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蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。
一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。
蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α 螺旋-环-α 螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α 结构域、β结构域、α/β结构域、α+β结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。
具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括氢键、疏水键、范德华力和离子键。
因为蛋白质的不同结构，从而使蛋白质具有各种不同的功能，像催化、运输、调节、运动、防御、营养等等。以下是几个蛋白质结构影响功能的举例.
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能：
胰岛素

氨基酸残基序号
A5
A6
A10
B30
人
Thr
Ser
lle
Thr
猪
Thr
Ser
lle
Ala
狗
Thr
Ser
lle
Ala
兔
Thr
Gly
lle
Ser
牛
Ala
Gly
Val
Ala
羊
Ala
Ser
Val
Ala
马
Thr
Ser
lle
Ala

一级结构相似的蛋白质具有相似的功能。功能相似的蛋白往往在进化上具亲缘关系，一级结构相似的蛋白质往往具有共同的起源。许多疾病是由相关的蛋白质结构异常引起的。
α-角蛋白来源于动物的毛发、角、鸟喙和爪子。每一个α-角蛋白分子在其中央形成典型的α 螺旋，而两端为非螺旋区。两个α-角蛋白分子通过疏水的R基团的结合，相互缠绕形成双股的卷曲螺旋，这大大地提高了α 螺旋的稳定性。链间形成的多个二硫键还可进一步提高α-角蛋白的强度。
β-角蛋白主要来源于蚕丝和蜘蛛丝中的丝心蛋白，其一级结构具有重复序列Gly—Ala/Ser—Gly—Ala/Ser；二级结构主要是反平行β折叠。Gly和Ala/Ser分别分布于折叠片层的两侧，使得相邻的β折叠更加紧密地堆积形成网状结构，赋予蛛丝较高的抗张强度，同时α 螺旋又赋予蛛丝一定的柔软性。相邻的β角蛋白之间无共价交联。
肌红蛋白的三级结构是由一簇八个a-螺旋组成的，螺旋之间通过一些片段连接。肌红蛋白中的四分之三氨基酸残基都处于a-螺旋中。尽管肌红蛋白中的高螺旋含量不是球蛋白结构中的普遍现象，但肌红蛋白的一些结构还是代表了球蛋白的典型结构特征。肌红蛋白的内部几乎都是由疏水氨基酸残基组成的，特别是一些疏水性强的氨基酸，如缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸。而表面既含有亲水的氨基酸残基，也含有疏水的氨基酸残基，通常水分子被排除在球蛋白内部，大多数可离子化的残基都位于表面。血红素辅基处于一个由蛋白部分形成的疏水的、象个笼子似的裂隙内，血红素中的铁原子是氧结合部位。无氧的肌红蛋白称之脱氧肌红蛋白，而载氧的分子称之氧合肌红蛋白，可逆结合氧的过程称之氧合作用。
血红蛋白的主要功能是在血液中结合并转运氧。它存在于红细胞中，每个成熟红细胞约含3亿个血红蛋白分子。血红蛋白从肺部经心脏到达外围组织的动脉血中有96%氧饱和度。在静脉血中的饱和度为64%。因此，每100ml的血经过组织约释放1/3的氧或相当于大气压和体温下6.5ml氧气 。氧合血红蛋白显著改变Hb的四级结构，血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象态.
生物膜的各种功能是由各种结构不同的膜蛋白完成的。膜蛋白可分为外周蛋白、内在蛋白和脂锚定蛋白。膜蛋白与非膜蛋白含有相同的二级结构元件，其中α螺旋是最常见的二级结构，β折叠也时有发现。
总之，各种蛋白质都有特定的空间构象，而特定的空间构象又会与它们特定的生物学功能相适应，蛋白质的结构与功能是高度统一的。