六主链构象与侧链构象.pptx

3.3.相邻两螺旋之间形成链内氢键，其方向与螺旋轴大致相邻两螺旋之间形成链内氢键，其方向与螺旋轴大致平行。氢键是由每个肽基的平行。氢键是由每个肽基的C=OC=O与其前面第与其前面第3 3个肽基的个肽基的N-HN-H之间形成的，由氢键封闭的环是之间形成的，由氢键封闭的环是1313元环。在肽段中近元环。在肽段中近N N端端的前三个亚胺基上的氢和其的前三个亚胺基上的氢和其C C端的最后三个羰基上的氧原端的最后三个羰基上的氧原子都不参与氢键的形成，因此，一些蛋白质肽链的子都不参与氢键的形成，因此，一些蛋白质肽链的N N端和端和C C端不易形成端不易形成螺旋。螺旋。4.4.肽段中近肽段中近N N端的前三个亚胺基上的氢和其端的前三个亚胺基上的氢和其C C端的最端的最后三个羰基上的氧原子都不参与氢键的形成。两后三个羰基上的氧原子都不参与氢键的形成。两端不易形成端不易形成-螺旋。螺旋。5.5.各氨基酸残基侧链各氨基酸残基侧链R R基团均伸向螺旋外侧。基团基团均伸向螺旋外侧。基团的大小、荷电状态及形状均对的大小、荷电状态及形状均对-螺旋的形成及稳螺旋的形成及稳定有影响。定有影响。6.-6.-螺旋有左手和右手螺旋两种，天然蛋白质的绝大多数螺旋有左手和右手螺旋两种，天然蛋白质的绝大多数都是右手螺旋，但是主链可以存在局部的左手都是右手螺旋，但是主链可以存在局部的左手-螺旋，螺旋，并使主链的方向发生改变，从而形成复杂的构象。由于并使主链的方向发生改变，从而形成复杂的构象。由于GlyGly没有对称的没有对称的-碳原子，这种左手碳原子，这种左手-螺旋多数由螺旋多数由GlyGly参参与形成。与形成。不同蛋白质中不同蛋白质中螺旋结构所占比例有差别，如原肌球蛋白螺旋结构所占比例有差别，如原肌球蛋白分子中几乎分子中几乎100%100%的右手的右手螺旋；在肌动蛋白中几乎不存在螺旋；在肌动蛋白中几乎不存在螺旋。螺旋。-折折叠叠：又又称称折折叠叠片片(Pleated Pleated sheet)sheet)或或构构 象象(Conformation)Conformation)，也也是是蛋蛋白白质质中中最最常常见见的的一一 种种主主链链构构象象，大大量量存存在在于于丝丝心心蛋蛋白白和和角角蛋蛋白白中中，并并广广泛泛存存在在于于球球蛋蛋白白中中。折折叠叠是是一一种种比比螺螺旋旋更更稳稳定定的的结结构构形形式式，是是由由两两条条或或多多条条几几乎乎完完全全伸伸展展的的肽肽链链，或或一一条条肽肽链链的的若若干干肽肽段段，借借助助链链间间氢氢键键形形成成的的折折叠叠片片层层结结构构，其其中中的的每每一一条条链链称称为为一一个个折折叠叠股股(strand)strand)。-C-C原原子子处处于于折折叠叠的的角角上上，与与之之相相连连的的R R侧侧链链则则交交替替地地出出现在片层结构的上下方，并与片层垂直。现在片层结构的上下方，并与片层垂直。折折 叠叠 有有 两两 种种 型型 式式：一一 种种 是是 平平 行行 式式（parallelparallel），另一种是反平行式（），另一种是反平行式（antantiparallel）。转转角角(-Turn)(-Turn):是是出出现现在在多多肽肽链链180180回回折折处处的的特特殊殊结结构构。由由4 4个个氨氨基基酸酸残残基基构构成成，第第一一个个残残基基的的羰羰基基与与第第4 4个个残残基的酰胺基形成氢键。基的酰胺基形成氢键。转角常位于蛋白质分子表面，多数由亲水氨基酸残基组成。转角常位于蛋白质分子表面，多数由亲水氨基酸残基组成。-转角的意义在于其改变肽链的走向转角的意义在于其改变肽链的走向,在球蛋白中尤为重在球蛋白中尤为重要。要。-转角常位于蛋白质表面，多数由亲水性氨基酸残转角常位于蛋白质表面，多数由亲水性氨基酸残基组成。在基组成。在-转角中经常存在转角中经常存在GlyGly和和ProPro。GlyGly没有侧没有侧链，二面角有很大的灵活性。链，二面角有很大的灵活性。ProPro可破坏可破坏螺旋结构便螺旋结构便于转角的形成。于转角的形成。发发夹夹(Hairpin)Hairpin)是是近近年年来来发发现现的的普普遍遍存存在在于于球球蛋蛋白白中中的的一一种种结结构构。它它是是由由 一一条条构构象象伸伸展展的的多多肽肽链链弯弯曲曲，彼彼此此靠靠近近并并呈呈反反向向平平行行的的发发夹夹状状结结构构，包包含含1010或或1111个个氨氨基基酸残基，两条等长的肽段依靠酸残基，两条等长的肽段依靠1 16 6个氢键连接。个氢键连接。环环(Loop)Loop)是是由由6 61616个个氨氨基基酸酸残残基基卷卷曲曲形形成成的的形形结结构构。环环的的主主链链形形成成 一一个个内内部部空空腔腔，并并由由环环上上氨氨基基酸酸残基的侧链包裹，形成紧密的球状结构。残基的侧链包裹，形成紧密的球状结构。无无规规卷卷曲曲 （Random Random coilcoil）主主链链上上没没有有规规则则的的卷卷曲曲。所所谓谓无无规规卷卷曲曲 只只对对构构象象而而言言，就就性性质质来来说说，这这种种构构象象也也是是蛋蛋白白质质表表现现生生物物活活性性所所必必需需的的一一种种结结构构形形式式，是是蛋蛋白白质质构构象多样化和个性化的重要基础。象多样化和个性化的重要基础。侧链构象多肽链氨基酸残基的多肽链氨基酸残基的R R侧链之间，或与主链骨架及水分子侧链之间，或与主链骨架及水分子之间可借助一些共价键相互作用，从而影响主链的构象。之间可借助一些共价键相互作用，从而影响主链的构象。在水溶液中由于在水溶液中由于 与水分子的相互作用等原因，可行成亲水与水分子的相互作用等原因，可行成亲水区和疏水区，这些区域往往与蛋白质的功能有一定联系，区和疏水区，这些区域往往与蛋白质的功能有一定联系，并在稳定蛋白质空间构象中发挥作用。并在稳定蛋白质空间构象中发挥作用。1 1 疏水区：多肽链中具有非极性侧链的氨基酸，如疏水区：多肽链中具有非极性侧链的氨基酸，如Leu Ile Leu Ile ValVal等，其等，其R R侧链有避开水的趋势，当许多这类非极性侧链侧链有避开水的趋势，当许多这类非极性侧链聚集在蛋白质分子内部时便形成疏水区。肌红蛋白分子中聚集在蛋白质分子内部时便形成疏水区。肌红蛋白分子中有一疏水空穴，血红素分子，疏水环境对保证分子中的有一疏水空穴，血红素分子，疏水环境对保证分子中的Fe Fe 2+2+与与O O2 2的可逆结合至关重要的可逆结合至关重要2 2 亲水区：氨基酸的极性亲水区：氨基酸的极性R R侧链趋向于分布在蛋白质分子表侧链趋向于分布在蛋白质分子表面球蛋白的构象并增加蛋白质的水溶性。在一些蛋白质中，面球蛋白的构象并增加蛋白质的水溶性。在一些蛋白质中，几个亲水氨基酸侧链形成的亲水区与蛋白质的功能有密切几个亲水氨基酸侧链形成的亲水区与蛋白质的功能有密切关系，如酶的活性中心常存在关系，如酶的活性中心常存在Ser His CysSer His Cys等具有极性等具有极性R R侧侧链的氨基酸残基，它们直接参与酶的催化作用。链的氨基酸残基，它们直接参与酶的催化作用。