3-酶的结构与特征.pdf

酶的结构与特征-介绍酶分子的结构特征、结合部位、催化部位及研究方法 酶的活性部位的概念酶的活性部位的概念 三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。结合部位：专一性催化部位：催化能力组成酶活性部位的氨基酸数目对不同酶而言存在差异，占整个酶氨基酸残基小部分结合部位结合部位催化部位催化部位结合部位：专一性 亲核性基团：Ser的羟基，Cys的巯基和His的咪唑基。酸碱性基团：Asp和Glu的羧基，Lys的氨基，Tyr的酚羟基，His的咪唑基和Cys的巯基等。对需要辅酶的酶分子，辅酶或其一部分就是活性中心的组成部分 催化部位的必需基团 辅酶和辅基（辅助因子）结合酶/全酶=脱辅酶+辅助因子辅酶：本身无催化作用，对电子、原子或某些化学基团起传递作用，松弛结合用透析可以除去，如：维生素、NADP、CoA等辅基：结合紧密或以共价键和酶蛋白牢固结合透析不能去除，如金属离子、细胞色素氧化酶与铁卟啉辅基结合牢固、FAD、ACP等为什么要与辅助因子结合呢？弥补氨基酸基团催化强度的不足改变并稳定活性中心或改变底物化学键稳定性（底物酶的催化对象）多肽链金属离子（铁、镍、铜等）什么氨基酸侧链？Zn 离子酸性、碱性酸性、碱性SH稳定活性中心吸附羧氧原子使肽键失稳使肽键失稳协助活性中心基团或电子快速转移（进出）见 维生素部分酶的催化功能由酶蛋白决定NADPH脱氢酶的辅酶 酶的活性部位的特点 活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分（1%2%）酶的活性部位是一个三维实体 酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂隙内 酶的活性部位并不是和底物的形状互补的 酶活性部位具有柔性 底物通过次级键结合到酶上小 结1、酶的活性部位的概念结合部位、催化部位、辅酶/辅基2、酶的活性部位的特点