生理学第六章酶.doc

第六章酶 一、选择题 (一)A型题1.关于酶的辅基的正确叙述是()A.是一种结合蛋白质B.与酶蛋白的结合比较疏松C.由活性中心的若干氨基酸残基组成D.决定酶的专一性，不参与基团传递E.一般不能用透析或超滤的方法与酶蛋白分开2.全酶是指()A.酶-底物复合物B.酶-抑制剂复合物C.酶蛋白-辅助因子复合物D.酶-别构剂复合物E.酶的无活性前体3.符合辅酶概念的叙述是()A.是一种高分子化合物B.不能用透析法与酶蛋白分开C.不参与活性部位的组成D.决定酶的特异性E.参与化学基团的传递4.决定酶的专一性的是()A.酶蛋白B.辅酶C.辅基D.催化基团E.活性中心以外的必需基团5.酶的活性中心是指()A.整个酶分子的中心部位B.酶蛋白与辅酶结合的部位C.酶发挥催化作用的部位D.酶分子表面具有解离基团的部位E.酶的必需基团在空间结构上集中形成的一个区域，能与特定的底物结合并使之转化成产物6.关于酶的活性中心的错误说法是()A.活性中心可处在一条多肽链上B.活性中心可跨越在两条多肽链上C.活性中心就是酶的催化基团和结合基团集中形成的具有一定空间结构的区域D.酶的必需基团就是酶的活性中心E.酶的活性中心与酶的空间结构有密切关系7.酶作为典型的催化剂可产生下列哪种效应()A.提高活化能B.降低活化能C.减少反应的自由能D.提高产物的能量水平E.降低反应物的能量水平8.酶与一般催化剂的区别是()A.只能加速热力学上可以进行的反应B.不改变化学反应的平衡点C.缩短达到化学平衡的时间D.具有高度专一性E.能降低活化能9.在形成酶-底物复合物时()A.只有酶的构象发生变化B.只有底物的构象发生变化C.只有辅酶的构象发生变化D.酶和底物的构象都发生变化E.底物的构象首先发生变化10.哪一项叙述符合酶的诱导契合学说()A.酶与底物的关系犹如锁和钥匙的关系完全适配B.酶的活性部位有可变形性，在底物的影响下空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应C.酶对D型和L型旋光异构体的催化活性相同D.底物的结构朝着适应活性中心的方面改变E.底物与酶的别构部位的结合改变酶的构象，使之与底物相适应11.对活化能的描述哪一项是恰当的()A.随温度而改变B.是底物和产物能量水平的差值C.酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同D.是底物分子从初态转变到过渡态时所需要的能量E.活化能越大，反应越容易进行12.酶原的激活是由于()A.激活剂将结合在酶原分子上的抑制剂除去B.激活剂使酶原的空间构象发生变化C.激活剂携带底物进入酶原的活性中心D.激活剂活化酶原分子的催化基团E.激活剂使酶原分子的一段肽水解脱落，从而形成活性中心，或使活性中心暴露13.乳酸脱氢酶是由2种亚基组成的X聚体，可形成Y种同工酶，其X、Y的数值依次是()A. 2，3B. 3，4C. 4，5D. 5，6E. 6，714.酶浓度与反应速度呈直线关系的前提是()A.底物浓度不变B.酶浓度远远大于底物浓度C.底物浓度远远大于酶浓度D.与底物浓度无关E.与温度高低无关15. Km值是()A.反应速度为最大速度一半时的底物浓度B.反应速度为最大速度一半时的酶浓度C.反应速度为最大速度一半时的温度D.反应速度为最大速度一半时的抑制剂浓度E.以上都不是16.一个简单的酶促反应，当SKm时()A.反应速度最大B.反应速度不变C.反应速度与底物浓度成正比D.增加底物，反应速度不变E.增加底物，反应速度降低17.底物浓度-酶促反应速度图呈矩形双曲线的条件是()A.酶浓度不变B.最适温度不变C.最适pH值不变D. Km值不变E.以上都不是18.当Km值等于0.25S时，反应速度为最大速度的()A. 70%B. 75%C. 80%D. 85%E. 90%19.竞争性抑制剂的抑制程度与下列哪种因素无关()A.作用时间B.底物浓度C.抑制剂浓度D.酶与底物亲和力的大小E.酶与抑制剂亲和力的大小20.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于()A.反馈抑制作用B.底物抑制作用C.竞争性抑制作用D.非竞争性抑制作用E.反竞争性抑制作用21.哪一种情况可用增加S的方法减轻抑制程度()A.不可逆性抑制作用B.竞争性抑制作用C.非竞争性抑制作用D.反竞争性抑制作用E.反馈性抑制作用22.符合竞争性抑制作用的说法是()A.抑制剂与底物结合B.抑制剂与酶的活性中心结合C.抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合D.抑制剂使二硫键还原，破坏酶的空间构象E.抑制剂与辅酶结合，抑制全酶的组装23.磺胺药的作用机理是()A.反竞争性抑制作用B.反馈抑制作用C.非竞争性抑制作用D.竞争性抑制作用E.使酶变性失活24.催化乳酸转化为丙酮酸的酶属于()A.裂解酶B.合成酶C.氧化还原酶D.转移酶E.水解酶 (二)B型题A. pHB.酶浓度C.反应速度D.底物浓度E.反应时间25-26.请在下图的括号内填入上列适当选项编号A. K+B. Hg2+C. Mg2+D. Cu2+E. Cl27.能抑制巯基酶活性的是()28.唾液淀粉酶的激活剂是()29.细胞色素氧化酶含有()A.可逆性抑制剂B.不可逆性抑制剂C.非竞争性抑制作用D.反竞争性抑制作用E.竞争性抑制作用30.有机磷化合物是一种()31.仅与酶和底物形成的复合物结合的抑制作用属于()32.抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，而是与活性中心以外的必需基团相结合,使酶的构象改变而失活，这种抑制为()A.酶的比活力B.活化能C.酶促反应速度常数D. KmE.酶活性单位33. mol/L可用于表示()34. J/mol可用于表示()35.mol/分可用于表示()A.活化能B.酶活性国际单位C.酶的比活力D. Km值E.酶促反应速度常数36.在最适条件下，25、1分钟内催化1.0mol底物转化为产物所需的酶量为1个()37. 1mg酶蛋白具有的酶活性单位为()38.反应速度达到最大速度一半时的底物浓度为() (三)D型题39.全酶的两个组成部分是()A.酶蛋白B.结合基团C.催化基团D.活性部位E.辅助因子40.对酶的正确叙述是()A.是由活细胞产生的，只限于在细胞内起催化作用的蛋白质B.其本质是含有辅酶或辅基的蛋白质C.催化热力学上不能进行的反应D.能降低反应的活化能E.催化热力学允许的化学反应41.在催化剂的特点中，酶所特有的是()A.加快反应速度B.可诱导产生C.不改变反应的平衡点D.对作用物的专一性E.在反应中本身不被消耗42.有关酶的论述哪两项有因果关系()A.酶的催化效率极高B.酶对底物有严格的选择性C.酶能降低反应的活化能D.许多不同结构的酶具有相同的催化活性E.有些酶在细胞内合成或初分泌时，并无催化活性43.酶催化效率高的机理是()A.极大地降低反应的活化能B.酶与底物至少有三点结合在一起C.酶的活性部位与底物分子的大小，形状和化学性质互补D.酶对周围环境极为敏感E.酶可提高活性部位的底物有效浓度44.下列有关酶与底物关系的叙述中，酶催化效率极高的理由是()A.酶与底物如同锁与钥匙的关系B.酶的活性中心与底物分子之间至少是通过三点进行结合及相互作用的C.酶可提高活性部位的底物有效浓度D.酶使底物功能基团定向排列E.乳酸脱氢酶只能催化L-乳酸起反应而不能催化D-乳酸起反应45.能激活胰蛋白酶原的两种物质是()A.胃蛋白酶B.胰蛋白酶C.胰凝乳蛋白酶D.肠激酶E.羧基肽酶46.同工酶()A.是由不同基因编码的多肽链B.是由等位基因编码的多肽链C.是酶基因翻译后经修饰生成的多分子形式D.可以存在于不同种属的生物细胞E.同一类型的同工酶在不同组织中的比例是相同的47. LDH()A.是由5个亚基组成的多聚体B. LDH1主要分布在心肌细胞中C. LDH5主要分布在肝细胞中D.电泳迁移率从LDH1LDH5加快E.其各种同工酶对乳酸的亲和力相同48.关于同工酶，哪些叙述是正确的()A.是由不同亚基组成的多聚体B.对同一底物具有不同的专一性C.对同一底物具有不同的Km值D.在电泳分离时，它们的迁移率相同E.免疫学性质相同49.关于Km值的正确叙述是()A.对某一特定酶来说是个常数B.与反应温度无关C.与反应pH无关D.与酶的底物种类无关E.与酶的浓度无关50.磺胺类药物能抗菌抑菌是因为()A.抑制了细菌的二氢叶酸还原酶B.“竞争对象”是谷氨酸C.属于非竞争性抑制作用D.抑制了细菌的二氢叶酸合成酶E.“竞争对象”是对氨基苯甲酸51.关于有机磷对乙酰胆碱酯酶的抑制作用的机理()A.与酶分子的苏氨酸残基的羟基结合，解磷定可解除它对酶的抑制作用B.这种抑制属于反竞争性抑制作用C.与酶活性中心的丝氨酸残基的羟基结合，解磷定可解除它对酶的抑制作用D.这种抑制属于不可逆性抑制作用E.与酶活性中心的谷氨酸或天冬氨酸的侧链羧基结合，解磷定可解除它对酶的抑制作用52.在口腔中协同参与淀粉水解的两种物质是()A.唾液淀粉酶B.胰淀粉酶C. ClD. Na+E. Ca2+ (四)X型题53.以金属离子为辅助因子的酶，金属离子的作用是()A.作为活性部位的组成成分B.将底物和酶螯合形成络合物C.稳定酶蛋白活性构象D.传递电子E.决定酶催化的专一性54.关于酶的正确叙述是()A.酶是生物催化剂B.酶是活细胞产生的C.酶的化学本质是蛋白质D.酶只能在细胞内起作用E.酶催化效率极高，故反应速度与酶的浓度无关55.有关酶的活性部位的正确叙述是()A.所有的酶都有活性部位B.具有三维结构C.所有酶的活性部位都有辅酶D.酶的必需基团都位于活性部位E.由催化基团和结合基团组成56.酶原没有活性是因为()A.酶蛋白肽链合成不完全B.缺乏辅酶C.酶原是普通的蛋白质D.活性中心未形成或未暴露E.酶原是未被激活的酶的前体57.有关同工酶的正确叙述是()A.都是单体酶B.催化相同的化学反应C.酶蛋白的分子结构不同D.免疫学性质不同E.理化性质相同58.同工酶的不同之处有()A.物理性质B.化学性质C.专一性D.等电点E.米氏常数59.关于LDH1和LDH5的正确叙述是()A.两者在心肌和肝脏含量不同B.两者均含有H和M两种亚基C.两者酶蛋白相同D.两者可用电泳法分开E.均催化可逆反应，但主要方向不完全相同60.对于某个酶的同工酶来说，下列说法中正确的是()A.同工酶的亚基数相同，但亚基的种类不同B.对底物的特异性不同，对辅助因子的要求也不同C.对底物的亲和力不同D.在同一条件下进行电泳，其迁移率相同E.催化同一个化学反应61.关于酶促反应的正确叙述是()A.底物浓度低时，反应速度与底物浓度成正比B.底物过量时，反应速度与酶浓度成正比C.底物浓度与酶浓度相等时，反应达到最大速度D.底物浓度为米氏常数一半时，底物浓度等于KmE.底物浓度极大时，反应速度等于米氏常数。62.下列常见的抑制剂中，哪些是不可逆性抑制剂()A.有机磷化合物B.有机汞化合物C.磺胺类药物D.氰化物E.有机砷化合物63.有关酶的抑制剂的正确叙述是()A.与酶可逆结合的抑制剂均呈竞争性抑制B.竞争性抑制剂的结构大都与底物的结构相似C.竞争性抑制剂对最大速度无影响D.竞争性抑制作用的抑制程度取决于底物和抑制剂的相对比例E.非竞争性抑制作用的抑制程度与底物浓度无关64.使酶发生不可逆破坏的因素是()A.竞争性抑制剂B.高温C.强酸强碱D.低温E.重金属盐65.被有机磷抑制的酶和抑制类型是()A.不可逆性抑制B.竞争性抑制C.胆碱酯酶D.二氢叶酸合成酶E.胆碱乙酰化酶66.非竞争性抑制作用与竞争性抑制作用的不同点在于前者()A.不影响ESE + PB.提高底物浓度时Vmax仍然低于正常值C.抑制剂与活性中心以外的基团结合D. Km值不变E.底物和抑制剂之间无竞争关系67. 有关酶和辅酶的正确说法是()A.所有的酶都由酶蛋白和辅酶组成B.同一种辅酶可与不同的酶蛋白结合C.酶蛋白和蛋白酶含义相同D.多数辅酶与B族维生素有密切关系E.辅酶与酶蛋白结合不牢固，可以用透析或超滤的方法除去 二、名词解释68.酶69.酶的活性中心70.绝对特异性71.相对特异性72.立体异构特异性73.酶原74.酶原激活75.同工酶76. Km77.最适温度78.最适pH值79.不可逆性抑制作用80.可逆性抑制作用81.竞争性抑制作用82.非竞争性抑制作用83.反竞争性抑制作用84.激活剂85.比活力 三、填空题86.全酶由_和_组成。87.酶是由_产生的，具有催化能力的_。88.酶所催化的反应叫_，参加反应的物质叫酶的_。89.酶的活性中心包括_和_两个功能部位90.在酶的活性中心中，_部位直接与底物结合，决定了酶的专一性；_部位是催化底物转化为产物的部位，决定了催化反应的性质。91.脲酶只作用于尿素，而不作用于任何其他底物，因此它具有_专一性；D-氨基酸氧化酶，只催化D-氨基酸氧化脱氨，因此它具有_专一性。92.与无机催化剂比较，酶主要有以下特点：_和_。93.在酶促反应中，如果底物浓度足以使酶饱和，则随着酶浓度的增加，酶促反应速度也相应_，且成_关系。94.绘制酶促动力学的双倒数图，得到的直线在横轴上的截距为_，纵轴上的截距为_。95. Km值是酶的_常数，在一定的情况下，Km值愈大，表示酶与底物的亲和力_。96.米氏方程是说明_方程式，Km值的定义是_。97.温度对酶活力有以下影响：一方面_，另一方面_。98.磺胺类药物可以抑制_酶，从而抑制细菌的生长繁殖，此类抑制作用属于_抑制作用。99.汞盐对巯基酶的抑制属于_，丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于_。100. _抑制不改变酶促反应的Vmax，_抑制不改变酶的Km。101.酶的可逆性抑制可分为_、_和_三类。102.在酶的非竞争性抑制中，抑制剂与_的必需基团结合，其抑制作用不受_的影响。103.砷剂是_酶的抑制剂，可以用_来解除其抑制作用。104.有机磷杀虫剂是_酶的抑制剂，其抑制作用属于_抑制作用。105.酶活力是指_，一般用_表示。 四、问答题106.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请叙述各类的组成。107.全酶由哪两部分组成？酶促反应特异性和反应类型分别由哪一部分决定？108.试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子的关系。109.酶的活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？110.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。111.酶的专一性有哪几种类型？112.酶的催化作用有哪些特点？113.什么是酶促反应的邻近效应？114.什么是酶促反应的表面效应？115.什么是酶促反应的多元催化？116.什么是酶促反应的诱导契合学说？117.什么是中间产物学说？可用中间产物学说的理论来解释酶的哪一个特性？118.什么是酶原和酶原的激活？119.酶以酶原形式存在有何生理意义？120.简述同工酶及其医学应用。121.何谓酶促反应动力学？为什么研究酶促反应动力学要取反应的初速度？122.写出米氏方程。该方程式表明的是什么关系？123. Km值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？124.简述温度对酶促反应的影响的双重性。125.试比较三种可逆性抑制作用的特点。126.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。127.何谓酶的活性？如何表示？128.酶活性国际单位是如何规定的？129.什么是酶的比活力？130.试述酶与医学的关系。 答案 一、选择题1.E2.C3.E4.A5.E6.D7.B8.D9.D10.B11.D12.E13.C14.C15.A16.C17.A18.C19.A20.C21.B22.B23.D24.C25.C26.D27.B28.E29.D30.B31.D32.C33.D34.B35.E36.B37.C38.D39.AE40.DE41.BD42.AC43.AE44.CD45.BD46.AB47.BC48.AC49.AE50.DE51.CD52.AC53.ABCD。金属辅助因子的作用是多方面的，或者作为酶活性中心的催化基团参与催化反应，传递电子；或者是连接底物和酶分子的桥梁，便于酶催化底物；或者为稳定酶的构象所必需。54.ABC。酶是由活细胞产生的，具有催化作用的蛋白质，又称生物催化剂。它也可在细胞外起催化作用。在一定条件下，酶促反应速度与酶的浓度呈正比。55.ABE。所有酶都有活性部位，它具有特定的三维空间结构。酶分为单纯蛋白酶和结合蛋白酶两大类，只有结合蛋白酶才有辅酶或辅基。酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团两大类。活性部位由催化基团和结合基团组成。56.DE。酶在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体，必须在某些因素参与下，水解掉一个或几个特殊肽键，从而使酶的构象发生改变，而表现出酶的活性，这种酶的无活性前体称为酶原。酶原激活的过程实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。57.BCD。同工酶是指能催化同一化学反应，但酶的分子组成、结构、理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不同的一组酶。58.ABDE。同工酶能催化同一化学反应，因此专一性相同。但由于酶蛋白的分子组成不同，其物理性质、化学性质、等电点、米氏常数都不同。59.ADE。LDH1由H4组成，在心肌中的含量站总LDH的67%，在肝脏中的含量占总LDH的2%。电泳可将LDH分为5个区带：LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5。其电泳迁移率依次递减。LDH1对乳酸亲和力强，而受丙酮酸抑制，故其反应方向主要是使乳酸脱氢生成丙酮酸，而LDH5对丙酮酸亲和力强，使丙酮酸还原成乳酸。60.CE。参见54题。61.AB。由米氏方程可知，当底物浓度极低时，反应速度v与底物浓度成正比。当底物过量时，酶浓度与反应速度成正比。在酶促反应中，微量的酶便可发挥巨大的催化作用。当反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度为Km。62.ABDE。有机磷化合物、有机汞化合物、氰化物、有机砷化合物是以共价键与酶活性中心的必需基团结合，一经结合很难分开，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶的活性，是不可逆性抑制。63.BCDE。可逆性抑制可分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制三类。竞争性抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心，抑制程度取决于底物与抑制剂的相对比例。竞争性抑制剂对最大反应速度无影响，当底物浓度足够大时，可达到最大反应速度。非竞争性抑制剂与底物结合于酶的不同部位，底物与抑制剂之间无竞争。故非竞争性抑制剂的抑制程度与底物浓度无关。64.BCE。高温、强酸、强碱、重金属盐均可使酶蛋白变性沉淀，而发生不可逆的破坏。增加底物浓度可以解除抑制剂对酶的竞争性抑制作用。降低温度可以使酶活性降低，但随着温度的升高，酶活性可以恢复。65.AC。有机磷抑制剂可抑制胆碱酯酶的活性，属于不可逆抑制作用。66.BCDE。竞争性抑制剂结合于酶的活性中心；而非竞争性抑制剂结合于活性中心以外，底物与抑制剂之间无竞争关系，Km值不变，提高底物浓度也不能解除抑制作用。抑制剂一旦与酶结合，就会抑制酶的催化活性，Vmax必然降低。67.BDE。酶可分为两大类，单纯酶和结合酶，只有结合酶才有可能是由酶蛋白和辅酶组成，同一种辅酶可与不同的酶蛋白结合，催化不同的反应，多数辅酶与B族维生素有密切关系。与酶蛋白结合不牢固，可以用透析或超滤法除去的辅助因子称为辅酶。结合酶的蛋白质部分称酶蛋白，而水解蛋白质的酶称蛋白酶。 二、名词解释68.酶是由活细胞产生的，具有催化作用的蛋白质。69.在酶分子中有一个必需基团比较集中，并具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。70.一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应，称为绝对特异性。71.一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，称为相对特异性。72.一种酶仅作用于立体异构体中的一种，而对另一种则无作用。酶对立体异构体的这种选择性称为立体异构特异性。73.有些酶在细胞内合成或初分泌时，是酶的无活性前体，必须在某些因素参与下，水解一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生改变，而表现出酶的活性。这种酶的无活性前体称为酶原。74.酶原在某些因素的作用下向酶转化的过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。75.同工酶是指能催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子组成、结构、理化性质乃至免疫学性质、酶促动力学和电泳行为都有差异的一组酶，它是长期进化过程中基因演化的产物。76.对某一特定酶来说，米氏常数Km是个特征性常数，其值为反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。77.酶促反应速度最大时的反应体系的温度称为酶促反应的最适温度。78.酶促反应速度最大时的反应体系的pH值，称为酶的最适pH值。79.某些抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团结合，不能用透析、超滤等物理方法除去而恢复酶的活性。必须通过其他化学反应，才能将抑制剂从酶分子上除去。这种抑制作用叫做不可逆性抑制作用。80.抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或丧失。采用透析或超滤的方法，可将抑制剂除去，使酶恢复活性，这种抑制作用称为可逆性抑制作用。81.与底物结构相似的某些物质，能同底物竞争酶的活性中心，使不能与底物结合，从而抑制了酶的催化作用。此种抑制作用称为竞争性抑制作用。82.抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，而是与活性中心以外的必需基团结合，使酶的构象改变而失去活性，称为非竞争性抑制作用。83.抑制剂仅与酶-底物复合物(ES)结合，使酶失去催化活性，抑制剂与ES的结合减弱了ES解离成酶和产物的趋势，更加有利于底物和酶的结合。这种现象恰好与竞争性抑制作用相反，故称为反竞争性抑制作用。84.使酶由无活性转化为有活性，或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。85.每mg酶蛋白所具有的酶的活性单位称为酶的比活力。它表示酶的纯度。 三、填空题86.酶蛋白；辅助因子。87.活细胞；蛋白质。88.酶促反应；底物。89.结合部位；催化部位。90.结合；催化。91.绝对；立体异构。92.催化效率高；作用的专一性。93.增大；正比。94. -1/Km；1/Vmax。95.特征性物理；愈小。96.底物浓度对酶促反应速度的影响的；反应速度为最大速度一半时的底物浓度。97.温度升高，可以使反应速度加快；温度太高，会使酶蛋白变性而失活。98.二氢叶酸合成；竞争性。99.不可逆性抑制；竞争性抑制。100.竞争性；非竞争性。101.竞争性抑制；非竞争性抑制；反竞争性抑制。102.活性中心以外；底物浓度。103.巯基；二巯基丙醇。104.丝氨酸；不可逆性。105.酶催化化学反应的能力；一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度。 四、问答题106.酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶两大类。单纯酶是仅由氨基酸残基构成的多肽链。结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。107.全酶是由酶蛋白和辅助因子结合形成的。酶蛋白和辅助因子各自单独存在时都无催化活性。酶促反应的特异性由酶蛋白决定。酶促反应的类型由辅助因子决定。108.一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合生成一种全酶，催化一定的反应。一种辅助因子可与不同的酶蛋白结合构成不同全酶，催化不同的反应。酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加反应，决定反应的类型。109.构成酶的活性中心的必需基团，一是结合基团，其作用是与底物结合，形成复合物。另一是催化基团，其作用是改变底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并转化为产物。110.共性：催化热力学允许的化学反应；可以提高化学反应速度，而不改变化学平衡点，即不改变反应的平衡常数；在反应前后，酶本身没有结构、性质和数量上的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性、不稳定性及催化活性和酶量的可调节性。111.酶的专一性可分为三类：酶的绝对专一性，即一种酶仅作用于一种底物，催化一种化学反应，对任何其他底物都无催化作用。酶的相对专一性，即一种酶可作用于一类化合物或一种化学键。酶的立体异构专一性，即一种酶仅作用于立体异构体中的一种，而对另一种则无作用。112.酶与一般催化剂的不同主要表现在四个方面：酶的催化效率极高，可比一般催化剂高1071013倍。酶作用的专一性，即酶对底物具有严格的选择性。酶的高度不稳定性。由于酶的化学本质是蛋白质，它对反应条件极为敏感，极易受反应条件的影响而改变其构象和性质，进而影响到它的催化活性。酶催化活性与酶量的可调节性。酶可诱导产生，其代谢受中枢神经系统的调控。113.由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若局部区域的反应物浓度增高，则该区域的反应速度也随之增高。酶促反应快速的原因之一就是底物分子浓集于酶的活性中心，大大提高了这个区域底物的有效浓度，称为邻近效应。114.酶的活性中心多为疏水性“口袋”。疏水环境可排除水分子对酶-底物作用的干扰。防止在底物和酶之间形成水化膜，有利于酶与底物的密切接触，使酶功能基团的催化作用更为有效和强烈，称为酶促反应的表面效应。115.酶蛋白是两性电解质，所含的功能基团具有不同的解离常数，同一种功能基团处于蛋白质分子的不同微环境，解离度也不同。因此，同一种酶常兼有酸、碱双重催化作用。这种多功能基团(包括辅酶与辅基)的协同作用，可极大地提高催化效率，称为酶促反应的多元催化。116.酶的活性部位在结构上是柔性的，即具有可塑性或弹性。当底物与酶的这个部位接触时，可使酶蛋白构象发生变化，使反应所需的基团正确地排列和定向，与底物结合，催化反应。这种用底物诱导而产生的酶构象的变化称为酶作用的诱导契合学说。117.酶的中间产物学说认为在酶促反应中，底物先与酶结合成不稳定的中间产物，然后转化为反应产物并释放：，从而使反应沿着能阈较低的途径进行，反应速度加快，所以酶的催化效率极高。118.有些酶在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体，必须在某些因素的参与下，水解一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生改变，而表现出酶的活性。这种酶的无活性前体称为酶原。酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。119.对于蛋白酶来说，可以避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用。此外酶原还可以视为酶的贮存形式。如凝血酶类和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要，便激活为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。120.催化活性相同，而分子结构、理化性质及免疫活性不同的一类酶称为同工酶。同工酶的测定对于某些疾病的诊断有一定的帮助。例如，乳酸脱氢酶5种同工酶，其分布不同。LDH1主要存在于心肌细胞，LDH5主要存在于肝细胞。当心肌细胞受损时，血清中LDH1活性升高；当肝细胞受损时，血清中LDH5活性升高。121.酶促反应动力学是研究酶浓度、pH、温度、底物浓度、抑制剂与激活剂对酶促反应速度影响的科学。酶促反应速度是定量地观察单位时间内底物的减少量或反应物的生成量。由于随反应时间延长，底物浓度降低，产物浓度增加，这样逆向反应速度也会增加。为此，定量酶促反应速度总是取初速度。122.。米氏方程表明的是当已知Km和Vmax时，酶促反应速度与底物浓度之间的定量关系。 123. Km值只与酶的性质、酶的底物种类和反应条件(如温度、pH、离子强度等)有关，与酶的浓度无关。Km值对某一特定酶来说是个常数，可以反映酶的种类。利用酶的Km值比较来源于同一器官不同组织，或同一组织不同发育期的具有同样作用的酶，可以判断这些酶是同一种酶，还是催化同一反应的同工酶。124.一般化学反应速度随温度升高而提高，酶促反应在一定温度范围内也遵循这个规律。但酶是蛋白质，温度的升高可影响其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变性。因此，反应温度既可加速反应，又能使酶失去催化能力，温度对酶促反应的影响具有双重性。125.竞争性抑制作用：抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用强弱与抑制剂和底物的相对浓度有关。Km升高，Vmax不变。非竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构不相似或完全不同。它只与活性中心以外的必需基团结合，使E和ES都降低。该抑制作用的强弱只与抑制剂浓度有关。Km不变，Vmax降低。反竞争性抑制作用：抑制剂并不与酶直接结合，而是与ES复合物结合成ESI，使酶失去催化活性。结合的ESI则不能分解成产物。Km与Vmax都降低。126.细菌在生长繁殖过程中，必须利用对氨基苯甲酸，在其他因素的参与下由二氢叶酸合成酶催化生成二氢叶酸，再由二氢叶酸还原酶催化生成四氢叶酸，参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖。磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从而抑制细菌二氢叶酸的合成，抑制细菌的生长繁殖。由于这是一种竞争性抑制作用，在治疗中需维持磺胺药在血中的高浓度才能有好的疗效，因而首次用量需加倍，同时要日服药4次，以维持血中药物的高浓度。127.酶活性指该酶催化某一特定反应的能力。测定酶的活性(或酶的活力)就是测定酶催化某一化学反应的速度。酶催化的反应速度越大，酶的活性就越强；反之，反应速度越小，酶的活性就越弱。酶促反应速度可用单位时间内，底物的减少量或产物的生成量来衡量，产物生成量由无到有，比较明显，底物虽然逐渐减少但总是存在着，故测定产物生成量的方法较为灵敏。128.在温度25，最适pH值，最适底物浓度时，每分钟转化1mol底物所需的酶量为一个酶活性国际单位，用IU表示。1催量(Kat)是指在特定条件下，每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量。1IU=1mol/分=(110-6/60)mol/秒=16.6710-9 Kat1Kat=6107IU129.每毫克酶蛋白所具有的酶活性单位为酶的比活力，它表示酶的纯度。130.医学的根本任务是防止疾病的发生和提高人们的健康水平。从生物化学角度看，健康的具体表现是体内物质代谢有规律，一旦代谢出现异常，就会产生疾病。体内所有化学反应，几乎都是在酶的催化下进行的。维持酶促反应的正常进行是机体健康的重要保证。各种代谢途径的调节主要是对代谢途径中关键酶的调节。许多疾病的发生是由于先天性或继发性酶活性的异常，而有些疾病又导致了某些酶活性的升高或降低。因此，疾病的临床表现和治疗最终还是落实在酶的活性调节上。随着临床实践以及有关酶学研究的迅速进展，酶在医学上的重要性越来越引起人们的注意。酶不仅涉及疾病的发生和发展，而且酶活性的测定已成为临床辅助诊断的重要手段，特别是有些酶关系到日益发展的基因诊断和基因治疗。随着酶提纯技术的进展，用于治疗的酶也越来越多。所以，酶与医学关系非常密切。