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花生芽中具有降解生物胺活性物质的制备工艺.pdf

1、花生学报2 0 2 3,5 2(2):8 2-90Journal of Peanut Science,Vol.52,No.2,2023DOI:10.14001/j.issn.1002-4093.2023.02.010花生芽中具有降解生物胺活性物质的制备工艺魏倩岚1,徐余莹1*,汪东风1,周德庆(1.中国海洋大学食品科学与工程学院,山东青岛2 6 6 0 0 0;2.中国水产科学研究院黄海水产研究所,山东青岛2 6 6 0 0 0)摘要:为了从花生芽中获得具有降解生物胺能力的物质,对其制备条件进行了优化。本研究通过单因素试验、2 5-1 部分析因试验、Box-Behnken Design(BBD

2、)响应面设计,研究纤维素酶处理和浸提条件对花生芽提取液胺氧化酶活性的影响。结果表明:纤维素酶溶液pH值5.49、纤维素酶质量浓度5 0.1 1 g/L、浸提体系pH值7.6 7 为最优条件,预测花生芽提取液胺氧化酶活性为2 3.9 4U/g。生物胺降解能力试验结果表明,所制备的花生芽提取液对总生物胺降解率达到(8 9.6 0 士6.7 3)%,其中对组胺的降解率为(6 5.94士2.42)%。作为一种新型的具有生物胺降解能力的资源,花生芽存在潜在应用价值。关键词:花生芽;生物胺;胺氧化酶;纤维素酶;降解生物胺中图分类号:S565.209.9;Q 946.5Preparation of Biog

3、enic Amine Degrading Active Substances in Peanut SproutsWEI Qian-lan,XU Ying,WANG Dong-feng”,ZHOU De-qing(1.College of Food Science and Engineering,Ocean University of China,Qingdao 266000,China;2.Yellow Sea Fisheries Research Institute,Qingdao 266000,China)Abstract:In order to prepare substances fo

4、r degradation of biogenic amines(BAs)from peanutsprouts,the conditions of extraction from peanut sprouts were optimized.The effects of cellulasetreatment and extraction conditions on the amine oxidase activity(AOA)were studied by single factorexperiment,25-analysis factor test,and Box-Behnken Design

5、(BBD)response surface design.Theoptimal conditions for preparing the substances are as follows:cellulase solution pH 5.49,cellulasemass concentration 50.1l g/L and extraction solution pH 7.67,and the AOA of peanut sprouts extractis predicted to be 23.94 U/g.The BAs degradation ability test showed th

6、at the degradation rate of BAs bypeanut sprouts extract reached(89.606.73)%,and the degradation rate of histamine was(65.942.42)%.Peanut sprout has potential application value as a new resource with BAs degradation ability.Key words:peanut sprout;biogenic amine;amine oxidase;cellulase;degradation of

7、 biogenic amines生物胺(biogenicamine,BA)是一类含氮的小分子化合物,由游离氨基酸在生物体内通过脱羧或转氨作用形成 1 ,常见于发酵食品和某些鱼类中,是公认的食品安全隐患物质之一 2 。食品中生物胺的控制以及消减方法主要有物理法、化学法、微生物法和酶法。酶法由于其安全性、对食品品质影响较小等优势近年来逐渐得到关注。目前发现的生物胺降解酶主要有胺氧化酶(amine文献标志码:Aoxidase,A O)、胺脱氢酶和多铜氧化酶等。胺氧化酶可以催化生物胺降解产生醛和过氧化氢等小分子物质 3 ,是生物体内生物胺代谢中的关键酶。国内外对酶法消减食品生物胺的研究多集中在筛选具有

8、生物胺降解酶的微生物和构建工程菌等方面 4-6 。植物体内的胺氧化酶通过调节生物胺含量参与植物的生长代谢。目前国内外学者主要针对植物体内胺氧化酶研究其分子结构、细胞定位、收稿日期:2 0 2 3-0 1-2 3基金项目:国家自然科学基金项目(3 1 8 7 1 7 8 6);国家重点研发计划项目(2 0 1 9YFD0901703)作者简介:魏倩岚(1 999一),女,河南焦作人,中国海洋大学食品科学与工程学院在读硕士,研究方向为食品中生物胺控制。E-mail:*通信作者:徐莹,女,教授,博士,研究方向为食品质量控制。E-mail:x u y o u c.e d u.c n2期生理生化功能以及

9、与植物生长环境的关系 7-1 3 CComas-Bast等 1 4 对豆科植物的组胺降解能力进行比较,研究发现可食用豆芽的组胺降解能力远高于未发芽种子,提出食用豆芽具有治疗组胺不耐受的潜在适用性,为消减食品中生物胺的便捷方法提供新思路。花生(ArachishypogaeaLinn.)是蔷薇目豆科落花生属一种营养丰富的油料作物。花生芽,也叫长寿芽,是花生种子经过短时间萌发生长成的一种芽类蔬菜。研究表明,发芽过程中,大分子物质经过分解,脂肪含量降低,营养物质利于人体吸收与利用 1 5-1 8 。本文研究花生芽降解生物胺的能力,以胺氧化酶活性(amine oxidase activity,AOA)为

10、指标,探索纤维素酶处理条件、浸提条件等对胺氧化酶活性的影响,优化制备工艺,并验证提取液降解食品中常见生物胺的能力。为食品中生物胺的消减渠道提供新的来源和技术支持,同时为花生芽的综合开发提供新的思路,以期增加花生产品的附加值。1材料与设备1.1材料与试剂花生种子(购自山东菏泽诚信农家杂粮铺);磷酸二氢钠、磷酸氢二钠(中国医药集团有限公司);纤维素酶(2 5 U/mg)、辣根过氧化物酶(上海源叶生物科技有限公司);愈创木酚(北京索莱宝科技有限公司);组胺盐酸盐、尸胺二盐酸盐、腐胺二盐酸盐、色胺盐酸盐、酪胺盐酸盐、精胺盐酸盐、亚精胺盐酸盐、苯乙胺盐酸盐(美国Sigma公司)。1.2仪器与设备MJ-1

11、60BS3-恒温培养箱(上海新苗医疗器械制造有限公司);XHF-D高速分散器(宁波新芝生物科技股份有限公司);PHSJ-4ApH计(上海雷磁仪器厂);AnkeGL-20B冷冻离心机(上海安1)纤维素酶溶液pH3)纤维素酶处理时间T1用PBS配置纤维素酶溶液取下花生芽加入纤维素酶溶液纤维素酶处理Fig.1 The extraction solution preparation process魏倩岚,等:花生芽中具有降解生物胺活性物质的制备工艺花生芽提取液制备流程将花生种子洗净,加入5 倍左右蒸馏水,在30条件下避光浸泡2 4h。取出花生种子,均匀铺开,3 0 恒温培养,每6 h喷水一次。培养3

12、5d,花生芽生长至3 5 cm。提取流程如图1。取5.0 g花生芽,加入1 5.0 gpH5.0的纤维素酶溶液,浸泡处理2 0 min。用0.1mol/LNazHPO4溶液调节浸提体系pH值至7.0。匀浆打碎,浸提2 0 min后,用4层纱布过滤。4条件下进行7 0 0 0 r/min离心2 5 min,取上清液为花生芽提取液。2.2提取液胺氧化酶活性检测参考Katerina 等 1 9 的测定方法,并稍作修改。取 4 mL PBS(0.1 mol/L,pH 7.0)、0.1 m L过氧化物酶溶液(1 mg/mL)、0.1 m L愈创木酚、0.2mL8种生物胺混合液配制为反应体系。取225L反

13、应体系于9 6 孔板中,加入2 5 L花生芽提取液,记录47 0 nm处吸光度变化值。1 min内使2)纤维素酶浓度7纤维素酶处理图1 提取液制备流程83亭科学仪器厂);Agilent1100型高效液相色谱仪(安捷伦科技有限公司);SpectraMaxi3x酶标仪(美谷分子仪器(上海)有限公司)。1.3试剂配制1mg/mL过氧化物酶溶液:准确称取1.0 0mg过氧化物酶,用0.1 mol/LPBS溶液定容至10mL;25mmol/L愈创木酚溶液:取3 2 0 L愈创木酚,用1 mL95%乙醇溶解,用0.1 mol/LpH7.0的PBS定容至1 0 0 mL;生物胺标准液(1 0 0 0mg/L

14、)称取组胺盐酸盐、尸胺二盐酸盐、腐胺二盐酸盐、色胺盐酸盐、酪胺盐酸盐、精胺盐酸盐、亚精胺盐酸盐、苯乙胺盐酸盐各1 0 0 mg,用0.1mol/LHCl定容至1 0 0 mL;用0.1 mol/LHCl稀释1 0 0 0 mg/L生物胺标准液至不同浓度梯度。2试验方法2.14)漫提体系pHT11调节漫提体系pH5)浸提时间T!匀浆漫提提取过滤高心84反应体系吸光度上升0.0 1 所需酶量为1 个胺氧化酶酶活单位(U)。2.3单因素试验参照2.1 中花生芽提取液制备流程分别考察不同纤维素酶溶液pH值(4.5、5.0、5.5、6.0、6.5),纤维素酶浓度(0、1 0、2 0、3 0、40、5 0

15、 g/L),纤维素处理时间(1 0、2 0、3 0、40、5 0、6 0 min),浸提体系pH值(5.0、6.0、7.0、8.0、9.0)和浸提时间(1 0、2 0、3 0、40、纤维素酶溶液pH(A)pH of cellulase solution纤维素酶溶液质量浓度(B)Cellulase mass concentration/(g L)纤维素酶处理时间(C)C e llu la s e t r e a t m e n t t i m e/m i n浸提体系pH(D)pH of extraction solution浸提时间(E)Ex t r a c t io n t im e/m in

16、纤维素酶溶液pH值(A)pH of cellulase solution纤维素酶溶液质量浓度(B)Cellulase mass concentration/(g L)浸提体系 pH值(D)p H o f e x t r a c t io n s o lu t io n2.5Box-Behnken Design(BBD)响应面设计BBD响应面设计利用DesignExpert10软件进行设计,根据析因试验结果,以纤维素酶溶液pH值(A)、纤维素酶浓度(B)、浸提体系pH值(D)为自变量,以胺氧化酶活性为响应指标进行三因素三水平响应面试验设计,因素水平和编码值见表2。2.6花生芽提取液的降胺效果取0

17、.5 mL花生芽提取液加入1 mL500mg/mL八种生物胺混合溶液中,40,1 2 0 r/min水浴振荡处理1 h,测定生物胺残留量并按如下公式计算降解率。降胺率/%=(空白组生物胺质量浓度一试验组生物胺质量浓度)/空白组生物胺质量浓度X100式(1)2.7数据处理所有数据均为3 次重复试验所得,结果表示为平均值土标准偏差”,用IBMSPSSStatistics26软件进行显著性和相关性分析,P0.05),考虑到成本节约,选择40 g/L作为析因试验以及15口口口口口abVOV10F5eaCd0图2 提取液胺氧化酶活性与降胺率拟合曲线图Fig.2The fitting curve of A

18、OA and degradation of BAs3.2.2纤维素酶溶液pH对胺氧化酶活性的影响作为生物催化剂,纤维素酶处理效果会受到pH影响 2 3 ,在酶促反应中,大多数纤维素酶最适反应pH范围在4.0 6.0 之间 2 4。提取液中的胺氧化酶也会受pH影响。在纤维素酶处理过程中,pH需满足纤维素酶作用条件,同时不破坏胺氧化酶活性。由图4可知,pH的变化显著影响提取液中胺氧化酶活性(P0.05)。纤维素酶pH为5.5 时,提取液中得到的胺氧化酶活性最高,能够达到(2 2.2 5 土2.3 7)U/g。该处理可能使纤维素酶促进花生芽释放出胞内物质,既可提高胺氧化酶活性,又不会影响纤维素酶和胺

19、氧化酶的稳定性。因此选择纤维素酶溶液pH值5.5 作为后续析因试验及响应面优化设计的中心点。3.2.3纤维素酶处理时间对胺氧化酶活性的影响纤维素酶处理芽的过程中,为兼顾反应体系内纤维素酶和胺氧化酶活性,还需要考虑处理时间 2 5 。如图5 所示,纤维素酶处理2 0 min时,提取液中胺氧化酶活性最高,每克芽得到酶活性为(24.93士0.6 2)U。随着处理时间变长,酶活性下降明显,可能是因为胺氧化酶的稳定性下降所致;上36胺氧化酶活性/(UmL)AOA09120图3 纤维素酶质量浓度对胺氧化酶活性的影响Fig.3Effect of the cellulase mass concentratio

20、n on AOA随着纤维素酶处理时间的延长,花生芽水解程度增加使抑制胺氧化酶活性的物质释放量增多;胺氧化酶作为蛋白质或被水解导致含量降低。因此,根据试验结果,选择纤维素酶处理2 0 min作为下一步试验设计中心点。3.2.4浸提体系pH对胺氧化酶活性的影响浸提体系的pH在浸提花生芽的过程会影响胺氧化酶的活性,因此研究提取液pH5.09.0 范围内对胺氧化酶活性的影响。由图6 可知,在提取液pH7.0与pH8.0条件下,酶活性显著高于提取液pH为6.0 与9.0 时。据此,选定pH7.0与pH8.0作为析因试验的低水平与高水平3.2.5浸提时间对胺氧化酶活性影响如图7 所示,在浸提时间为2 0

21、min时,花生芽提取液的胺氧化酶活性最高。浸提3 0 min后提取液酶活性显著下降(P0.05),当浸提时间达到5 0 min、6 0 m in 时,提取液酶活性降至最低。长时间的浸提可能导致一部分酶变性、失活等,花生芽其他内容物的释放也将影响胺氧化酶活性。因此选择2 0 min作为后续析因试验设计以及响应面的中心点。10纤维素酶溶液质量浓度/gL)Cellulasemass concentration2030405086花生学报52卷aa20VOV1030b(.8n)/科/VOVCCdb20b10cdd0图4纤维素酶溶液pH对胺氧化酶活性的影响Fig.4Effect of the cellu

22、lase solution pH on AOA5040(1.8.0)30VOV20100图6 浸提体系pH对胺氧化酶活性的影响Fig.6Effect of the extraction solution pH on AOA编号No.C112-1314-15-161718-19110111-112-113114115-116-104.55.0纤维素酶溶液pHpHofcellulasesolutionabdd5.05.56.07.0浸提体系pHpHofextraction solutionTable 3Design and results of 25-1 fractional designAB-1

23、-11-11-1-1-11-11-111116.08.0表3 2 5-1 部分析因试验设计及响应值E-11-1-1111111-1-11-1-11-1-111-1-11-1-111-1-111-16.5C9.010图5纤维素酶处理时间对胺氧化酶活性的影响Fig.5Effect of the cellulase treatment time on AOA4030VOV2010010图7浸提时间对胺氧化酶活性的影响Fig.7Effect of the extraction time on AOAD1111-1-11-11-1-1-1-1-11120纤维素酶处理时间/minCellulasetrea

24、tmenttimeab20胺氧化酶活性AOA/(Ug)13.240.123.000.799.150.7917.810.6613.681.725.430.372.870.1217.020.704.450.9915.711.465.290.455.350.6210.400.520.420.2516.400.952.740.7330b30浸提时间/minExtractiontime404050cd5060d602期3.325-1部分析因试验结果部分析因试验设计确定影响提取胺氧化酶活性的主要因素。根据前期单因素试验结果,研究纤维素酶溶液pH(A)、纤维素酶浓度(B)、纤维素酶处理时间(C)、浸提体系p

25、H(D)、浸提时间(E)五因素对每克花生芽提取得到的酶活性的影响(表3)。在不同条件下,胺氧化酶活性范围为 0.42 1 7.8 1 U/g。对胺氧化酶活性(Y)进行方差分析可以看出变异来源平方和Source of variationQuadraticsum模型Model510.75A24.87B20.81C3.83D443.01E0.68AB4.11AC0.79BC12.12DE0.53残差Residual25.45总和Sum536.20注:*表示显著(P0.05);*表示极显著(P0.01)。下同。Note:*indicates significant(P0.05);*indicates

26、extremely significant(P0.01).The same as below.编号No.胺氧化酶活性AOA/(Ug)1-120304-150617-1819010011012013014.-1151161170魏倩岚,等:花生芽中具有降解生物胺活性物质的制备工艺表42 5-1 部分析因试验方差分析Table 4Variance analysis of 25-1 fractional design自由度Freedom9111111111615R2=0.9525表5BBD试验设计及响应值Table 5Design and results of the BBD experimentA

27、B0-10-1000-1-10010101187(表4),纤维素酶溶液pH值(A)、纤维素酶质量浓度(B)、浸提体系pH值(D)对胺氧化酶活性有显著影响,其中浸提体系pH对Y值影响极显著(P0.0001)。该模型相关性较为显著(P0.05),决定系数R=0.95,Ra=0.88,说明此模型可以用于下一步分析。因此选定纤维素酶溶液pH值、纤维素酶质量浓度、浸提体系pH值作为影响提取过程中胺氧化酶活性的关键因子,进行下一步响应面分析。均方F值Mean squareFvalue56.7513.3824.875.8620.814.913.830.90443.01104.430.680.164.110.

28、970.790.1912.122.860.530.124.24Rad2=0.8813D-11000-110-10010010-1P值Pvalue0.00250.03480.04950.16380.00010.41130.41070.39130.04470.94189.260.1718.390.4122.740.074.450.2522.650.565.290.1412.730.535.460.1310.370.3322.380.1622.830.0719.791.9922.700.2517.361.037.650.592.520.446.600.17显著性Significance*883.4B

29、BD试验结果根据2 5-1 部分析因设计结果,响应面试验中三个关键因素的中心点分别为纤维素酶溶液pH值5.5,纤维素酶溶液质量浓度50 g/L,浸提体系pH值7.5,BBD试验设计如表5所示。结果的回归分析利用Design Expert10进行,以胺氧化酶活性(Y)作为响应值得到的方程为:Y=-2033.93+219.61A+0.62B+376.15D-0.17AB+6.22AD+0.13BD-23.57A-0.01B-27.21D.式(2)由方差分析可知(表6),回归模型F=35.33,变异来源平方和Sourceof variationQuadratic sum模型Model590.64A5

30、.36B1.44D147.63AB11.74AD9.67BD6.65A2146.25B229.99D2194.90残差Residual13.007失拟项Lackof fit9.57纯误差Pureerror3.43合计Sum603.64252219VOV16131030B:纤维素酶溶液质量浓度八gLI)50Cellulase mass concentration花生学报P0.05),模型拟合程度较高,因此可以用此方程确定提取的最优方案。一次项中D和二次项中AD、A、B、D 对酶活性的影响显著(PAB,即浸提体系pH值纤维素酶pH值 纤维素酶质量浓度。三维响应面和等高线图显示三因素两两相互作用对胺

31、氧化酶活性的影响(图8、图9、图1 0)。表6 BBD试验方差Table 6Variance analysis of BBD experiment自由度Freedom91111111111.863416R=0.97855.5706.0A:纤维素酶pHpH ofclulase soution52卷均方F值Mean squareFvalue65.6335.335.362.881.440.78147.6379.4811.746.329.675.216.653.58146.2578.7429.9916.15194.90104.923.193.720.86Rad2=0.950870-1850185.01

32、630-5.0P值Pvalue0.00010.13330.40710.00010.04010.05650.10030.00010.00510.00010.1185Y:胺氧化酶活性/Ug)AOA505.5A:纤维素酶pHpHofcellulase solution显著性Significance*16186.0图8 纤维素酶液pH与纤维素酶质量浓度的交互作用响应面图与等温线图Fig.8Interactive influence of cellulase solution pH and cellulose mass concentration2期魏倩岚,等:花生芽中具有降解生物胺活性物质的制备工艺8

33、9Y:胺氧化酶活性/Ug)A O A8.0-16241817VOV1038.0PHo7.56.0D:浸提体系pH7.550221612145.57.05.0A:纤维素酶pH7.05.018125.5A:纤维素酶pHpHofcellulase solutionpH of clase soution6.0Y:胺氧化酶活性/Ug)A O A图9 丝纤维素酶液pH与浸提液pH的交互作用响应面图与等温线图Fig.9 Interactive influence of cellulase solution pH and extraction solution pH248.0-17VOV107.5502238

34、.01870161450B:纤维素酶溶液质量浓度/gLI)7.5Cellulase massconcentration12127.0-307.030D:漫提体系pHpHoetaction olton50B:纤维素酶溶液质量浓度/gL-)Cellulasemassconcentration70图1 0 纤维素酶质量浓度与浸提液pH的交互作用响应面图与等温线图Fig.10 Interactive influence of cellulose mass concentration and extraction solution pH通过DesignExpert10对数据进行拟合,得到提取花生芽中胺氧

35、化酶活性的最优条件为:纤维素酶溶液pH5.49,纤维素酶质量浓度50.1 1 g/L,浸提体系pH7.67,此条件下提取的胺氧化酶活性效率最高,预测提取液的酶活性可达到2 3.9 4U/g。结合实际情况,在纤维素酶溶液pH5.5、纤维素酶质量浓度50.1 1 g/L、处理时间2 0 min、浸提体系pH7.7、浸提时间2 0 min条件下进行验证试验表明,花生芽胺氧化酶活性为(2 2.54士1.2 6)U/g,与模型预测数值吻合。3.5花生芽提取液降胺率测定将花生芽提取液加到含有生物胺的水溶液中,研究花生芽提取液降解生物胺能力的影响。由图1 1 可得出,花生芽提取液对总生物胺降解率达到(8 9

36、.6 0 士6.7 3)%。其中,对毒性最高的组胺的降解率达到(6 5.9 4士2.42)%。对色胺、尸胺的降解率超过8 0%。说明花生芽提取液具备降解食品中常见8 种生物胺的能力。90花生学报800对照组Controlgroup实验组Experimentalgroup70088.97%60044.86%50029.44%4003002001000Tryptanine*乙胺Phenylethylamine52卷29.69%23.61%46.07%工17.67%85.94%色胺腐胺户胺组胺酪胶精胺PutrescineCadaverinHistamineTyramineSpermine亚精胶Spe

37、rmidine图1 1 提取液降胺率Fig.ll The degradation rate of BAs by peanut sprout extract注:图中百分数为降解率。Note:Percentage in the figure is the degradation rate【4红格日其其格.首二胺氧化酶的分离、纯化及相关4结 论特征研究D.呼和浩特:内蒙古师范大学,2 0 1 6.5张春梅,邹志荣,张志新,等.聚乙二醇胁迫下的番茄为了从花生芽中提取具有降解生物胺能力的幼苗内ABAJA和多胺含量以及多胺氧化酶活性的物质,本研究进行单因素试验确定各因素水平;采变化J.植物生理学通讯,2

38、0 0 8(4):6 8 9-6 9 2.用部分析因试验确定影响提取液胺氧化酶活性的6马晓丽,郝金花,韩榕.He-Ne激光对增强UV-B辐射关键因素为:纤维素酶溶液pH值、纤维素酶浓度、小麦幼苗多胺氧化酶和过氧化物酶活性的研究.浸提体系pH值;通过响应面法确定获得最高胺氧植物研究,2 0 0 7(6):6 6 9-6 7 3.化酶活性的提取条件:纤维素酶溶液pH5.49、纤维7覃广泉,何生根,王明祖,等.大豆初生幼苗多胺氧化酶活性的细胞化学定位J.热带亚热带植物学报,素酶质量浓度50.1 1 g/L、处理时间2 0 min、浸提体2006(4):327-332.系pH值7.6 7、浸提时间2

39、0 min。验证试验表明,8王颖,何生根,伍春莲,等.花生萌发种子和幼苗中多花生芽提取液胺氧化酶活性为(2 2.54土1.2 6)U/g。胺氧化酶活性的分布J.仲恺农业技术学院学报,花生芽提取液对总生物胺的降解率达到(8 9.6 0 士2004(2):28-31.6.73)%,对组胺降解率达到(6 5.9 4土2.42)%,证明9 何生根,黄学林,傅家瑞.豇豆种子萌发过程中多胺氧花生芽提取液具有降解食品中生物胺的能力。化酶活性的变化及其影响因素J.园艺学报,2 0 0 2(2):153-157.参考文献:10王伟,程鑫,崔振国,等.铜胺氧化酶基因PpCuAO41 SILLA SANTOS M

40、H.Biogenic amines:their impor-在桃成熟中的功能鉴定J.核农学报,2 0 2 2,3 6(9):tance in foods J.International Journal of Food Mi-1738-1745.crobiology,1996,29(2/3):213-231.11 RAZALI NN,HASHIMN H,LEOW A T C,et2 AHMAD W,MOHAMMED G I,AL-ERYANI Dal.Conformational design and characterisation of aA,et al.Biogenic amines fo

41、rmation mechanism andtruncated diamine oxidase from Arthrobacter globi-determination strategies:Future challenges and limi-formis J.H ig h-T h r o u g h p u t,2 0 1 8,7(3):2 1.tationsJJ.Critical Reviews in Analytical Chemistry,DO1:10.3390/ht7030021.2020,50(6):485-500.12孙梦菲,刘双平,应维茂,等.黄酒中降生物胺糖多孢菌的筛选及评

42、价J.食品科学技术学报,2 0 2 2,(1):7 6-8 4.3黄瑶,罗爱玲,彭铭烨,等.微生物胺氧化酶研究进展J.中国酿造,2 0 1 6,3 5(9):2 4-2 7.(下转第1 0 4页)1047】许良.世界贸易格局下的中国花生出口:现状、问题与对策J.山东农业大学学报(社会科学版),2 0 0 6(4):26-29,121.8任春玲.世界花生产业格局发展变化对我国的启示J.河南农业,2 0 2 2(7):5-8.9孙学武,王才斌.中国花生对外贸易概况及前景展望J.山东农业科学,2 0 1 3,45(1 1:1 2 9-1 3 3.10李平,代洋洋,王维薇.中国主要食用油产品贸易竞争力

43、演进态势分析J.粮食与油脂,2 0 1 9,3 2(7):5-9.11康历姐,李阳阳,唐章林.中国主要食用油进出口实证分析J.西南师范大学学报(自然科学版),2 0 1 6,41(10):68-74.12张立伟,王辽卫我国花生产业发展状况、存在问题及政策建议J.中国油脂,2 0 2 0,45(1 1):1 1 6-1 2 2.13祖洪涛,翁洪服.中远期大宗农产品交易规则的缺陷剖析J.金融发展研究,2 0 1 1(1 1):51-54.14周婕.国际食用植物油价格对我国食用植物油价格花生学报的非对称传导分析J.南方农业学报,2 0 2 1,52(4):1132-1138.15张细丹.中国花生制品

44、出口市场势力及影响因素D.南京:南京农业大学,2 0 1 9.16董文召,张新友,韩锁义,等.中国与美国花生生产成本及收益比较分析J.农业科技管理,2 0 1 7,3 6(5):56-60.17陈中玉,高连兴,CHENC,等.中美花生收获机械化技术现状与发展分析J.农业机械学报,2 0 1 7,48(4):1-21.18刘芳,张哲,王积军.推动高油酸花生产业发展助力结构调整质量兴农J.中国农技推广,2 0 1 9,3 5(11):14-16.19万书波,张佳蕾.中国花生产业降本增效新途径探讨J.中国油料作物学报,2 0 1 9,41(5):6 57-6 6 2.20王瑞元.我国花生生产、加工及

45、发展情况J.中国油脂,2 0 2 0,45(4):1-3.52卷(上接第9 0 页)20杨春艳.豆豉发酵微生物的胺氧化酶研究D.贵13刘雨萱,李彬彬,黄晓红,等.二胺氧化酶对川味香肠品质及生物胺含量的影响J食品与发酵工业,2022,48(6):134-140.14 COMAS-BASTE O,LATORRE-MORATALLA ML,RABELL-GONZALEZ J,et al.Lyophilised leg-ume sprouts as a functional ingredient for diamine oxi-dase enzyme supplementation in histam

46、ine intoleranceJ.LWT-Food Science and Technology,2020,125:109201.DO1:10.1016/j.lwt.2020.109201.15于丽娜,张初署,毕洁,等.不同花生品种制作花生芽及营养成分分析J.食品工业科技,2 0 1 7,3 8(1 4):304-309.16王娜,李娜,余秋颖,等.花生芽菜发芽过程中营养物质变化规律研究J.花生学报,2 0 2 1,50(3):6 1-6 7.17王娜,宁灿灿,赵楠雨,等.花生芽白藜芦醇超声-微波协同提取及其抗氧化活性研究J.花生学报,2022,51(2):39-48.18宋晓峰,鲁成凯,高晓

47、东,等.适宜芽菜生产的花生品种筛选与评价J.花生学报,2 0 2 2,51(4):9 0-9 5.19 KOLARiKOVA K,GALUSZKA P,SEDLAROVA I,et al.Functional expression of amine oxidase from As-pergillus niger(A O-I)i n Sa c c h a r o m y c e s c e r e v i s i a eJ.Molecular Biology Reports,2009,36(1):13-20.阳:贵州大学,2 0 1 7.21 BHARDWAJ N,KUMAR B,AGRAWAL

48、 K,et al.Current perspective on production and applicationsof microbial cellulases:a review J.Bioresourcesand Bioprocessing,2 0 2 1,8:9 5.D O I:1 0.1 1 8 6/s40643-021-00447-6.22 PHITSUWAN P,LAOHAKUNJIT N,KERDCHOE-CHUEN O,et al.Present and potential applications ofcellulases in agriculture,biotechnol

49、ogy,and bioenergyJ.Folia Microbiologica,2013,58(2):163-176.23 GU F,TAO L,CHEN R L,et al.Ultrasonic-cellu-lase synergistic extraction of crude polysaccharidesfrom Moringa oleifera leaves and alleviation of insu-lin resistance in HepG2 cellsJ.International Jour-nal of Molecular Sciences,2022,23(20):12

50、405.DOI:10.3390/ijms232012405.24赵钰.产纤维素酶菌株的筛选及酶学性质研究D.沈阳:沈阳农业大学,2 0 1 7.25 ZHU Z Z,WU S R,QI B K,et al.Highly efficientglucose production from raw non-pretreated Chinesemedicinal herbal residues via the synergism of cellu-lase and amylolytic enzymesJ.Bioresource Tech-nology,2022,364:128102.DOl:10.10

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