湖南农业大学生物化学-03-蛋白质化学-04蛋白质结构与功能的关系.pdf

第二章第二章蛋白质化学蛋白质化学本章内容本章内容第二章 蛋白质化学本章内容本章内容第一节蛋白质的建筑构件氨基酸第一节蛋白质的建筑构件氨基酸第二节蛋白质的共价结构第二节蛋白质的共价结构第三节第三节蛋白质的高级结构蛋白质的高级结构第三节第三节蛋白质的高级结构蛋白质的高级结构第四节第四节蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系第四节第四节蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系第五节蛋白质的理化性质第五节蛋白质的理化性质第六节蛋白质分离与纯化技术第六节蛋白质分离与纯化技术第三节第三节蛋白质结构与功能关系蛋白质结构与功能关系第二章 蛋白质化学第三节第三节蛋白质结构与功能关系蛋白质结构与功能关系蛋白质复杂的组成和结构是其多种多样生物学功能的基础蛋白质复杂的组成和结构是其多种多样生物学功能的基础；蛋蛋蛋白质复杂的组成和结构是其多种多样生物学功能的基础蛋白质复杂的组成和结构是其多种多样生物学功能的基础；蛋蛋白质一级结构包含了其分子的所有信息，并决定其高级结构，高白质一级结构包含了其分子的所有信息，并决定其高级结构，高级结构和其功能密切相关级结构和其功能密切相关。级结构和其功能密切相关级结构和其功能密切相关。一一、一级结构是空间构象的基础一级结构是空间构象的基础二、同源细胞色素C的种属差异与分子进化二、同源细胞色素C的种属差异与分子进化一一、一级结构是空间构象的基础一级结构是空间构象的基础三、一级结构的局部断裂与蛋白质的激活三、一级结构的局部断裂与蛋白质的激活四、肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能四、肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能五五、免疫球蛋白的结构与功能免疫球蛋白的结构与功能五五、免疫球蛋白的结构与功能免疫球蛋白的结构与功能一一、一级结构是空间构象的基础一级结构是空间构象的基础二二一一、一级结构是空间构象的基础一级结构是空间构象的基础二二硫硫键键键键牛核糖核酸酶的牛核糖核酸酶的一级结构一级结构一级结构一级结构天然状态，有天然状态，有催化活性催化活性催化活性催化活性去除尿素去除尿素、尿素、尿素、去除尿素去除尿素、-巯基乙醇-巯基乙醇-巯基乙醇-巯基乙醇非折叠状态非折叠状态，无活性无活性非折叠状态非折叠状态，无活性无活性二二细胞色素细胞色素C C的分子进化的分子进化二二、细胞色素细胞色素C C的分子进化的分子进化1 1、细胞色素细胞色素C C一级结构一级结构的种属差异的种属差异1 1、细胞色素细胞色素C C一级结构一级结构的种属差异的种属差异2、细胞色素C三维结构2、细胞色素C三维结构活性部位的保守性活性部位的保守性1Cyt C氨基酸排列顺序的种属差异1、CytC氨基酸排列顺序的种属差异生物种类生物种类与人的差异与人的差异鸟类企鹅人黑猩猩黑猩猩0恒河猴1生物种类生物种类与人的差异与人的差异哺乳类爬行类金枪鱼龟鸡、火鸡、鸭企鹅人、黑猩猩猴兔马兔9袋鼠10牛、猪、羊、狗11两栖类鱼类念珠菌斑泥螈牛蛙七鳃鳗鲤狐鲣金枪鱼狗猪、牛、绵羊牛、猪、羊、狗马12鸡13响尾蛇14念珠菌隐球菌天蛾蚕蛾果蝇螺旋蝇芝麻绿豆响尾蛇14海龟15金枪鱼21昆虫类酵母天蛾小麦向日葵蓖麻小蝇25蛾31小麦35真菌类植物链孢霉小麦粗早链孢霉43酵母44细胞色素C进化树2Cyt C 三维结构的保守性2、CytC三维结构的保守性不同生物的细胞色素不同生物的细胞色素C C分子分子，不变的残基不同生物的细胞色素不同生物的细胞色素C C分子分子，始终含有35个始终含有35个不变不变的氨基酸的氨基酸残基残基，是细胞色素是细胞色素C C 的生物的生物残基残基，是细胞色素是细胞色素C C 的生物的生物功能所不可缺少的功能所不可缺少的其中有的可能参加维持分其中有的可能参加维持分其中有的可能参加维持分其中有的可能参加维持分子构象；有的可能参与电子子构象；有的可能参与电子传递；有的可能参与“识别传递；有的可能参与“识别”并结合细胞色素还原酶和氧并结合细胞色素还原酶和氧化酶。化酶。细胞色素c 细胞色素c相似的序列-相似的结构-相同的功能三三、一一级结构局部断裂与蛋白质激活级结构局部断裂与蛋白质激活 酶原激活的机理酶原激活的机理酶酶 原原三三、级结构局部断裂与蛋白质激活级结构局部断裂与蛋白质激活 酶原激活的机理酶原激活的机理酶酶 原原在特定条件下在特定条件下一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一在特定条件下在特定条件下个或几个短肽个或几个短肽分子构象发生改变分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心形成或暴露出酶的活性中心形成或暴露出酶的活性中心形成或暴露出酶的活性中心三三一级结构局部断裂与蛋白质激活一级结构局部断裂与蛋白质激活结构变与功能的实三三、一级结构局部断裂与蛋白质激活一级结构局部断裂与蛋白质激活 结构变化与功能的实现连接肽（C肽）ArgLys激活后的猪胰岛素猪胰岛素空间结构Arg激活后的猪胰岛素B链猪胰岛素原ArgA链胰蛋白酶水解三三一级结构局部断裂与蛋白质激活一级结构局部断裂与蛋白质激活结构与功能的三三、一级结构局部断裂与蛋白质激活一级结构局部断裂与蛋白质激活 结构与功能的协调肠激酶离子键活性中心形成活性中心形成胰蛋白酶原四四肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能四四、肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能1、肌红蛋白的结构与功能1、肌红蛋白的结构与功能2、血红蛋白的结构与功能2、血红蛋白的结构与功能3、异常血红蛋白与分子病3、异常血红蛋白与分子病1 1、肌红蛋白肌红蛋白(myoglobinmyoglobin，MbMb)的的结构和功能结构和功能19571957年由年由John KendrewJohn Kendrew 用用1 1、肌红蛋白肌红蛋白(myoglobinmyoglobin，MbMb)的的结构和功能结构和功能myoglobinmyoglobin，MbMb19571957年由年由JohnJohn KendrewKendrew 用用X射线晶体分析法测定的有X射线晶体分析法测定的有三维结构的第一个蛋白质三维结构的第一个蛋白质y gy g，三维结构的第一个蛋白质三维结构的第一个蛋白质肌红蛋白由一条多肽链和肌红蛋白由一条多肽链和一个辅基一个辅基血红素血红素（hemeheme）构构一个辅基一个辅基血红素血红素（hemeheme）构构成，含153个氨基酸残基，成，含153个氨基酸残基，包含包含8条-螺旋(A-H)8条-螺旋(A-H)除去血红素后仅剩下的肽除去血红素后仅剩下的肽链部分称为链部分称为珠蛋白珠蛋白(globin)，它和血红蛋白的、亚基(globin)，它和血红蛋白的、亚基抹香鲸肌红蛋白的三级结构有明显的同源性有明显的同源性抹香鲸肌红蛋白的三级结构O 与与Mb的结合的结合O2与与Mb的结合的结合F8(His93)F8(His93)铁原子可形成铁原子可形成6 6 个个铁原子可形成铁原子可形成6 6 个个配位键配位键空间位阻的存在给氧提供一个合适的空间位阻的存在给氧提供一个合适的结合部位，但不利于结合部位，但不利于CO的结合的结合CO的毒性作用的毒性作用CO的毒性作用的毒性作用第第6个配位位置的个配位位置的空间位阻空间位阻很重要很重要游离游离在溶在溶第第6个配位位置的个配位位置的空间位阻空间位阻很重要很重要。游离游离在溶在溶液中的铁卟啉结合液中的铁卟啉结合CO的能力比结合的能力比结合O2强强25000倍，倍，2但在但在肌红蛋白中肌红蛋白中，血红素对，血红素对CO的亲和力仅比对的亲和力仅比对O2的亲和力大的亲和力大250倍倍肌红蛋白肌红蛋白（还有血红蛋白还有血红蛋白）降降的亲和力大的亲和力大250倍倍。肌红蛋白肌红蛋白（还有血红蛋白还有血红蛋白）降降低对低对CO的亲和力，可以有效地防止代谢过程中产的亲和力，可以有效地防止代谢过程中产生的少量生的少量CO占据它们的占据它们的O2结合部位。尽管如此，结合部位。尽管如此，当空气中当空气中CO的含量达到的含量达到0 06%0 08%即有中毒即有中毒当空气中当空气中CO的含量达到的含量达到0.06%0.08%即有中毒即有中毒的危险，达到的危险，达到0.1%则则会会导致死亡。导致死亡。会会2、血红蛋白血红蛋白（Hb）的结构与功能的结构与功能2、血红蛋白血红蛋白（Hb）的结构与功能的结构与功能血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的主要功能是运输主要功能是运输氧氧和和二氧化碳二氧化碳。主要功能是运输主要功能是运输氧氧和和二氧化碳二氧化碳。血红蛋白的结构是一个寡聚蛋白质，由四个亚基血红蛋白的结构是一个寡聚蛋白质，由四个亚基组成组成()组成组成(22)血红蛋白质分子接近于一个球体，四个亚基相当血红蛋白质分子接近于一个球体，四个亚基相当于四面体的四个角，整个分子呈于四面体的四个角，整个分子呈C2点群点群对称。血对称。血红素辅基位于分子表面的空穴里红素辅基位于分子表面的空穴里，每个亚基一个每个亚基一个。红素辅基位于分子表面的空穴里红素辅基位于分子表面的空穴里，每个亚基一个每个亚基一个。Hb的的链链 链与链与Mb具有相似的三维结构具有相似的三维结构Hb的的 链链 链与链与Mb具有相似的三维结构具有相似的三维结构血红蛋白的四个亚基紧密结合血红蛋白的四个亚基紧密结合，血红蛋白的四个亚基紧密结合血红蛋白的四个亚基紧密结合，亚基之间的维系键是亚基之间的维系键是亚基之间亚基之间的8个盐键的8个盐键氧结合引起血红蛋白的变构氧结合引起血红蛋白的变构氧结合引起血红蛋白的变构氧结合引起血红蛋白的变构Hb 未与未与O2结合的时候结合的时候，Fe2+位于卟啉环平面外侧位于卟啉环平面外侧，与与F8 HisHb 未与未与O2结合的时候结合的时候，Fe 位于卟啉环平面外侧位于卟啉环平面外侧，与与F8 His 连接，当第一个连接，当第一个 O2与与 Fe2+结合后，被拉到平面中，使得牵动结合后，被拉到平面中，使得牵动F8螺旋片段，导致亚基之间螺旋片段，导致亚基之间盐键断裂盐键断裂、结合变松弛，使 易于、结合变松弛，使 易于与第二个亚基结合与第二个亚基结合血红蛋白血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合亚基构象变化可影响亚基与氧结合Hb与与Mb一样能可逆地与一样能可逆地与O 结合结合，Hb与与O血红蛋白血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合亚基构象变化可影响亚基与氧结合Hb与与Mb一样能可逆地与一样能可逆地与O2结合结合，Hb与与O2结合后称为结合后称为氧合氧合Hb。氧合氧合Hb占总占总Hb的百分数的百分数结合后称为结合后称为氧合氧合Hb。氧合氧合Hb占总占总Hb的百分数的百分数（称（称氧分数饱和度氧分数饱和度）随）随O2浓度变化而改变。浓度变化而改变。Hb(O)氧分数饱和度（氧分数饱和度（Y）=Hb(O2)nHb+Hb(O2)n即即Hb分子上已结合氧的位置数与可结合氧的位置数之比分子上已结合氧的位置数与可结合氧的位置数之比即即Hb分子上已结合氧的位置数与可结合氧的位置数之比分子上已结合氧的位置数与可结合氧的位置数之比肌红蛋白肌红蛋白(Mb)和血红蛋白和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线的氧解离曲线工作肌肉毛工作肌肉毛肌红蛋白肌红蛋白-双曲线双曲线：工作肌肉毛工作肌肉毛细血管中细血管中p(O2）=20，Y 0 25肺泡肺泡p(O2）肌红蛋白肌红蛋白-双曲线双曲线：无协同效应无协同效应Y=0.25肺泡肺泡p(O2）=100，Y=0.97血红蛋白-S形曲线：寡聚蛋白质开始时与氧结合寡聚蛋白质，开始时，与氧结合的能力很小一旦与氧结合，P50=26三级结构发生了变化其余亚基结合能力加强250基结合能力加强增加了Hb在肌肉中的卸氧效率增加了Hb在肌肉中的卸氧效率细胞内表面细胞内表面p(O2）=10线粒体线粒体p(O2）=1p(O2）10Y=80%p(O2）1Y=25%变构效应与协同效应变构效应与协同效应变构效应与协同效应变构效应与协同效应别构效应别构效应：由于小分子由于小分子（O）与大分子与大分子（Hb）别构效应别构效应：由于小分子由于小分子（O2）与大分子与大分子（Hb）亚基结合，导致蛋白质分子亚基结合，导致蛋白质分子构象改变构象改变及功能变及功能变化的现象称为化的现象称为别构效应别构效应（lltifft）。化的现象称为化的现象称为别构效应别构效应（allosteric effect）。小分子物质，称为小分子物质，称为别构效应剂别构效应剂协同效应协同效应：一个亚基与其配体（O一个亚基与其配体（O2 2）结合后，）结合后，可影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力的可影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力的可影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力的可影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力的现象称为协同效应现象称为协同效应起促进作用的，为起促进作用的，为正协同效应正协同效应起抑制作用的起抑制作用的，为为负协同效应负协同效应起抑制作用的起抑制作用的，为为负协同效应负协同效应血红蛋白血红蛋白Hb的氧结合曲线的氧结合曲线血红蛋白血红蛋白Hb的氧结合曲线的氧结合曲线典型的别构蛋白典型的别构蛋白同同促正协同效应促正协同效应典型的别构蛋白典型的别构蛋白同同促正协同效应促正协同效应氧既是调节物，又是底物氧既是调节物，又是底物结合部位同时又是调节部位结合部位同时又是调节部位氧结合曲线是S形曲线，而不是双曲线氧结合曲线是S形曲线，而不是双曲线一个氧分子的结合增加了其他亚基对氧的结合一个氧分子的结合增加了其他亚基对氧的结合一个氧分子的结合增加了其他亚基对氧的结合一个氧分子的结合增加了其他亚基对氧的结合3 3镰刀状红细胞贫血病的机制镰刀状红细胞贫血病的机制3 3、镰刀状红细胞贫血病的机制镰刀状红细胞贫血病的机制1 1）研究研究手段与研究结果手段与研究结果1 1）研究研究手段与研究结果手段与研究结果2 2）研究研究结果对现象的结果对现象的解释解释生物学生物学模型模型2 2）研究研究结果对现象的结果对现象的解释解释生物学生物学模型模型1 1）研究手段与研究结果研究手段与研究结果1 1）研究手段与研究结果研究手段与研究结果镰刀状细胞贫血患者的红细胞的变形是由不正常的血红蛋白引起镰刀状细胞贫血患者的红细胞的变形是由不正常的血红蛋白引起的的，称为血红蛋白称为血红蛋白S S（HbHb S S），正常的则称为血红蛋白正常的则称为血红蛋白A A（HbHb A A）。的的，称为血红蛋白称为血红蛋白S S（HbHb S S），正常的则称为血红蛋白正常的则称为血红蛋白A A（HbHb A A）。L L.PaulingPauling和和H H.ItanoItano在在2020世纪世纪4040年代后期发现年代后期发现，HbHb S S和和HbHb A AL L.PaulingPauling和和H H.ItanoItano在在2020世纪世纪4040年代后期发现年代后期发现，HbHb S S和和HbHb A A在电场中都向正极移动，但是Hb S的移动比Hb A稍慢。在电场中都向正极移动，但是Hb S的移动比Hb A稍慢。结论结论：Hb S比比Hb A少几个带负电荷的基团少几个带负电荷的基团。结论结论：Hb S比比Hb A少几个带负电荷的基团少几个带负电荷的基团。Pauling L CPauling L.C.（1901-1994）美国化学家及和平主义者。美国化学家及和平主义者。19401940年阐明了生物大分子中分子间力的特点年阐明了生物大分子中分子间力的特点。19401940年阐明了生物大分子中分子间力的特点年阐明了生物大分子中分子间力的特点。1949年他通过对镰刀状细胞贫血病的研究首先提出分子病的1949年他通过对镰刀状细胞贫血病的研究首先提出分子病的概念。概念。19511951年提出了蛋白质结构的年提出了蛋白质结构的螺旋模型螺旋模型。19511951年提出了蛋白质结构的年提出了蛋白质结构的螺旋模型螺旋模型。1954年因他对化学键的研究并将其用于解释生物大分子的结1954年因他对化学键的研究并将其用于解释生物大分子的结构而获得诺贝尔化学奖。构而获得诺贝尔化学奖。HbA与HbB的胰蛋白酶消化液的指纹图谱HbA与HbB的胰蛋白酶消化液的指纹图谱镰镰状状细胞贫血症细胞贫血症与与HbSHbS镰镰状状细胞贫血症细胞贫血症与与 这种贫血患者的 b简称为 bS 这种贫血患者的Hb简称为HbS。HbS与Hb在结合O2的能力方面并没有区别没有区别 HbS造成红细胞溶血，致使病人体内的红细胞减少，只有正常人的内的红细胞减少，只有正常人的1/2，病人表现乏力，剧烈运动会导致死亡。HbS导致溶血的原因在于其亚基的6号位残基从正常的Glu6突变成红细胞表面的由于疏水Val6。红细胞表面的HbS由于疏水键而聚集，使细胞膜破裂。由于基因突变导致其编码蛋白质的氨基酸序列由于基因突变导致其编码蛋白质的氨基酸序列由于基因突变导致其编码蛋白质的氨基酸序列由于基因突变导致其编码蛋白质的氨基酸序列异常，进而引起生物学功能改变的遗传性疾病异常，进而引起生物学功能改变的遗传性疾病称为称为分子病分子病。称为称为分子病分子病。镰型细胞贫血症的血红蛋白不适当镰型细胞贫血症的血红蛋白不适当12121112121212镰型细胞贫血症的血红蛋白不适当镰型细胞贫血症的血红蛋白不适当的结合导致形成长的的结合导致形成长的纤维纤维12121212121212211112121212122纤维沉淀压迫细胞质膜，使其成为纤维沉淀压迫细胞质膜，使其成为镰镰刀状刀状。镰刀状细胞难以通过毛细血管镰刀状细胞难以通过毛细血管。1212121221222刀状刀状。镰刀状细胞难以通过毛细血管镰刀状细胞难以通过毛细血管。导致组织缺血，影响器官功能。导致组织缺血，影响器官功能。镰刀状红细胞贫血病的意义镰刀状红细胞贫血病的意义镰刀状红细胞贫血病的意义镰刀状红细胞贫血病的意义 镰刀状细胞贫血病常见于非洲，是一种致死性疾病，其纯合子患者（大约50%红细胞镰刀化）有的在童年就死去；杂合子患镰刀状细胞贫血病常见于非洲，是一种致死性疾病，其纯合子患者（大约50%红细胞镰刀化）有的在童年就死去；杂合子患者（1%红细胞镰刀化）的寿命也不长者（1%红细胞镰刀化）的寿命也不长但患者可以抵抗但患者可以抵抗疟疾疟疾，一种流行于非洲的致死性疾病一种流行于非洲的致死性疾病，因为杂因为杂但患者可以抵抗但患者可以抵抗疟疾疟疾，一种流行于非洲的致死性疾病一种流行于非洲的致死性疾病，因为杂因为杂合子患者加速对被感染红细胞的破坏，从而中断疟原虫生活周合子患者加速对被感染红细胞的破坏，从而中断疟原虫生活周期期。期期。伟大的伟大的自然选择自然选择伟大的伟大的自然选择自然选择地中海贫血病地中海贫血病地中海贫血病地中海贫血病病因：缺失一个或多个编码血红蛋白链的基因；所有基因都可能存在，但一个或多个基因发生无义突变，结果产生缩短了的蛋白链或发生移码突变致使合成的结果产生缩短了的蛋白链；或发生移码突变，致使合成的链含不正确的氨基酸序列；所有基因都可能存在，但突变发生在编码区之外，导致转录被阻断或前体mRNA的不正确加工录被阻断或前体mRNA的不正确加工。其他血红蛋白病其他血红蛋白病其他血红蛋白病其他血红蛋白病不正常的不正常的链链不正常的不正常的链链不正常的不正常的 -链链不正常的不正常的 -链链不正常不正常Hb命名命名残基顺序号残基顺序号残基顺序号残基顺序号不正常不正常Hb命名命名突变方式突变方式突变方式突变方式G新加坡新加坡I16LysAsp6CGluLys6SGluValG 檀香山檀香山G香港香港30GluGly诺福克诺福克7G圣约翰圣约翰GluGly26EGluLys诺福克诺福克57 GlyAsp波士顿波士顿58HisTyrG菲利普菲利普M萨斯卡通萨斯卡通M爱牟利爱牟利HisTyr63G菲利普菲利普G布里斯托尔布里斯托尔68AspLysO印尼印尼116GluLys63苏黎克苏黎克HisArg67M密尔瓦斯密尔瓦斯LysGlu爱牟利爱牟利O印尼印尼116GluLys67M密尔瓦斯密尔瓦斯LysGlu五、免疫球蛋白的结构与功能五、免疫球蛋白的结构与功能免疫球蛋白免疫球蛋白免疫球蛋白免疫球蛋白（immunoglobulin）是一类可溶性的血清是一类可溶性的血清是一类可溶性的血清是一类可溶性的血清糖蛋白(serum 糖蛋白(serum glycoprotein)。抗glycoprotein)。抗体就是免疫球蛋白体就是免疫球蛋白。体就是免疫球蛋白体就是免疫球蛋白。IgA：存在于身体的分泌物中IgA：存在于身体的分泌物中IgDIgD：存在于：存在于B B细胞表面细胞表面IgDIgD：存在于：存在于B B细胞表面细胞表面IgEIgEIgEIgE：与过敏反应有关与过敏反应有关：与过敏反应有关与过敏反应有关IgEIgEIgEIgE：与过敏反应有关与过敏反应有关：与过敏反应有关与过敏反应有关IgMIgMIgMIgM：初次免疫反应初期产生初次免疫反应初期产生：初次免疫反应初期产生初次免疫反应初期产生IgMIgMIgMIgM：初次免疫反应初期产生初次免疫反应初期产生：初次免疫反应初期产生初次免疫反应初期产生IgGIgG：体内最多的一类：体内最多的一类IgGIgG：体内最多的一类：体内最多的一类结构特点：结构特点：两条轻链（L）、两条重链（H）两条轻链（L）、两条重链（H）每条链都有可变区（V）、恒定区（C）每条链都有可变区（）、恒定区（）可变区都在N端Fab：Fragment antigen bindingFc：Fragment crystallizableFc：Fragment crystallizable（Fab）2和和Fc抗体体结结构Fab，与抗原，与抗原结合结合结合结合Fc，与吞噬细胞结合，与补体结合，与吞噬细胞结合，与补体结合免疫球蛋白的结构免疫球蛋白的结构免疫球蛋白的结构免疫球蛋白的结构反平行反平行折叠片折叠片抗体的特点抗体的特点抗体的特点抗体的特点抗体具有两个最显著的特点，一是高度特异性，抗体具有两个最显著的特点，一是高度特异性，二是多样性。高度特异性就是一种抗体一般只能与引起它产高度特异性就是一种抗体一般只能与引起它产生的相应抗原发生反应。抗原抗体复合物往往是不溶的，因此常从溶液中沉淀出来，此即往是不溶的，因此常从溶液中沉淀出来，此即“沉淀反应”。在体外，沉淀反应已被广泛用于研究抗原抗在体外，沉淀反应已被广泛用于研究抗原抗体反应，并成为免疫学的基础多样性就是它们可以和成千上万的各种抗原多样性就是它们可以和成千上万的各种抗原(天然的和人工的)起反应。抗原抗原抗原抗原几乎所有外来的蛋白质都是抗原，并且每种蛋白几乎所有外来的蛋白质都是抗原，并且每种蛋白质都能诱导特异抗体的产生质都能诱导特异抗体的产生。一个人的体内在任一个人的体内在任质都能诱导特异抗体的产生质都能诱导特异抗体的产生。一个人的体内在任一个人的体内在任一个给定时刻大约有一个给定时刻大约有10000种抗体存在。种抗体存在。某些低分子量的物质可以与抗体结合某些低分子量的物质可以与抗体结合，但它们本但它们本某些低分子量的物质可以与抗体结合某些低分子量的物质可以与抗体结合，但它们本但它们本身不能刺激抗体的产生。如果它们与大分子紧密结合，则能刺激抗体的产生。这些小分子物质称身不能刺激抗体的产生。如果它们与大分子紧密结合，则能刺激抗体的产生。这些小分子物质称为为半抗原半抗原。为为半抗原半抗原(hapten)。抗原抗体的作用抗原抗体的作用抗原抗体的作用抗原抗体的作用