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第3章-蛋白质-食品化学课件.ppt

1、单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,蛋白质含量约为,20%,蛋白质约占全部质量的,12%,蛋白质含量不低于,3%,蛋 白 质,定义(,protein,):蛋白质是由,氨基酸,以“,脱水缩合,”的方式组成的多,肽链,经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。,蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。蛋白质约占人体全部质量的,18%,。,蛋白质是,生命的物质基础,,是有机大分子,是构成细胞的基本有机物,没有蛋白质就没有生命。,氨基酸是蛋白质的基本组成单位。,蛋白质是一类重要的营养素。,蛋白质是食品的

2、主要成分,对食品的质构、风味和加工性状产生重大影响。,3.1,概述,3.1,概述,1)元 素组成:,C:5055 H:67 O:2023,N:1219,S:03.0,其他:微量,一般蛋白质可能还会含有,P,(,磷,)、,Fe,(铁)、,Zn,(锌)、,Cu,(铜)、,B,(,硼,)、,Mn(,锰,),、,I,(,碘,)、,Mo,(,钼,)等。,一切蛋白质都含,N,元素,且各种蛋白质的含氮量很接近,,平均为,16%,。,2)氨基酸组成:,20种,L,型,氨基酸,3.1,概述,人体内用这,20,种氨基酸作原料,在细胞质中的核糖体上,将氨基酸分子互相连接成肽链。通过,缩合反应,,在羧基和氨基之间形成

3、的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。,脱水缩合:一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基,脱去一分子水而连接起来,这种结合方式叫做脱水缩合。,3)蛋白质分类,3.1,概述,按组成,简单蛋白质:,完全由,AA,组成,结合蛋白质:,由,AA,和辅基组成,衍生蛋白质:,改性、修饰的,按结构,球状蛋白质,纤维状蛋白质,按功能,酶,运输蛋白,营养和贮存蛋白,收缩蛋白,结构蛋白,防御蛋白,人体内蛋白质的种类很多,性质、功能各异,但都是由,20,多种,氨基酸,(,Amino acid,)按不同比例组合而成的。,氨基酸(,amino acid,),含有,氨基,和,羧基,的一

4、类,有机化合物,的通称。是含有一个碱性氨基和一个,酸性羧基,的有机化合物。氨基连在,-,碳上的为,-,氨基酸,。组成蛋白质的氨基酸均为,-,氨基酸,3.2,氨基酸,EAA,有,Met,Val,Lys,Ile,Phe,Leu,Trp,Thr,八种,此外,,His,对于婴儿的营养也是必需的。,必,需,氨基酸,:微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸,动物有一部分氨基酸不能在体内合成,或合成速度远不适应机体的需要,必须由食物提供的氨基酸。,3.2.1,氨基酸的结构和分类,3.2.1,氨基酸的结构和分类,非极性氨基酸:,极性氨基酸,不带电的氨基酸:,Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly

5、带正电荷的氨基酸,/,碱性:,Lys、Arg、His,带负电荷的氨基酸,/,酸性:,Asp、Glu,按,R,的,极,性,分,类,pH7,20,种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链,基团,R,的不同。通常根据,R,基团,的化学结构或性质将,20,种氨基酸进行分类。,Ala、Leu、Ile、Val、Met、Pro、Phe、Trp,3.2.1,氨基酸的结构和分类,脂肪族氨基酸,芳香族氨基酸,按,R,的,化,学,结,构,丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精,、,甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺,杂环族氨基酸,杂环亚胺族基酸,苯丙、酪氨酸,组氨酸、色氨酸,脯氨酸,3.2.1,氨基酸的结构和分类

6、必需氨基酸,半必需氨基酸,从营养学角度分,Met,Val,Lys,Ile,Phe,Leu,Trp,Thr,非必需氨基酸,Arg,、,His,其余的氨基酸,3.2.2,氨基酸的酸碱性质,1,两性解离与等电点,氨基酸是两性电解质,羧基能电离成,COO,-,和,H,+,;,氨基能接受质子。,氨基酸在溶液中净电荷为零时的,pH,值称为氨基酸的,等电点,p,I,(,isoelectric point,),。,3.2,氨基酸的物理化学性质,pHp,I,pH=p,I,pHp,I,酸性 中性 碱性,正离子 两性离子 负离子,在数值上,p,I,值等于该氨基酸处于两性离子状态时基团的两侧,pK,值之和的,1/2

7、3.2.2,氨基酸的酸碱性质,3.2,氨基酸的物理化学性质,2,解离常数,解离式中,K1,和,K2,分别代表,-,碳原子上,-COOH,和,-NH3,的表现,解离常数,。在生化上,,解离常数,是在特定条件下(一定溶液浓度和,离子强度,)测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。,3.2.3,氨基酸的疏水性,疏水性,AA,:为,侧链,具有高疏水性的,氨基酸,之总称。,氦基酸,侧链,的疏水性,是从各氨基酸的疏水性减去,甘氨酸,疏水性之值来表示(,C.Tanford,)。疏水性氨基酸有蛋氨酸、,色氨酸,、,苯丙氨酸,、,缬氨酸,、,亮氨酸,、,异亮氨酸,、,脯氨酸,和,丙氨酸,

8、疏水性氨基酸在蛋白质内部,由于其疏水的相互作用,而在保持蛋白质的三级结构上起作用(参见,疏水结合,)。另外在酶和基质、抗体和抗原间的相互作用等各种非,共价键,的分子结合方面,具有重要作用。,3.2,氨基酸的物理化学性质,3.2.4,氨基酸的光学性质,3.2,氨基酸,氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。,20,种,AA,在可见光区域均无光吸收;,在远紫外区(,220nm,)均有光吸收;,在紫外区(近紫外区)(,220nm300nm,)只有三种,AA,有光吸收能力,这三种氨基酸是,苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸,,因为它们的,R,基含有苯环,共轭双键,系统;,3.2.4,氨基酸的光学性质,3.

9、2,氨基酸,苯丙,AA,最大光吸收在,259nm,、酪,AA,在,278nm,、色,AA,在,279nm,;,蛋白质一般都含有这三种,AA,残基,所以其最大光吸收在大约,280nm,波长处,因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。,分光光度法测定蛋白质含量的依据是,朗伯,比尔定律,。在,280nm,处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。,3.2.5,氨基酸的化学反应,3.2,氨基酸,3.2.5,氨基酸的化学反应,3.2,氨基酸,3.2.5,氨基酸的化学反应,3.2,氨基酸,3.2.5,氨基酸的化学反应,3.2,氨基酸,3.2.5,氨基酸的化学反应,3.2,氨基酸,3.2.5,氨基酸的化学反应

10、与二硝基氟苯,(DNFB),的,烃基化反应,黄色物质,N,端,AA,分析(,Sanger,,,1945,),3.2,氨基酸,与茚三酮的反应,氨基酸:,蓝紫色,,,570nm,脯、羟脯:,黄色,,,440nm,AA,、肽、,Pr,的定性与定量,与亚硝酸反应,产生氮气和羟基酸,与醛类反应,生成,Schiff base,脱羧反应,在氨基酸脱羧酶作用下,酯化反应,HCl,存在时与甲醇、乙醇反应,3.2.6,氨基酸的溶解性质,3.2,氨基酸,3.2.6,氨基酸的溶解性质,3.2,氨基酸,起氮平衡作用:当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时,摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等,称之为氮的总平衡。,转变为脂

11、肪:氨基酸,分解代谢,所产生的,a,酮酸,可再合成新的氨基酸,或转变为糖或脂肪,或进入三羧循环,氧化分解,并放出,能量,.,产生一碳单位包括,甲基,、,亚甲基,、甲烯基、,甲炔,基、甲酚基,参与构成酶等:,氨基酸需要量,:,成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的,20%,37%,。,3.2.7,氨基酸的作用,3.2,氨基酸,氨基酸在食品工业的应用,3.2,氨基酸,3.2.8,氨基酸的制备,蛋白质水解,(酸、碱、酶),始于,1820,年,酸水解。,1866,德国,HRitthasen,博士利用硫酸水解小麦面筋,分离出谷氨酸,此后用酸水解小麦面筋或大豆蛋白质生产谷氨酸,3.2,氨基酸,化学合成,

12、DL-,蛋氨酸,丙氨酸,甘氨酸,苯丙氨酸等,始于,1850,年,微生物发酵,(直接,/,添加前体),1957,日本微生物发酵生产谷氨酸,3.3,肽,一个氨基酸的,氨基,与另一个氨基酸的,羧基,之间失水形成的酰胺键称为,肽键,,所形成的化合物称为,肽,。,3.3.1,肽的物理化学性质,1,)肽的两性,也具有两性和等电点;利用肽的等电点,可进行肽类物质的分离。,2,)黏度与溶解度,在高浓度和较宽的,pH,范围能保持溶解状态;具较强的吸湿和保湿性。,3,)渗透压和对产品质构的调节作用,肽溶液的渗透压比氨基酸溶液低,更易于在肠道吸收,且不易造成腹泻。,多肽具有抑制蛋白质形成凝胶的性能,可起到软化食品的

13、作用。,4,)化学性质,与氨基酸基本的化学性质相同,但肽和蛋白可以发生双缩脲反应而氨基酸则不能,3.3,肽,3.3.2,活性肽,肽好了!,1)活性肽(功能肽):,2)按获得途径分类:,天然的、外源的,3)按功能分类,矿物元素结合肽:,CPP,酶调节剂和抑制剂,:,GSH,抗菌肽:,短杆菌肽、枯草菌素、乳酸链球菌肽,免疫活性肽:,内源的包括干扰素、白细胞介素和,-,内啡肽;,外源的主要来自于酪蛋白。,神经活性肽:,类鸦片活性肽、脑啡肽,抗氧化肽:,肌肽,调味肽:,酸、甜、苦味肽,3.3,肽,3.4,蛋白质的结构和理化性质,5.4.1,蛋白质的分子结构,5.4.2,稳定蛋白质构象的作用力和键,5.

14、4.,3,蛋白质的理化性质,3.4.1,蛋白质的分子结构,3.4.1.1,蛋白质的一级结构(,Primary Structure),指氨基酸通过共价键(肽键)连接而成的,线性序列,(,Linear Sequence)。,3.4.1.2,蛋白质的二级结构(,Secondary Structure),氨基酸残基周期性的(有规则的)空间排列。主要包括,螺旋、折叠和转角结构,。,3.4.1.3,蛋白质的三级结构(,Tertiary Structure),二级结构进一步折叠成紧密的,三维结构,(多肽链的空间排列)。,3.4.1.4,蛋白质的四级结构(,Quaternary Structure),是指含有

15、多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列,以,二聚体、三聚体、四聚体,等形式存在。,3.4,蛋白质的结构和理化性质,3.4.2,稳定蛋白质构象的作用力和键,蛋白质结构稳定,疏水相互作用,氢键,范德华力,静电相互作用,二硫键,3.4,蛋白质的结构和理化性质,3.4.3,蛋白质的理化性质,1 酸碱性质,两性电解质,某一,pH,值所带净电荷为零时为其等电点,p,I,。,2 水解,酸、碱、酶:蛋白质,-,蛋白胨,-,小肽,-,二肽,-,氨基酸,3,颜色反应,双缩脲、茚三酮。,4 疏水性,与功能性质有关,3.4,蛋白质的结构和理化性质,3.5,蛋白质的变性,3.5.1,蛋白质变性的概念及监测方法,3.5.2

16、蛋白质的物理变性,3.5.3,蛋白质的化学变性,3.5.1,蛋白质变性的概念及监测方法,概念:,蛋白质二级及其以上的高级结构在一定条件,(加热、酸、碱、有机溶剂、重金属离子等),下遭到破坏而一级结构并未发生变化的过程叫蛋白质的变性。,蛋白质变性所产生的影响:,溶解度降低;与水的结合能力降低;生物活性丧失;容易被水解;粘度变大;难以结晶。,蛋白质变性的监测:,根据一系列物理性质、光学性质、生物功能等的改变来监测,,例如:溶解度的变化、黏度的变化、抗原性的变化、比活性的变化等。,3.5,蛋白质的变性,3.5.2,蛋白质的物理变性,1,)加热,:,2,)冷冻,:,3,)机械处理,:,4,)静高压,

17、5,)电磁辐射,:,6,)界面作用,:,3.5,蛋白质的变性,3.5.3,蛋白质的化学变性,1)酸碱因素(,pH,值),:,2)盐类,:,重金属、硫氰酸根、三氯乙酸根,3)有机溶剂,:,大多数,4,)有机化合物,:,脲、胍盐,,SDS,5,)还原剂,:,巯基乙醇、二硫苏糖醇、,cys,3.5,蛋白质的变性,3.6,蛋白质的功能性质,Functionality:,Physical and chemical properties which affect the behavior of proteins in food systems during processing,storage,pre

18、paration and consumption.,蛋白质的功能性质定义:,在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。,(,如蛋白质的胶凝、溶解、泡沫、乳化、黏度等),3.6,蛋白质的功能性质,3.6.1,蛋白质的水合性质,3.6.2,蛋白质的溶解度,3.6.3,蛋白质溶液的黏度,3.6.4,蛋白质的胶凝作用,3.6.5,蛋白质的组织化,3.6.6,面团的形成性,3.6.7,蛋白质的乳化性质,3.6.8,蛋白质的起泡性质,3.6.9,蛋白质与风味物质的结合,主要包括,水合性质,结构性质,表面性质,感官性质,1,)水合性质,水的吸收与保留、湿润性、

19、溶胀、分散性、溶解度和黏度等。,2,)结构性质,如产生弹性、沉淀、胶凝作用、组织化和面团的形成时起作用的那些性质,3,)表面性质,包括蛋白质的表面张力、乳化性、起泡性、成膜性、气味吸收持留性等。,4,)感观性质,涉及蛋白质在食品中所产生颜色、气味、口味、适口性、咀嚼度、爽滑度、混浊度等。,3.6,蛋白质的功能性质,食品名称,功能性质,饮料,不同,pH,值时的溶解性、热稳定性、黏度,汤、沙司,黏度、乳化作用、持水性,面团焙烤产品,(面包、蛋糕等),成型和形成粘弹性膜,内聚力,热变性和胶凝作用,乳化作用,吸水作用,发泡,褐变,乳制品,(干酪,冰激凌,甜点心等),乳化作用,对脂肪的保留,黏度,起泡,

20、胶凝作用,凝结作用,鸡蛋代用品,起泡性,胶凝作用,肉制品(香肠等),乳化作用,胶凝作用,内聚力,对水和脂肪的吸收和保持,肉代用品(组织化植物蛋白),对水和脂肪的吸收和保持,不溶性,硬度,咀嚼性,内聚力,热变性,食品涂膜,内聚,黏合,糖果制品(牛奶巧克力等),分散性,乳化作用,常见的食品中所需宜的蛋白质功能性质,3.6,蛋白质的功能性质,3.6.1,蛋白质的水合性质,Hydration Properties,3.6.1.1,蛋白质与水相互作用,3.6,蛋白质的功能性质,蛋白质从干燥状态逐渐水合时有如下的过程;,3.6.1,蛋白质的水合性质,Hydration Properties,3.6.1.1

21、蛋白质与水相互作用,蛋白质水合能力定义:,干蛋白质与相对湿度为,90,95%,的空气达到平衡时,每克蛋白质所结合水的克数。,3.6,蛋白质的功能性质,蛋白质,水合能力/(,g H,2,O/g,蛋白质),肌红蛋白,0.44,血清清蛋白,0.33,血红蛋白,0.62,胶原蛋白,0.45,酪蛋白,0.40,卵清蛋白,0.30,乳清浓缩蛋白,0.45-0.52,大豆蛋白,0.33,3.6.1,蛋白质的水合性质,Hydration Properties,3.6.1.2,蛋白质水合性质的测定方法,相对湿度法,/,平衡水分含量法:,一定水分活度时所吸收或丢失的水量。,评价蛋白粉的吸湿和结块现象。,过量水法

22、与过量水结合,之后过滤或低速离心或挤压,使过剩水分离。适于溶解度低的蛋白质。,3.6,蛋白质的功能性质,3.6.1,蛋白质的水合性质,Hydration Properties,3.6.1.3,影响蛋白质水合性质的环境因素,蛋白质浓度,增加则水合量增加,pH,=p,I,时,蛋白质水合能力最差,吸水量最少;,温度,升高,蛋白质水合能力,通常,变差;,低盐浓度,,有助于蛋白,质,的水合,,提高其,溶解度,(,盐溶效应,),;而,高盐浓度,会导致,蛋白,质脱水(,盐析效应,),。,其他成分,:比如糖和脂肪等,应用:蛋白质的持水力,蛋白质吸收水并将水保留在蛋白组织中的能力。对面团、碎肉很重要。,3.

23、6,蛋白质的功能性质,3.6.2,蛋白质的溶解度,Solubility Properties,将蛋白质在水中的分散量称为蛋白质的溶解度,是衡量蛋白质食品加工属性的重要指标。,蛋白质的溶解度取决于,疏水作用,(蛋白质蛋白质相互作用)和,水合能力,(蛋白质溶剂相互作用)的平衡。,3.6,蛋白质的功能性质,3.6.2,蛋白质的溶解度,Solubility Properties,影响蛋白质溶解度的,环境,因素,3.6,蛋白质的功能性质,1)溶液,pH:,pHp,I,,,蛋白质溶解度最低。,2)离子强度,4)有机溶剂,3)温度,3.6.2,蛋白质的溶解度,Solubility Properties,蛋白

24、质的溶解性能的,评价,美国油脂化学家协会,(,American Oil Chemists Society,AOCS,),采纳的法定评价方法:,蛋白质分散性指标,(,protein dispersibility index,,PDI,),氮溶解性指标,(,nitrogen solubility index,,,NSI,),3.6,蛋白质的功能性质,水分散蛋白质,总蛋白质,PDI,=,100%,水溶解氮,总氮,NSI,=,100%,3.6.3,蛋白质溶液的粘度,Viscosity Properties,蛋白质溶液,属于胶体溶液,,通常具有一定的粘度,可用粘度系数来表示。,粘稠度对流体食品是重要的功

25、能特性,如饮料、汤汁。,蛋白质溶液的,粘度系数随流动速度的增加而降低,,,不是牛顿流体,,,是假塑性流体,(剪切稀释)。,影响蛋白质流体粘度特性的主要因素:,分散的蛋白分子或颗粒的表观直径,(取决于蛋白分子固有的特性,蛋白-溶剂、蛋白-蛋白的相互作用),。,造成剪切稀释的原因:,蛋白质分子或颗粒在流动方向的表观直径减小,(取向一致,摩擦阻力降低;在运动方向上产生变形;氢键等弱键断裂,蛋白质体积减小),。,3.6,蛋白质的功能性质,3.6.4,蛋白质的胶凝作用,Gelation Properties,1)胶凝作用的概念,变性的,蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。,有关,Pr,在溶液

26、中聚集形态变化的概念,p70,:,缔合、聚合、沉淀、絮凝、凝结,2)胶凝作用的机制,一般认为是由于,蛋白质蛋白质,和,蛋白质溶剂(水),的相互作用以及,邻近肽链之间,的吸引力和排斥力达到平衡的结果。,3.6,蛋白质的功能性质,3.6.4,蛋白质的胶凝作用,Gelation Properties,3)胶凝形成的条件,加热后再冷却,如,明胶,(可逆凝胶),;,加热,如,蛋清,(不可逆凝胶,二硫键含量高)、香肠、鱼丸,;,加二价离子,如豆腐;,部分水解或调整,pH,,,如发酵酸奶、干酪、皮蛋蛋清。,4)影响胶凝的因素,蛋白质的结构 蛋白质的浓度,溶液的,pH,盐类,添加物,(蛋白、多糖等),溶解性不

27、是必需条件,3.6,蛋白质的功能性质,3.6.5,蛋白质的组织化,Texturization Properties,1)组织化概念,使蛋白质变为具有咀嚼性和良好持水性的片状或纤维状产品的过程。,2)组织化方法,热凝结和形成薄膜,,如腐竹、可食蛋白膜,;,纤维的形成,,如人造肉或加工食品,;,热塑性挤压,,如膨化植物蛋白,用于制作肉糜制品原料。,3.6,蛋白质的功能性质,3.6.6,面团的形成性,Dough Forming Properties,1)面团形成性概念,一些植物(小麦、黑麦、燕麦、大麦等)的面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的面团,将这种性质叫做面团的形成性。,2)面团形

28、成的主要原因,这些面粉中含有面筋蛋白,包括麦谷蛋白和麦醇溶蛋白;决定着面团的黏弹性、坚韧性和膨胀性、伸展性。,3)影响面团形成的因素,氧化还原剂,:,面筋含量,:,面筋蛋白质的种类,:,3.6,蛋白质的功能性质,3.6.7,蛋白质的乳化性质,Emulsifying Properties,蛋白质是天然的两亲物质,故具有乳化性质,吸附在油水界面。,对水,/,油体系的稳定性差,而对油,/,水体系的稳定性好。,具有乳状液的蛋白食品如牛乳、蛋黄酱、冰淇淋、蛋糕、香肠等。,3.6,蛋白质的功能性质,蛋白质促进乳浊液形成并稳定的本质,在油水体系中,蛋白质能自发地迁移到油水界面和气水界面,到达界面后,疏水基定

29、向到油相和气相而亲水基定向到水相并广泛展开和扩散,在界面形成一种蛋白质吸附层,从而起到稳定乳浊液的作用。,影响蛋白质乳化性质的因素,蛋白质特性、,pH,、,离子强度、温度、低分子量的表面活性剂等以及乳化外力。,3.6.7,蛋白质的乳化性质,Emulsifying Properties,评价蛋白质乳化性质的方法,3.6,蛋白质的功能性质,A,总界面面积,分散相(油)的体积分数,R,乳状液粒子的平均半径,m,蛋白质质量,T,浊度(,T=2.303Abs,500nm,),C,单位体积水相中,Pr,的质量,乳化活性指数,(,EAI),emulsifying,activity index,乳化能力,/,

30、容量(,EC),emulsion capacity,相转变前(,O/WW/O),每克,蛋白质所能乳化的油的体积,乳化稳定性,(,ES),emulsion stability,ES,=,100%,乳状液最终体积,乳状液最初体积,EAI,=,A,m,3,Rm,EAI,=,2,T,(,1-,),C,3.6.8,蛋白质的起泡性质,Foaming Properties,蛋白质泡沫实质,是蛋白质在一定条件下与水分、空气形成的一种特殊形态的混合物。,在食品体系中蛋白质起泡的现象非常常见,如蛋糕、搅打奶油、啤酒泡沫、冰淇淋、面包等。,3.6,蛋白质的功能性质,3.6.8,蛋白质的起泡性质,Foaming Pr

31、operties,1)蛋白质作为起泡剂的必要条件,主要决定于蛋白质的表面活性和成膜性,即:,必须快速地分散至气-水界面;,必须易在界面上展开和重排;,必须能在界面上形成一层刚性和弹性膜。,3.6,蛋白质的功能性质,3.6.8,蛋白质的起泡性质,Foaming Properties,2)起泡的方法,(1),将气体通过一个多孔分散器鼓入低浓度的蛋白溶液中;,(2),在大量气体存在的条件下,通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫;,(3),将一个预先给加压的气体溶于要生产泡沫的蛋白质溶液中,突然减压,系统中的气体则会膨胀而形成泡沫。,3.6,蛋白质的功能性质,3.6.8,蛋白质的起泡性质,Foaming

32、 Properties,3)蛋白质起泡性质的评价,3.6,蛋白质的功能性质,A、,原来液体体积,B、,掺入的气体体积,C、,分散体系总体积,D、,泡沫中液体的体积,E、,泡沫体积,泡沫稳定性,=,100,泡沫放置30,min,后的体积,泡沫初体积,起泡力(,Foaming Power),膨胀率(,Overrun),3.6.8,蛋白质的起泡性质,Foaming Properties,4)影响蛋白质起泡性质的环境因素,1,)蛋白质的浓度:,2%-8%,时,起泡效果最好。,2,)温度:,适当加热可提高起泡性。,3,),pH,:,接近等电点,有利于起泡和稳定。,4,)盐:,NaCl,提高起泡性能,但使

33、泡沫的稳定性降低;,Ca,2+,则能提高泡沫稳定性,。,5,)糖:,不利起泡,但提高泡沫的稳定性。,6,)脂:,使泡沫的稳定性下降。,7,)搅打:,适当搅打可提高起泡性,过度则不利。,3.6,蛋白质的功能性质,有时要对蛋白质泡沫进行消除,常加入,消泡剂 硅油,。,3.6.9,蛋白质与风味物质的结合,Binding of flavor compounds,蛋白质与风味之间的相互作用,3.6,蛋白质的功能性质,蛋白质,风味,+,蛋白质风味,良好风味,载体,与不良风味,结合,通过各种化学键和,物理吸附力,有利,不利,3.6.9,蛋白质与风味物质的结合,Binding of flavor compou

34、nds,影响蛋白质与风味结合的因素,(,1,)水:,促进极性挥发物的结合而对非极性化合物没有影响;,(,2,),pH:,碱性或中性比酸性更能促进与风味物质的结合;,(,3,)热变性:,一般会使蛋白质的风味结合作用有所加强;,(,4,)盐:,凡能使蛋白质解离或二硫键断裂的盐类,都能提高蛋白质的风味结合能力;,(,5,)水解作用:,蛋白质水解后其风味结合作用被严重破坏。,3.6,蛋白质的功能性质,3.7,蛋白质在食品加工和贮藏中的变化,3.7.1,热处理的变化,3.7.2,低温处理下的变化,3.7.3,脱水处理下的变化,3.7.4,辐射处理下的变化,3.7.5,碱处理下的变化,3.7.6,蛋白质与

35、其他物质的反应,3.7.7,蛋白质变化对食品感官质量的影响,3.7.8,蛋白质的改性,3.7.1,热处理的变化,蛋白质经热处理会发生一系列的理化变化,取决于热处理的温度、时间、湿度、有无氧化还原性物质等因素。,有利变化:,更易于消化吸收;,使对食品保藏不利的酶失活;,可使一些具有毒性的蛋白质和抗营养因子失活。,不利变化:,主要表现在氨基酸结构(残基)发生变化,导致营养价值降低;,功能性变劣,溶解度降低;,还可能与食品中的糖、脂、添加剂等反应产生有害物质。,3.7,蛋白质在食品加工和贮藏中的变化,3.7.2,低温处理下的变化,一般食品中的蛋白类物质在冷藏或冷冻(,-18,),条件下不会发生大的变

36、化,但如经历冷冻、解冻的过程,则蛋白的质地及口感会发生一些变化。,肉:,持水力降低,肌肉变干而强韧。,蛋黄:,呈胶状结构、黏度增大(可加20%盐或糖防止)。,3.7,蛋白质在食品加工和贮藏中的变化,3.7.3,脱水处理下的变化,当蛋白质溶液中的水分被全部除去时,由于蛋白质蛋白质的相互作用,引起蛋白质大量聚集,特别是在高温下除去水分时可导致蛋白质溶解度和表面活性急剧降低。,食品工业中常用的脱水方法,:传统的脱水方法、真空干燥、冷冻干燥、喷雾干燥等。,目前最好的干燥方法是冷冻真空干燥,使蛋白质的外层水化膜和颗粒间的水结成冰,然后真空升华去水分而干燥。可使蛋白变性极少,还能保持食品原来的色香味。,3

37、7,蛋白质在食品加工和贮藏中的变化,3.7.4,辐射处理下的变化,不同的辐射剂量可达到灭菌、除害、保鲜效果;,但辐射时由水和脂产生的游离基可与蛋白质作用产生蛋白质游离基,引起蛋白质发生聚合,例如:,Pr+ROO,Pr,+ROOH,Pr,+Pr,Pr,Pr,辐射还可引起多肽链断裂、引起含硫氨基酸和芳香族氨基酸分解。,3.7,蛋白质在食品加工和贮藏中的变化,3.7.5,碱处理下的变化,适当的碱处理可增强蛋白质的乳化、起泡等功能;,但也能形成一些新的限制氨基酸,或异构化为,D-,型氨基酸,降低了蛋白质的营养价值。,3.7,蛋白质在食品加工和贮藏中的变化,3.7.6,蛋白质与其他物质的反应,1,、与

38、脂类游离基的反应:,如前,2,、与亚硝酸盐的作用:,亚硝胺,3,、与亚硫酸盐等的作用:,二硫键断裂,4,、氨基酸残基的氧化:,3.7,蛋白质在食品加工和贮藏中的变化,食品常用氧化剂:,H,2,O,2,、,次氯酸钠、过氧苯甲酰。,对氧化最敏感的氨基酸残基是含硫氨基酸和芳香族氨基酸,如蛋氨酸、半胱氨酸、胱氨酸、色氨酸。,蛋氨酸的氧化,蛋氨酸亚砜,蛋氨酸砜,3.7.6,蛋白质与其他物质的反应,5,、蛋白质的交联反应:,MDA,与,Pr,交联产物脂褐质(老年斑),6,、与,N-,羧化脱水酸苷的反应:,Pr,侧链游离氨基上连接,AA,7,、天冬酰胺与丙烯酸酰胺的生成:,asp,与还原糖反应,3.7,蛋白

39、质在食品加工和贮藏中的变化,3.7.7,蛋白质变化对食品感官质量的影响,美拉德反应中风味化合物的形成,肉品、水产品变质,蛋白质分解产胺,乳制品风味的形成,蛋白分解,氨,基酸脱羧、脱氨、转氨、脱硫等反应,,strecker,降解反应,3.7,蛋白质在食品加工和贮藏中的变化,3.7.8,蛋白质的改性,蛋白质的改性,通过采用物理、化学、酶学或基因的方法改变蛋白质的理化性质和生物活性的过程。,目的,扩大蛋白资源范围,为食品加工提供可利用的蛋白原料;提高蛋白质的营养价值。,常用的方法,化学改性:,酸/碱有限水解,、烷基化、,磷酸化、,酰基化,酶法改性:,蛋白酶水解、转蛋白,、,蛋白质交联,3.7,蛋白质

40、在食品加工和贮藏中的变化,3.8,食品中常见蛋白质,3.8.1,大豆蛋白,3.8.2,乳蛋白,3.8.3,肉类蛋白,3.8.4,卵蛋白,3.8.5,谷物蛋白,含量:,大豆,30-40%,特点:,溶解性良好,主要为球蛋白,,Lys,足、缺含硫氨基酸,消化率,86%,。,分类:,主要是球蛋,白按沉降系数分,,2S,、,7S,、,11S,、,15S,功能性质及应用:,p81,脱脂豆粉:,大豆浓缩蛋白:,大豆分离蛋白:,3.8,食品中常见蛋白质,3.8.1,大豆蛋白,含量:,2.9-3.3%,特点:,含一些生物活性蛋白、肽,消化率,95%,分类:,乳清蛋白,20%,、酪蛋白,80%,功能性质及应用:,

41、酪蛋白,:,可被,pH,大于,6,时稳定性好,乳化剂、保水剂、增稠剂、发泡剂、胶凝剂,乳清蛋白,:,酸性条件下溶解性良好,功能性食品配料,模拟脂肪,3.8,食品中常见蛋白质,3.8.2,乳蛋白,含量:,12-24%,特点:,消化率,94%,。,分类:,肌原纤维蛋白,55%(,水提,),,肌浆蛋白,30%,(盐提),肌基质蛋白,15%,(不溶),功能性质及应用:,肉制品:乳化、胶凝,胶原蛋白产品,3.8,食品中常见蛋白质,3.8.3,肉类蛋白,含量:,12.7-14.7%,特点:,消化率,97%,分类:,基本是球蛋白,功能性质及,应用:,发泡剂,胶凝剂,3.8,食品中常见蛋白质,3.8.4,卵蛋

42、白,含量:,一般不及,10%,稻谷,7.8%,小麦,13%,玉米,8.7%,大麦,11%,燕麦,10%,特点:,品质较差,赖氨酸,蛋氨酸,色氨酸等含量较少,分类:,按溶解性分为清蛋白,(,水溶,),球蛋白,(,盐溶,),谷蛋白,(,酸或碱溶,),醇溶蛋白,(70%,乙醇溶,),功能性质及应用:,醇溶蛋白和谷溶蛋白溶解性差,统称为面筋蛋白,(,面粉经过水洗后得到的不溶于水的残余物,),3.8,食品中常见蛋白质,3.8.5,谷物蛋白,(,1,)单细胞蛋白,(,single cell protein,SCP),从,单细胞生物,中所提取的蛋白质称为单细胞蛋白质。,酵母:假丝酵母、啤酒酵母;,细菌:微球菌、杆菌等;,真菌:木霉、曲霉、食用菌;,藻类:小球藻、螺旋藻。,(,2,)叶蛋白,苜蓿、三叶草、甘薯、花生等,(,3,)鱼蛋白,3.9,蛋白质新资源,

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