大一生物化学第一章-第六章幻灯精华.ppt

单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,*,*,第一章蛋白质的结构与功能,1,第一节蛋白质的分子组成,各种蛋白质的含氮量很接近:平均为16,可以根据含氮量推算出蛋白质的大致含量：,样品中蛋白质含量=样品含氮量 x 6.25,2,第二节蛋白质的分子结构,肽键的概念,(,peptide bond,),：,由一个氨基酸的,-羧基与另一个氨基酸的,-氨基脱水缩合而形成的化学键（-CO-NH-)。它是蛋白质分子中最基本的一种化学键。,3,蛋白质的一级结构,概念：,蛋白质分子中，,从N-端至C-端的氨基酸排列顺序,指多肽链中氨基酸的排列顺序,备注：任取其中一种概念,主要维系化学键：肽键（了解）,4,蛋白质的二级结构,肽单元,（peptide unit)的概念:,由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子位于同一平面上，这一平面称为肽单元或肽键平面。,5,蛋白质二级结构的概念,指蛋白质分子中某一段肽链主链原子的局部空间结构,不包括侧链构象的内容,不包括与其他肽段的相互关系,主要维系蛋白质二级结构的化学键是：氢键（了解）,6,蛋白质二级结构的常见形式,-螺旋,(-helix),-折叠,(-pleated sheet),-转角,(-turn),无规卷曲,(random coil),7,-螺旋结构特点：,为一右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧,螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,螺旋以氢键维系,8,蛋白质三级结构,概念：,指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子的三维空间排布,备注：其中任取一种均可,9,蛋白质四级结构,概念,指蛋白质分子中各个亚基的空间排布，亚基间接触部位的布局和相互作用,10,第四节蛋白质的理化性质,蛋白质的两性解离和等电点,蛋白质等电点的概念：,当蛋白质溶液处于某一,pH,时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。,11,pI与溶液pH的关系,pI与溶液pH关系,氨基酸所带电荷,电场中移动的方向,pH=pI,静电荷为,零,不移动,pH,pI,负,电荷,向正,极移动,pH,pI,正,电荷,向负,极移动,12,蛋白质变性作用,概念：,在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质分子特定的,空间构象被破坏,（不包括肽键的断裂），从而导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性丧失。,13,蛋白质变性本质,非共价键断裂，,而肽键不断裂，不改变蛋白质的一级结构,14,维持蛋白质胶体稳定的因素,水化膜,颗粒表面电荷(电荷层）,15,盐析法沉淀蛋白质的原理：,破坏水化膜,减小表面静电斥力,16,第二章核酸的结构与功能,17,第一节核酸的化学组成及一级结构,了解：,核酸的基本组成单位是：核苷酸,核酸的基本组成成分为：,磷酸、戊糖、碱基,18,DNA和RNA基本化学组成的比较,DNA,RNA,戊糖,脱氧核糖,核糖,嘌呤碱,A,G,A,G,嘧啶碱,C,T,C,U,磷酸,磷酸,磷酸,19,第二节DNA的空间结构与功能,了解：,核苷酸之间以：,3,5-磷酸二酯键连接形成核酸,20,DNA双螺旋结构模型的要点,DNA分子是反向平行、右手螺旋的互补双链结构,两条链间形成互补碱基对（A=T，GC）,螺旋参数：螺旋形成大沟及小沟；螺旋直径为2.4,nm；每个,螺旋有10.5对碱基；相邻碱基平面距离0.34nm,维系作用：疏水作用力(碱基堆积力），氢键,21,核小体结构,核小体的结构包括：,核心颗粒,（H,2,A，H,2,B，H,3,，H,4,各2分子+1.75圈DNA）,连接区,（,DNA,H,1,）,22,第三节RNA的结构与功能,真核生物mRNA的结构,5-端:7-甲基鸟嘌呤三磷酸核苷（m,7,GpppN）帽子结构,3-端:多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构,mRNA的功能：蛋白质合成的模板,23,tRNA的结构,3末端：CCA-OH,tRNA的二级结构称为“三叶草”结构,氨基酸臂,DHU环,反密码环,TC环,额外环,tRNA的三级结构是：倒L型,24,tRNA的功能,蛋白质合成的氨基酸载体,25,rRNA的结构,rRNA与蛋白质一起构成核糖体（核蛋白体）,核糖体（核蛋白体）,由大小亚基组成,rRNA的功能：,蛋白质生物合成的场所,26,第四节核酸的理化性质,核酸的紫外吸收特性,波长260nm（OD,260,）有最大吸收峰,27,核酸变性的概念：,某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链的过程,Tm的概念：,DNA变性时，,A,260,达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度或融解温度(Tm),50%DNA变性时的温度,备注：任取其一,28,第三章酶,29,第一节酶的分子结构与功能,酶的概念,酶（enzyme，E）：生物体内对特异底物起高效催化作用的生物催化剂,其化学本质主要是蛋白质（了解）,少部分是核酸（了解）,30,酶的活性中心(active center)的概念,有些酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转变为产物，这一区域就称为酶的活性中心或称活性部位。,31,同工酶的概念,催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶称为同工酶(isoenzyme),32,同工酶的临床应用,同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断,例如：,心肌梗死时可见血清中LDH,1,活性明显升高,肝病时LDH,5,活性明显升高,血清CK,2,活性测定有利于对心肌梗死的早期诊断,33,第二节酶的工作原理,酶的作用特点：,高效性,高度特异性,高度不稳定性,可调节性,34,第三节酶促反应动力学,米曼氏方程：,V,max,S,K,m,+S,35,Km值的意义,K,m,等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,K,m,可近似表示酶对底物的亲和力,K,m,越,小,，酶与底物的,亲和力,越,大,；反之亦然,K,m,是酶的特征性常数之一,36,温度对反应速率的影响（了解）,双重影响,酶的最适温度：酶促反应速率最快时的反应体系的温度,37,pH对反应速率的影响（了解）,最适pH：酶催化活性最大时的反应体系的pH,38,竞争性抑制,概念：,抑制剂(I)与酶的底物(S)的结构相似，可与S竞争E的活性中心，从而阻碍E和S结合成中间产物，从而使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用,39,竞争性抑制的特点：,I结构常与S结构类似,I/S与酶的结合部位相同:酶的活性中心,S可以降低甚至消除抑制作用,(表观）,Km值增大，Vm值不变,40,竞争性抑制的临床应用,磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，它是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，可抑制二氢叶酸的合成，进而达到抑菌作用,教材p214：别嘌呤醇与次黄嘌呤结构相似，可抑制黄嘌呤氧化酶，抑制尿酸的生成,教材p212、p218中“抗代谢物”,41,第四节酶的调节,酶原激活的实质,酶的活性中心形成或暴露的过程,酶原激活的意义,避免对细胞产生自身消化,可看作酶的储存形式，在需要时转变为有活性的酶，发挥催化活性,42,糖酵解的概念,在无氧或供氧不足的条件下,葡萄糖或糖原在胞液中经一系列反应生成丙酮酸，进而还原为乳酸并释放出能量的过程。因其与酵母菌使糖生醇发酵的过程相似，故称为糖酵解。,第四章 糖代谢,43,糖酵解的特点,1个反应场所,2步底物水平磷酸化反应,3步关键酶催化的反应,44,2步底物水平磷酸化反应,45,三步关键酶催化的反应,46,糖酵解的生理意义,是人体内成熟红细胞获取ATP的唯一途径。,是有氧条件下，某些组织细胞（皮肤、视网膜、睾丸细胞）主要的供能途径。,是机体剧烈运动时补充能量的有效方式。,47,糖的有氧氧化概念,在供氧充足的条件下，G在胞液及线粒体中彻底氧化分解，生成H,2,O和CO,2,及大量ATP的过程。是糖氧化供能的主要方式。,48,糖的有氧氧化,反应阶段,葡萄糖经酵解途径分解为丙酮酸,丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA,三羧酸循环,胞 液,线粒体,49,三羧酸循环概念,线粒体中，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生并可参与下一次反应。由于这一过程由含三个羧基的柠檬酸开始循环反应，故称为三羧酸循环。是机体获取能量的主要途径。一分子乙酰基经三羧酸循环彻底氧化可生成10分子ATP。,50,TCA循环小结,场所：线粒体,特点：,4次脱氢反应,3个关键酶,2次脱羧,1次底物水平磷酸化反应,能量生成：,一分子乙酰基经三羧酸循环彻底氧化可生成,10,分子,ATP,。,51,磷酸戊糖途径,反应特点,关键酶,:,葡萄糖,-6-,磷酸脱氢酶（,G6PD,）,缺乏病：,G6PD,缺乏症（蚕豆病）,52,磷酸戊糖途径,生理意义,1.5-磷酸核糖是合成核苷酸和核酸的重要原料。,2.NADPH+H,+,具有多方面的生理作用：,NADPH+H,+,是体内许多合成代谢的供氢体；,NADPH+H,+,参与体内羟化反应；,NADPH+H,+,可维持还原型GSH的含量。,53,糖异生概念：,非糖物质转变为G或G,n,的过程。基本上是糖酵解的逆过程。,糖异生原料：,甘油、有机酸（乳酸、丙酮酸、TAC中的各种羧酸等）、生糖氨基酸。,54,血糖的来源与去路,55,第五章 脂类代谢,1脂肪动员的概念及其限速酶。,脂肪动员：,指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为脂肪酸及甘油,，,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。,脂肪动员的限速酶：,TG脂肪酶,56,2饱和脂肪酸的氧化的概念、基本过程及其能量的计算。,饱和脂肪酸的氧化的概念,脂肪酸活化为脂酰CoA进入线粒体，在脂肪酸氧化酶体系的催化下，于脂酰基,碳原子上进行脱氢、水化、再脱氢、硫解反应，生成比原来少2个碳原子的脂酰CoA和1分子乙酰CoA。由于氧化分解固定在脂酰基位碳原子上，故称为-氧化。,57,脱氢,加水,再脱氢,硫解,脂酰CoA,-羟脂酰CoA,-酮脂酰CoA,脂酰CoA+乙酰CoA,脂酰CoA,脱氢酶,-,烯酰CoA,L(+)-羟脂酰,CoA脱氢酶,NAD,+,NADH+H,+,2,-烯脂酰CoA,水化酶,H,2,O,FAD,FADH,2,酮脂酰CoA,硫解酶,CoA-SH,饱和脂肪酸的氧化的基本过程 (要求：反应步骤名称),R,CH,2,CH,2,CSCoA,O,=,O,=,58,ATP生成数=(n/2-1)(1.5+2.5)+n/210,净生成ATP数=ATP生成数-2,饱和脂肪酸的能量计算,59,3酮体的分类、合成原料及意义。,乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者总称酮体,是脂肪酸在肝脏中氧化不彻底的产物。,酮体,酮体代谢特点：,肝内生酮、肝外利用,60,酮体生成的生理意义,酮体是肝脏输出能源的一种形式。酮体可透过血脑屏障，,是脑组织的重要能源（尤其长期饥饿状态下）,。,酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。,61,葡萄糖,磷酸戊糖途径,4.胆固醇合成的原料,乙酰CoA、ATP、NADPH,62,胆固醇在体内的转变,胆固醇可转变为胆汁酸,胆固醇可转化为类固醇激素,胆固醇可转化为维生素,D3,的前体,63,血脂与血浆中的蛋白质结合，以,脂蛋白,(lipoprotein)形式运输。,*,血浆,脂蛋白,脂类,载脂蛋白（apo）,5.血浆脂蛋白的概念,64,血浆脂蛋白的对应关系、组成特点及其功能,最多,最多,65,第六章 生物氧化,1.呼吸链的概念：线粒体内膜上存在着由多种酶和辅酶组成的递氢、递电子的复合物，它们按一定的顺序排列组成电子传递链。代谢物脱下的H，通过电子传递链的传递，最终与激活的氧结合生成水，并产生可利用的能量。这一连锁反应因与细胞摄取氧的过程有关，故又称为呼吸链。,66,体内两条重要的呼吸链的传递体的排列顺序。,NADH氧化呼吸链（主要呼吸链）,NADH复合体CoQ复合体,复合体O,2,每对氢通过此呼吸链生成,2.5,分子,ATP.,以,NADH,的方式进入,.,67,琥珀酸氧化呼吸链（次要呼吸链）,每对氢通过此呼吸链生成,1.5,分子,ATP.,以,FADH,2,的方式进入,.,琥珀酸复合体CoQ复合体,复合体O,2,68,2胞液中的NADH+H+的两种穿梭方式。,甘油磷酸穿梭,系统,苹果酸,-,天冬氨酸穿梭,系统,69,3ATP的生成方式：底物水平磷酸化及 氧化磷酸化,底物水平磷酸化：是体内生成ATP的方式之一。某些代谢物在脱氢或脱水的反应过程中，底物分子内能量重新分布，其结果有高能键生成。随后在酶催化下发生能量的转移，ADP作为能量的受体磷酸化生成ATP。这种生成ATP的方式称为底物水平磷酸化。,70,氧化磷酸化：,代谢物氧化脱下的氢和电子，沿线粒体内膜上的呼吸链传递。在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP的过程，即氧化磷酸化，是机体能量生成的主要方式。,71,NADH CoQ,CoQ Cytc,Cytaa3 O,2,氧化磷酸化的偶联部位,72,4.氧化磷酸化中呼吸链的抑制剂,73,5.机体内能量的储存形式。,能量的储存磷酸肌酸,74,1,、字体安装与设置,如果您对PPT模板中的字体风格不满意，可进行批量替换，一次性更改各页面字体。,在,“,开始”,选,项卡,中,，点击“,替,换”按,钮右,侧箭,头,，,选,择“,替,换,字,体,”。（如下,图）,在图“替换”下拉列表中选择要更改字体。（如下图）,在“替换为”下拉列表中选择替换字体。,点击“替换”按钮，完成。,75,2,、替换模板中的图片,模板中的图片展示页面，您可以根据需要替换这些图片，下面介绍两种替换方法。,方法一：更改图片,选中模版中的图,片,（,有些图片与其他,对象,进行了组合，,选,择,时,一定要选中图,片 本身，而不是组合）。,单击鼠标右键，选择“更改图片”，选择要替换的图片。（如下图）,注意：,为防止替换图片发生变形，请使用与原图长宽比例相同的图片。,75,赠送精美图标,