生化学习要点市公开课一等奖百校联赛优质课金奖名师赛课获奖课件.ppt

单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,本资料仅供参考，不能作为科学依据。谢谢。本资料仅供参考，不能作为科学依据。本资料仅供参考，不能作为科学依据。谢谢。本资料仅供参考，不能作为科学依据。,生物化学,复习关键点,1/82,题型,一、名词解释（共5题，3分/题，共15分,二、单项选择题（共20题，1分/题，共20分）,三、填空题（共20空，0.5分/空，共10分）,四、简答题（共5题，35分）,五、生化术语中英对译（共10题，0.5分/题，共5分）,六、问答题（共1题，共15分）,2/82,绪论,第一章 蛋白质,第二章 酶,第三章 核酸,第四章 维生素,第五章 生物氧化,第六章 糖代谢,第七章 脂代谢,第八章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢,第九章 核酸酶促降解及核苷酸代谢,第十章,物质代谢联络与调整,学习关键点提醒及思索题,3/82,第一章 蛋白质化学,关键点提醒,4/82,重点,1、蛋白质化学组成各种AA代号、蛋白质一级结构测定方法（酶法及化学法切割位点）,2、氨基酸性质两性性质及等电点计算、化学反应及颜色反应,3、肽平面、蛋白质结构键及概念、特点等,4、蛋白质性质,胶体性质、沉淀、变性与复性等,5、蛋白质分离提纯,5/82,一、组成,1,、,蛋白质是由,20,种氨基酸组成。氨基酸性质方面差异反应了,它们侧链不一样,。除了Gly没有手性碳以外，其它,19,种氨基酸都最少含有一个手性碳。,6/82,非极性,Ala,Val,Leu,Ile,Met,Phe,Trp,Pro,极性不带电,Gly,Ser,Thr,Asn,Gln,Tyr,Cys,极性带正电,Lys,Arg,His,极性带负电,Glu,Asp,必需氨基酸与非必需氨基酸概念,7/82,2、氨基酸构型与旋光性,构型,（Configuration)是指一个分子因为其中各原子特有固定空间排列，而使该分子所含有特定立体化学形式。,由一个构型转变为另一个构型时，将,包括,共价键,断裂,和,重新形成,。,注意：,构型,与,构象,概念差异,构象,(Conformation)：指取代基团围绕单键旋转时可形成不一样立体结构。,其空间位置改变不包括共价键破裂。,8/82,3,、,氨基酸和多肽酸性和碱性基团离子状态取决于pH,两性离子,：同一个氨基酸分子上带有能放出质子-NH,3,+,正离子和能接收质子-COO,-,负离子。,pI,：,溶液中AA分子所含-NH,3,和-COO,-,数目恰好相等，净电荷为0时pH值即为氨基酸等电点,。,9/82,中性氨基酸：p,I,=(p,K,-COO,+p,K,-NH2,)/2,酸性氨基酸：p,I,=(p,K,-COO,+p,K,R-COO,-,)/2,碱性氨基酸：p,I,=(p,K,-NH2,+p,K,R-NH2,)/2,10/82,4,、,氨基酸化学性质,注意：,反应机理、包括化学术语简称,11/82,二、蛋白质三维结构,12/82,1,、,多肽链中相邻氨基酸残基经过,肽键,连接。,肽键含有部分双键特征，所以整个肽单位是 一个极性平面结构。,因为立体上限制，肽键构型大都是反式构型。绕N-C,和C,-C键旋转赋予了多肽链构象上柔性。,13/82,2、蛋白质分子结构包含,一级结构,(primary structure),二级结构,(secondary structure),三级结构,(tertiary structure),四级结构,(quaternary structure),高级结构,超二级结构与结构域,注意维系各个结构作用力,14/82,3、蛋白质二级结构主要形式,-螺旋,(,-helix),-,折叠,(,-pleated sheet),-,转角,(,-turn),无规卷曲,(random coil),掌握各种结构特点。,15/82,4、蛋白质一级结构测序,1）注意二硫键断裂方法（氧化法、还原法）,2）分析N端和C端方法,3）,肽链部分裂解（注意内肽酶切位置和化学裂解）,4）一级结构序列分析,16/82,三、蛋白质性质,17/82,1、蛋白质两性离解和电泳现象（概念）,2、蛋白质胶体性质（两个原因）,3、蛋白质沉淀作用（两种方式）,4、蛋白质变性,5、蛋白质紫外吸收,6、蛋白质颜色反应,18/82,四、蛋白质分离纯化,19/82,蛋白质分离纯化,（一）依据分子大小不一样分离方法,（二）,利用溶解度差异分离,（三）依据电荷大小进行分离,（四）蛋白质选择吸附分离,（五）利用生物亲和力,蛋白质含量测定,蛋白质纯度等测定,注意几个电泳概念、原理；能判断电泳方向、速度等,注意离子交换、分子层析原理,20/82,五、蛋白质结构和功效关系,21/82,1、蛋白质功效多样性,2、蛋白质一级结构与功效关系,3、蛋白质高级结构与功效关系,22/82,注意：肌红蛋白氧饱和曲线为,双曲线,型，而血红蛋白氧饱和曲线是,S型,。,概念：波尔效应；,协同效应,23/82,第二章 酶,一、,关键点提醒,24/82,1、酶和普通催化剂共性2酶催化作用特征,一、酶是生物催化剂,1高效性,2、酶专一性,3、反应条件温和,4、可调整,5、易失活,25/82,二、酶化学本质,除了一些RNA之外，绝大部分酶是蛋白质，或是带有辅助因子蛋白质。,酶反应类型分为六大类：脱氢酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶。,26/82,三,、,酶活性部位：,结合部位、催化部位,与酶功效 联络,27/82,四、酶催化作用机理,（一）.酶作用,专一性机理,（诱导契合学说）,（二）.酶作用高效性机理,中间产物学说,（三）.影响酶高效性原因,1.,邻近定向效应,2.,底物形变和诱导契合,3.亲核催化/亲电催化（,共价催化,）,4.,酸碱催化,5.,微环境,影响,28/82,五、酶促反应动力学,（一）.,底物浓度,（米氏常数）,（二）.温度、pH值、酶浓度、激活剂,（三）.抑制剂,1.类型,2.,特点,3.,差异,29/82,抑制剂类型,公 式,V,max,K,m,无抑制剂,竞争性,抑制剂,非竞争性,抑制剂,反竞争性,V,max,K,m,不变,增加,减小,不变,减小,减小,30/82,六、酶活力测定方法,（一）.,酶活力,（二）.比活力,（三）.总活力,(四）.转换数,31/82,第三章 核 酸,一、,关键点提醒,32/82,重点,核酸概念和主要性(种类、在细胞中分布、功效等）,核苷酸（组成、DNA与RNA区分）,DNA,结构,RNA,结构（各种RNA）,核酸理化性质（变性、复性、Tm值等）,33/82,二、DNA结构,DNA一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸排列次序及连接方式。,生物界物种多样性即取决于DNA分子中四种核苷酸千变万化不一样排列组合。,1、DNA一级结构,34/82,2、DNA 二级结构,1953年,J.Watson和F.Crick,提出了著名DNA双螺旋结构模型。,注意DNA双螺旋结构模型结构关键点,35/82,三,RNA,结构,mRNA,rRNA,tRNA,三种RNA一级结构和高级结构特点。,36/82,两性性质,紫外吸收,核酸水解,变性、复性与分子杂交,沉降,电泳,核酸序列测定,四、核酸理化性质,包括增色效应、减色效应,包括两种方法原理,37/82,（一）,双脱氧终止法(末端终止法),英国 Sanger,1955,确定牛胰岛素结构，,1958,获诺贝尔化学奖,1975,设计出DNA测序法，,1980,获诺贝尔化学奖,合成一段与待测DNA序列互补DNA片段群。,38/82,双脱氧终止法原理,1、DNA复制需要：DNA聚合酶，单链DNA模板，带有3-OH末端单链寡核苷酸引物，4种dNTP（dATP、dGTP、dTTP和dCTP）。,2、聚合酶用模板作指导，不停地将dNTP加到引物3-OH末端，使引物延伸，合成出新互补DNA链。,3、假如加入双脱氧核苷三磷酸（ddNTP）-在脱氧核糖3位置缺乏一个羟基故不能同后续dNTP形成磷酸二酯键。,4、采取聚丙烯酰胺凝胶电泳区分长度差一个核苷酸单链DNA，从而读取DNA核苷酸序列。,39/82,（二）化学裂解法,Maxam-Gilbert，1977,原理：,利用特异性化学裂解法，制备出长度只差一个核苷酸片段群，然后将此片段群经测序胶电泳和放射自显影得到测序图谱。,Walter Gilbert,40/82,DNA化学裂解反应体系,反应体系,修饰试剂,修饰反应,链断裂试剂,断裂点,G,硫酸二甲酯（DMS）,G甲基化,六氢吡啶,G,G+A,甲酸/哌啶,脱嘌呤作用,六氢吡啶,G和A,C+T,肼/哌啶,嘧啶开环,六氢吡啶,C和T,C,肼/2mol/LNaClC,六氢吡啶,C,41/82,基本步骤,第一步，对特定碱基（或特定类型碱基）进行化学修饰；,第二步，修饰碱基从糖环上脱落，修饰碱基5和3磷酸二酯键断裂；,第三步，比较G、A+G、C+T、C和AC各个泳道，可从测序凝胶放射自显影片上读取DNA序列。,42/82,第四章 维生素和辅酶,一、关键点提醒,43/82,维,生,素,脂,溶,性,水,溶,性,A,D,E,K,在体内直接,参加代谢,调整作用,B,1,、B,2,、PP、,B,6,、泛酸、,生物素、叶酸、,B,12,和V,C,等,经过转变,成辅酶对,代谢起,调整作用,44/82,1）,维生素种类,组成特点及性质；,2）,水溶性维生素与辅酶关系,辅酶在酶催化作用中起何种作用；,3）注意维生素缺乏时所引发后果。,45/82,第五章生物氧化,46/82,一、生物氧化概念,有机物质（糖、脂肪和蛋白质）在生物细胞内进行氧化分解而生成CO,2,和H,2,O并释放出能量过程称为生物氧化。,生物氧化通常需要消耗氧又称为呼吸作用。,区分体内氧化与体外氧化差异,47/82,二,、呼吸链,概念,和电子传递系统,组成,、电子传递,方向,等,按照它们还原电势大小：由低电位依次向高电位排列。,48/82,三、ATP产生方式,化学渗透学说,氧化磷酸化与底物水平磷酸化区分,49/82,四、氧化磷酸化抑制剂,注意：原理,50/82,第六章 糖代谢,51/82,糖代谢,分解代谢,合成代谢,无氧分解,有氧分解,糖原异生,光合作用,糖生物合成,糖酵解,三羧酸循环,磷酸戊糖路径,其它路径,52/82,1）,糖酵解是基础,2）,三羧酸循环关键；,3）磷酸戊糖路径是衍生；,4）糖原合成与分解(糖基载体）,5）糖异生,注意各代谢路径亚细胞定位、步骤、能量消耗与产生、关键酶及调整、生理意义,53/82,糖酵解总过程,2,3,9,4,5,6,8,10,1,G-6-P,G,F-6-P,F-1,6-2P,DHAP,G-3-P,3-磷酸甘油酸2,2-磷酸甘油酸2,PEP,丙酮酸2,1,3-二磷酸甘油酸2,7,-ATP,-ATP,+2ATP,+2ATP,+2NADH,1.,葡萄糖激酶,3.,磷酸果糖激酶,6.,3-磷酸甘油醛脱氢酶,7.,3-,磷酸甘油酸激酶,10.,丙酮酸激酶,消耗2ATP,产生4 ATP,2 NADH,54/82,NADH+H,+,+CO,2,丙酮酸脱氢酶系,NAD,+,+HSCoA,*,H,3,C-CS-CoA,O,H,3,C-C-COOH,O,TCA过程,55/82,1 丙酮酸脱氢酶系,酶,丙酮酸脱羧酶,E,1,二氢硫辛酸,乙酰转移酶,E,2,二氢硫辛酸,脱氢酶,E,3,辅,助,因,子,TPP,硫辛酸,FAD,NAD,+,CoA,Mg,2+,56/82,柠檬酸,草酰乙酸,1,乙酰 CoA,3,草酰琥珀酸,-酮戊二酸,3,琥珀酰-CoA,4,延胡索酸,6,苹果酸,7,8,5,琥珀酸,CO,2,CO,2,NADH+H,+,FADH,2,GTP,NADH+H,+,NADH+H,+,二次脱羧,异柠檬酸,2,四次脱氢,一次GTP,注意：乙醛酸循环,57/82,注意TCA中催化两次CO,2,脱羧关键酶,58/82,5,-磷酸,核糖,5,-磷酸,木酮糖,糖酵解,G-6-P,6-磷酸葡萄糖,酸,NADP,+,NADPH+H,+,5-磷酸核酮糖,NADP,+,NADPH+H,+,CO,2,7,-磷酸,景天酮糖,3,-磷酸,甘油醛,F-6-P,4,-磷酸,赤藓糖,G-3-P,+,F-6-P,A.过程,氧化阶段,(脱碳产能),非氧化阶段,(重组),G,G-6-P,PPP过程,59/82,第七章脂类代谢,主要内容：,脂肪分,解代谢,（包含甘油和脂肪酸）,脂肪合成代谢,（重点是脂肪酸合成）,60/82,1,）脂肪酸氧化分解氧化,2,）甘油氧化分解,3）脂肪酸合成循环,4）酮体组成、合成与分解部位等,5）甘油磷酯生物合成（两条路径、载体）,61/82,脂肪,脂肪酸,甘油,+,3-磷酸甘油,磷酸二羟丙酮,脂酰CoA,乙,酰CoA,丙酮酸,EMP,糖异生,G,TCA,乙,酰CoA,细胞质,线粒体,脂酰CoA,-氧化,清蛋白运输,自由运输,62/82,甘油,3-磷酸甘油,DHAP,NADH+H,+,丙酮酸,NADH+H,+,-ATP,2ATP,CO,2,TCA,4NADH+H,+,FADH,2,1GTP,甘油彻底氧化总能量,16.5或18.5ATP,63/82,脂肪酸,脂酰CoA,脂酰CoA,2,反式烯,脂酰CoA,加水,-羟,脂酰CoA,-酮,脂酰CoA,脱氢,脱氢,硫解,脂酰CoA,(少2个C),乙,酰CoA,+,TCA,乙,酰CoA,细胞质,线粒体,-氧化,FADH,2,NADH+H,+,-ATP（AMP）,16C软脂酰CoA-氧化次数和产物?,7次-氧化,产物:8分子乙酰CoA,7(FADH,2,+NADH),64/82,偶数碳原子脂肪酸，净生成ATP数目公式,循环一次产生ATP数,TCA产生ATP数,-氧化循环次数,产生乙酰CoA个数65/82,缩合,乙酰CoA,线粒体,细胞质,乙酰CoA,穿梭体系,丙二酸单酰CoA,还,原,D-羟丁,酰ACP,巴豆酰ACP,脱水,乙酰乙酰ACP,丁,酰ACP,还,原,乙酰-S-ACP,丙二酸单酰ACP,进入下一轮循环,-NADPH+H,+,-ATP,-NADPH+H,+,软脂酸合成,66/82,软脂酸分解与合成代谢区分p264,区 别,合 成,氧 化,1、部位,2、酰基载体,3、参加二碳单位,4、电子供体或受体,5、羟脂酰中间体立体异构,6、转运机制,7、酶系,8、方向,9、循环,10、能量改变,细胞质,ACP,丙二酸单酰ACP,NADPH,D型,三羧酸（柠檬酸）,7种酶蛋白组成复合体甲基端,羧基,缩合、还原、脱水、还原,-7ATP-14NADPH,线粒体,CoA,乙酰CoA,FAD，NAD,L型,肉碱载体,4种酶,羧基,甲基端,脱氢、加水、脱氢、硫解,+106ATP,67/82,四、甘 油 生 物 合 成,3-磷酸甘油脱氢酶,NAD,+,NADH+H,+,来自脂肪水解,来自EMP路径,3-磷酸甘油,甘油,ADP,合成脂肪原料,磷酸激酶,ATP,68/82,p243,酮体：,脂肪酸在,肝脏线粒体,中氧化分解生成,乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮,三种中间代谢产物,CH,3,COCH,2,COOH 乙酰乙酸,CH,3,CH(OH)CH,2,COOH -羟丁酸,CH,3,COCH,3丙酮,酮体在,肝外组织,代谢。,69/82,第八章蛋白质及氨基酸代谢,70/82,重点与难点：,1,）氨基酸脱氨基作用与脱羧基作用,2,）鸟氨酸循环,71/82,脱氨基作用,deamination,氨基酸失去氨基作用叫脱氨基作用,氨基酸主要经过五种方式脱氨基,氧化脱氨基,非氧化脱氨基,脱酰胺作用,转氨基作用,联合脱氨基,72/82,Glu,-酮,戊二酸,NH,4,+,氨甲酰磷酸,2ATP，CO,2,2ADP+Pi+H,+,瓜氨酸,Glu,AA,-酮戊二酸,鸟氨酸,瓜氨酸,Pi,线粒体,Asp,AA,+,-酮戊二酸,ATP,AMP+PPi,精氨琥珀酸,Arg,延胡索酸,鸟氨酸,H,2,O,尿素肝细胞液,中性无毒,尿素循环,鸟氨酸循环,73/82,74/82,第九章 核酸代谢,75/82,嘌呤核和嘧啶核,元素起源，,嘌呤核苷和嘧啶核苷,生物合成,和分解路径。,核苷酸从头合成和补救合成路径,两类核苷从头合成差异,在生物合成中，各种核苷酸转化,重点和难点：,76/82,从头合成路径,(,de novo,synthesis),：,概念：,以5-磷酸核糖，AA，一碳单位及CO,2,等,简单前体物,逐步,合成核苷酸过程。,77/82,嘌呤核苷酸合成总结,Asp、Gly、Gln、甲酸和CO,2,为原料，先与PRPP反应，生成含有嘌呤环结构IMP，再转变成AMP、GMP等嘌呤核苷酸；,78/82,嘧啶核苷酸合成总结,以Asp、氨甲酰磷酸（CO,2,，NH,3,）为原料，先形成含有嘧啶环结构,乳清酸,，然后再与PRPP反应，脱羧后生成尿苷酸，再转变成胞苷酸，进而转变为其它嘧啶核苷酸。,79/82,第十章,物质代谢联络与调整,80/82,重点：,81/82,祝同学们学习愉快！,82/82,