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2蛋白质化学.pptx

1、n蛋白质存在于所有的生蛋白质存在于所有的生物细胞中,是构成生物物细胞中,是构成生物体最基本的结构物质和体最基本的结构物质和功能物质。功能物质。n蛋白质是生命活动的物蛋白质是生命活动的物质基础,它参与了几乎质基础,它参与了几乎所有的生命活动过程。所有的生命活动过程。第一节第一节 蛋白质是生命的物质基础蛋白质是生命的物质基础第第1页页/共共77页页 1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分蛋白质是生物体内必不可少的重要成分 人体人体 45%45%细菌细菌 50%80%50%80%真菌真菌 14%52%14%52%酵母菌酵母菌 14%50%14%50%蛋白质占干重蛋白质占干重第第2页页/共共77页页

2、2.2.蛋白质是一种生物功能的主要执行者蛋白质是一种生物功能的主要执行者u 酶的催化作用酶的催化作用u 调节作用调节作用(多肽类激素多肽类激素)u 运输功能运输功能u 运动功能运动功能u 免疫保护作用免疫保护作用u 接受、传递信息的受体接受、传递信息的受体u 毒蛋白毒蛋白 没有蛋白质就没有生命没有蛋白质就没有生命第第3页页/共共77页页第二节第二节 蛋白质的分类蛋白质的分类一、根据分子形状分类一、根据分子形状分类球状蛋白质球状蛋白质纤维状蛋白质纤维状蛋白质二、根据组成分类二、根据组成分类单纯蛋白单纯蛋白结合蛋白结合蛋白三、根据功能分类三、根据功能分类活性蛋白活性蛋白非活性蛋白非活性蛋白第第4页

3、页/共共77页页一、蛋白质的元素组成、蛋白质的元素组成碳碳 (C)(C)50%50%氢氢 (H)(H)6%6%氧氧 (O)(O)19%24%19%24%氮氮 (N)16%(N)16%硫硫 (S)0%3%(S)0%3%少量的磷少量的磷 (P)(P),铁,铁 (Fe)(Fe),铜,铜 (Cu),(Cu),锌锌 (Zn)(Zn)和碘和碘 (I)(I)等等 第三节第三节 蛋白质的化学组成蛋白质的化学组成第第5页页/共共77页页n蛋白质含量的测定蛋白质含量的测定:凯氏定氮法凯氏定氮法(测定氮的经典方法测定氮的经典方法)100100克样品中蛋白质含量克样品中蛋白质含量可测可测每克样品中含每克样品中含N N

4、量量 6.25 100(%)6.25 100(%)第第6页页/共共77页页二、组成蛋白质的基本单位二、组成蛋白质的基本单位氨基酸氨基酸CRH3N+HCOO-CRH2NHCOOH非解离形式非解离形式两性离子形式两性离子形式氨基酸的结构通式:氨基酸的结构通式:同一碳原子上连同一碳原子上连COOHNH2第第7页页/共共77页页n共有共有2020种基本种基本氨基酸,各种氨基酸,各种氨基酸的不同氨基酸的不同在于在于 R R侧链侧链各各不相同不相同.第第8页页/共共77页页2 2、根据氨基酸侧链理化性质分为以、根据氨基酸侧链理化性质分为以下四类:下四类:(1 1)非极性疏水性氨基酸:)非极性疏水性氨基酸:

5、R R无极性无极性(2 2)极性中性氨基酸:)极性中性氨基酸:R R有极性有极性,不带电荷不带电荷(3 3)酸性氨基酸:)酸性氨基酸:R R有极性,有极性,带负电荷带负电荷(4 4)碱性氨基酸:)碱性氨基酸:R R有极性,有极性,带正电荷带正电荷 第第9页页/共共77页页(1 1)非极性疏水性氨基酸:非极性疏水性氨基酸:R R无极性无极性第第10页页/共共77页页(2 2)极性:)极性:极性中性氨基酸极性中性氨基酸 R-R-基含有极性基团;基含有极性基团;生理生理pHpH条件下不解离。条件下不解离。第第11页页/共共77页页(3 3)极性极性带负电荷带负电荷 :酸性氨基酸酸性氨基酸 R-基有基

6、有COOH(COO-)带负电荷带负电荷 第第12页页/共共77页页(4 4)极性)极性带正电荷带正电荷 :碱性氨基酸碱性氨基酸 R-基有基有NH2(NH3+)带正电荷带正电荷 第第13页页/共共77页页氨基酸的用途氨基酸的用途n临床药物:精氨酸、谷氨酸治疗肝昏迷临床药物:精氨酸、谷氨酸治疗肝昏迷n食品:谷氨酸是味精的主要成分食品:谷氨酸是味精的主要成分 氨基酸保健品氨基酸保健品生物体活性蛋氨酸是生物体活性蛋氨酸是S-S-腺苷蛋氨酸,它是腺苷蛋氨酸,它是活泼甲基的供应者。活泼甲基的供应者。第第14页页/共共77页页第第 四节四节 蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构 二级结构二级结构 三级结构三级结

7、构 四级结构四级结构蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构一级结构一级结构空间结构空间结构第第15页页/共共77页页 一、蛋白质的一级结构一、蛋白质的一级结构概念:概念:指不同种类和数量的氨基酸按指不同种类和数量的氨基酸按 照特定的排列顺序通过照特定的排列顺序通过肽键肽键相相 连形成的连形成的多肽链多肽链。维系键:肽键(维系键:肽键(-CO-NH-,主),主)二硫键(次)二硫键(次)肽键肽键CysMet Phe Lys Ser Thr Val NH2 COOH 存在形式:链状存在形式:链状第第16页页/共共77页页 肽键:肽键:一个氨基酸的一个氨基酸的氨氨基基与另一个氨基与另一个氨基酸的酸的羧基羧基

8、之间之间失失水水形成的酰胺键形成的酰胺键称为肽键,所形称为肽键,所形成的化合物称为成的化合物称为肽。肽。OH+H2N第第17页页/共共77页页+HOC O CH2 NH2 H C 丙氨酸丙氨酸 苯丙氨酸苯丙氨酸肽键肽键CH2 NH2 H C C O HOCH3 H C NH C O 二肽二肽丙苯氨丙氨酸丙苯氨丙氨酸C O HOCH3 NHH C H+H2O第第18页页/共共77页页多肽链的结构式多肽链的结构式丝氨酸丝氨酸缬氨酸缬氨酸酪氨酸酪氨酸 天冬氨酸天冬氨酸 谷氨酰胺谷氨酰胺N端端C端端氨基末端氨基末端氨基末端氨基末端第第19页页/共共77页页 关于蛋白质的一级结构关于蛋白质的一级结构u组

9、成蛋白质的氨基酸的数目。组成蛋白质的氨基酸的数目。u多肽链的氨基酸种类顺序:最重要,是多肽链的氨基酸种类顺序:最重要,是 功能的基础。功能的基础。u多肽链内或链间二硫键的数目和位置。多肽链内或链间二硫键的数目和位置。u决定空间结构,是功能的基础。决定空间结构,是功能的基础。+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-Leu-脑啡肽脑啡肽第第20页页/共共77页页第第21页页/共共77页页血红蛋白血红蛋白珠蛋白珠蛋白亚铁血红素第第22页页/共共77页页第第23页页/共共77页页镰刀形红镰刀形红细胞细胞正常红细胞与镰刀形红细胞的扫描电镜图正常红细胞与镰刀形红细胞的扫描电镜图Hb-Hb

10、-(正常人)(正常人)缬缬-组组-亮亮-苏苏-脯脯-谷谷-谷谷-赖赖 Hb-S Hb-S(患者)(患者)缬缬-组组-亮亮-苏苏-脯脯-缬缬-谷谷-赖赖正常红正常红细胞细胞第第24页页/共共77页页镰形红细胞贫血病人镰形红细胞贫血病人Hb(HbS)Hb(HbS)亚基亚基N-val his leu thr pro valval glu C 肽链肽链CAC GTG基因基因正常成人正常成人Hb(HbA)Hb(HbA)亚基亚基N-val his leu thr pro gluglu glu C 肽链肽链CTC GAG基因基因第第25页页/共共77页页HbAHbA和和HbS HbS 亚基肽链比较亚基肽链比

11、较第第26页页/共共77页页The elongated cells tend to block capillaries,causing inflammation and considerable pain第第27页页/共共77页页n二、蛋白质的空间结构二、蛋白质的空间结构 蛋白质的二、三、四级结构。蛋白质的二、三、四级结构。n(一)蛋白质的二级结构(一)蛋白质的二级结构 1 1、概念、概念:在一级结构的基础上通过:在一级结构的基础上通过 氢键氢键的作用,多肽链主链骨架由的作用,多肽链主链骨架由 于折叠、盘曲而形成的空间结构。于折叠、盘曲而形成的空间结构。维系键:氢键维系键:氢键第第28页页/共

12、共77页页2 2、主要形式:、主要形式:螺旋螺旋:由肽键平面盘由肽键平面盘旋形成的螺旋旋形成的螺旋状构象。状构象。第第29页页/共共77页页折叠折叠:肽:肽键平面呈伸展键平面呈伸展的锯齿状排列的锯齿状排列形成的结构。形成的结构。第第30页页/共共77页页 折角:折角:肽链出现肽链出现 180 180 回折的转角处结构。回折的转角处结构。无规则线团无规则线团:肽平面不规则肽平面不规则排列排列第第31页页/共共77页页(二二)蛋白质的三级蛋白质的三级结构结构 蛋白质的三级蛋白质的三级结构是在二级结结构是在二级结构的基础上进一构的基础上进一步盘绕折叠形成步盘绕折叠形成更加复杂的结构更加复杂的结构维系

13、键:维系键:氢键、疏水键、离子键。氢键、疏水键、离子键。第第32页页/共共77页页(三三)蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构 由由两个两个或或两个以上两个以上具有独立三级结构具有独立三级结构 的多肽借次级键缔合而成的复杂结构。的多肽借次级键缔合而成的复杂结构。每一个三级结构也称为一个每一个三级结构也称为一个亚基或亚单位亚基或亚单位。维系键:维系键:范德华力、范德华力、离子键、氢键离子键、氢键u 四级结构的单个四级结构的单个亚基无生物活性。亚基无生物活性。第第33页页/共共77页页血红蛋白四级结构血红蛋白四级结构由由 4 4 个亚基组成个亚基组成第第34页页/共共77页页第第35页页/共共77页页

14、一级结构一级结构二级结构二级结构三级结构三级结构四级结构四级结构亚基亚基 蛋白质分子结构蛋白质分子结构基本单位基本单位氨基酸氨基酸第第36页页/共共77页页u一级结构:一级结构:u二级结构:二级结构:u三级结构:三级结构:u四级结构:四级结构:维系蛋白质分子结构的键维系蛋白质分子结构的键肽键(主)、二硫键肽键(主)、二硫键氢键氢键疏水键、氢键、离子键疏水键、氢键、离子键范德华力、氢键、盐键、范德华力、氢键、盐键、二硫键二硫键第第37页页/共共77页页第五节第五节 蛋白质结构与功能蛋白质结构与功能n一级结构是形成空间结构的物质基础;一级结构是形成空间结构的物质基础;空间结构是生物学功能的基础。空

15、间结构是生物学功能的基础。第第38页页/共共77页页一、蛋白质的变性一、蛋白质的变性1 1、概念:、概念:天然蛋白质受到物理、化学天然蛋白质受到物理、化学因素的影响,导致其空间结构的破坏,因素的影响,导致其空间结构的破坏,从而使蛋白质的理化性质发生改变和从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用。用。第六节第六节 蛋白质的性质蛋白质的性质第第39页页/共共77页页2 2、引起蛋白质变性的因素:、引起蛋白质变性的因素:物理因素:加热,紫外线,超声物理因素:加热,紫外线,超声 波,剧烈震荡波,剧烈震荡,X-,X-射线等。射线等。化学因素:强酸

16、、强碱、重金属化学因素:强酸、强碱、重金属 离子、尿素、丙酮、乙醇等。离子、尿素、丙酮、乙醇等。第第40页页/共共77页页变性本质:空间结构破坏,变性本质:空间结构破坏,一级结构不变(肽键完整)。一级结构不变(肽键完整)。第第41页页/共共77页页n3 3、变性作用的特征、变性作用的特征 (1 1)生物活性丧失)生物活性丧失 (2 2)某些理化性质改变)某些理化性质改变 变性蛋白的溶解度减小。变性蛋白的溶解度减小。第第42页页/共共77页页二、蛋白质的两性电离和等电点二、蛋白质的两性电离和等电点PrRH2NHCOOH-NH2H2O -NH3OH 阳离子阳离子,碱性碱性 -COOH COO H阴

17、离子阴离子,酸性酸性两两性性电电离离PrRH3N+HCOO-第第43页页/共共77页页等电点:等电点:蛋白质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相中所带的正电荷与负电荷相 等而等而呈电中性呈电中性(此时为两性离),(此时为两性离),此时此时溶液的溶液的 pHpH 称为该蛋白质的等称为该蛋白质的等 电点,常用电点,常用 pI pI 表示。表示。PrRH3N+HCOO-第第44页页/共共77页页 pH pI净电荷为负净电荷为负PrCOOHNH3+H+OH-+H+OH-PrCOO-NH2电泳:电泳:移向阴极移向阴极 pH=pI 净电荷净电荷=0=0PrCOO-NH3+PrH2NCOOH电泳:电泳:移向阳极移

18、向阳极 电泳:电泳:不移动,不移动,此时溶解度最小此时溶解度最小第第45页页/共共77页页n等电点分别是等电点分别是pI=9.54pI=9.54、pI=4.0pI=4.0、pI=7.0pI=7.0的三种氨基酸的三种氨基酸,在在pH=7.0pH=7.0的的溶液中,分别带溶液中,分别带_电、电、_电和电和_;电泳时分别移向;电泳时分别移向_、_和和_极。极。第第46页页/共共77页页1 1、具有胶体溶液特征:、具有胶体溶液特征:PrPr在水溶液中在水溶液中 形成形成 1-100 nm1-100 nm的颗粒。的颗粒。2 2、蛋白质胶体稳定性的因素:、蛋白质胶体稳定性的因素:u布朗运动布朗运动u带同种

19、电荷,互相排斥;带同种电荷,互相排斥;u表面极性基团与水形成表面极性基团与水形成“水化膜水化膜”。三、胶体性质三、胶体性质第第47页页/共共77页页3 3、生理作用:、生理作用:与血浆胶体渗透压的形成、血与血浆胶体渗透压的形成、血液与组织之间的物质交换等有关。液与组织之间的物质交换等有关。第第48页页/共共77页页透析工作图透析工作图半透膜原理半透膜原理第第49页页/共共77页页四、蛋白质的沉淀四、蛋白质的沉淀蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象称蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀为沉淀。u中性盐沉淀反应中性盐沉淀反应u有机溶剂沉淀有机溶剂沉淀u加热沉淀反应加热沉淀反应u重金属盐沉淀反应

20、重金属盐沉淀反应u生物碱试剂沉淀反应生物碱试剂沉淀反应第第50页页/共共77页页常用的沉淀方法:常用的沉淀方法:(一一)中性盐沉淀反应中性盐沉淀反应u常用的中性盐常用的中性盐:硫酸铵、硫酸钠、氯化钠:硫酸铵、硫酸钠、氯化钠u性质:性质:盐溶:加少量中性盐,蛋白质溶解度增加;盐溶:加少量中性盐,蛋白质溶解度增加;盐析:盐析:加高浓度中性盐,蛋白质溶解度减小加高浓度中性盐,蛋白质溶解度减小 u特点:蛋白质不变性。特点:蛋白质不变性。第第51页页/共共77页页(二二)有机溶剂沉淀有机溶剂沉淀u试剂:试剂:乙醇、甲醇、丙酮等是脱水剂。乙醇、甲醇、丙酮等是脱水剂。u特点:特点:蛋白质沉淀且变性。蛋白质沉

21、淀且变性。第第52页页/共共77页页(三)加热沉淀反应(三)加热沉淀反应n特点:等电点时易变性沉淀;特点:等电点时易变性沉淀;其余条件虽变性但不易沉淀其余条件虽变性但不易沉淀(四)重金属盐沉淀反应(四)重金属盐沉淀反应(五)生物碱试剂沉淀反应(五)生物碱试剂沉淀反应第第53页页/共共77页页蛋白质沉淀与变性的关系:蛋白质沉淀与变性的关系:n沉淀与变性是两个不同的概念,两者有沉淀与变性是两个不同的概念,两者有联系但又不完全一致。联系但又不完全一致。n(1 1)蛋白质变性可表现为沉淀,亦可)蛋白质变性可表现为沉淀,亦可表现为溶解状态。例如在等电点时加热,表现为溶解状态。例如在等电点时加热,蛋白质易

22、变性沉淀;但在等电点偏酸性蛋白质易变性沉淀;但在等电点偏酸性溶液中加热,蛋白质变性也不易沉淀。溶液中加热,蛋白质变性也不易沉淀。第第54页页/共共77页页n(2 2)蛋白质沉淀有时可以是变性,亦)蛋白质沉淀有时可以是变性,亦可以不变性,取决于沉淀方法与条件及可以不变性,取决于沉淀方法与条件及蛋白质空间结构是否破坏。例如蛋白质蛋白质空间结构是否破坏。例如蛋白质溶液中加入有机溶剂,蛋白质变性并沉溶液中加入有机溶剂,蛋白质变性并沉淀;而高浓度中性盐可使蛋白质沉淀,淀;而高浓度中性盐可使蛋白质沉淀,但蛋白质不变性。但蛋白质不变性。第第55页页/共共77页页1 1、茚三酮反应、茚三酮反应蛋白质与茚三酮的

23、丙酮溶液在蛋白质与茚三酮的丙酮溶液在pH5pH57 7的溶液一起加热可呈现蓝紫色反应。的溶液一起加热可呈现蓝紫色反应。五、蛋白质的显色反应五、蛋白质的显色反应第第56页页/共共77页页2.2.双缩脲反应双缩脲反应 在强碱性溶液中,蛋白质与在强碱性溶液中,蛋白质与CuSO4CuSO4反反应,应,生成紫红色化合物生成紫红色化合物,这个反应称为,这个反应称为双缩脲反应双缩脲反应。蛋白质分子中肽键反应,肽键要完整。蛋白质分子中肽键反应,肽键要完整。生成的颜色深浅与肽键数量成正比。生成的颜色深浅与肽键数量成正比。用于蛋白质的定性定量检查。用于蛋白质的定性定量检查。第第57页页/共共77页页 酚试剂酚试剂

24、(磷钨酸磷钼酸化合物)(磷钨酸磷钼酸化合物)蛋白质分子中蛋白质分子中酪氨酸、色氨酸酪氨酸、色氨酸3 3、酚试剂反应(福林反应)、酚试剂反应(福林反应)蓝色化合物蓝色化合物 用于蛋白质的含量测定用于蛋白质的含量测定(蓝色越深,含量越高)(蓝色越深,含量越高)第第58页页/共共77页页第七节第七节 蛋白质的分离与纯化蛋白质的分离与纯化 的基本原理的基本原理n蛋白质的含量测定方法蛋白质的含量测定方法1 1、凯氏定氮法:测氮量、凯氏定氮法:测氮量2 2、福林酚试剂法、福林酚试剂法第第59页页/共共77页页3.3.双缩脲反应双缩脲反应肽键结构要完整。肽键结构要完整。生成的紫红色深生成的紫红色深浅与肽键数

25、量成正比。浅与肽键数量成正比。4.4.紫外分光光度法紫外分光光度法针对含针对含苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸等等芳香族氨基酸芳香族氨基酸的蛋白质,在波长的蛋白质,在波长280nm280nm处有特征性的最大吸收峰处有特征性的最大吸收峰。第第60页页/共共77页页n5、BCA比色法比色法n6、Bradford蛋白分析法蛋白分析法第第61页页/共共77页页 下课了!下课了!第第62页页/共共77页页 复习与巩固复习与巩固n1、蛋白质中氮的含量是(、蛋白质中氮的含量是()。)。n2、蛋白质的基本结构单位是(、蛋白质的基本结构单位是()。)。n3、氨基酸在体内的代谢表现为(、氨基酸在体

26、内的代谢表现为()和(和()两个方面。)两个方面。n4、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的基酸的 _ 基和另一氨基酸的基和另一氨基酸的 _ 基基连接而形成的。连接而形成的。第第63页页/共共77页页5、必需氨基酸是指合成人体蛋白需要的必需氨基酸是指合成人体蛋白需要的氨基酸;非必需氨基酸是指合成人体氨基酸;非必需氨基酸是指合成人体蛋白不需要的氨基酸。(蛋白不需要的氨基酸。().6、构成蛋白质的、构成蛋白质的 20 种氨基酸都是必需种氨基酸都是必需氨基酸。氨基酸。7、蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破、蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏,因此涉及肽键的断裂。坏,因

27、此涉及肽键的断裂。8、具有四级结构的蛋白质,它的每个亚具有四级结构的蛋白质,它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。生物活性。第第64页页/共共77页页n氨基酸的通式是(氨基酸的通式是()A BCRH2NHCOOHH CCRH2NCOOHNH2CRH2NCOOHCOOHCRH2NCOOHH D第第65页页/共共77页页蛋白质的空间结构是指(蛋白质的空间结构是指()。)。nA、一、二、三级结构、一、二、三级结构nB、一、二、四级结构、一、二、四级结构nC、一、二、三、四级结构、一、二、三、四级结构nD、二、三、四级结构、二、三、四级结构第第66页页/共

28、共77页页蛋白质功能的基础是(蛋白质功能的基础是()。)。nA、一级结构、一级结构nB、二级结构、二级结构nC、三级结构、三级结构nD、四级结构、四级结构第第67页页/共共77页页维系一级结构的键是维系一级结构的键是();维系维系二级结构的键是(二级结构的键是()。)。nA、氢键、氢键 nB、肽键和氢键、肽键和氢键nC、肽键和二硫键、肽键和二硫键 nD、肽键和离子键、肽键和离子键第第68页页/共共77页页蛋白质的二级结构存在形式是(蛋白质的二级结构存在形式是()。)。nA、螺旋螺旋nB、“”折叠折叠nC、“”转角转角nD、以上都是、以上都是第第69页页/共共77页页等电点是指(等电点是指()。

29、)。nA、蛋白质带正电荷时溶液的、蛋白质带正电荷时溶液的pHnB、蛋白质带负电荷时溶液的、蛋白质带负电荷时溶液的pHnC、蛋白质净电荷为零时溶液的、蛋白质净电荷为零时溶液的pHnD、呈电中性时蛋白质的状态、呈电中性时蛋白质的状态第第70页页/共共77页页当溶液的当溶液的pHpI时,蛋白质带(时,蛋白质带(););当溶液的当溶液的pHpI时,蛋白质带(时,蛋白质带(););当溶液的当溶液的pHpI时,蛋白质带(时,蛋白质带()。)。nA、正电荷、正电荷nB、负电荷、负电荷nC、呈电中性、呈电中性nD、以上情况都可能、以上情况都可能第第71页页/共共77页页蛋白质变性的实质是(蛋白质变性的实质是(

30、)。)。nA A、一级结构和空间结构都破坏、一级结构和空间结构都破坏nB B、一级结构破坏,空间结构完整、一级结构破坏,空间结构完整nC C、一级结构完整,空间结构破坏、一级结构完整,空间结构破坏nD D、结构改变,生物学功能不变、结构改变,生物学功能不变第第72页页/共共77页页使蛋白质沉淀的方法有(使蛋白质沉淀的方法有()。)。nA、加中性盐、加中性盐nB、加有机溶剂、加有机溶剂nC、加重金属离子、加重金属离子nD、加热、加热nE、加生物碱试剂、加生物碱试剂nF、以上都可以、以上都可以第第73页页/共共77页页构成人体蛋白质的常见氨基酸有构成人体蛋白质的常见氨基酸有();其中必须的有();

31、其中必须的有()。)。n A、8种种nB、18种种nC、20种种nD、12种种第第74页页/共共77页页n2、氨基酸在等电点时,主要以 离子形式存在,在pHpI的溶液中,大部分以 离子形式存在,在pHpI的溶液中,大部分以 离子形式存在。n3、维持蛋白质一级结构的化学建是 和 。第第75页页/共共77页页n2、脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生 色的物质,而其他氨基酸与茚三酮反应产生 色的物质。n1、在20种基本氨基酸中,哪种氨基酸没有手性碳原子nA.谷氨酸 B.半胱氨酸 C.赖氨酸 D.甘氨酸第第76页页/共共77页页n1、天然氨基酸都具有一个手性-碳原子。n2、等电点不是氨基酸的特征常数。第第77页页/共共77页页

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