第二节蛋白质的组成、分类与结构简介.ppt

单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,*,*,第二节蛋白质的组成、分类与结构简介,课本第,页,111,教学目的与要求,掌握蛋白质的结构,。,理解蛋白质换算系数。,了解凯氏定氮法。,1,1、蛋白质的组成,蛋白质的组成元素主要有,C、H、O、N,和少量,S，,其次，有些蛋白质还含有,P、Cu、Fe、,Mn,、Mo、Zn、Mg、Ca,等矿物元素。,课本第,页,111,2,蛋白质,氮,蛋白质,氮,肌动蛋白（兔肌肉）,16.7,谷蛋白（小麦）,17.6,清蛋白（牛血）,16.07,血红蛋白（马）,16.8,清蛋白（鸡蛋白）,15.9,胰岛素,A（,牛肉15.88,-,淀粉酶,16.23,-,乳球蛋白（牛乳）,15.64,抗生物素蛋白（鸡蛋白）,14.80,溶菌酶（鸡蛋白）,18.80,全酪蛋白（牛乳）,15.63,肌球蛋白（兔肌肉）,16.70,胶原（蛋白）（牛皮）,18.70,木瓜蛋白酶（木瓜）,17.15,伴清蛋白（鸡蛋白）,16.6,玉米醇溶蛋白（玉米）,16.2,白明胶（小牛皮）,18.1,色氨酸合成酶,17.5,麦醇溶蛋白（小麦）,17.66,胰蛋白酶（牛胰）,16.95,球蛋白（南瓜籽）,18.55,一些蛋白质的含氮量（,g/100g）,3,无论蛋白质来源如何，其含氮量都约为16%，取其倒数6.25，称为,蛋白质换算系数,。课本第,页,111,4,它是通过氮元素含量分析测定蛋白质大致含量的依据。,粗蛋白质（%）=氮元素含量6.25,（,crude protein）,凯氏定氮法,（,Kjeldahl,）,课本第,页,111,5,2、蛋白质的分类,根据蛋白质分子的化学组成和溶解性等分类这是目前采用的比较普遍的分类方法。该法首先根据化学组成情况将蛋白质分为单纯蛋白质和结合蛋白质两类。,1）单纯蛋白质其完全水解产物只有,-,氨基酸。又根据溶解性大小成若干小类；,1清蛋白（,Albumin）：,它们是分子量很低的蛋白质，能溶于中性无盐的水中。例如蛋清蛋白、乳清蛋白、血清蛋白、牛乳中的乳清蛋白、谷物中的麦谷蛋白和豆科种子里的豆白蛋白等即是。2球蛋白（,Globulin）：,不溶于水，但可溶于稀酸、稀碱及中性盐溶液，如牛乳中的乳清球蛋白、血清球蛋白，肉中的肌球蛋白和肌动蛋白与大豆中的大豆球蛋白即是。3谷蛋白（,Glutelin,）：,不溶于水、乙醇及盐溶液中，能溶于很稀的酸和碱溶液中。例如小麦中的谷蛋白和水稻中的米谷蛋白即是。4醇溶谷蛋白（,Prolamines,）：,不溶于水及中性有机溶剂中，能溶于5090酒精中。例如玉米醇溶谷蛋白。5硬蛋白（,Scleroprotein,）：,不溶于水和中性溶剂 中并能抵抗酶的水解。这是一种具有结构功能和结合功能的纤维状蛋白。例如肌肉中的胶原蛋白、腱中的弹性蛋白和毛发及角蹄中的角蛋白。6组蛋白（,Histone,）：,为一种碱性蛋白质，因为它含有大量的赖氨酸和精氨酸，能溶于水中。7鱼精蛋白（,Protamine,）：,为一种低分子量（4008000,Da,）,的碱性很强的蛋白质，它含有丰富的精氨酸，例如鲱鱼中的鲱精蛋白。,课本第,页,112,6,2）结合蛋白质,由单纯蛋白质与耐热的非蛋白质物质结合而成。其非蛋白质部分称为辅基。对结合蛋白质则根据辅基成分分成若干小类。,1脂蛋白：为油脂与蛋白质结合的复合物，具有极性的乳化能力，存在于牛乳和蛋黄中。与蛋白质结合的油脂有甘油三脂、磷脂、胆固醇及其衍生物。有些蛋白质如视紫红蛋白能与细胞的生物膜相结合，与生物膜的脂双层结合的部分为富含疏水氨基酸的肽段，它们呈,一螺旋结构，这类蛋白质称为膜蛋白。2糖蛋白：糖蛋白是碳水化合物与蛋白质结合的复合物。这些碳水化合物是氨基葡萄糖、氨基半乳糖、半乳糖、甘露糖、海藻糖等中的一种或多种，与蛋白质间的共价键或羟基生成配糖体。糖蛋白可溶于碱性溶液。哺乳动物的物的粘性分泌物、血浆蛋白、卵粘蛋白及大豆某些部位中之蛋白质都属于糖蛋白。3核蛋白：由核酸与蛋白质结合而成的复合物。存在细胞核及核糖体中。4磷蛋白：为许多主要食物中一种很重要的蛋白质。磷酸基团是与丝氨酸或苏氨酸中的羟基结合，如牛乳中的酪蛋白和鸡蛋黄中的磷蛋白即是。5色蛋白：为蛋白质与有色辅基结合而成的复合物，后者多为金属。色蛋白有许多种，如血红蛋白、肌红蛋白、叶绿素蛋白及黄素蛋白等。,课本第,页,112,如：细胞中的核蛋白（由蛋白质与核酸结合而成）、唾液中的粘蛋白（由蛋白质与糖类结合而成）、肌肉中的脂蛋白（由蛋白质与脂肪结合而成）、血液中的血红蛋白（由蛋白质和血红素结合而成）等等。,7,二、蛋白质的结构简介,蛋白质是由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子。,蛋白质是用20种氨基酸书写的语言。,课本第,页,112,8,但是，蛋白质分子的结构非常复杂，需要分层次描述，即所谓的一级、二级、三级、四级结构。,课本第,页,112,9,1、一级结构,（,Primary Structure,）,又叫初级结构、基本化学结构或共价结构。课本第,页,113,10,一级结构的涵义,1969年国际纯粹与应用化学联合会（,IUPAC）,的定义为：,一级结构：肽链中的氨基酸顺序。,课本第,页,113,11,多肽链,是指蛋白质分子的一级结构的基本结构形式。,肽链有两个游离的末端，分别称为氨基末端（或,N,末端）和羧基末端（或,C,末端）。有些蛋白质分子的一级结构是一条多肽链，有些蛋白质分子的一级结构是由两条以上的肽链组成的，如胰凝乳蛋白酶、胰岛酶等。除肽链连接之外，一级结构中还配置有二硫键。,课本第,页,113,12,二硫键：,由两个半胱氨酸分子的巯基,（,SH,）,脱氢氧化形成的硫桥,（,SS）。,它对稳定蛋白质分子的空间起着重要的作用。,课本第,页,113,13,胰岛素由51个氨基酸组成，分为,A,链+,B,链。,A,链：由21个氨基酸组成；,B,链：由30个氨基酸组成；,A,链和,B,链由2对-,S-S-,键连起来。,14,2、蛋白质分子的空间结构,天然蛋白质分子都有与其生物活性相关的一种或少数几种特定的构象，这种天然构象相对稳定。一定的条件下，将蛋白质分子从细胞中分离出来，仍能保持其天然构象和生物活性。,课本第,页,113,15,二级结构,（,Secondary Structure）,是指肽链主链有规则的盘曲折叠所形成的构象。,主要有,-螺旋、-折叠、-转角。,维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。,课本第,页,114,16,-螺旋,右手螺旋（顺时针）。,17,肽链的主链形成紧密的螺旋，侧链伸向外侧，每一圈包含3.6个氨基酸残基，每个残基跨距为0.15,nm，,螺旋上升一圈的距离（螺距）为3.60.15=0.54,nm，,环内原子数13。,螺旋通过氢键维持稳定。第一个肽键的,NH,和第四个肽键的,CO,形成氢键，第,n,个肽键的,NH,和第,n+3,个肽键的,CO,形成氢键。氢键取向与主轴基本平行。绝大多数蛋白质分子中所存在的,-,螺旋几乎都是右手螺旋。,人的头发每年以15至20,cm,的速度生长，头发主要是,角蛋白纤维，是在表皮细胞的里面合成和组装成“绳子”。,角蛋白的基本结构单元是,-,螺旋。,18折叠,19,-转角,20,三级结构,（,Tertiary Structure）,是指球状蛋白质分子在一、二级结构基础上，进行三维空间的多向盘曲折叠，形成特定的近似球状的构象。,课本第,页,114,21,-,转角,-,折叠,-,螺旋,22,球状蛋白质分子三级结构的构象特征：,1）三级结构构象近似球形，分子中的亲水基团相对集中在球形分子的表面，疏水基团相对集中在分子内部，形成所谓“,亲水表面，疏水核,”。,2）三级结构构象的稳定性主要靠疏水相互作用维系。,3）三级结构形成之后，蛋白质分子的生物活性部位就形成了。,课本第,页,114,23,24,四级结构,（,Quaternary Structure）,有些球状蛋白质分子是由两个或两以上的三级结构单位缔合而组成的通常称为寡聚蛋白。蛋白质四级结构是指寡聚蛋白质分子中亚基与亚基间的立体排布及相互作用关系。,血红蛋白有四级结构,肌红蛋白无四级结构,课本第,页,114,25,J.C.,Kendrew,和,M.F.,Perutz,用,X-,衍射法测定了血红蛋白和肌红蛋白的三级结构获得了1962年诺贝尔化学奖。,肌红蛋白三级结构,26,第二节蛋白质的组成、分类与结构内容学完了，现在复习下！,27,本节小结,教学重点,蛋白质的各种结构,蛋白质换算系数,教学难点,蛋白质的各种结构,28,蛋白质的各种结构的关系,含丰富蛋白质的食物最好煮熟后再食用。加热以后，具备一定空间结构的螺旋形蛋白质分子链会松开，这是蛋白质的变性，蛋白质在变性后更加容易消化和吸收。,29,