酶作业答案.docx

名词说明
1, 同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
2, 酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
3, 别构效应:当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应成为别构效应
4, 酶的活性中心：酶的活性中心是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
5, 酶的抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丢失的物质。
6, 酶的专一性 酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或肯定的化学键，催化肯定的化学反应并产生肯定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。依据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为三种类型，即肯定特异性，相对特异性和立体异构特异性。
7.核酶：有催化作用的RNA。
8, 竞争性抑制作用：有的抑制剂及酶的底物结构相像，可及底物竞争跟酶结合，这种抑制称为竞争性抑制作用。
问答题
1, 酶的活性中心特点：
（1）活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分；
（2）酶的活性部位是一个三维实体；
（3）酶的活性部位及底物诱导契合；
（4）酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内；
（5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上；
（6）酶活性部位具有柔性或可运动性
2, 简述酶具有高效催化的因素
答案要点：
（1）, 邻近定向效应：指底物和酶活性部位的邻近，使底物反应浓度有效提高，使分子间反应成为分子内反应。
（2）, 张力和形变：底物结合诱导酶分子结构变化，而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生张力甚至形变，促进酶-底物中间产物进入过渡肽。
（3）, 酸碱催化: 酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化, 达到降低反应活化能的目的。
（4）, 共价催化：酶和底物形成不稳定的共价中间物，从而促进产物形成。
3, 举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
解答要点:有些抑制剂及底物竞争及酶结合,阻碍酶及底物结合,减少酶的作用机会,这种现象成为竞争性抑制. 竞争性抑制的一个特点是当底物浓度很高时,抑制作用可以被解除. 酶的竞争性可逆抑制剂的酶动力学特征是Vmax不变，Km增加.探讨酶的竞争性抑制作用在医学,工农业生产上以及基础理论探讨上都有肯定的意义.
4, 许多酶的活性中心均有组氨酸残基参及，请说明缘由。
答题要点：
酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0～7.0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参及构成酶的活性中心。
5, 简述竞争性抑制剂及非竞争性抑制剂的区分
竞争性抑制剂 抑制剂结构及底物相像，共同竞争酶的活性中心，抑制作用大小及抑制剂和底物的相对浓度有关。Km值增大，Vm不变。
非竞争性抑制剂 非抑制剂结构及底物不相像或完全不同，它只及活性中心外的必需基团结合，形成EI和EIS，使E和ES都下降。该抑制作用的强弱只及抑制剂浓度有关，Km值不变，Vm下降。
论述题
1．论述Km值和Vmax的意义。
答案要点：Km值的意义：⑴Km是反应速度等于1/2Vmax的[s]，单位是mmol/L。⑵当中间解离成E和S的速度》分解成E和P的速度时，Km值可近似于ES的解离常数Ks。此时可表示酶和底物亲和力。Km值越小，酶和底物亲和力越大；Km值越大，酶和底物亲和力越小。Km值是酶的特征性常数之一，只及酶的结构, 酶所催化的底物及反应温度, pH, 离子强度有关，及酶的浓度无关。
Vmax的意义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，假如酶的总浓度已知，便可依据Vmax计算酶的转换数＝[E]/ Vmax，其意义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转换成产物的分子数。
2, 论述影响酶促反应速度的主要因素及机理。
答案要点：
温度, pH, 底物浓度, 酶浓度, 激活剂, 抑制剂等。这些因素的影响机理如下: 温度：高温变性, 低温抑制, 最适温度；最适pH，过酸过碱使酶变性失活；底物浓度及酶促反应速度成米氏方程关系；酶浓度及酶促反应速度成正比；抑制剂可抑制酶促反应速度，分为不可逆抑制和可逆抑制；激活剂可激活酶活性等。
4, 试比较不同酶的专一性并解析之。
答案要点：A, 酶的各种专一性
B, 举例说明酶的专一性
C, 关于酶专一性的假说
3, 可逆性抑制作用有哪些类型？试比较它们的特点。
答案要点：
可逆性抑制作用包括竞争性抑制, 非竞争性抑制和反竞争性抑制，抑制剂以非共价键及酶结合，使酶活性降低，用简单透析，过滤方法可将抑制剂除去。
⑴竞争性抑制：抑制剂的结构及底物结构相像，共同竞争同一酶的活性中心，抑制程度强弱取决于抑制剂浓度和底物浓度的相对比例。动力学参数Km值增加，Vmax不变。
⑵非竞争性抑制：抑制剂及酶活性外的必需基团结合，不影响酶及底物的结合，酶及底物的结合也不影响及抑制剂的结合。抑制程度的大小确定及抑制剂的浓度。动力学参数Km值不变，Vmax降低。
⑶反竞争性抑制：抑制剂仅及酶和底物形成的中间产物(ES)结合，生成三者复合物，不能解离出产物，增加[S]反而抑制作用越强。动力学参数Km值减小，Vmax降低。
4, 酶作为生物催化剂及一般化学催化剂比较有何共性及其特性？
答题要点：
1, 共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应
的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
2, 特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，简单失活，活力受条件的调整限制，活力及协助因子有关。
5, 举例说明酶的催化特异性。
答案要点：
A结构专一性 琥珀酸脱氢酶, 脲酶等
B 立体专一性 胰蛋白酶和琥珀酸脱氢酶
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