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生物化学重点【整理人】天津中医药大学护理学院周屹松【整理时间】手写稿：2012 年 01 月电子稿：2013 年 02 月【参考资料】生物化学（主编 王继峰）生物化学（主编 高国全）课堂笔记课堂录音1第一章 绪论生物化学即“生命的化学”，从分子水平探讨生命现象的本质。第一节 生物化学发展简史1903 年，Neuberg 首先提出了生物化学这一名词。发展过程大致分为三个阶段：叙述生物学（静态生物学）、动态生物学、机能生物学。第二节 生物化学的主要内容一、生物体的物质组成及生物分子的结构与功能二、代谢及其调节三、基因表达及其调控第三节 生物化学与医学及中医药学的关系第二章 蛋白质化学第一节 蛋白质的分子组成自然界中的氨基酸有 300 多，但用来合成蛋白质的氨基酸只有 20 种，这 20 种氨基酸称为标准氨基酸。一、蛋白质的元素组成C、H、O 和 N 是组成蛋白质的主要元素，有些蛋白质还含有 S 和 P。各种蛋白质的含氮量很接近，平均值为 16%。二、氨基酸的结构在 20 种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸，其他氨基酸都是-氨基酸。-氨基酸中，除甘氨酸（甘氨酸的 R 基是 H）外，均为 L-氨基酸。结构通式：三、氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸中性氨基酸极性不带电荷氨基酸带负电荷氨基酸酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸带正电荷氨基酸碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸四、氨基酸的性质21.紫外吸收特征测定蛋白质溶液对 280nm 紫外线的吸光度可以快速简便地分析溶液中的蛋白质含量。2.两性解离与等电点两性电离：氨基酸可以向阴阳两极电离的性质。等电点（pI）：使氨基酸向阴阳两极的趋势相同，成兼性离子，呈电中性。此时溶液的 pH 值称该氨基酸的等电点。溶液 pHpI，氨基酸带正电荷；溶液 pHpI，氨基酸不带电；溶液 pHpI，氨基酸带负电荷。3.茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物。五、蛋白质的分类第二节 蛋白质的分子结构一、肽二、蛋白质的一级结构多肽键中氨基酸的序列（种类、数量）。作用力：肽键、二硫键。三、蛋白质的二级结构（空间）多肽键主链原子的空间排布，不涉及侧链。作用力：氢键主要形式：-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲四、蛋白质的三级结构二级基础上进一步折叠，多肽链所有原子的空间排布。主要：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力、二硫键亲水在外，疏水在内，三级结构产生功能。五、蛋白质的四级结构条件：大于等于 2 条链，每条有完整三级结构，称亚基。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要是疏水作用。六、维持蛋白质构象的化学键第三节 蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质的一级结构与功能的关系二、蛋白质的构象与功能的关系第四节 蛋白质的理化性质一、一般性质二、大分子特性对于特定蛋白质颗粒，其沉降速度与离心加速度（相对重力）之比为一常数，该常数称为沉降系数，以 s 表示，单位为秒，因为该值很小，所以规定用 S 作为沉降系数单位：1S=10-13秒蛋白质胶体稳定因素：电荷、水化膜。3第三章 核酸化学染色体基本单位：核小体。基因：DNA 分子上编码蛋白质或 RNA 的功能片段。基因组：一个细胞或病毒颗粒内全部 DNA。第一节 核酸的分子组成第二节 核酸的分子结构一、核酸的一级结构二、DNA 的二级结构1.由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成2.碱基在其中形成氢键配对（互补配对方式：AT，GC）3.通过碱基堆积力进一步形成右手双螺旋三、DNA 的三级结构四、RNA 的种类和分子结构大多数真核 mRNA 的 3末端有一个多聚腺苷酸结构，称为多聚 A 尾。tRNA 的二级结构三叶草形；tRNA 的三级结构倒 L 形。第三节 核酸的理化性质第四章 酶第一节 酶的分子结构1.酶的分子组成酶可以根据分子组成分为单纯酶和结合酶两大类。只有全酶才具备活性。酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的类型。2.酶的活性中心酶的活性中心（活性部位）：必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域。活性中心内外都有必需集团。第二节 酶促反应的特点和机制一、酶促反应的特点1.高催化效率42.高度专一性3.可调节性4.酶的不稳定性及酶促反应要求严格的环境条件5.无催化副作用二、酶促反应的机制三、酶原与酶原的激活酶原：酶的无活性前体。酶原的激活：在一定条件下，酶原转化为有活性酶的过程。四、同工酶同工酶：催化相同的化学反应，而蛋白酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。第三节 酶促反应动力学一、酶浓度对酶促反应速度的影响二、底物浓度对酶促反应速度的影响米氏常数 Km 与亲和力成反比。三、温度对酶促反应速度的影响四、pH 值对酶促反应速度的影响五、抑制剂对酶促反应速度的影响1.不可逆性抑制作用2.可逆性抑制作用（1）竞争性抑制作用有些抑制剂（I）与底物（S）结构相似，也能与酶（E）的活性中心结合，所以能与底物竞争酶的活性中心，抑制酶与底物的结合，从而抑制酶促反应。（2）非竞争性抑制作用抑制剂（I）不与底物（S）竞争酶（E）的活性中心，而是与活性中心之外的必需基团相结合，使酶的构象改变而丧失活性。（3）反竞争性抑制作用抑制剂（I）只与中间产物（ES）结合，使酶（E）失去催化活性。抑制剂与 ES 结合后，降低了 ES 的有效浓度，从而促进底物和酶的结合。六、激活剂对酶促反应速度的影响第四节 酶的命名、分类和活性测定第五节 酶与医学的关系第五章 维生素维生素是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物，是人体重要的营养物质之一。分类：水溶性维生素：C、B 族；脂溶性维生素：A、D、E、K。维生素缺乏症及原因：1.摄取量不足：e.g.Vit PP癞皮病；52.服药：抗肿瘤药物、抗生素等；3.吸收不良：长期腹泻；4.需要量增加：生长发育期等；5.食物长期的储存、烹调不当。第一节 水溶性维生素一、维生素 C（L-抗坏血酸）生化作用：参与氧化还原反应，参与体内羟化反应，促进胶原蛋白的合成，促进铁的吸收。缺乏症：坏血病。二、维生素 B1（硫胺素）（抗脚气病维生素）活性形式：焦磷酸硫胺素（TPP）。生化作用：TPP 是-酮酸氧化脱羧酶的辅酶。在神经传导中起一定的作用，抑制胆碱酯酶的活性。缺乏症：脚气病、末梢神经炎。三、维生素 B2活性形式：黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。缺乏症：口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎、畏光。四、维生素 PP（抗癞皮病维生素）体内活性形式：NAD+、NADP+。五、维生素 B6（吡哆素）（抗皮炎维生素）活性形式：磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。六、泛酸（遍多酸）体内活性形式：辅酶 A（CoA）和酰基载体蛋白（ACP）。生化作用：体内 CoA 和 ACP 构成酰基转移酶的辅酶；广泛参与糖、脂类、蛋白质代谢及肝的生物转化作用。缺乏症：脚灼热综合征。七、生物素多种羧化酶的辅酶。八、叶酸（蝶酰谷氨酸）活性形式：四氢叶酸（FH4）。缺乏症：巨幼红细胞贫血。生化作用：FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参与一碳单位的转移，是一碳单位的载体。九、维生素 B12（钴胺素）（抗恶性贫血维生素）唯一含有金属元素的维生素。生化作用：参与体内甲基的转移作用。缺乏症：巨幼红细胞贫血（恶性贫血）。第二节 脂溶性维生素A：眼睛；D：骨骼；E：生育；K：凝血。一、维生素 A（抗干眼病维生素）包括视黄醇（VitA1）和 3-脱氢视黄醇（VitA2）。活性形式：视黄醇、视黄醛、视黄酸。VitA 原：胡萝卜素6生理功能：构成视觉细胞内感光物质；参与糖蛋白的合成，维持上皮组织的分化与健全；其他作用，如影响细胞的分化。缺乏症：夜盲症、干眼病、皮肤干燥。二、维生素 D（抗佝偻病维生素）包括VitD2和VitD3。VitD2原：麦角固醇；VitD3原：7-脱氢胆固醇。VitD3肝25-OH-D3肾1,25-(OH)2-D3（VitD3的活性形式）生化作用：作用于小肠粘膜、肾及肾小管，促进钙磷的吸收，有利于新骨的形成、钙化。缺乏症：儿童佝偻病，成人软骨病。三、维生素 E（生育酚）种类：生育酚、生育三烯酚。易自身氧化，故能保护其他物质。生化作用：抗氧化作用；维持生殖机能；促进血红素代谢。四、维生素 K（凝血维生素）天然形式：K1、K2；人工合成：K3、K4。生化作用：维持体内凝血因子、和的正常水平，参与凝血作用。缺乏表现：易出血。第六章 生物氧化第一节 概述生物氧化是指糖类、脂类和蛋白质等营养物质在体内彻底氧化分解，逐步释放能量满足生命活动需要并最终生成 CO2和 H2O 的过程。生物氧化中的主要氧化方式：加氧、脱氢、失电子。CO2的生成方式：有机酸通过脱羧基反应生成 CO2。第二节 呼吸链一、呼吸链的组成细胞色素氧化酶：Cyt aa3功能：将电子从细胞色素 c 传给氧。二、呼吸链成分的排列顺序两条呼吸链：1.NADH 氧化呼吸链（P/O 比值接近 3）2.琥珀酸氧化呼吸链（P/O 比值接近 2）三、细胞液 NADH 的氧化1.3-磷酸甘油穿梭主要在肌肉及神经组织中进行，产生 2ATP。2.苹果酸-天冬氨酸穿梭主要在心肌和肝脏内进行，产生 3ATP。第三节 生物氧化与能量代谢7一、高能化合物的种类二、ATP 的合成1.底物水平磷酸化在生物氧化过程中，底物因脱氢、脱水等反应而使能量在分子内重新分布，形成高能磷酸基团，然后将高能磷酸基团转移给 ADP，生成ATP。2.氧化磷酸化在生物氧化过程中，营养物质氧化释放的电子经呼吸链传递给 O2生成 H2O，所释放的自由能推动 ADP 磷酸化生成ATP。三、氧化磷酸化的偶联机制四、氧化磷酸化的影响因素五、ATP 的利用第四节 非线粒体氧化体系以下三大营养物质的代谢是生物化学的重中之重第七章 糖代谢第一节 糖的生理功能糖是人体主要的功能物质。人体内作为供能物质的糖主要是糖原和葡萄糖。糖原是糖的储存形式，在肝脏和肌肉组织中含量最多，而葡萄糖是糖的运输形式。第二节 糖的消化和吸收吸收速率最快的单糖：半乳糖。第三节 血糖空腹血糖正常值：4.46.7mmol/L（Folin-吴法）。一、血糖的来源和去路1.血糖的来源：食物糖消化吸收；肝糖原分解；非糖物质糖异生。2.血糖的去路：氧化供能；合成肝糖原、肌糖原；转化成其他糖类或非糖物质；过高时随尿液排出。二、血糖的调节机制1.肝脏调节通过控制糖原的合成与分解及糖异生来调节血糖2.肾脏调节肾脏对糖具有很强的重吸收能力，其极限值可以用血糖浓度来表示，为 8.910.0mmol/L,该值称为肾糖阈。3.神经调节84.激素调节唯一能降低血糖浓度的激素：胰岛素；五种能升高血糖浓度的激素：胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素、甲状腺激素。第四节 糖的分解代谢一、糖酵解途径条件：供氧不足部位：胞液（亦称胞质、胞浆）1-唯一的脱氢反应 3-磷酸甘油醛在 3-磷酸甘油醛脱氢酶的作用下脱氢2-净生成2ATP3-三个不可逆反应 己糖激酶、6-磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶三者催化的反应是不可逆反应4-四个反应阶段二、糖的有氧氧化途径部位：先胞液，后线粒体产生 36 或 38ATP三个阶段：（一）葡萄糖氧化分解生成丙酮酸第一阶段与糖酵解途径基本一致。不同的是，有氧氧化途径中，3-磷酸甘油醛脱下的 2H 通过呼吸链氧化成 H2O，并释放能量推动合成ATP。（二）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰 CoA（三）三羧酸循环消耗 1 分子乙酰 CoA经 2 次脱羧，4 次脱氢，1 次水平底物磷酸化净生成 12ATP三个不可逆反应的催化剂：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-戊酮二酸氧化脱氢酶复合体。三羧酸循环的意义：（1）糖的有氧氧化是机体产能最主要的途径（2）三羧酸循环是三大营养物质分解代谢的最终共同途径（3）三羧酸循环是三大营养物质代谢联系的枢纽三、磷酸戊糖途径意义：（1）为核苷酸的生成提供核糖（2）提供 NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应第五节 糖原代谢和糖异生一、糖原合成糖原的合成：反应需糖原分子作引物，即糖原合酶不能合成新的糖原分子，只能把葡萄糖连接到已有的糖原分子上。葡萄糖的活性供体：UDP-葡萄糖。二、糖原分解乳酸循环：在某些生理和病理情况下，肌糖原分解生成大量乳酸，乳酸通过血液循环运到肝脏，再合成葡萄糖或糖原。回收乳酸，避免营养物质浪费，并防止发生代谢性酸中毒。9三、糖异生糖异生：非糖物质转化成葡萄糖或糖原的过程。主要：肝脏；极少量：肾脏。糖异生的生理意义：（1）在饥饿时维持血糖水平的相对稳定（2）协助食物氨基酸的转化与储存（3）利于乳酸的回收利用第八章 脂类代谢第一节 脂类的分布和生理功能第二节 脂类的消化和吸收第三节 血脂一、血脂的组成和含量二、血脂的来源和去路三、血浆脂蛋白1.血浆脂蛋白的分类和命名超速离心法（密度法）CMVLDLLDLHDL电泳法CM前-脂蛋白-脂蛋白-脂蛋白生物化学P139 图 10-3 血浆蛋白电泳与血浆脂蛋白电泳图谱2.血浆脂蛋白的组成组成特点：按密度由小到大，组成中蛋白质的成分越来越多，而脂类的成分越来越少。3.血浆脂蛋白的结构特点结构特点：表面覆盖单层磷脂。4.血浆脂蛋白的功能和代谢CM：转运来自食物的外源性甘油三酯；VLDL：转运肝脏合成的内源性甘油三酯；LDL：从肝脏向肝外组织转运胆固醇；HDL：从肝外组织向肝脏转运胆固醇。HDL 逆向转运胆固醇（回肝），减少胆固醇在肝外组织的沉积。因而，HDL 有对抗动脉粥样硬化形成的作用。HDL 越高，冠心病的发病率越低。第四节 甘油三酯的中间代谢一、甘油三酯的分解代谢（一）脂肪动员生成 1 分子甘油和 3 个脂肪酸（二）甘油代谢甘油被磷酸化、脱氢，生成磷酸二羟丙酮，然后通过糖代谢途径分解。10（三）脂肪酸氧化脂肪酸的氧化（1）脂肪酸活化成脂酰 CoA部位：胞液；消耗：2ATP。（2）脂酰 CoA 穿梭进入线粒体说明：长链脂酰 CoA 需以肉碱为载体。（3）氧化（小氧化）脱氢 加水 再脱氢 硫解生成2n个乙酰 CoA，历经12n个氧化。设 n 个 C，则生成2512122+nn个ATP。（4）三羧酸循环循环乙酰 CoA 彻底氧化（四）酮体代谢酮体是脂肪酸在肝脏分解的中间代谢产物，包括乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮。生成：干细胞线粒体；利用：肝外组织。酮体的意义：糖缺乏时，脑组织的重要能源物质。酮体过多：酮症酸中毒。二、甘油三酯的合成代谢合成原料：脂肪酸和甘油。其中，脂肪酸来源于自身合成、食物摄取，甘油来源于脂肪分解、糖代谢。自身无法合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。非必须脂肪酸的合成原料：乙酰 CoA 和 NADPH。糖类、脂类和蛋白质分解代谢均可以产生乙酰 CoA，糖代谢为主。NADPH 主要来自磷酸戊糖途径。第五节 类脂代谢一、甘油磷脂代谢二、鞘磷脂代谢三、胆固醇代谢（一）胆固醇酯化胆固醇有两种酯化方式，对应的两种酶分别是 ACAT 和 LCAT。（二）胆固醇转化1.在肝脏转化成胆汁酸。2.在内分泌腺转化成类固醇激素。在肾上腺皮质转化成肾上腺皮质激素，在卵巢和睾丸等转化成性激素。3.先转化成 7-脱氢胆固醇，后在皮下经紫外线照射转化成VitD3。第六节 脂类代谢紊乱第九章 蛋白质分解代谢11第一节 蛋白质的营养作用1.氮平衡氮平衡是指摄入氮与排出氮之间的平衡关系，它反映出体内蛋白质合成与分解的代谢状况。（1）氮总平衡：摄入氮等于排除氮例如：健康成人（2）氮正平衡：摄入氮多于排出氮例如：未成年人、孕妇、康复期患者（3）氮负平衡：摄入氮少于排出氮例如：长时间饥饿者以及消耗性疾病、大面积烧伤和大量失血等患者2.蛋白质的生理需要量组织蛋白的最低生理需要量：20g蛋白质的最低生理需要量：3050g蛋白质的日需要量：7080g3.蛋白质的营养价值蛋白质的营养价值取决于组成蛋白质的必须氨基酸的种类、含量和比例。第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败一、蛋白质的消化二、氨基酸的吸收和转运三、蛋白质的腐败第三节 氨基酸的一般代谢一、氨基酸代谢库二、氨基酸脱氨基五种方式：1.转氨基2.氧化脱氨基3.联合脱氨基联合脱氨基是体内大多数氨基酸脱氨基的主要途径，主要在肝脏和肾脏中进行。4.嘌呤核苷酸循环肌肉组织难以进行联合脱氨基作用，但是肌肉组织可以通过嘌呤核苷酸循环将氨基酸脱氨基。5.其他非氧化脱氨基三、NH3的代谢（一）NH3的转运两种方式：1.谷氨酰胺的运氨作用2.丙氨酸-葡萄糖循环（二）尿素合成在肝脏合成尿素，通过肾脏排出到体外。尿素合成的循环机制：首先鸟氨酸与 NH3及 CO2结合生成瓜氨酸，然后瓜氨酸再接受一分子 NH3生成精氨酸，最后精12氨酸水解产生一分子尿素并重新生成鸟氨酸，鸟氨酸进入下一轮循环。该循环称为鸟氨酸循环，又称为尿素循环。尿素一次性去掉了两个氨基，一个来自于原始的 NH3，还有一分子由天冬氨酸提供。尿素合成的生理意义：彻底解除氨毒的主要形式。肝昏迷的氨中毒学说：肝功能严重受损时，血氨升高，大量的 NH3进入脑组织，消耗较多的能源物质和大量的-酮戊二酸，使脑组织供能不足。四、-酮酸的代谢三条去路：1.合成非必须氨基酸2.合成糖或脂类3.氧化供能五、氨基酸脱羧基五种生成物：1.-氨基丁酸2.5-羟色胺3.组胺4.牛磺酸5.多胺第四节 氨基酸的特殊代谢一、一碳单位代谢有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称一碳单位。一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸（FH4）等结合并参加代谢。二、含硫氨基酸代谢SAM 是体内甲基的直接活性供体；PAPS 为活性硫酸根，是体内硫酸根的供体。三、芳香族氨基酸代谢四、支链氨基酸代谢第五节 激素对蛋白质代谢的调节第十章 核苷酸代谢第一节 核苷酸合成代谢体内有两条核苷酸合成途径：从头合成途径机体利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和 CO2通过连续的酶促反应合成核苷酸。体内可以进行核苷酸从头合成的器官包括肝脏、小肠和胸腺，其中最主要的是肝脏。补救途径脑和骨髓仅依靠补救途径合成核苷酸。13第二节 核苷酸分解代谢嘌呤碱的最终代谢产物：尿素。如果尿酸浓度超过 0.48mmol/L，就会形成尿盐酸晶体。晶体沉积于关节和软骨组织而导致痛风症；如果沉积于肾脏，就会形成胆结石。第三节 核苷酸抗代谢物第十一章 代谢调节高等动物体内存在三个层次的代谢调节机制，即细胞水平、激素水平和整体水平。第一节 物质代谢的相互联系一、能量代谢的相互协作关系二、糖与脂类的转化三、糖与氨基酸的转化四、氨基酸与脂类的转化五、糖类、脂类和氨基酸与核苷酸代谢的联系第二节 细胞水平的代谢调节一、代谢途径的区域化分布二、代谢途径的关键酶1.关键酶的特点关键酶所催化的反应通常位于代谢途径的上游，或者是代谢分支上的第一步反应；关键酶所催化反应的速度在代谢途径中最慢，所以控制着整个代谢途径的代谢速度；关键酶所催化的反应多数是不可逆反应；关键酶是调节酶，其活性受多种因素调节。2.关键酶的调节结构调节，即改变酶的结构，从而改变其活性。这种调节方式产生效应快，又称快速调节。数量调节，即改变酶的数量，从而改变其总活性。这种调节方式产生效应慢，又称为迟缓调节。三、酶的结构调节改变结构可以通过酶蛋白的变购和化学修饰来实现。化学修饰调节（亦称共价修饰）：通过酶促反应使酶蛋白以共价键结合某种特定基团，或脱去该特定基团。磷酸化和去磷酸化是最常见的化学修饰调节方式。化学修饰的特点：（1）化学修饰调节过程是一个酶促反应过程；（2）化学修饰是一种酶对另一种酶的修饰，所以化学修饰调节有放大效应；（3）化学修饰调节效率高而耗能少，只消耗少量 ATP 即可快速高效地实现调节。14四、酶的数量调节第三节 激素水平的代谢调节一、激素是一种信号物质激素可以根据受体定位分为两大类：一类激素的受体位于细胞膜上，另一类激素的受体位于细胞内。二、激素通过细胞膜受体的调节作用cAMP-蛋白激酶途径：激素受体G 蛋白酶第二信使蛋白激酶酶或其他功能蛋白生物学效应三、激素通过细胞内受体的调节作用第四节 整体调节第十二章 肝胆生化肝脏被誉为“物质代谢的中枢器官”。第一节 肝脏的形态结构与化学组成肝脏的形态结构特点：（1）有两条入肝的血管：肝动脉和门静脉（2）有两条输出的通道：肝静脉和胆道系统（3）有丰富的肝血窦（4）有丰富的细胞器第二节 肝脏在物质代谢中的作用1.肝脏在糖代谢中的作用通过肝糖原的合成与分解及糖异生维持血糖浓度的相对稳定。2.肝脏在脂类代谢中的作用（1）肝脏参与脂类的消化吸收（2）肝脏是脂肪酸分解、合成和转化的主要场所（3）肝脏是酮体合成的唯一场所（4）肝脏是胆固醇代谢的主要场所（5）肝脏是磷脂合成的场所（6）肝脏合成的清蛋白是脂肪动员释放的游离脂肪酸的运输工具3.肝脏在蛋白质代谢中的作用（1）肝脏是合成蛋白质的重要场所三个特点：合成量多；更新快；种类多。清蛋白只在肝脏内合成。（2）肝脏是分解氨基酸的主要场所（3）肝脏是清除血氨、合成尿素的主要场所154.肝脏在维生素代谢中的作用肝脏分泌的胆汁促进脂溶性维生素的吸收肝脏能储存维生素肝脏能转化维生素5.肝脏在激素代谢中的作用激素主要在肝脏内灭活，灭活后称为易于排泄的形式，随尿液及胆汁等排出体外。第三节 胆汁酸代谢肝胆汁浓缩胆囊胆汁1.胆汁酸的种类胆汁酸按结构分类游离胆汁酸结合胆汁酸按先后分类初级胆汁酸由胆固醇转化生成的胆酸、鹅脱氧胆酸及相应的结合胆汁酸 肝次级胆汁酸由初级胆汁酸转化生成的脱氧胆酸、石胆酸及相应的结合胆汁酸 肠汇入胆汁的胆汁酸主要是结合胆汁酸，其中与甘氨酸结合者同与牛磺酸结合者含量之比约为3:1。2.胆汁酸的功能（1）促进脂类的消化与吸收胆汁酸分子结构具有亲水面和疏水面。（2）抑制胆汁中胆固醇的析出（防止胆结石的发生）胆汁中胆汁酸、卵磷脂与胆固醇的正常比值大于等于 10。3.胆汁酸的代谢胆汁酸的肠肝循环：胆汁酸随胆汁排入十二指肠，约有 95%的胆汁酸被重吸收，重吸收的胆汁酸通过门静脉入肝脏，其中的游离胆汁酸重新转化成结合胆汁酸并汇入胆汁，随胆汁入肠。第四节 胆色素代谢胆色素是体内铁卟啉化合物的主要分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆原素和胆素等。1.胆色素的正常代谢（1）游离胆红素的生成衰老红细胞破裂胆绿素胆红素（2）游离胆红素的转运依靠清蛋白进行转运（3）游离胆红素在肝细胞内的代谢摄取（从生成到摄取都是游离胆红素。）转化胆红素与两分子 UDPGA 缩合，生成结合胆红素。排泄（4）胆红素在肝外的代谢肝素原的肠肝循环：16肝胆肠胆素原肠肝循环门静脉粪胆素肾尿胆素尿中有无结合胆红素，取决于血中有无结合胆红素。别名水中溶解度通透细胞膜对脑的毒性作用游离胆红素间接胆红素、血胆红素小大结合胆红素直接胆红素、肝胆红素大无2.胆红素的异常代谢（1）溶血性黄疸（肝前性黄疸）大量正常红细胞破裂。血：游离胆红素的浓度升高尿：尿胆红素呈阴性，尿胆素原浓度升高，尿色加深屎：颜色加深（2）肝细胞性黄疸（肝细胞性黄疸）由于肝细胞破裂，其摄取、转化和排泄胆红素能力降低。血：游离胆红素和结合胆红素的浓度升高尿：尿胆红素呈阳性屎：颜色变浅或正常（3）阻塞性黄疸（肝后性黄疸）胆道堵塞（蛔虫、胆结石、肿瘤）血：结合胆红素的浓度升高尿：尿胆红素呈阳性，尿胆素原浓度降低，尿色变浅屎：颜色变浅，陶土样便第五节 肝脏的生物转化作用生物转化：一些非营养物质在体内进行转化，最终增加其水溶性或极性，使其易于排出体外的过程。一、生物转化反应的主要类型1.第一相反应：氧化、还原和水解反应2.第二相反应：结合反应所结合的基团通常来自活性供体，如葡萄糖醛酸的活性供体为 UDP-葡萄糖醛酸（UDPGA）。二、生物转化的特点1.连续性和多样性2.解读致毒两重性肝的生物转化作用解毒作用三、影响生物转化的因素第六节 肝功能检查的意义