蛋白质介绍.ppt

Click to edit Master title style,Click to edit Master text styles,Second level,Third level,Fourth level,Fifth 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03%;,其他微量。,组成单元（,unit,）：氨基酸（,amino acid,）。,氨基酸是指含有氨基的羧酸。,生物体内的各种蛋白质由,20,种基本氨基酸构成。,第五页，共26页。Structure,蛋白质是以,氨基酸,为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。,蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。,第六页，共26页。,Structure,一级结构,一级结构（,primary structure),：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每一种蛋白质分子都有自己特有的氨基酸的组成和排列顺序，由这种氨基酸排列顺序决定它的特定的空间结构，也就是蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级三级等高级结构,胰岛素的一级结构及不同动物胰岛素在,A,链中的差异。,胰岛素（,Insulin,）由,51,个氨基酸残基组成，分为,A,、,B,两条链。,A,链,21,个氨基酸残基，,B,链,30,个氨基酸残基。,A,、,B,两条链之间通过两个二硫键联结在一起，,A,链另有一个链内二硫键。,第七页，共26页。,Structure,二级结构,二级结构（,secondary structure,）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律,卷曲,（如,-,螺旋结构）或,折叠,（如,-,折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（,NH,）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的,氢键,而实现的。,第八页，共26页。,Structure,二级结构,-,螺旋（,-heliv,）：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第,n,个）的羰基与多肽链,C,端方向的第,4,个残基（第,4+n,个）的酰胺氮形成氢键。,第九页，共26页。,Structure,二级结构,-,折叠（,-sheet,）,是蛋白质的二级结构，肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽链主链的,N-H,和,C=O,之间形成有规则的氢键，在,-,折叠中，所有的肽键都参与链间氢键的形成，氢键与,-,折叠的长轴呈垂直关系。,-,折叠,第十页，共26页。,Structure,二级结构,-,转角（,-turn,）：,蛋白质分子多肽链在形成空间构象的时候，经常会出现,180,的回折（转折），回折处的结构就称为,-,转角结构。,一般含有,2,16,个氨基酸残基。含有,5,个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（,loop,）。,第十一页，共26页。,Structure,超二级结构,（,super-secondary structure,）：也称为基元,(motif),。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。,结构域,（,domain,）：在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。,第十二页，共26页。,Structure,三级结构,三级结构（,tertiary structure,）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。,肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。,血红素分子。每个血红素由四个亚基组成一个环，环中心为一个亚铁离子,第十三页，共26页。,Structure,三级结构,三级结构（,tertiary structure,）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。,三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键（离子键）维持的。此外共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方面也起着重要作用。,球状蛋白质（三级结构）,第十四页，共26页。,Structure,四级结构,四级结构（,quaternary structure,）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。,如血红蛋白由,4,个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是,-,链，另两个是,-,链，其四级结构近似椭球形状。,血红蛋白,第十五页，共26页。,Structure,连接方法,脱水缩合,用约,20,种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。,脱水缩合,第十六页，共26页。,Function,蛋白质功能（,Function,）,蛋白质是细胞内四大有机物（蛋白质、脂质、糖类、核酸）中含量最高的一类有机化合物。其种类多种多样，在细胞中承担的功能也是多种多样的。,结构蛋白,催化作用,运输作用,免疫作用,调节作用,第十七页，共26页。,Function,结构蛋白,蛋白质是一切生命的物质基础，是机体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。,第十八页，共26页。,Function,催化作用,催化特定的生化反应，降低反应的活化能，使反应快速高效地进行。主要为各种酶类。,溶酶体里包含多种水解酶,第十九页，共26页。,Function,运输作用,参与物质运输的功能，能使物质在细胞和生物体内自由、准确地转移。主要为各种载体、血红蛋白等。,红细胞,第二十页，共26页。,Function,免疫作用,参与免疫应答反应，能使生物体有效地抵御有害生物或物质的入侵。主要为各种抗体等。,自然杀伤细胞,(natural killer cell,，,NK,）消灭靶细胞,第二十一页，共26页。,Function,调节作用,参与信息传递过程，能够精确地调节机体的生命活动。主要为胰岛素、甲状腺激素、生长激素、肾上腺皮质激素等。,人体主要内分泌腺,第二十二页，共26页。,这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：,1950年代后期，Armour Hot Dog Co.,著名化学家莱纳斯鲍林成功地预测了基于氢键的规则蛋白质二级结构，而这一构想最早是由威廉阿斯特伯里于1933年提出。,胰岛素的一级结构及不同动物胰岛素在A链中的差异。,参与信息传递过程，能够精确地调节机体的生命活动。,（History）,三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。,A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。,1949年，弗雷德里克桑格首次正确地测定了胰岛素的氨基酸序列，并验证了蛋白质是由氨基酸所形成的线性（不具有分叉或其他形式）多聚体。,蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。,每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。,蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。,溶酶体里包含多种水解酶,Composition,因此，早期的研究工作集中于能够容易地纯化的蛋白质，如血液、蛋清、各种毒素中的蛋白质以及消化性和代谢酶（获取自屠宰场）。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。,History,在,18,世纪，,安东尼奥,弗朗索瓦,（,Antoine Fourcroy,）和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子，他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。当时他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质。,荷兰化学家,格利特,马尔德,（,Gerhardus Johannes Mulder,）对一般的蛋白质进行元素分析发现几乎所有的蛋白质都有相同的实验公式。,第二十三页，共26页。,History,用“蛋白质”这一名词来描述这类分子是由,Mulder,的合作者永斯,贝采利乌斯于,1838,年提出。,Mulder,随后鉴定出蛋白质的降解产物，并发现其中含有为氨基酸的亮氨酸，并且得到它（非常接近正确值）的分子量为,131Da,。,蛋白质是荷兰科学家格利特,马尔德在,1838,年发现的。,第二十四页，共26页。,History,对于早期的生物化学家来说，,研究蛋白质的困难,在于难以,纯化,大量的蛋白质以用于研究。因此，早期的研究工作集中于能够容易地纯化的蛋白质，如血液、蛋清、各种毒素中的蛋白质以及消化性和代谢酶（获取自屠宰场）。,1950,年代后期，,Armour Hot Dog Co.,公司纯化了一公斤纯的牛胰腺中的核糖核酸酶,A并免费提供给全世界科学家使用。科学家可以从生物公司购买越来越多的各类纯蛋白质。,第二十五页，共26页。,History,著名化学家莱纳斯,鲍林成功地预测了,基于氢键,的规则蛋白质,二级结构,，而这一构想最早是由威廉,阿斯特伯里于,1933,年提出。,随后，,Walter Kauzman,在总结自己对变性的研究成果和之前,Kaj Linderstrom-Lang,的研究工作的基础上，提出了蛋白质折叠是由疏水相互作用所介导的。,1949,年，,弗雷德里克,桑格,首次正确地测定了,胰岛素,的氨基酸序列，并,验证了蛋白质是由氨基酸所形成的线性（不具有分叉或其他形式）多聚体。,第二十六页，共26页。,