生物化学简答题答案.doc

生物化学简答题

1. 产生的途径有哪些？试举例说明。
答：产生的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。
氧化磷酸化是需氧生物生成的主要途径，是指和氢和电子沿呼吸链传递相偶联的磷酸化过程。例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰的反应，脱下来的氢给了而生成，1分子进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有2.5个磷酸化生成的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了。
底物水平磷酸化是指直接和代谢底物高能键水解相偶联使磷酸化的过程。例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物13-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动 磷酸化生成，这就是通过底物水平磷酸化产生了。
2． 简述酶作为生物催化剂和一般化学催化剂的共性及其特性。
（1） 共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应速度，不能改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
（2） 特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力和辅助因子有关。
3． 什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？
乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者转变为葡萄糖。
乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。
4. 简述氨基酸代谢的途径。
答：氨基酸代谢的途径主要有三条，一是合成组织蛋白质进行补充和更新；二是经过脱羧后转变为胺类物质和转变为其他一些非蛋白含氮物，以及参和一碳单位代谢等；三是氨基酸脱氨基后生成相应的α-酮酸和氨。其中α-酮酸可以走合成代谢途径，转变为糖和脂肪，也可以走分解代谢途径，氧化为2和H2O，并产生能量；氨能进入尿素循环生成尿素排出体外或生成其他一些含氮物和。
5. 简述尿素循环的反应场所、基本过程、原料、产物、能量情况和限速酶、生理意义。
答：尿素循环是在人体肝脏细胞的线粒体和胞液中进行的一条重要的代谢途径。在消耗的情况下，在线粒体中利用2和游离3先缩合形成氨甲酰磷酸，再和鸟氨酸缩合形成瓜氨酸，瓜氨酸从线粒体中转移到胞液，和另一分子氨（贮存在天冬氨酸内）结合生成精氨酸，精氨酸再在精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸又能再重复上述反应，组成一个循环途径。因此原料主要为氨（一分子游离氨和一分子结合氨）和二氧化碳；产物为尿素；每生成一分子尿素需要消耗4个，限速酶为精氨酸代琥珀酸合成酶。尿素循环的生理意义是将有毒的氨转变为无毒的尿素，是机体对氨的一种解毒方式。

6. 简述嘌呤碱基的最终代谢产物是什么？嘧啶碱基的最终代谢产物是什么？
答：鸟嘌呤在体内经鸟嘌呤脱氨酶催化脱氨生成黄嘌呤，再在黄嘌呤氧化酶催化下生成尿酸；人和动物体内腺嘌呤脱氨酶活性低，而腺苷脱氨酶和腺苷酸脱氨酶活性高，故多在腺苷水平进行分解，在腺苷脱氨酶催化下脱氨生成次黄嘌呤核苷，然后在核苷磷酸化酶催化下加磷酸，脱下1-磷酸核糖后生成次黄嘌呤，再在黄嘌呤氧化酶催化下生成黄嘌呤，进而生成尿酸。因此嘌呤碱基的最终代谢产物为尿酸。
胞嘧啶在体内经胞嘧啶脱氨酶脱氨后生成尿嘧啶，在二氢尿嘧啶脱氨酶催化下加氢生成二氢尿嘧啶，再在二氢尿嘧啶酶催化下生成β-脲基丙酸，最后在β-脲基丙酸酶催化下生成2、3和β-丙氨酸；胸腺嘧啶经二氢胸腺嘧啶脱氢酶催化加氢生成二氢胸腺嘧啶，再在二氢胸腺嘧啶酶催化下生成β-脲基异丁酸，最后在β-脲基异丁酸酶催化下生成2、3和β-氨基异丁酸。因此胞嘧啶和尿嘧啶碱基的最终代谢产物为2、3和β-丙氨酸，而胸腺嘧啶碱基的最终代谢产物为2、3和β-氨基异丁酸。

7. 磷酸戊糖途径有何生理意义？
答： （1）提供, 为生物合成提供还原力。（2）使红细胞还原谷胱甘肽再生，维持红细胞正常功能及巯基酶的正常活性。（3）参和羟化反应，从而和药物代谢、毒物代谢、激素激活或灭活等相关。（4）联系戊糖代谢，和戊糖分解、核酸代谢及光合作用有关。（5）为细胞提供能量，16-磷酸葡萄糖通过此途径代谢，可以产生30.

8. 构成蛋白质的20种氨基酸通过哪几种产物进入三羧酸循环？
答：乙酰; 酮戊二酸；琥珀酸单酰; 延胡索酸；草酰乙酸。

9． 为什么说糖酵解是糖分解代谢的最普遍、最重要的一条途径？
答：（1）糖酵解是指葡萄糖经酶促降解成丙酮酸并伴随产生的过程。（2）该途径在无氧和有氧条件下都能进行，只是产生的丙酮酸和在不同条件下的去向不同。（3）它是生物最基本的能量供应系统，能保证生物和某些组织在缺氧下为机体提供能量。（4）大多说单糖都可以通过该途径降解。
10．什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？
答：蛋白质各自所特有的高级结构，是表现其物理性质和化学特性以及生物学功能的基础。当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用。
引起蛋白质变性的因素有两大类：
（1） 物理因素：热、紫外线、X射线、超声波、高压等等；
（2） 化学因素：强酸、强碱、重金属、变性剂等。
11．蛋白质溶液作为亲水胶体，其稳定性因素有哪些？它们是怎样起稳定作用的？
答：①蛋白质分子大小已达到胶体质点范围（颗粒直径在1～100之间），具有较大表面积。②蛋白质分子携带同种电荷，一种蛋白质在一定的环境（等点除外）下，带有同种电荷，因相互排斥而不易沉淀。③球状蛋白质表面带有亲水基团，它们使蛋白质分子表面形成水化层，因而阻碍分子之间聚集形成沉淀。
12、简述酶原激活以及消化道内酶原激活的意义
一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为酶原。在合适的条件下和特定的部位，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。
酶原激活的意义：酶原形式的存在及酶原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特定环境及部位发挥其催化作用。
13、什么是蛋白质的二级结构，主要有哪几种？
蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。
14、什么是蛋白质一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？
答：蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
15、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构和其生物功能有何关系
答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构和蛋白质各自的功能是相适应的。
16、为什么说葡萄糖-6-磷酸是各个糖代谢途径的交叉点？
答：葡萄糖经过己糖激酶的催化转变成葡萄糖-6-磷酸，可进入糖酵解途径氧化，也可进入磷酸戊糖途径代谢，产生核糖-5-磷酸、赤藓糖-4-磷酸等重要中间体和生物合成所需的还原性辅酶Ⅱ；在糖的合成方面，非糖物质经一系列的转变生成葡萄糖-6-磷酸，葡萄糖-6-磷酸在葡萄糖-6-磷酸酶作用下可生成葡萄糖，葡萄糖-6-磷酸还可在磷酸葡萄糖变位酶作用下生成葡萄糖-1-磷酸，进而生成糖原。由于葡萄糖-6-磷酸是各糖代谢途径的共同中间体，由它沟通了糖分解代谢和合成代谢的众多途径，因此葡萄糖-6-磷酸是各个糖代谢途径的交叉点。
17、指出下列物质分别是哪种维生素的前体？（1）β-胡萝卜素；（2）麦角固醇；（3）7-脱氢胆钙化醇；（4）色氨酸。
答：（1）维生素A；（2）维生素D2;（3）维生素D3;（4）维生素B5
18、核酸酶包括哪几种类型？
答：（1）脱氧核糖核酸酶（）：作用于分子。
（2）核糖核酸酶（）：作用于小分子。
（1） 核糖外切酶：作用于多核苷酸链末端的核酸酶，包括3’-核酸外切酶和5’-核酸外切酶。
（2） 核酸内切酶：作用于多核苷酸链内部磷酸二酯键的核酸酶，包括碱基专一性核酸内切酶和碱基序列专一性核酸内切酶（限制性核酸内切酶）。
19. 在磷酸戊糖途径中生成的，如果不去参加合成代谢，那么它将如何进一步氧化？
答：葡萄糖的磷酸戊糖途径是在胞液中进行的，生成的具有许多重要的生理功能，其中最重的是作为合成代谢的供氢体。如果不去参加合成代谢，那么它将参加线粒体的呼吸链进行氧化，最终和氧结合生成水。但是线粒体内膜不允许和通过，胞液中所携带的氢是通过转氢酶催化过程进入线粒体的：
（1） + → +
（2）所携带的氢通过两种穿梭作用进入线粒体进行氧化：
a.α-磷酸甘油穿梭作用，进入线粒体后生成2
b.苹果酸穿梭作用，进入线粒体后生成。
20、某些植物体内出现对氰化物呈抗性的呼吸方式，试提出一种可能的机制。
答：某些植物体内出现对氰化物呈抗性的呼吸方式，这种呼吸形式并不需要细胞色素氧化酶，而是通过其他的对氰化物不敏感的电子传递体将电子传递给氧气。
21、体内高能磷酸化合物按键型分有哪些类型？请各举一例说明。
四种类型：磷氧键型、氮磷键型、硫酯键型、甲硫键型
①磷氧键型：
②氮磷键型：磷酸肌酸
③硫酯键型：酰基
④甲硫键型：腺苷甲硫氨酸
22、比较三种可逆性抑制作用的特点
①竞争性抑制：抑制剂的结构和底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小和抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。升高，不变。
②非竞争性抑制：抑制剂和底物结构不相似或完全不同，只和酶活性中心外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后和底物的结合。该抑制作用的强弱只和抑制剂的浓度有关。不变，下降。
③反竞争抑制剂：抑制剂只和酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。和均下降。