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生物无机化学part-1.ppt

1、单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,1,L,ecturer,:,周再春,Ph.D,E-mail:zhouzaichun,湖南科技大学大学化学化工学院,理论有机化学与功能分子教育部重点实验室,生物无机化学,Bioinorganic Chemistry,2,课程内容,第,1,章,生物无机化学中的基本概念和原理,第,2,章,生物无机化学的研究方法,第,3,章,生物体内金属离子的选择、摄取和调控,第,4,章,金属离子与生物大分子的结合与作用,第,5,章,金属蛋白和

2、金属酶,第,6,章,细胞毒性和化学治疗,第,7,章,仿生固氮,第,8,章,生物无机化学的研究前沿课题,3,CONTENTS,Chapter 1,The Basic Conceptions and Reasons of,Bioinorganic Chemistry,Chapter 2,The Research Methods of Bioinorganic Chemistry,Chapter 3,The Choice,Extraction and Control of Metal,Species in Biological Systems,Chapter 4,The Binding and Ac

3、ting in Between Metal Species,and Bio-macromolecule,Chapter 5,Metal Proteins and Metal Enzymes,Chapter 6,Cell Toxicity and Chemical Treatments,Chapter 7,The Enzyme Nitrogenase,Chapter 8,The New Topics and Development Fields of,Bioinorganic Chemistry,4,教学安排与考评,第一和第二章教师讲授,从,第三章,开始教师上课和同学讲解相结合。,每人准备一章内

4、容,并制作,ppt,课件来讲解,时间,25,30min,。,ppt,的内容和讲解效果,作为考核成绩的一部分。,期末考试每人写一篇论文(,34,千字),5,生物无机化学定义,生物无机化学,是一门对处于生命环境中的金属离子进行研究的学科。,研究在生命过程中起作用的,生物金属与配体,之间的相互作用;,在,分子、亚分子水平,上测定、表征、阐明这些生物化合物的结构、性能及其在生命体中的作用规律;,无机化学(特别是配位化学)、生物化学、医学临床化学、营养化学、环境科学等学科,相互渗透、相互融合,的产物。,6,生物无机化学的特点,一是做这方面研究的人来自,生物学、无机化学、医学科学、农业科学,等各个领域,对

5、这门尚未定型的学科有不同的见解与思路,使初学者感到只要涉及生物体甚至生态环境中的各种无机元素的问题都是生物无机化学问题。这样就把传统上本属,流行病学、营养学、土壤化学、水化学,等方面的一部分内容都划入生物无机化学之中;,另一个特点是目前的研究工作多属,点上的工作,。比如,,载氧配合物、细胞色素、少数几种金属酶,等正吸引着大量科学家的注意,研究工作虽然很深入,但是很少把这些点上的工作总结成为生物无机化学的整体学科体系。,9,研究内容、研究方法、基本概念和基本思想,目前生物无机化学的研究工作绝大多数是,点上的工作,。但是实际上,这些点之间有许多共性。怎样把握个性中的共性,首先还是需要无机化学和生物

6、化学等的基本知识。,例如,有许多促进,水解的酶,都含有,锌离子,或需要锌离子,而且常常是酶蛋白中的,组氨酸等,和锌配位,,又常常形成,五配位,的配合物等等。,要想抓住共性,先要了解,Zn,2+,的配位趋向、易与,Zn,2+,结合的氨基酸是什么,,Zn,2+,的配合物立体结构是什么样的,,Zn,2+,的基本性质(有无传递电子能力、极化性大小、软硬度等)又是什么。有了这些基本知识,当你遇到个别问题时,就可以探索与它有关系的、类似的化合物了。,10,研究内容、研究方法、基本概念和基本思想,学化学的人进入,生物领域,时,先要体会几个指导思想:,首先要体会由没有生命的所谓,in vitro,的化学向有生

7、命参与的所谓,in vivo,的化学这一转变。,其次要体会由一种,简单的、无活性的,配合物向,复杂的、有活性的,配合物的飞跃。,另外,还不能忽视。由一般化学处理的,封闭的或部分封闭的,、背景单一的反应体系到,开放的,、有特殊背景的生物反应体系的过渡等。不但要随时注意到这些差异,而且要通过个别事例了解这些差别的由来。,11,研究内容、研究方法、基本概念和基本思想,必须了解研究生物无机化学的方法,否则就难以体会那些观点和结果都是怎样得来的。,例如,,某种元素,是人体必需的,但是整个人体所含的这种元素不过几毫克或者更少,我们怎样知道它是人体必需的呢?,再如,一种酶的分子量高达几万,但一个分子中只含有

8、一个锌原子,,我们怎样知道这个锌原子的存在以及它在维持酶活性中所起的重要作用呢?而且,象这样一个含有几百个氨基酸的酶,它的结构是怎样确定的呢?,12,教材存在的问题及学习注意事项,目前国内外出版的生物无机化学教材都缺乏,系统性和概括性,。这两个问题不是在短期内能解决的。,本课程的学习中,应注意:,(1),以研究生物体内有无机元素参与的有生物活性的化合物的,结构,-,性质,-,活性,关系为主要线索;,(2),选择有典型性的,各有特点的若干内容。,13,参考书,生物无机化学,杨频 高飞编著,科学出版社,2002,年,4,月第一版,Bioinorganic ChemistryA short cou

9、rse,Rosette M.Roat-Malone,生物无机化学原理,美,S.J.Lippard and J.M.Berg,著,席振峰 姚光庆 项斯芬 任宏伟译,北京大学出版社,2000,年,6,月 第一版,生物无机化学导论,计亮年 莫庭焕 中山大学出版社,14,生物无机化学,的部分杂志,Bioinorganic Chemistry,J.of Inorganic Biochemistry,J.of Biological Inorganic Chemistry,Biological Trace Elements Research,Curr Opinion in Biological Chemis

10、try,15,生物无机化学发展经历,1970,首届国际生物无机化学学术讨论会,(U.S.Virginia),生物无机化学,(,Bioinorganic Chemistry,),论文集,1971,英国科学家,D.R.Williams,的专著,生命金属,(,The Metal of Life,)出版,1971,学术期刊,Bioinorganic Chemistry,在美国问世,(,1979,年更名为,Journal of Bioinorganic Chemistry,),这些事件标志着生物无机化学作为一个独立学科的建立,.,。,16,国际生物无机化学会议(,ICBIC,)简介,ICBIC 1970

11、年 美国,无机化学与模型研究方法,ICBIC0 1976,年 英国,无机化学和生物交叉地带发展,ICBIC1 1983,年 意大利,ICBIC2 1985,年 葡萄牙,ICBIC3 1987,年 荷兰,ICBIC4 1989,年 美国,ICBIC5 1991,年 英国,金属识别、储存、输送和组装,ICBIC6 1993,年 美国,固氮酶的分子结构以及自然界,N,2,转变为,NH,3,的功能及其机理,17,ICBIC7 1995,年 德国,金属离子对基因调节影响,ICBIC8 1997,年 日本,丙烯腈水合酶合成丙烯酰胺,ICBIC9 1999,年 美国,ICBIC10 2001,年 意大利,

12、中枢神经系统的生物无机化学,ICBIC11 2003,年 澳大利亚,金属离子在细胞的交通图,,以及许 多交通干线的划分和金属离子的走向,ICBIC12 2005,年 美国,ICBIC13 2007,年 欧洲,ICBIC14 2009,年 中国,国际生物无机化学会议(,ICBIC,)简介,18,国际应用生物无机化学,学术讨论会(,ISABC,)简介,ISABC1 1990,年 武汉,金属药物和抗癌药,ISABC2 1992,年 广州,生物矿化和生物材料,ISABC3 1994,年 澳大利亚,利用生物电子转移,设计制作生物传感器,ISABC4 1997,年 南非,环境生物无机化学,ISABC5 1

13、999,年 希腊,地中海贫血,ISABC6 2001,年 英国,ISABC7 2003,年 墨西哥,ISABC8 2004,年 香港,小分子修饰使蛋白,酶功能改变和关闭,ISABC9 2006,年 阿根廷,国内定期召开全国生物无机化学学术讨论会,,2003,年召开全国生物无机化学咨询会议,共同讨论未来我国生物无机化学的发展方向,生物无机化学研究方向紧跟时代步伐,不断深入和调整。,20,Bioinorganic Chemistry Area,:,A Multidisciplinary Research Area,21,生物无机化学的基本任务,生物机体中固有的无机元素,特别是,生物金属元素,在生命

14、体内的分布、形态、代谢规律以及它们的生物学功能的研究。,环境中的外来金属离子通过不同途径进入生命体后的,运输、分布、形态、代谢,以及它们是如何参与并影响生命过程的研究。,22,生物无机化学的发展前景和价值,通过对生物无机化学问题和规律的研究探索有助于进一步揭示,生命的奥秘,。,生物无机化学规律的揭示及其成果将有助于改善人类的生活环境,保护人类的健康,延长人类的寿命,从而造福人类。,23,Chapter 1,The Basic Conceptions and Reasons of Bioinorganic Chemistry,1.Essential Chemical Elements in Bi

15、ological systems,(1)Bulk elements(,宏量元素):,6 elements,H,、,C,、,N,、,O,、,P,、,S,;,(2),Macrominerals and ions,(矿物质离子),:,Na,、,K,、,Mg,、,Ca,、,Cl,、,PO,4,3,、,SO,4,2,;,(3)Trace elements,(微量元素),:,Fe,、,Zn,、,Cu,;,(4)Ultratrace elements,(痕量元素),:,nonmetals:,F,、,I,、,Se,、,Si,、,As,、,B,;,Metals,:,Mn,、,Mo,、,Co,、,Cr,、,V,、

16、Ni,、,Cd,、,Sn,、,Pb,、,Li,;,24,Essential Elements in Essential Elements in Organisms,25,Percentage Composition of Selected Elements in the Human Body,Element,Percentage,(by weight),Element,Percentage,(by weight),Oxygen,53.6,Silicon,Magnesium,0.04,Carbon,16.0,Iron,Fluorine,0.005,Hydrogen,13.4,Zinc,0.00

17、3,Nitrogen,2.4,Copper,Bromine,210,-4,Sodium,potassium,sulfur,0.1,Selenium,Manganese,Arsenic,Nickel,210,-5,Chlorine,0.09,Lead,Cobalt,910,-6,26,Metal Ions in a Single Metal Ions in a Single Cell,某些具有代表性的微量元素的功能,元素,功 能,元素,功 能,Fe,最主要的生命金属元素,起电子传递、,O,2,输运及催化氧化还原作用。,Se,谷胱甘肽过氧化物酶,Si,骨骼、软骨形成初期阶段及甲壳动物外壳所需要。,

18、F,进入牙齿的羟基磷灰石晶格,Zn,水解酶、与,DNA,,,RNA,的转录及与翻译有关的酶,蛋白质中的金属辅基。,Mo,催化氧化反应,Cu,电子运送,,O,2,的输运,催化氧化还原反应,结缔组织的合成。,Co,维生素,B,12,的必须组分,Mn,几种糖类生化反应过程中的必需辅基,过氧化氢酶。,Cr,在糖代谢作用中与胰岛素相互作用。,I,甲状腺激素的必要组分。,Ni,催化氧化还原反应(氢化酶,,F,430,辅基)及水解作用(脲酶),28,法国科学家,G.Bertrand,在研究了,锰,对植物生长的影响后提出了一个最适营养定律:,即植物缺少某种必需的元素时就不能成活,当该元素适量时就能茁壮成长,但

19、若过量时又会转为有害。,该定律不仅适用于植物,也适用于一切生物。,最适营养浓度定律,29,Bertrand,最适营养浓度定量示意图,30,生物元素的选择与演化,丰度规则,当完成某种生物学功能有若干种元素可供选择时,生物体就选择自然环境中丰度最高的那种元素。,构成人体,99.9%,以上的,11,种宏量元素以及,Fe,、,Zn,、,Cu,、,Mn,、,I,等必需元素,它们的丰度无论是在地壳中还是在海水中都是相当高的。,31,在丰度规则前提下,生物利用度也起决定作用。丰度虽高,但若可利用度低,也不会被选择为必需元素;反之亦然。,例如:,元素,Ti,地丰度很高,但由于该元素的常见离子,Ti,4+,在,

20、pH 6,8,的生物体液中难于溶解和输运,从而导致极低的利用度,因而未被生物所利用。,生物元素的选择与演化,生物利用度规则(,bioavailability),32,生物元素的选择与演化,基本适宜规则,某种金属元素若被选择,它就具有完成某种功能的能力。换言之,某种金属元素由于适应某一特定配位环境,从而能够有效地发挥某种功能。业已存在的就是基本适宜的。,例如:,血红蛋白,的生物功能是载氧,它利用了,Fe,2+,离子,但是,若无特点的蛋白质与,Fe(II),就会被,O,2,氧化而丧失其可逆地结合并释放,O,2,的功能。,33,生物元素的选择与演化,有效性规则,生物体总是选择更加有效的化合物加以利用

21、34,METALS IN BIOLOGICAL SYSTEMS:,Metals in biological systems function in a number of different ways:,1.,Group 1 and 2 metals,operate as,structural elements,or in the maintenance of,charge and osmotic balance,(Table 1.2).,2.Transition metal ions,that exist in,single oxidation,states,such as,zinc(I

22、I),function,as,structural elements,in superoxide dismutase and,zinc,fingers,(Table,1.3).,35,METALS IN BIOLOGICAL SYSTEMS:,3.,Transition metals,that exist in,multiple oxidation,states serve as,electron carriers,iron ions,in,cytochromes(,细胞色素),ironsulfur clusters,in,enzyme nitrogenase,(固氮酶),copper ion

23、s,in,azurin,(天青蛋白),and,plastocyanin,质体蓝素,(,一种在叶绿体的光合作用中作为电子,传递体的含铜蛋白,)(Table 1.4),36,METALS IN BIOLOGICAL SYSTEMS:,4.,Transition metals,as facilitators of,oxygen transport,iron ions,in,hemoglobin(,血色素,),copper ions,in,hemocyanin,血蓝蛋白,(Table 1.5,);,5.,Transition metals,as,enzyme catalysis,copper ions

24、in,superoxide dismutase(,超氧化物岐化酶),iron and molybdenum ions,in,nitrogenase,(Table 1.6),37,Metals in Biological Systems:,Charge Carriers,38,Metals in Biological Systems:,Structural,Triggers,39,Metals in Biological Systems:,Electron Transfer,40,Metals in Biological Systems:,Dioxygen Transport,41,Metal

25、s in Biological Systems:,Enzyme Catalysis,42,The HardSoft AcidBase Theory of Inorganic Chemistry,Ligand preference and possible coordination geometries of the metal center are important,bioinorganic principles,.,Metal ligand reference is closely related to the hardsoft acidbase nature of metals and

26、their preferred ligands:,In general,hard metal cations,form their most stable compounds with,hard ligands,whereas,soft metal cations,form their most stable compounds with,soft ligands,.,43,HardSoft AcidBase Classification of Metal Ions and Ligands,44,ELECTRONIC AND GEOMETRIC STRUCTURESOF METALS IN B

27、IOLOGICAL SYSTEMS,Common transition metal coordination geometries,.,45,Representations of the five d orbitals along x,y,and z axes,46,Approximate energy levels for d electrons in octahedral,tetrahedral,and square-planar fields,47,spectrochemical series,The strength of the ligand field at a metal cen

28、ter is strongly dependent on the character of the ligands electronic field and leads to the classification of ligands according to a,spectrochemical series,arranged below in order from weak field (halides,sulfides,hydroxides)to strong field(cyanide and carbon monoxide):,48,High-spin and low-spin d-e

29、lectron configurations for,the octahedral field,49,ELECTRON TRANSFER,Complementary Reaction:,Noncomplementary Reactions:,very small,many,50,Two types of electron transfer mechanisms,Outer-sphere electron transfer,occurs when the outer,or,solvent,coordination spheres of the metal centers,is involved

30、in transferring electrons.No reorganization of the inner coordination sphere of either reactant takes place during electron transfer:,51,Two types of electron transfer mechanisms,Inner-sphere electron transfers,involve the inner coordination sphere of the metal complexes and usually take place throu

31、gh a bridging ligand:,52,BIOCHEMISTRY FUNDAMENTALS,PROTEINS,Amino Acid Building Blocks,天然蛋白质水解得到的氨基酸有,30,余种,常见的有,20,种,除脯氨酸外均为,-,氨基酸。,53,-,氨基酸的构型、分类和命名,除甘氨酸外,分子中,-,碳均为手性碳原子,有旋光异构体。,构型习惯上采用,D/L,法标记。不论含几个手性碳原子,以,-,碳的构型为准。,L-,氨基酸,D-,氨基酸,L-,丙氨酸,蛋白质水解得到的,-,氨基酸几乎都是,L,构型。,54,20,种天然氨基酸,序号 中文名称 英文缩写 结构式,1,甘氨酸

32、Gly(G)2,丙氨酸,Ala(A)3,亮氨酸*,Leu(L)4,异亮氨酸*,Ile(I)5,缬氨酸*,Val(V)6,丝氨酸,Ser(S)7,苏氨酸*,Ihr(T)8,甲硫氨酸,(,蛋氨酸,)*Met(M)9,半胱氨酸,Cys(C),10,苯丙氨酸*,Phe(F),55,20,种天然氨基酸,(,续,),序号 中文名称,英文缩写,结构式,11,谷氨酰胺,Gln(Q)12,天冬酰胺,Asn(N),13,酪氨酸,Tyr(Y),14,色氨酸*,Trp(W)15,天冬氨酸,Asp(D)16,谷氨酸,Glu(E)17,赖氨酸*,Lys(K)18,精氨酸*,Arg(R)19,组氨酸*,His(H)20,

33、脯氨酸,PrO(P),56,Zwitterions of,nonpolar hydrophobic,amino acids at physiological pH,57,Zwitterions of,polar neutral,amino acids at physiological pH,58,Zwitterions of,acidic amino acids,at physiological pH,59,Zwitterions of,basic amino acids,at physiological pH,60,Protein Structure,All proteins have at

34、 least,three levels of structure,:,primary,secondary,tertiary.,Proteins with,more than,one,polypeptide,chainhemoglobin and nitrogenase are examplesalso possess,quaternary structure,.,61,Formation of a peptide bond,62,primary structure:,A peptide of four amino acids,63,Peptide Structure,64,Secondary

35、Structure,Two types of protein,secondary structure,:,the a-helix and b-pleated sheet.,65,-,螺旋结构,在,-,螺旋结构中,多肽链中各肽键平面通过,-,碳原子的旋转,围绕中心轴形成一种紧密螺旋盘曲构象。绝大多数蛋白质分子中所存在的,-,螺旋几乎都是,右手螺旋。,66,-,螺旋其结构特点,肽链呈螺旋上升,每相隔,3.6,个氨基酸残基,上升,1,圈,每个氨基酸残基沿轴旋转,100,,沿轴向升高,0.15nm,,故螺距约为,0.54nm,;,67,-,螺旋其结构特点,螺旋间靠氢键维系,,氢键,是由同一条主链上一个

36、氨基酸残基中的,C=O,氧与后面第四个氨基酸残基中的,N-H,氢形成,方向与螺旋轴大致平行,由于每个肽键中的,C=O,和,N-H,都参与形成链内氢键、故保持了,-,螺旋的最大稳定性。,68,-,螺旋的四种表示方法,69,-,折叠结构,-,折叠,一般有两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段共同参与形成,它们平行排列,并在两条肽链或一条肽链内的两个肽段之间以,氢键,维系而成。,70,Tertiary Structure,纤维状蛋白质,一般只有一类二级结构构象单元,而,球状蛋白质,可能在同一分子内有几类二级结构构象单元。,蛋白质的,三级结构,是指蛋白质(主要指球状蛋白)分子在二级结构的基础上依靠非共价

37、键力进一步卷曲、折叠而构成的一种不规则的、特定的、更复杂的空间结构。,-,转角,-,折迭,-,螺旋,无规卷曲,71,抹香鲸肌红蛋白的三级结构,存在于哺乳动物(鲸、海狗和海豚)肌肉中的肌红蛋白是一种较小的球状蛋白,它是由一条,含,153,个氨基酸残基,组成的多肽链。主链中,75,绕曲成,8,段,比较直的,-,螺旋,。,72,猪胰岛素空间结构示意图,1971,年我国科学工作者全部完成了,0.25nm,分辨率的猪胰岛素晶体结构的测定工作。,1974,年又完成了分辨率为,0.18nm,的胰岛素晶体结构的分析工作。,我国测定绘制的猪胰岛素空间结构示意图,73,quaternary structure,蛋

38、白质的四级结构中的每一个具有三级结构的多肽链称为,亚基(或亚单位,)。一般亚基多为偶数,较小的蛋白质亚基数一般为,2,10,个,多的可达上千个。,血红蛋白,有两条,-,链、两条,-,链,,-,链含,141,个氨基酸残基,,-,链含,146,个氨基酸残基(共,4,个亚基、近于一个直径为,5.5nm,的球体)。,很多蛋白质是以三级结构的球状蛋白质的聚集体形式存在的。这种由球状蛋白质通过,非共价键,彼此结合在一起的聚集体称为蛋白质的,四级结构,。,溶菌酶、肌红蛋白等无四级结构。,74,血红蛋白的四级结构,75,The Formation of Protien Structure,76,NUCLEIC

39、 ACIDS,DNA and RNA Building Blocks,核酸,嘌呤碱,嘧啶碱,脱氧核糖,核糖,有机碱,戊糖,核苷酸,水解,核苷,磷酸,水解,77,含,氮,有,机,碱,核酸,组成,酸,H,3,PO,4,H,3,PO,4,嘌,呤,碱,嘧,啶,碱,D-2-,脱氧核糖,D-,核糖,腺嘌呤,(A),鸟嘌呤,(G),胞嘧啶,(C),尿嘧啶,(U),胞嘧啶,(C),胸腺嘧啶,(T),腺嘌呤,(A),鸟嘌呤,(G),DNA,RNA,戊醛糖,DNA,和,RNA,的组成单元,78,核苷酸的结构,核苷酸,是核苷中戊糖的,3,位或,5,位羟基与磷酸脱水而形成的核苷磷酸酯,它是核酸的基本组成单位。,5-,

40、腺苷酸,3-,脱氧胞苷酸,5,AMP,3,d,CMP,79,DNA structure,Nitrogenous bases:,purines,:,adenine,guanine,pyrimidines,:,thymine,cytosine,uracil,80,DNA structure,Nucleosides,are,nitrogenous base,+,a sugar,(deoxyribose or ribose),OH,1,2,3,4,5,OH,OH,base,81,Examples:,adenosine&deoxyadenosine,guanosine,thymidine,cytidin

41、e,82,DNA structure,Nucleotides,are nucleosides esterified to one or more phosphates(e.g.adenosine triphosphate-ATP or deoxyadenosine triphosphate-dATP),83,DNA structure,DNA is a polymerized chain of nucleotides,Pyrophosphate,(PPi),+,84,DNA structure,Strands,have a 5 end(phosphate)and a 3 end(sugar),

42、5 end,(5-prime),3 end,(3-prime),85,与蛋白质一样,核酸也有一级结构、二级结构和高级结构。,核酸的结构,1.,核酸的一级结构,核酸的一级结构,是指单核苷酸按一定的种类、数量和排列顺序连接而成的长链。,核酸片段结构,不论是,RNA,分子还是,DNA,分子,单核苷酸都是通过,3,,,5,磷酸二酯键,互相连接的,即由核糖或脱氧核糖,C-5,上的磷酸基以酯键与另一个核糖或脱氧核糖,C-3,相连,如此依次相连形成一条多核苷酸链。,86,DNA,分子的双螺旋结构是,Watson,和,Crick,等三人于,1953,年首先提出来的,它为从分子水平揭示生命现象的本质及分子遗传学

43、奠定了基础,被誉为,20,世纪的三大发现之一。为此,,Watson,和,Crick,等三人荣获了,1962,年的诺贝尔奖。,DNA,分子是由二条方向相反的平行核苷酸链组成(一条链为,3,5,,另一条为,5,3,走向),围绕着一中心轴形成一个,右手双螺旋结构,,,螺旋的直径为,2.0nm,。,DNA,的二级结构,双螺旋结构,87,DNA structure,2 DNA strands anneal(hybridize):specific,complementary base pairs,form hydrogen bonds to make double stranded DNA,A,T,C,G

44、T,A,G,C,88,一条链上的嘌呤碱必须与另一条链上的嘧啶碱相配,腺嘌呤(,A,)通过形成两条氢键与胸腺嘧啶(,T,)相配;鸟嘌呤(,G,)经三条氢键与胞嘧啶(,C,)相配。,根据碱基互补规律,当一条链的碱基顺序已被确,自然另一条链的碱基也被确定。,碱基配对规律,在蛋白质的体内合成,生物体的生长和生物的遗传等方面有十分重要的意义。它决定了,DNA,在控制遗传信息方面的高度可靠性。,碱基互补规律,89,DNA structure,DNA strands are,anti-parallel,90,DNA structure,91,RNA,的二级结构不象,DNA,分子那样呈极有规律的双螺旋状态。

45、RNA,是单链分子,分子中并不严格遵守碱基配对规律。,丙氨酸转移,RNA,三叶草结构,RNA,的二级结构,92,DNA,在,复制,时,首先是组成双螺旋的二条链先拆分成两条单链,以,DNA,单链为,模板,,按照碱基互补原则合成出一条互补的新链,这样新形成的两个子代,DNA,分子就与原来,DNA,分子的碱基顺序完全一样。,在此过程中,每个子代双链,DNA,分子中都有一条来自母代,DNA,,另一条则是新合成的。这种复制方式称做,半保留复制,。,由于碱基的严格互补原则,这种,DNA,半保留复制过程极为可靠,,发生错误的可能性,仅为一万亿分之一,这就保证了生物种的稳定性和延续性。,DNA,的复制,93

46、基因表达就是从,DNA,到蛋白质的过程。,生物学中的“,中心法则,”:将,DNA,的遗传信息转录生成信使,RNA,,进而翻译成蛋白质。由此可以看出,,DNA,控制着蛋白质的合成,。,一段,DNA,双螺旋结构解旋,以其中一条单链为模板进行复制,合成出信使,RNA,。,信使,RNA,中的,核苷酸序列,决定着蛋白质中的,氨基酸序列,。,基因表达,94,Central Dogma of Biology,Transcription,:,Conversion of information from DNA to mRNA,Translation,:,Conversion of information f

47、rom RNA to protein,95,The Genetic Code,start,96,Met,5,3,mRNA sequence,N-terminus,C-terminus,Protein chains always begin with Met,Protein sequence,The Genetic Code,AUG AAC AAU GCG CCG GAG GAA GCG GAG,5,3 orientation corresponds to,N-term C-term orientation,Met-Asn,Met-Asn-Asn,Met-Asn-Asn-Ala,Met-Asn-Asn-Ala-Pro-Glu-Glu-Ala-Glu,(注:甲硫氨酸的,-,氨基可保留至翻译终止成为新生的链上的,N,末端。但自然界的蛋白质大多数不是以甲硫氨酸作的。翻译后这个,N,甲硫氨酸,或者,N,端的一段肽会被切除。),97,

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