,6,8,10,五、抑制剂对酶促反应速度的影响,酶的抑制剂,(inhibitor),凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。,区别于酶的变性,抑制剂对酶有一定选择性,引起变性的因素对酶没有选择性,抑制作用的类型,（,I,与,E,结合的紧密程度不同）,不可逆性抑制,(irreversible inhibition),可逆性抑制,(reversible inhibition),：,竞争性抑制,(competitive inhibition),非竞争性抑制,(non-competitive inhibition),反竞争性抑制,(uncompetitive inhibition),(,一,),不可逆性抑制作用,抑制剂与酶活性中心上的必需基团以,共价键,相结合，使酶失活，不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是,不可逆抑制作用,。,有机磷化合物对羟基酶的抑制作用,重金属离子对巯基酶的抑制作用,E,S,S,A,s,C,H,C,H,C,l,+,C,H,2,S,H,C,H,S,H,C,H,2,O,H,E,S,H,S,H,+,C,H,2,S,C,H,S,C,H,2,O,H,A,s,C,H,C,H,C,l,（二）可逆性抑制作用,*,概念,抑制剂与酶以,非共价键,与方式结合，使酶活性降低或丧失。,抑制剂可用透析、超滤等方法除去。,竞争性抑制,非竞争性抑制,反竞争性抑制,*,类型,.,竞争性抑制,(competitive inhibition),定义：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。,+,I,E,I,E+S,E+P,ES,+,+,+,E,E,S,I,ES,EI,E P,*,举例,丙二酸,与,琥珀酸,竞争琥珀酸脱氢酶,琥珀酸,琥珀酸脱氢酶,FAD,FADH,2,延胡索酸,COOH,CH,2,CH,2,COOH,COOH,COOH,CH,2,丙二酸,琥珀酸,竞争性抑制的,双倒数图形特征,竞争性抑制剂往往是酶的,底物类似物,；,抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位,相同,；,抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；,动力学参数：,Km,值增大，,Vmax,值不变,。,竞争性抑制的特点：,2.,非竞争性抑制,（,noncompetitive inhibition,）,定义：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与,ES,复合物结合，使酶的催化活性降低，称为,非竞争性抑制。,E+S,ES,E+P,+,I,E,I,+S,E,I,S,+,I,+,S,S,+,S,S,+,ESI,EI,E,ES,E,P,非竞争性抑制的,双倒数图形特征,非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；,底物和抑制剂分别独立地与酶的,不同部位,相结合；,抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；,动力学参数：,Km,值不变，,Vmax,值降低。因此,Km/Vmax,增大。,非竞争性抑制的特点：,3,反竞争性抑制（,uncompetitive inhibition),：,定义：抑制剂不能与游离酶结合，但可与,ES,复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的,反竞争性抑制。,E+S,E+P,ES,+,I,ES,I,+,+,E,S,ES,ESI,E,P,反竞争性抑制的双倒数图形特征,反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；,抑制剂结合在,ES,上；,必须有底物存在,，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加；,动力学参数：,Km,减小，,Vmax,降低,。,反竞争性抑制的特点：,六、激活剂对反应速度的影响,激活剂,(activator),使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。,必需激活剂,(essential activator),非必需激活剂,(non-essential activator),七、酶活性测定和酶活性单位,酶的活性,是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。,酶促反应速度,是在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。,酶的活性单位,是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（,s,、,min,或,h,）内生成一定量（,mg,、,g,、,mol,等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。,国际单位,(IU),在特定的条件下，每分钟催化,1,mol,底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。,酶的比活力（,specific activity,）,每单位（,mg,）蛋白质中的酶活力，如,mol/min,mg,蛋白。,比活力是酶纯度最好的指标。,第 四 节,酶 的 调 节,The Regulation of Enzyme,一、酶活性的调节,（一）酶原与酶原的激活,酶原,(zymogen),有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。,酶原的激活,在一定条件下，由无活性的酶原变为有活性的酶的过程。,酶原激活的机理,酶 原,分子构象发生改变,形成或暴露出酶的活性中心,一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽,在特定条件下,赖,缬,天,天,天,天,甘,异,赖,缬,天,天,天,天,缬,组,丝,S,S,S,S,46,183,甘,异,缬,组,丝,S,S,S,S,肠激酶,胰蛋白酶,活性中心,胰蛋白酶原的激活过程,胰蛋白酶,原,酶原激活的生理意义,1.,避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化。,2.,使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。,3.,有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。,（二）变构酶,变构效应剂,(allosteric effector),变构激活剂,变构抑制剂,变构调节,(allosteric regulation),变构酶,(allosteric enzyme),一些代谢物可与某些酶分子,活性中心外,的某部分可逆地结合，使,酶构象改变,，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。,变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应，通常是代谢过程中的关键酶。,变构激活,变构抑制,变构酶的形曲线,S,V,无变构效应剂,（三）酶的共价修饰调节,共价修饰,(covalent modification),在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰或化学修饰。,常见类型,磷酸化与脱磷酸化（最常见）,乙酰化和脱乙酰化,甲基化和脱甲基化,腺苷化和脱腺苷化,SH,与,S,S,互变,酶的磷酸化与脱磷酸化,-OH,Thr,Ser,Tyr,酶蛋白,H,2,O,Pi,磷蛋白磷酸酶,ATP,ADP,蛋白激酶,Thr,Ser,Tyr,-O-PO,3,2-,酶蛋白,二、酶含量的调节,（一）酶蛋白合成的诱导和阻遏,诱导剂与诱导作用,(induction),辅阻遏剂与阻遏作用,(repression),（二）酶降解的调控,细胞内存在两种降解蛋白质的途径：,溶酶体蛋白酶降解途径,非溶酶体蛋白酶降解途径,三、同工酶,定义,指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。,同工酶是长期进化过程中基因分化的产物。,特点：,两个以上亚基构成,*,举例：,乳酸脱氢酶同工酶,(LD,1,LD,5,),富含酸性氨基酸,富含碱性氨基酸,LDH,同工酶,亚基组成,红细胞,白细胞,血清,骨骼肌,心肌,肺,肾,肝,脾,LDH,1,H,4,43,12,27.1,0,73,14,43,2,10,LDH,2,H,3,M,44,49,34.7,0,24,34,44,4,25,LDH,3,H,2,M,3,12,33,20.9,5,3,35,12,11,10,LDH,4,HM,3,1,6,11.7,16,0,5,1,27,20,LDH,5,M,4,0,0,5.7,79,0,12,0,56,5,人的,LDH,同工酶谱（,LDH,活性的百分数）,心肌梗死和肝病病人血清,LDH,同工酶谱的变化,1,酶活性,心肌梗死酶谱,正常酶谱,肝病酶谱,2,3,4,5,B,B,B,M,M,M,CK,1,(BB)CK,2,(MB)CK,3,(MM),脑 心肌 骨骼肌,肌酸激酶,(creatine kinase,CK),同工酶,*,生理及临床意义,(4),同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。,(3),同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；,(2),用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；,(1),在代谢调节上起着重要的作用；,第,6,节酶与医学的关系,疾病名称,缺乏的酶,白化病,酪氨酸酶,蚕豆病,葡萄糖,6,磷酸脱氢酶,苯丙酮尿症,苯丙氨酸羟化酶,莱纳二氏综合征,次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶,一、酶与疾病的发生,（一）酶先天性缺乏与先天性代谢障碍,（二）酶活性改变与疾病发生,一些酶活性升高或降低也可使机体代谢反应异常，导致疾病发生。,如胰腺炎时，由于胰腺生成的蛋白水解酶在胰腺原地被激活，水解胰腺组织，导致胰腺组织被严重破坏。,有机磷农药中毒时，抑制胆碱酯酶活性，引起乙酰胆碱堆积，导致神经肌肉和心脏功能的严重紊乱。重金属中毒时，一些巯基酶的活性被抑制而导致代谢紊乱。,二、酶与疾病的诊断,通过对血液、尿等体液中某些酶活性的测定，,可以反映某些器官组织的疾病状况并有助于疾病的,诊断,。,血液中某些酶活性升高或降低是因为：,某些组织器官损伤后造成细胞破坏细胞膜通透性升高，细胞内的某些酶可大量释放入血。,细胞转换率增加或细胞增殖加快，如恶性肿瘤迅速生长时，其标志酶的释放量亦增加。,酶的清除障碍或分泌受阻也可引起血清酶活性升高，例如肝硬化时，使血清碱性磷酸酶清除的受体减少，造成血清中该酶活性增加。,酶的合成或诱导增加，如胆管堵塞造成胆汁返流，可诱导肝合成碱性磷酸酶大大增加。,某些酶合成减少，例如肝功能严重受损时，许多肝合成的酶量减少。,酶,主要来源,主要临床应用,淀粉酶,唾液腺胰腺卵巢,胰腺疾患,碱性磷酸酶,肝骨肠黏膜、肾、胎盘,骨病、肝胆疾患,酸性磷酸酶,前列腺红细胞,前列腺癌、骨病,谷丙转氨酶,肝心骨骼肌,肝实质疾患,谷草转氨酶,肝骨骼肌心 肾 红细胞,心肌梗塞肝实质疾患肌肉病,肌酸激酶,骨骼肌脑心平滑肌,心肌梗塞、肌肉病,乳酸脱氢酶,心 肝 骨骼肌红细胞血小板淋巴结,心肌梗塞溶血肝实质疾患,胆碱酯酶,肝,有机磷中毒肝实质疾患,用于诊断的一些血清酶,三、酶与疾病的治疗,（一）替代治疗消：消化不良,可服用胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰脂肪酶、胰淀粉酶,（二）对症治疗：,链激酶、尿激酶及纤溶酶溶解血栓，用于治疗心脏、脑血管栓塞,（三）抗菌治疗：磺胺类药物，可竞争性抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶，阻碍细菌体内核酸代谢而破坏其生长、繁殖，达到杀菌或抑菌目的。,（四）抗肿瘤治疗酶,:,应用竞争性抑制的原理合成代谢物的类似物，使其与酶结合而阻碍代谢，达到治病的目的，这些类似物称为抗代谢物。,酶名称,治疗作用,胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰脂肪酶、胰淀粉酶等,用于补充机体某些酶的缺乏,进行替代治疗,链激酶、尿激酶及纤溶酶等溶解血栓,蛋白酶常用于溶解及清除炎症渗出物,对某些疾病进行对证治疗,磺胺类药物，青霉素,红霉素,抗菌药物,一些用于治疗的酶,四、酶在医学上的其它应用,