蛋白质和酶20111121专题.ppt

蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能Structure and Function of Protein1 中心法则中心法则 复制 DNA 转录 逆转录 复制 RNA 蛋白质蛋白质 翻译 调控2一、什么是蛋白质一、什么是蛋白质?蛋白质蛋白质(protein)是由许多氨基酸是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键通过肽键(peptide bond)相连形成的高相连形成的高分子含氮化合物。分子含氮化合物。第一节第一节 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成3二、蛋白质的分布和组成二、蛋白质的分布和组成1.分分布布广广：所所有有器器官官、组组织织都都含含有有蛋蛋白白质质；细细胞胞的的各各个部分都含有蛋白质。个部分都含有蛋白质。含含量量高高：蛋蛋白白质质是是细细胞胞内内最最丰丰富富的的有有机机分分子子，占占人人体体干干重重的的45，某某些些组组织织含含量量更更高高，例例如如脾脾、肺肺及及横横纹纹肌等高达肌等高达80。2.组成蛋白质的元素：组成蛋白质的元素：主要有主要有C、H、O、N和和S。有。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘钼，个别蛋白质还含有碘。4二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位-氨基酸氨基酸存存在在自自然然界界中中的的氨氨基基酸酸有有300余余种种，但但组组成成人人体体蛋蛋白白质质的的氨氨基基酸酸仅仅有有20种种，且且均均属属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。氨基酸（甘氨酸除外）。5H甘氨酸甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L-L-氨基酸的通式氨基酸的通式R氨基酸的结构特点氨基酸的结构特点R-侧链基团6+-HOH甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键7*肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。合物。*两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽基酸缩合则形成三肽*肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基不全，被称为氨基酸残基(residue)。*由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽形成的肽称多肽(polypeptide)。8N 末端：多肽链中有末端：多肽链中有自由氨基自由氨基的一端的一端C 末端：多肽链中有末端：多肽链中有自由羧基自由羧基的一端的一端多肽链有两端多肽链有两端*多多肽肽链链(polypeptide chain)是是指指许许多多氨氨基基酸之间以肽键连接而成的一种结构。酸之间以肽键连接而成的一种结构。910N末端末端C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶11蛋蛋 白白 质质 的的 分分 子子 结结 构构The Molecular Structure of Protein 第第 二二 节节12蛋白质的分子结构包括蛋白质的分子结构包括 一级结构一级结构(primary structure)二级结构二级结构(secondary structure)三级结构三级结构(tertiary structure)四级结构四级结构(quaternary structure)高级高级结构结构13定义定义蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。顺序。一、蛋白质的一级结构一、蛋白质的一级结构主要的化学键主要的化学键肽键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。，有些蛋白质还包括二硫键。14一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。功能的基础。目目 录录15二、蛋白质的二级结构二、蛋白质的二级结构蛋蛋白白质质分分子子中中某某一一段段肽肽链链的的局局部部空空间间结结构构，即即该该段段肽肽链链主主链链骨骨架架原原子子的的相相对对空空间间位位置置，并并不不涉涉及及氨氨基基酸酸残残基基侧侧链链的的构构象象。定义定义 主要的化学键主要的化学键：氢键氢键 16 蛋白质二级结构的主要形式蛋白质二级结构的主要形式 -螺旋螺旋 (-helix)-折叠折叠 (-pleated sheet)-转角转角 (-turn)无规卷曲无规卷曲 (random coil)17三、蛋白质的三级结构三、蛋白质的三级结构疏水键、离子键、氢键和疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。力等。主要的化学键主要的化学键整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。（一）（一）定义定义 18 肌红蛋白肌红蛋白(Mb)N 端端 C端端19亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。是氢键和离子键。四、蛋白质的四级结构四、蛋白质的四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。结构。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基质的亚基 (subunit)。20血血红红蛋蛋白白的的四四级级结结构构 21第四节第四节蛋白质的分类蛋白质的分类22*根据蛋白质组成成分根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质单纯蛋白质结合蛋白质结合蛋白质 =蛋白质部分蛋白质部分 +非蛋白质部分非蛋白质部分*根据蛋白质形状根据蛋白质形状 纤维状蛋白质：如血红蛋白、胰岛素、酶等纤维状蛋白质：如血红蛋白、胰岛素、酶等球状蛋白质：角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白等球状蛋白质：角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白等*根据功能分根据功能分活性蛋白质：酶、受体蛋白、运输和储存蛋白等活性蛋白质：酶、受体蛋白、运输和储存蛋白等非活性蛋白质：非活性蛋白质：角蛋白、胶原蛋白等角蛋白、胶原蛋白等23第五节第五节蛋白质的变性与复性蛋白质的变性与复性24一、蛋白质的变性一、蛋白质的变性 1、蛋白质的变性蛋白质的变性(denaturation)在某些物理和化学因素作用下，其特定的在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。物活性的丧失。25 造成变性的因素造成变性的因素如如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等重金属离子及生物碱试剂等。变性的本质变性的本质 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。质的一级结构。2 2、变性蛋白质的特征、变性蛋白质的特征 26 应用举例应用举例临床医学上，变性因素常被应用来消毒及临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。灭菌。此外此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。制剂（如疫苗等）的必要条件。3 3、变性的应用、变性的应用 27若若蛋蛋白白质质变变性性程程度度较较轻轻，去去除除变变性性因因素素后后，蛋蛋白白质质仍仍可可恢恢复复或或部部分分恢恢复复其其原原有有的的构构象和功能，称为复性象和功能，称为复性(renaturation)。4 4、复性、复性 28蛋白质与医学的关系蛋白质与医学的关系 由于各种原因（物理、化学、生物基因突变等）导致的蛋白质分子在结构或合成量上产生异常，从而引起机体一系列病理改变，并产生功能障碍，从而引发某些疾病产生。如血红蛋白病（镰形细胞贫血症、地中海贫血症）、血浆蛋白病（血友病）、受体病（家族性高胆固醇血症）、结构蛋白缺陷病（假肥大型营养不良）、膜转运蛋白病（肝豆状核变性）等分子病。29酶酶(Enzyme)30 一、什么是酶一、什么是酶 (一一一一)酶是由活细胞产生的，对特异底物具有高酶是由活细胞产生的，对特异底物具有高酶是由活细胞产生的，对特异底物具有高酶是由活细胞产生的，对特异底物具有高效催化作用的蛋白质。又称生物催化剂。效催化作用的蛋白质。又称生物催化剂。效催化作用的蛋白质。又称生物催化剂。效催化作用的蛋白质。又称生物催化剂。(二二二二)生物催化剂分为两类生物催化剂分为两类生物催化剂分为两类生物催化剂分为两类酶酶酶酶 核酶核酶核酶核酶(脱氧核酶脱氧核酶脱氧核酶脱氧核酶)(三三三三)被酶催化的物质称底物被酶催化的物质称底物被酶催化的物质称底物被酶催化的物质称底物substrate,S)(substrate,S)，催化所生成的物质称产物催化所生成的物质称产物催化所生成的物质称产物催化所生成的物质称产物(product,P)(product,P)。31(一一一一)单体酶：仅具有三级结构的酶。单体酶：仅具有三级结构的酶。单体酶：仅具有三级结构的酶。单体酶：仅具有三级结构的酶。(二二二二)寡聚酶：由多个相同或不同亚基组成的酶。寡聚酶：由多个相同或不同亚基组成的酶。寡聚酶：由多个相同或不同亚基组成的酶。寡聚酶：由多个相同或不同亚基组成的酶。(三三三三)多酶体系：由不同功能的酶聚合形成的多酶多酶体系：由不同功能的酶聚合形成的多酶多酶体系：由不同功能的酶聚合形成的多酶多酶体系：由不同功能的酶聚合形成的多酶复合体。复合体。复合体。复合体。(四四四四)多功能酶或串联酶：具有多种不同催化功能多功能酶或串联酶：具有多种不同催化功能多功能酶或串联酶：具有多种不同催化功能多功能酶或串联酶：具有多种不同催化功能的多酶体系称为多功能酶。的多酶体系称为多功能酶。的多酶体系称为多功能酶。的多酶体系称为多功能酶。二、酶的不同形式二、酶的不同形式321.辅助因子类型辅助因子类型(1)辅酶辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合疏松与酶蛋白结合疏松 (2)辅基辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合紧密：与酶蛋白结合紧密2.2.结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥催化作用。催化作用。（如果基因突变导致酶蛋白改变，则该酶与辅酶的相（如果基因突变导致酶蛋白改变，则该酶与辅酶的相互作用受损，会引起相应的遗传病）互作用受损，会引起相应的遗传病）3.3.全酶各部分在催化反应中的作用全酶各部分在催化反应中的作用全酶各部分在催化反应中的作用全酶各部分在催化反应中的作用(1)(1)酶蛋白决定反应的特异性。酶蛋白决定反应的特异性。酶蛋白决定反应的特异性。酶蛋白决定反应的特异性。(2)(2)辅助因子决定反应的种类与性质。辅助因子决定反应的种类与性质。辅助因子决定反应的种类与性质。辅助因子决定反应的种类与性质。331.习惯命名法习惯命名法推荐名称推荐名称(1)依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。(2)依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。(3)综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。2.系统命名法系统命名法系统名称系统名称二、二、酶的命名与分类酶的命名与分类(一一一一)酶的命名酶的命名酶的命名酶的命名34(二二)酶的分类酶的分类1.1.氧化还原酶类氧化还原酶类氧化还原酶类氧化还原酶类(oxidoreductases)(oxidoreductases)2.2.转移酶类转移酶类转移酶类转移酶类 (transferases)(transferases)3.3.水解酶类水解酶类水解酶类水解酶类 (hydrolases)(hydrolases)4.4.裂解酶类裂解酶类裂解酶类裂解酶类 (lyases)(lyases)5.5.异构酶类异构酶类异构酶类异构酶类(isomerases)(isomerases)6.6.合成酶类合成酶类合成酶类合成酶类 (ligases,synthetases)(ligases,synthetases)35三、酶活性三、酶活性(一一)酶的活性酶的活性 是指酶催化化学反应的能力，其衡是指酶催化化学反应的能力，其衡是指酶催化化学反应的能力，其衡是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。量的标准是酶促反应速度。量的标准是酶促反应速度。量的标准是酶促反应速度。(二二)酶促反应速度酶促反应速度 可在适宜的反应条件下，用单位可在适宜的反应条件下，用单位可在适宜的反应条件下，用单位可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量或产物的生成量来表示。时间内底物的消耗量或产物的生成量来表示。时间内底物的消耗量或产物的生成量来表示。时间内底物的消耗量或产物的生成量来表示。(三三)酶的活性单位酶的活性单位1.国际单位国际单位(IU)在特定的条件下，每分钟催在特定的条件下，每分钟催化化1mol底物转化为产物所需的酶量为一个国际底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。单位。2.催量单位催量单位 催量催量(kat)是指在特定条件下，每是指在特定条件下，每秒钟使秒钟使mol底物转化为产物所需的酶量。底物转化为产物所需的酶量。3.kat与与IU的换算：的换算：1 IU=16.6710-9 kat36第二节 酶催化作用的特点(The C(The Characteristicharacteristic of E of Enzyme-nzyme-C Catalyzed atalyzed R Reactioneaction)酶与一般催化剂的共同点是：在反应前酶与一般催化剂的共同点是：在反应前酶与一般催化剂的共同点是：在反应前酶与一般催化剂的共同点是：在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许后没有质和量的变化；只能催化热力学允许后没有质和量的变化；只能催化热力学允许后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。不改变反应的平衡点。不改变反应的平衡点。不改变反应的平衡点。酶是蛋白质或核酸，又具有一般催化剂酶是蛋白质或核酸，又具有一般催化剂酶是蛋白质或核酸，又具有一般催化剂酶是蛋白质或核酸，又具有一般催化剂所没有的特征。所没有的特征。所没有的特征。所没有的特征。37一、高度的催化效率一、高度的催化效率 酶酶的的催催化化效效率率通通常常比比非非催催化化反反应应高高1081020倍，比一般催化剂高倍，比一般催化剂高1071013倍。倍。二、高度的特异性二、高度的特异性 酶酶酶酶的的的的特特特特异异异异性性性性(specificity)(specificity)一一一一种种种种酶酶酶酶仅仅仅仅作作作作用用用用于于于于一一一一种种种种或或或或一一一一类类类类化化化化合合合合物物物物，或或或或一一一一定定定定的的的的化化化化学学学学键键键键，催催催催化化化化一一一一定定定定的的的的化化化化学学学学反反反反应应应应并并并并生生生生成成成成一一一一定定定定的的的的产产产产物物物物。酶酶酶酶的的的的这这这这种种种种特特特特性性性性称称称称为为为为酶酶酶酶的的的的特特特特异性或专一性。异性或专一性。异性或专一性。异性或专一性。根据酶对其底物结构选择的严格程度又分为根据酶对其底物结构选择的严格程度又分为根据酶对其底物结构选择的严格程度又分为根据酶对其底物结构选择的严格程度又分为3 3种种种种类型。类型。类型。类型。38三、酶催化活性的可调节性三、酶催化活性的可调节性(一一)对酶生成与降解量的调节。对酶生成与降解量的调节。(二二)酶催化活性的调节。酶催化活性的调节。(三三)通过改变底物浓度对酶进行调节等。通过改变底物浓度对酶进行调节等。酶促反应受多种因素的调控，以适应机体酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。中包括三方面的调节。四、酶催化活性的不稳定性四、酶催化活性的不稳定性 酶的本质是蛋白质，凡是影响蛋白质酶的本质是蛋白质，凡是影响蛋白质生物学活性的因素都能影响酶的活性。生物学活性的因素都能影响酶的活性。39活性中心活性中心或称活性部位或称活性部位(active site)，指指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。将底物转化为产物。一、酶的活性中心一、酶的活性中心(active center)(Mechanism and AdjustmentMechanism and Adjustment of Eof Enzyme-nzyme-C Catalyzed atalyzed R Reactioneaction)第三节 酶的作用机制及调节40二、酶原与酶原的激活二、酶原与酶原的激活(一一)酶原酶原 有些酶在细胞内有些酶在细胞内合成或初分泌时无合成或初分泌时无活性，此无活性前活性，此无活性前体称为酶原。体称为酶原。(二二)酶原的激活酶原的激活 酶原在一定条件酶原在一定条件下，下，水解掉一个或几水解掉一个或几个短肽，形成或暴露个短肽，形成或暴露出活性中心，出活性中心，转化为转化为有活性酶的过程。有活性酶的过程。(三三)激活过程激活过程特定的肽链水解特定的肽链水解酶酶 原原分子构象发生改变分子构象发生改变酶的活性中心形成酶的活性中心形成在特定在特定条件下条件下41(四四)酶原激活的意义酶原激活的意义1.避免酶对细胞进行自身消化，并使酶在特避免酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用。定的部位和环境中发挥作用。2.有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。化作用。3.胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶的抗酶物质。的抗酶物质。42酶底物复合物酶底物复合物 E+S E+P ES 酶与底物相互接近酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过进而相互结合。这一过程称为酶程称为酶-底物结合的诱底物结合的诱导契合假说导契合假说 。诱导契合假说诱导契合假说三、酶促反应的机制三、酶促反应的机制43四、酶活性的调节四、酶活性的调节酶活性的调节（快速调节）酶活性的调节（快速调节）酶活性的调节（快速调节）酶活性的调节（快速调节）酶含量的调节（缓慢调节）酶含量的调节（缓慢调节）酶含量的调节（缓慢调节）酶含量的调节（缓慢调节）调节方式调节方式调节方式调节方式调节对象：调节对象：调节对象：调节对象：关键酶关键酶(一一一一)变构调节变构调节变构调节变构调节(allosteric regulation)(allosteric regulation)一一些些代代谢谢物物可可与与某某些些酶酶分分子子活活性性中中心心外外的的某某部部分分可可逆逆地地结结合合，使使酶酶构构象象改改变变，从从而而改改变变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。44(二二)共价修饰调节共价修饰调节1.1.共价修饰共价修饰共价修饰共价修饰(covalent modification)(covalent modification)在在在在其其其其他他他他酶酶酶酶的的的的催催催催化化化化作作作作用用用用下下下下，某某某某些些些些酶酶酶酶蛋蛋蛋蛋白白白白肽肽肽肽链链链链上上上上的的的的一一一一些些些些基基基基团团团团可可可可与与与与某某某某种种种种化化化化学学学学基基基基团团团团发发发发生生生生可可可可逆逆逆逆的的的的共共共共价价价价结结结结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。2.2.常见类型常见类型常见类型常见类型 磷酸化与脱磷酸化（最常见）磷酸化与脱磷酸化（最常见）乙酰化和脱乙酰化乙酰化和脱乙酰化乙酰化和脱乙酰化乙酰化和脱乙酰化 甲基化和脱甲基化甲基化和脱甲基化甲基化和脱甲基化甲基化和脱甲基化 腺苷化和脱腺苷化腺苷化和脱腺苷化腺苷化和脱腺苷化腺苷化和脱腺苷化 SHSHSHSH与与与与S S S SS S S S互变互变互变互变45第四节 影响酶催化作用的因素 主要是研究各种因素对主要是研究各种因素对主要是研究各种因素对主要是研究各种因素对酶促反应速度酶促反应速度酶促反应速度酶促反应速度的影的影的影的影响，并加以定量的阐述。响，并加以定量的阐述。响，并加以定量的阐述。响，并加以定量的阐述。研究一种因素的影响研究一种因素的影响研究一种因素的影响研究一种因素的影响时，其余各因素均为恒定。时，其余各因素均为恒定。时，其余各因素均为恒定。时，其余各因素均为恒定。酶浓度酶浓度酶浓度酶浓度底物浓度底物浓度底物浓度底物浓度pHpH温度温度温度温度抑制剂抑制剂抑制剂抑制剂激活剂激活剂激活剂激活剂影响因素影响因素影响因素影响因素(influencing factor of Enzyme-Catalyzed Reaction)46第五节 酶与医学的关系(The Relation of Enzyme and Medicine)(The Relation of Enzyme and Medicine)一、酶与疾病的发生一、酶与疾病的发生(一一)遗传性酶缺乏疾病，如白化病，蚕豆病，苯丙酮遗传性酶缺乏疾病，如白化病，蚕豆病，苯丙酮酸尿症、半乳糖血症、自毁容貌综合征等。酸尿症、半乳糖血症、自毁容貌综合征等。(二二)中毒性疾病，如中毒性疾病，如CO中毒，有机磷中毒，氰化物中中毒，有机磷中毒，氰化物中毒等。毒等。（注：中毒的作用机制有局部作用和全身作用两种。毒物吸收后，产生一系列生化反应，导致机体生理功能紊乱。（1）阻止氧的吸收、运输和利用；（2）抑制酶系统的活性；（3）对细胞亚微结构的作用；（4）辐射性损伤）47二、酶与疾病的诊断二、酶与疾病的诊断1血清血清(浆浆)功能性酶的测定功能性酶的测定 2血清血清(浆浆)非功能性酶的测定非功能性酶的测定 在血浆中发挥其特异催化作用的酶，故在血浆中发挥其特异催化作用的酶，故称血浆功能性酶，称血浆功能性酶，如卵磷脂胆固醇酰基转移如卵磷脂胆固醇酰基转移酶和脂蛋白酯酶等。酶和脂蛋白酯酶等。在血浆中的浓度很低，来自于全身各组织在血浆中的浓度很低，来自于全身各组织细胞，在血浆中没有实际的功能，被称做非功细胞，在血浆中没有实际的功能，被称做非功能性酶。能性酶。如转氨酶、淀粉酶等。如转氨酶、淀粉酶等。48三、酶与疾病的治疗三、酶与疾病的治疗(一一)消化酶治疗消化不良。消化酶治疗消化不良。(二二)链激酶、尿激酶治疗和预防血栓形成。链激酶、尿激酶治疗和预防血栓形成。(三三)天冬酰氨酶抑制血癌细胞生长。天冬酰氨酶抑制血癌细胞生长。四、酶在医学研究上的应用四、酶在医学研究上的应用(一一)酶的分子工程酶的分子工程(二二)酶与工业和日常应用酶与工业和日常应用49后面内容直接删除就行资料可以编辑修改使用资料可以编辑修改使用50主要经营：网络软件设计、图文设计制作、发布广告等公司秉着以优质的服务对待每一位客户，做到让客户满意！51致力于数据挖掘，合同简历、论文写作、PPT设计、计划书、策划案、学习课件、各类模板等方方面面，打造全网一站式需求52The user can demonstrate on a projector or computer,or print the presentation and make it into a film 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