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生物化学
第1章 蛋白质的结构与功能
1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物
2.蛋白质的主要成分：C、H、O、N、S
含氮量：16%
*微量凯式定氮法：蛋白质含量（g）=每克样品含氮克数*6.25
3.组成人体蛋白质的氨基酸有20种，均属于L-氨基酸（甘氨酸除外）
非极性氨基酸（7）

4.氨基酸根据R侧链基团可分为： 不带电的极性氨基酸（8）

极性氨基酸 带负电酸性氨基酸（2）

带正电碱性氨基酸（3）
5.非极性疏水性氨基酸：甘氨酸 Gly 异亮氨酸 Ile
丙氨酸 Ala 苯丙氨酸 Phe
缬氨酸 Val 脯氨酸 Pro
亮氨酸 Leu
极性中性氨基酸： 丝氨酸 Ser 天冬酰胺 Asn
苏氨酸 Thr 谷氨酰胺 Gln
酪氨酸 Tyr 半胱氨酸 Cys
色氨酸 Trp 蛋氨酸 Met
酸性氨基酸：天冬氨酸 Asp 碱性氨基酸：赖氨酸 Lys
谷氨酸 Glu 精氨酸 Arg
（*天谷酸---天上的谷子很酸） 组氨酸 His
6.氨基酸的理化性质：
（1）等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点pI。
（2）两性解离性：所有氨基酸都含有酸性的α-羧基和碱性的α-氨基，使氨基酸在酸性条件下与H+ 结合而带正电荷（—NH3+）,在碱性溶液中释出H+ 带负点荷（—COO-），因此氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性，其解离方式取决于所处溶液的H+ 浓度，即pH。
*pH<pI：阳离子 移向负极
pH=pI：兼性离子 不移动
pH>pI：阴离子 移向正极
（3）含共轭双键的氨基酸据具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸 具有共轭双键
在中性pH条件下，其紫外吸收峰在280nm
可凭此对溶液中蛋白质进行定性定量分析
（4）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
在弱酸性溶液中氨基酸与茚三酮水合物共热，生成蓝紫色化合物
此化合物最大吸收峰在波长570nm处
可作为氨基酸定量分析的方法
7.肽键：是指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键
8.肽：由氨基酸通过肽键缩合相连而形成的化合物
9.氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全的氨基酸
10.谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成
（谷氨酸的γ-羧基形成肽键）
11.蛋白质的一级结构
定义：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，20n
化学键：只要是肽键，有些蛋白质还包括二硫键
12.蛋白质的二级结构
定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象
类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、有序非重复结构（无规卷曲）
化学键：氢键
*肽单元（肽平面）：是蛋白质构象的基本结构单位
肽键具有部分双键的性质，参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上
13.二级结构的主要形式
（1）α-螺旋
①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧
②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm
③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定，氢键与螺旋长轴基本平行
*每个氨基酸残基沿中心轴上升0.15nm，旋转100°，氢键与长轴平行
（2）β-折叠
由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，是多肽链主链的另一种有规律的结构单元
① 相邻两肽键平面间折叠成锯齿状，并构成110°夹角，氨基酸残基侧链位于锯齿状结构的上下方
② 两条以上肽链或一条肽链的若干肽段的锯齿状结构平行排列，两条肽链走向可相同（顺向平行），也可相反（反向平行【更稳定】）
③ 稳定因素是链间肽键的羰基C=O与亚氨基N-H形成的氢键，氢键与螺旋长轴垂直
（3）β-转角
多肽链180°回折部分形成的一种二级结构
① 肽链内形成180°回折
② 通常有4个氨基酸残基构成，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键
③ 第二个氨基酸残基常为脯氨酸（Pro）
（4）有序非重复结构（无规卷曲）
指多肽链主链部分形成的无确定规律的卷曲构象
（5）模体（超二级结构）
蛋白质分子中，若干个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象
14.蛋白质的三级结构
定义：指整条肽链所有原子在三维空间的整体排布位置，即在二级结构和模体等结构层次的基础上，侧链R基团的相互作用，整条肽链的折叠和盘曲，不包括亚基间的相互作用
化学键：非共价键（次级键）
如：疏水键（主要作用力）、离子键（盐键）、氢键、范德华力、（二硫键）
*结构域：分子量大的蛋白质可在三级结构层次上形成多个结构较为紧密的独立折叠单位或局部区域，每个区域具有独立的功能
实质：是二级结构的组合体，充当三级结构的构件，每逢结构域分别代表一种功能
*分子伴侣：有些蛋白质被合成以后，自己不能独立形成自由能量最低的立体结构，需要一类蛋白质来帮助折叠，这类蛋白质成为分子伴侣
15.蛋白质的四级结构
定义：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用
作用力：（主要）疏水作用
（其次）氢键、离子键、范德华力。二硫键
*蛋白质的亚基：参与构成蛋白质四级结构的，每条具有完整的三级结构的多肽链
16.一级结构中关键部位氨基酸残基改变引起蛋白质功能异常
“分子病”：镰刀形红细胞贫血
病因：基因突变
17.肌红蛋白：只具有三级结构的单链蛋白质
血红蛋白：具有四级结构，由4个亚基组成的四聚体
18.协同效应：一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力的现象
变构效应：蛋白质与它的配体结合后，空间结构发生改变，从而调节了蛋白质的生物学功能，使它更适合于功能的需要的一类变化
19.蛋白质的理化性质
（1）两性电解质:蛋白质分子两端的氨基和羧基及氨基酸残基侧链中的某些基团，在一定pH的溶液中可解离成带负电荷或正电荷的基团，因此蛋白质具有两性解离的性质
（2）等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即所带正、负电荷相等，此时蛋白质成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点
(3)胶体性质：①亲水溶胶的性质
蛋白质属于生物大分子，分子的颗粒为1-100nm，处于胶体颗粒的范围
②蛋白质胶体稳定的因素
蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素
（4）空间结构被破坏引起蛋白质变性
变性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象
复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能
（5）芳香族氨基酸使蛋白质具有紫外吸收的性质
含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，在280nm波长处有特征性紫外吸收峰
（6）呈色反应可用于蛋白质的定性和定量
①Folin-酚试剂反应：含酚羟基的酪氨酸残基 生成蓝色化合物（钼蓝）
②茚三酮反应：α-氨基酸 生成蓝紫色化合物
③双缩脲反应：肽键+硫酸铜（Cu+） 生成紫红色产物
20.盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的现象
21.电泳：通过带电粒子在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术

第2章 核酸的结构与功能
1.组成核酸的元素：C、H、O、N、P（含量较多且恒定）
2.核苷酸是核酸的基本单位，可进一步水解产生核苷和磷酸，核苷还可再水解，产生戊糖和含氮碱基
3.常见的碱基：（嘌呤碱）鸟嘌呤G、腺嘌呤A
（嘧啶碱）胞嘧啶C、尿嘧啶U、胸腺嘧啶T
*DNA：A、G、C、T
RNA：A、G、C、U
4.核苷酸通过3’，5’-磷酸二酯键连接成多聚核苷酸链
5.DNA的B型双螺旋结构模型的要点
1）DNA是反向平行的右手双螺旋结构
螺距为3.4nm；每个螺旋含有10个碱基对
两股链之间在空间上形成一条大沟和一条小沟
2）DNA双链之间形成了互补碱基对
脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋的外侧
碱基位于双螺旋的内侧；氢键相连
A与T之间形成两个氢键；C与G之间形成三个氢键
碱基对平面与螺旋轴垂直
3）氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋的稳定
* DNA，双螺旋，正反向，互补链。
A对T，GC连，配对时，靠氢键，AT2，GC3。
十碱基，转一圈，螺距34点中间。
碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。
6.DNA是遗传信息的载体
7.基因组：一个细胞或生物所含的全套基因
8.参与蛋白质合成的RNA主要有三种：信使RNA（mRNA）
转运RNA（tRNA）
核糖体RNA（rRNA）

9. mRNA从DNA转录遗传信息指导蛋白质合成
tRNA是蛋白质合成的接合器分子
rRNA参与蛋白质合成的场所核糖体的组成
10.tRNA具有类似于三叶草型的二级结构
11.DNA和RNA具有紫外吸收特性，最大吸收峰在260nm
（因为其所含有的碱基都有共轭双键的性质）
12.DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象
12.增色效应：指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应
13.核酸的解链温度（融解温度）：50%DNA变性时的温度
14.复性：指变性DNA在适当条件下，两条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象
15.退火：热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性的过程

第3章 酶和维生素
1.酶：由生物活细胞产生的具有高效催化功能和高度专一性的有机生物大分子，又叫生物催化剂
*酶的本质：绝大多数的酶都是蛋白质
少数是以核酸为主要结构的酶，又称核酶
2.关键酶：某一代谢途径中，控制整个代谢途径反应方向和速率的酶，又称限速酶
3.酶的必需基团：酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团
4.酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物的区域
5.酶的分类(按照酶促反应的性质)：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类
6.酶促反应的特点：
①酶具有高效催化效率：显著降低反应的活化能
②酶催化作用具有高度专一性：绝对专一性和相对专一性、立体异构体专一性、光学异构体专一性
7.诱导契合学说：酶与底物相互接近时，通过相互诱导、相互变形和相互适应，才使酶与底物相互结合形成ES复合物
8.酶动力学：指定量研究酶催化反应的特征，包括各种影响因素下的催化反应特征
9.影响酶促反应的因素：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂
10.米氏方程：

* [S]:底物浓度 Km：米氏常数（酶的特征常数）
V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度
11.Km：在数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时对应的底物浓度
12.米氏酶：动力学特征可以用米氏方程描述的酶又称米氏酶
13.温度对酶促反应速度存在双重影响
温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低
*最适温度：酶促反应速度最快时的温度（不是酶的特征性常数）
大多在35-40℃（37℃）
14.pH可影响酶分子结构而影响酶促反应速度
最适pH：能使酶催化活性达到最大的反应体系的pH（不是酶的特征性常数）
15.酶抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白构象发生非常显著变化的物质
16.酶的可逆性抑制及其特点：
（1）竞争性抑制：Vmax不变，Km增大
（2）非竞争性抑制：Vmax降低，Km不变
（3）反竞争性抑制 ：Vmax降低，Km降低
17.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，无活性状态的酶的前体
18.酶原的激活：酶原向有活性的酶转化的过程，其本质是酶的活性中心形成或暴露
19.酶共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团在特定酶催化下，可与某种化学基团发生可逆的共价结合，快速改变酶的活性的过程
20.酶级联（放大）效应：生物细胞内酶的修饰需由另一种酶催化，由多种酶串联成一系列连续的酶催化酶的修饰反应，可以使最终酶的催化效应获得极度放大，这种效应成为酶级联效应
21.同工酶：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶
*生理意义：在体内适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要

第5章 糖代谢
1.直链的化学键：α-1,4糖苷键
支链的化学键：α-1,6糖苷键
2.糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖或糖原在胞液中通过糖酵解途径分解生成乳酸，并产生能量的过程
【环境：细胞液 过程：①由葡萄糖分解成丙酮酸②由丙酮酸转变成乳酸】
3.糖酵解的反应特点：
（1）全过程无O2 参加，终产物为乳酸
（2）净生成ATP数量：从G（葡萄糖）开始 2*2-2=2ATP
从Gn（糖原）开始 2*2-1=3ATP
（3）三个关键酶：不可逆的单向反应
已糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶
（4）产能方式：底物水平磷酸化
4.底物水平磷酸化：底物氧化过程中产生的能量直接将ADP磷酸化生成ATP的过程
5.多酶复合体：催化功能上有联系的几种酶彼此嵌合形成的复合体，每一个酶都有其特定的催化功能和辅酶
6.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成H2O和CO2,并产生大量能量的过程，是集体主要供能方式，部位：胞液及线粒体
7.糖的有氧氧化包括的阶段：1）葡萄糖或糖原在胞液中经糖酵解途径分解成丙酮酸
2）丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰CoA进入三羧酸循环
3）乙酰CoA进入三羧酸循环氧化生成H2O和CO2，并释放出大量能量

8.三羧酸循环（TAC）：乙酰CoA进入由一连串反应构成的循环体系，被氧化生成H2O和CO2。这个循环反应开始于乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成含有三个羧基的柠檬酸，在线粒体中进行
9.三羧酸循环反应过程的特点：
（1）三羧酸是乙酰辅酶A的彻底氧化过程
（2）三羧酸循环是能量的产生过程
消耗1分子乙酰CoA，经2次脱羧，生成2个CO2 ；4次脱氢产生3*NADH,1*FADH2 ；1次底物水平磷酸化，产生1GTP；共产生12个ATP
（3）不可逆，关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系
10.TAC的能量计量

11.葡萄糖完全氧化产生的ATP：

*糖原完全氧化产生31ATP或33ATP
12.TAC的全过程：

13.糖有氧氧化和糖酵解之间的互相调节

14.磷酸戊糖途径
（1）氧化阶段：（原料）6—磷酸葡萄糖
（产物）5—磷酸核酮糖、NADPH、CO2
（2）非氧化阶段
15.磷酸戊糖途径的生理意义
（1）5—磷酸核糖：为核酸的生物合成提供核糖
（2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应
①NADPH是体内许多合成代谢的供氢体
②用于维持谷胱甘肽的还原状态
③NADPH参与体内羟化反应，是加单氧酶系的供氢体，参与激素、药物、毒物的生物转化过程
16.糖异生：从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程
其主要原料：生糖氨基酸、乳酸、甘油
其主要发生器官：肝脏 （其次在肾脏）
其过程的关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖-1,6-磷酸酶、葡萄糖-6-磷酸酶

17.乳酸循环：由肌肉糖酵解产生的乳酸，经血液转运入肝，肝又将乳酸通过糖异生补充血糖，可再被肌肉利用的现象称为乳酸循环或Cori循环
18.糖原合成的特点.
（1） 在糖原引物基础上进行糖原合成反应，反应在糖原的非还原端进行生成
α-1,4-糖苷键
（2）糖原合酶延长糖链（α-1,4-糖苷键）
分支酶形成分支 （α-1，6-糖苷键）
（3） 糖原合酶是限速酶
（4） UDPG是活性葡萄糖基供体，生成过程中消耗ATP和UTP
19.糖原分解的酶：（糖原）磷酸化酶、脱支酶
19.血糖：指血液中的葡萄糖，主要指葡萄糖
20.血糖的来源和去路：

*正常人的空腹血糖浓度：3.9-6.1mmol/L
糖尿：高于8.89-10.00mmol/L
高血糖：空腹7.22-7.78mmol/L

第6章 生物氧化
1.生物氧化：糖、脂肪、蛋白质在生物体内进行氧化分解最终氧化为H2O和CO2同时释放能量的过程
2.呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶成为呼吸链，又称电子传递链
3.呼吸链的组成 （四种具有传递电子功能的酶复合体）

4.四种复合体的排列关系

*主要产能部位：复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ （Ⅰ-1ATP Ⅲ、Ⅳ-1.5ATP）
5.氧化磷酸化：呼吸链电子传递的过程中，释放的能量使ADP磷酸化生成ATP的过程，又称为电子传递水平磷酸化
6.P/O比值：消耗1摩尔氧原子所需消耗的无机磷（或ADP）的摩尔数，即生成ATP的摩尔数
7.偶联磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化
8.电子传递抑制剂（呼吸链抑制剂）
作用于复合体Ⅰ：鱼藤酮粉蝶霉素A阿密妥
作用于复合体Ⅲ：抗霉素A
作用于复合体Ⅳ：CO、CN-、N3-
9.解偶联剂：如2，4-二硝基苯酚
氧化磷酸化抑制剂：如寡霉素
10.两种转运机制及其产物、能量
1)α-磷酸甘油穿梭：FADH2、1.5分子ATP
2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：NADH、生成2.5分子ATP
11.腺苷酸转运蛋白使ATP和ADP反向转运
12.人类产生ATP的方式：底物水平磷酸化、氧化磷酸化

第7章 脂类代谢
1.脂类：脂肪与类脂及其衍生物的总称，不溶于水，但可溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂
*元素组成：C、H、O（N、P、S）
2.类脂：主要包括磷脂、糖脂、胆固醇、胆固醇酯
3.人体必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸
4.脂肪动员：储存于脂肪细胞中的脂肪被一系列脂肪酶水解为甘油和游离脂肪酸（FFA），并释放入血供全身各组织利用的过程
*关键酶：三酰甘油脂肪酶（激素敏感三酰甘油脂肪酶）【脂肪水解的限速酶】
5.脂肪酸的活化：1分子脂肪酸活化成脂酰CoA，消耗2个ATP
*关键酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ
6.脂肪酸β—氧化
1）定义：偶数脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β—氧化多酶复合体催化下，进行氧化分解
2）过程：①脱氢 ②加水 ③再脱氢 ④硫解
3）最后产物：乙酰CoA
7.脂肪酸氧化时的能量生成——以16C软脂酸为例
1分子的16C软脂酸β—氧化需经7次循环，产生8分子乙酰CoA，7分子FADH2和7分子NADH+H+
故1分子软脂酸彻底彻底氧化共生成108个ATP【(8*10)+(7*1.5)+(7*2.5)】
净生成106个ATP【因脂肪酸活化为脂酰CoA时消耗了2个ATP】
8.酮体：脂肪酸在肝细胞线粒中氧化的中间产物,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。
*合成酮体的原料：乙酰CoA
反应部位：肝细胞线粒体
关键酶：羟甲戊二酸单酰CoA合酶
9.酮体生成的意义
1）酮体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源
2）酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。
*生成与利用特点:“肝内生酮肝外用”!!!
10.甘油的氧化分解需通过糖酵解进行
11.脂肪酸的合成
1）原料：乙酰CoA、NADPH、ATP
2）部位：胞液（小肠、肝脏、脂肪组织）
3）途径：柠檬酸—丙酮酸循环（乙酰CoA转运出线粒体的途径）
4）限速酶：乙酰CoA羧化酶
12.甘油磷脂的合成：所需能量主要由ATP提供，还需CTP参加
*合成途径：1）二酰甘油途径 2）CDP-二酰甘油途径
13.胆固醇的合成
1）原料：乙酰CoA、ATP、NADPH+H+
2）部位：胞液、滑面内质网膜
3）关键酶：HMG-CoA还原酶
14.胆固醇脂代
1）细胞内：脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶（ACAT）
2）血浆内：卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT）
15.胆固醇在体内的转化与代谢
1）合成胆汁酸 2）合成类固醇激素 3）合成维生素D3
16.血浆脂蛋白经超速离心法分为：
1）乳糜微粒（CM）:（合成部位）小肠黏膜细胞
（功能）转运外源性三酰甘油及胆固醇
2）极低密度脂蛋白（VLDL）: （合成部位）肝细胞
（功能）转运内源性三酰甘油及胆固醇
3）低密度脂蛋白(LDL): （合成部位）血浆
（功能）转运内源性胆固醇
4）高密度脂蛋白（HDL）：（合成部位）肝、肠、血浆
（功能）逆向转运胆固醇
*密度大小依次为：CM<VLDL<LDL<HDL
17.ACP：脂酰基载蛋白
是一个相对分子质量为100kD的多肽，与CoA相似，含有4-磷酸泛酰氨基乙硫醇基团，该酶系中β-酮脂酰合酶分子中含有半胱氨酸残基

第8章 氨基酸代谢
1.营养必需氨基酸：指体内需要而不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苏氨酸（Thr）、蛋氨酸（Met）、苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）
* 一 两 色 素 本 来 淡 些
异 亮 色 苏 苯 赖 蛋 缬
2.蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值
3.γ-谷氨酰基循环：该机制是通过谷胱甘肽的合成与分解，实现对氨基酸的耗能转运，由此构成一个循环
4.腐败作用：肠道细菌对肠道中未消化的蛋白质及未吸收的氨基酸的分解作用
5.真核生物细胞内蛋白质降解的两条主要途径：
①不依赖ATP的溶酶体途径
②依赖ATP的泛素-蛋白酶体途径
6.体内自身合成营养非必需氨基酸
7.氨基酸代谢池：外源性氨基酸，即食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸，与内源性氨基酸，即体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸，混合在一起，分布于机体各部，参与体内氨基酸的代谢
8.氨基酸脱氨的方式：1）转氨 2）氧化脱氨 3）联合脱氨
（1）转氨基作用：指氨基酸在转氨酶催化下，将其α-氨基转移至另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，而原来的氨基酸转变成相应的α-酮酸
*体内广泛存在的转氨酶：①谷（氨酸）丙（酮酸）转氨酶【GPT】
现称丙氨酸转氨酶【ALT】
②谷（氨酸）草（酰乙酸）转氨酶【GOT】
现称天门冬氨酸转氨酶【AST】
*转氨酶的辅基：磷酸吡哆醛
（2）L-谷氨酸氧化脱氨的催化酶：L-谷氨酸脱氢酶
（3）联合脱氨作用：是体内氨基酸主要的脱氨基途径
①转氨基偶联谷氨酸氧化脱氨进行联合脱氨基作用
②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环进行联合脱氨基作用
9.血氨的三个重要来源：
①氨基酸脱氨及胺类物质的分解产生氨
②肠道菌腐败作用和尿素分解产生氨
③肾小管上皮细胞水解谷氨酰胺产生氨
10.血氨的四个主要去路：
①在肝中合成尿素排出体外（这是体内氨的主要去路）
②氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下合成无毒的谷氨酰胺
③通过α-酮酸再氨基化合成营养非必需氨基酸，或合成其他含氮物质
④由肾小管分泌的氨与尿中H+结合，以铵盐形式排出体外
11.血液中的氨主要以丙氨酸和谷氨酰胺两种形式转运
12.鸟氨酸循环（尿素循环）
（1）概念：
（2）反应过程：
①NH3、CO2和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸【线粒体 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ】
②氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸【线粒体 鸟氨酸氨基甲酰转移酶】
③瓜氨酸与天冬氨酸生成精氨酸代琥珀酸【胞液精氨酸代琥珀酸合成酶】
④精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸与延胡索酸【胞液 精氨酸代琥珀酸裂解酶】
⑤精氨酸水解生成尿素及鸟氨酸【胞液 精氨酸酶】
13.尿素合成要点总结
（1）合成场所：肝细胞线粒体和胞液中
（2）合成机制：以鸟氨酸为开始和结束，跨亚细胞器的不可逆循环。组成循环机构的主要成员为鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸，反应前后不增减，起传递体和催化剂的作用
（3）基本过程：历经线粒体、胞液两个反应阶段，共5步反应过程
（4）关键反应关键酶：第1、3步反应使两步关键反应。催化这两步反应的酶分别是CPS-Ⅰ和ASS，分别是关键酶和限速酶，对尿素的合成起重要的调控作用
（5）能量消耗：尿素合成是一个耗能的过程，每次循环消耗3分子ATP的4个高能磷酸键
（6）尿素分子中的N来源：每循环一次产生1分子尿素。尿素分子中的两个N，一个来自游离的NH3，另一个则来自天冬氨酸，而天冬氨酸的α-氨基又可从其他氨基酸的转氨基作用而来
★（7）关联作用及意义：尿素合成可通过延胡索酸与三羧酸循环偶联，形成产、耗能紧密偶联的Krebs双循环，确保机体解毒—尿素合成的能量供给。延胡索酸通过三羧酸循环再转变成草酰乙酸，草酰乙酸被谷氨酸转氨作用再生成天冬氨酸，天冬氨酸/延胡索酸中的碳骨架充当了谷氨酸的氨基转变成尿素的转运体，不断地向尿素合成提供氨基，确保尿素合成的原料供给
14.高血氨症的生化机制（2种可能）：
①由于血氨增高时引起脑氨增多，使脑中谷氨酰胺合成酶活性增高，催化谷氨酸与氨结合生成谷氨酰胺，但如果血氨、脑氨持续增高，使得L-谷氨酸脱氢酶催化α-酮戊二酸与NH3结合生成谷氨酸，而α-酮戊二酸的消耗致使三羧酸循环受抑，脑中ATP生成降低，从而引起大脑功能障碍，严重时患者可发生昏迷
②谷氨酸和谷氨酰胺浓度增加导致渗透压增大引起脑水肿
15.氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类物质
16.“一碳单位”：有些氨基酸在代谢过程中可分解产生含有一个碳原子的有机基
团
*“一碳单位”的载体或传递体：四氢叶酸
17.生成N5-甲基四氢叶酸的反应为不可逆
18.一碳单位的主要功能：参与嘌呤和嘧啶的合成
19.S-腺苷蛋氨酸（SAM）：也被称为活性蛋氨酸，是体内最重要、最直接的甲基供体
20.蛋氨酸代谢障碍导致高同型半胱氨酸血症
酪氨酸代谢障碍导致白化病

第9章 核苷酸代谢
1.嘌呤核苷酸的合成代谢的两种途径：1）从头合成 2）补救合成
2.在以上两种途径中起重要作用：5-磷酸核糖-1-焦磷酸（PRPP）
3.嘌呤环的原子来源：第1位氮原子来自天冬氨酸，第2及第8位碳原子来自N10-CHO-FH4，第3及第9位氮原子都来自谷氨酰胺的酰胺氮原子，第4、5位置的碳原子及第7位氮原子都来自甘氨酸，第6号碳原子则来自CO2
4.嘌呤核苷酸的从头合成分为两个阶段：
1）第一阶段是在PRPP的基础上经连续10步化学反应合成IMP
2）第二阶段是将IMP分别经过两步化学反应转变为AMP或GMP
5.补救合成途径：1）由嘌呤碱基补救合成嘌呤核苷酸
2）由腺苷生成腺苷酸
6.嘌呤核苷酸补救合成的生理意义：
1）可以节省能量及减少氨基酸的消耗
2）对某些缺乏从头合成途径的组织，补救合成更有更加重要的生理意义
7.痛风症
1）定义：当体内核酸大量分解（白血病、恶性肿瘤等）或食入高嘌呤食物时，血中尿酸水平升高，当超过0.48mmol/L（8mg/dI）时，尿酸盐将过饱和而形成结晶，沉积于关节、软组织、软骨及肾等处，从而导致关节炎、尿路结石及肾疾病
2)治疗机制：临床上常用别嘌呤醇治疗痛风症。别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，只是分子中N7与C8互换了位置，故可竞争性抑制黄嘌呤氧化酶的活性，从而抑制尿酸的生成。同时，别嘌呤醇在体内经补救合成途径，与PRPP结合生成别嘌呤醇核苷酸吗，该过程需要消耗PRPP，致使其含量下降，PRPP浓度的降低可有效抑制嘌呤核苷酸的从头与补救合成途径。此外，生成的别嘌呤醇核苷酸还能反馈抑制PRPP酰胺转移酶，阻断嘌呤核苷酸的从头合成。总之，别嘌呤醇既可直接抑制尿酸的合成，也可通过抑制嘌呤核苷酸的从头与补救合成途径来减少尿酸生成的原料来源，因而可以有效抑制尿酸的生成，达到治疗痛风的目的。
8.嘧啶环的原子来源：构成嘧啶环的N1、C4、C5及C6均由天冬氨酸提供，C2来源于CO2，N3来源于谷氨酰胺，C2和N3以氨基甲酰磷酸的形式掺入到嘧啶环中
9.嘧啶核苷酸从头合成过程：UMP→UTP→CTP

第11章 血液生物化学
有形成分：红细胞、白细胞、血小板
1.血液组成：

无形成分：血清（凝固后）
血浆（加抗凝剂）
*血清与血浆的主要区别是血清不含有纤维蛋白原
2.血浆蛋白质的组成：清蛋白、球蛋白、纤维蛋白质
3.血浆蛋白质的种类：凝血系统蛋白质、纤溶系统蛋白质、补体系统蛋白质、免疫球蛋白、脂蛋白、血浆蛋白酶抑制剂、载体蛋白、
4.血浆蛋白质非专一的功能：1）维持血浆胶体渗透压
2）调节体液的H+浓度
3）营养作用
5.ALA（δ-氨基-γ酮戊酸）合酶是调节血红素生物合成的限速酶
ALA合酶的辅酶为磷酸吡哆醛
6.成熟红细胞中保留的代谢通路主要有：葡萄糖的酵解通路、磷酸戊糖通路、2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）
7.2,3-BPG的生理意义：能降低血红蛋白对氧的亲和力，便于HbO2放出O2，提供对组织供O2的需求，调节Hb对O2的运输能力

第12章 肝胆生物化学
1.生物转化：指机体将一些极性或水溶性较低、不容易排出体外的非营养物质 进行化学转变，从而增加它们的极性或水溶性，使其容易排出体外的过程
2.生物转化的反应类型；（第一相反应）氧化、还原、水解
（第二相反应）结合
3.胆汁酸的分类：（按结构）游离胆汁酸、结合胆汁酸
（按根据来源）初级胆汁酸、次级胆汁酸
*调节胆汁酸合成的关键酶：7α-羟化酶
4.胆汁酸的肠肝循环的生理意义：使有限的胆汁酸反复利用，满足机体对胆汁酸的需要。使有限的胆汁酸代谢池能够发挥最大限度的乳化脂类的作用，以维持脂类食物的消化吸收的正常
*人体需要胆汁酸16 ~ 32g/day
5.肝红素的进一步代谢反应的步骤：
①（摄取）通过肝脏的实质细胞摄入胆红素
②（转化）在内质网上胆红素和葡萄糖醛酸发生结合反应
③（排泄）结合型胆红素排泄进入胆汁

第13章 DNA的生物合成
1.DNA复制的基本特征
1）半保留复制：复制时，亲代DNA的双链解开成两条单链，各自作为模板指导合成碱基互补的新链。子代细胞的DNA双链中，一条单链是由亲代DNA完整地保留下来，另一条单链则完全是重新合成
2）双向合成：DNA复制从固定的复制起始点开始，向两个方向进行复制
3）半不连续复制：3’→5’方向连续，称为前导链
5’→3’方向不连续，称为后随链
2.DNA复制时的酶与蛋白质因子
1）解螺旋酶：解开DNA双链
2）DNA拓扑异构酶：解除DNA的扭结现象
3）单链DNA结合蛋白：稳定单链的DNA模板
4）引物酶：在模板指导下催化引物RNA的合成
5）DNA聚合酶：催化脱氢核苷酸的聚合反应，保证复制的保真性
6）DNA连接酶：接合DNA双链中的单链缺口
3.端粒：是真核生物染色体线性DNA分子末端的结构
*组成：端粒酶RNA、端粒酶协同蛋白、端粒酶逆转录酶
4.基因突变的类型：①碱基替换（错配）
②核苷酸的缺失或插入（缺失）
③重排
④动态突变（突变）
5.生物DNA损伤修复的机制主要有：直接修复、切除修复、重组修复、SOS修复
6.逆转录：是以RNA为模板合成互补的DNA（cDNA）的过程

第14章 RNA的生物合成
1.复制与转录的区别

复制
转录