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,单击此处编辑母版标题样式,*,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,本资料仅供参考，不能作为科学依据。谢谢。本资料仅供参考，不能作为科学依据。感谢您,生物物理学,参考书：,袁观宇 主编 生物物理学科学出版社 年4月第1版,丘冠英 彭银祥主编 生物物理学武汉大学出版社 年7月第4版,林克椿 吴本玠主编 医学生物物理学北京大学医学出版社 年12月第1版,菲利普 纳尔逊著 拂晓 戴陆如译 生物物理学能量、信息、生命 上海科学出版社 年12月第1版,河南大学生命科学学院 洪军,hongjun,13781161597,第1页,学习内容及时间安排,绪论 （1课时）,第一章 分子生物物理（5 课时）,第二章 膜生物物理（4 课时）；,第三章 电磁生物物理（5 课时）,第四章 神经生物物理（5课时）,第五章 辐射生物物理（4课时）,第六章 光生物物理（4 课时）,第七章 生物物理技术（8 课时）。,第2页,成绩核实方法（百分制）,平时成绩30分,考勤 3,作业 17,研讨 10,期末考试成绩70分（闭卷）,第3页,生物物理学研究及应用-研讨,由班长和学习委员负责联络同学或自由组合分组，每个研讨小组由 5-8名组员组成，分组后选出小组长，由班长汇总报给我。,小组组员分别从网上或图书馆找到最少一篇与教材内容相关研究论文（年以后发表汉字或英文研究论文，不能是综述），相互分析比较，先取最好一篇做为小组共同研讨课题。（注意：1.相关研究背景知识、研究现实状况及研究创新之处。2.使用仪器，试剂及操作方法。3.文件给出结果与分析讨论，以及你并利用所学理论，解释对应分析讨论。4.依据所学知识，找出最少一项文件中不足及有待改进之处。）,小组制作精美PPT，准备对应演讲稿，用5-10分钟时间，由推举小组代表对小组研讨对象、方法、结果分析、优缺点等内容进行讲解。,讲解结束后，依据同学和老师提出问题或改进意见，修订后将相关PPT及对应原始文件发到,公用信箱,，每位同学认真分析后，给每一小组打出研讨成绩，汇总平均成绩即为该研讨小组每位组员研讨成绩。,注 hdbiophysics psw:hd123456789,！注意：主要时间,时间A：演讲PPT及演讲稿在6月15日前发至公用信箱 hdbiophysics,时间B,：演讲及写作评分表,于6月20日前发到我邮箱 hongjun,第4页,一、什么是生物物理学（biophysics）,“生物物理学就是生命物理学，或活体物理学”,英国大百科全书，1973,“生物物理学是硕士命物质物理性质、生命过程物理和物理化学规律以及物理原因对生物系统作用机制科学。”,自然科学学科发展战略调研汇报-1995,绪 论,第5页,二、生物物理学简史,20世纪,Now,17世纪,Kircher,动物发光,I.Newton,电与生物学关系,Da Vinci,鸟飞行动力学,18世纪,19世纪,50年代,Galvani,蛙肌静电性质,生物电现象,Young,光波动学说,色觉理论,眼几何光学性质,心脏流体动力学,Mayer,热学,能量守恒定律,Helmholtz,肌肉收缩,神经传导速度,视觉，色觉,1943年,Schrodinger,活细胞物理学观,20世纪40年代,核反应堆，原子弹爆炸,辐射生物物理,1895年伦琴X射线,BraggX衍射定律,Bernal 烟草花叶病毒（TMV）形状与大小,Perutz，Kendrew 血红蛋白，肌红蛋白分子结构,Watson，Crick DNA双螺旋结构,第6页,三、生物物理学内容,分子生物物理,膜与细胞生物物理,感官与神经生物物理,生物控制论与生物信息论,理论生物物理,光生物物理,辐射生物物理,生物力学与生物流变学,生物物理技术,第7页,四、生命科学挑战,物理学理论、方法、技术等，即使是推进生物科学发展强大动力，但生物科学对象是复杂、多层次，在许多方面超出了传统物理学范围和观念，所以，生命科学将会向物理学提出很多挑战性问题。,第8页,1、21世纪高技术关键造成社会智能化，在智能社会里，彻底揭开大脑奥秘、发展人工智能研究，是自然科学面临最大挑战之一，脑科学更广泛地传递、储存、组织、处理，现在即使有不少理论、假设，但离对它本质认识还相差甚远，假如仅仅靠试验，可能得到只是零星、点滴、不太系统认识；而最终要揭开这个奥秘，可能还需要理论物理方面突破。,第9页,2、生命现象和大分子结构存在着相互关系一样大分子，它们结构不一样，有有活性，含有生命现象，有没有活性，没有生命现象，它们结构与功效之间存在什么样关系，生命科学家能够研究，但要从物质上认识它，还需要物理学家参加，因为物理学是研究物质运动普遍性质和基本规律科学，所以解开生命系统难解、必解之题，也是物理学家不可推卸责任。,第10页,3、伴随个体发育和系统发育进展生物物质结构越来越复杂，能量利用越来越精密，信息量越来越大，这对物理学来说是一个新问题，尤其是给量子力学和热力学增加了不少麻烦，生物物理学要把这些任务负担起来，以生物在其分子水平为出发点。,因为生物是开放系统，经常与外界交换物质、能量和信息、焓和熵问题非常复杂，可逆过程和不可逆过程交叉在一起，所以，生物物理学要借助于物理学研究说明这些问题。,第11页,4、对生命物质认识到分子水平就要对生命物质进行切割和分析研究，改变基因组成需要遗传工程技术，取得全新蛋白质需要计算机显示和辅助设计，提出新分子设计方案；,从事分子水平遗传机制和遗传工程机制研究，在试管里创造生命，探索人神经和大脑思维过程和查清人类基因图谱，基因与疾病对应关系等，都需要微电子学、纳米电子学、纳米生物学等有很大发展。,第12页,5、生物功效各种多样，生命现象有高等与低等之分，要了解生命本质，需要物理学与生物科学从根本上相结合，物理学方面，尤其象对生物大分子和细胞这么复杂体系力学和统计处理，需要有新突破。,第13页,1、生命现象属于高级物质运动形式这些运动形态又是以物理学运动形态为基础，比如，呼吸、消化、血液循环、排泄等这些生理过程者和力学、热学、电学分不开。所以，21世纪物理学知识仍是了解生命现象所不可缺乏基础。,五、新世纪物理学与生命科学,第14页,2、因为基因操纵技术发展，使得任何潜在蛋白质有系统改良和生产成为可能，稀有蛋白质能够大量生产，就足以满足利用物理学和化学方法进行结构研究，而且能够控制活细胞中天然和改良蛋白质表示。,第15页,3、脑多细胞组织及其信息存取 原理提出了关于人体网络基本问题，它受到广大数学物理学家关注，最近，局部有序系统理论物理学与脑功效研究经典特征取得了成功。,第16页,4、量子力学与高速电子计算机相结合，经过计算生物大分子局部电子结构，在量子水平研究遗传、变异、衰老、癌变等生命现象，这必将对生命科学在理论上重大突破作出贡献。,第17页,5、生命系统含有特殊结构系统，在其内部及其与环境发生着不间断物质、能量与信息交换，这是它存在必要条件和基本形式，物质传递与信息传递都必定伴伴随能量传递，热科学研究是揭示生命奥秘一座主要桥梁。,6、物理学将不停为生命科学前沿领域提供新、大型试验技术。,第18页,第一章 分子生物物理,研究内容,：,硕士物大分子结构及其构象改变,分子内部 以及大小分子间相互作用,生物体系中能量状态。,研究方法,：物理学理论与技术,生物大分子是一切生命形式基础。,主要生物大分子,：,蛋白质：由氨基酸聚合而成,核酸：由核苷酸聚合而成,多糖：由单糖聚合而成,脂类,第19页,11 蛋白质分子结构与功效,蛋白质含有极为主要生物学意义：,生命活动物质基础，,细胞和生物体主要组成,1、组织结构作用：如角蛋白组成皮肤、毛发、指甲、头角；骨胶蛋白组成腱、骨；肌球蛋白组成肌肉等。,2、生物调整作用：如，各种酶对生物化学反应起催化作用；血红蛋白在血液中输送氧气；胰岛素调整葡萄糖代谢。,第20页,1.1.1 蛋白质化学组成,组成元素,：,C、H、O、N、S等元素，有些还含有P、Fe、Cu、Zn、I,等元素。,特点：,结构复杂，基本由数百个，甚至数千个氨基酸组成，其成份因起源不一样而不一样。,类型：,单纯蛋白质和结合蛋白质,单纯蛋白质,：水解后只生成各种,-,氨基酸。,如：蛋白中卵白蛋白、血清中血清球蛋白、大米中米精蛋白、大麦中麦胶蛋白、生丝中卵白蛋白等。,结合蛋白质,：,水解后，,除生成,-,氨基酸外,，还有非蛋白质物质（如糖、脂肪、色素、含磷化合物、含铁化合物等）生成。,如：,细胞中核蛋白,（由蛋白质与核酸结合而成）、,唾液中粘蛋白,（由蛋白质与糖类结合而成）、,肌肉中脂蛋白,（由蛋白质与脂肪结合而成）、,血液中血红蛋白,（由蛋白质和血红素结合而成）等等。,辅基,：结合蛋白质中非蛋白质部分。,N 含量平均16%,凯氏（kjedahl）定氮测定蛋白质含量,100克样品中蛋白质含量=每克样品中含氮克数*6.25*100,第21页,凯氏定氮法测量奶粉蛋白质含量,国家药品食品监督管理局要求:,03,个月婴儿食用奶粉，蛋白质含量必须到达,12%,，,36,个月婴儿食用奶粉，蛋白质含量应不低于,10%,，,部分婴幼儿专用奶粉蛋白质含量只有,2%,。,长久饮用蛋白质含量极低奶粉：,首先会造成婴儿严重营养不良，随即会引发各种并发症，在外来细菌侵袭之下，婴儿几乎完全丧失本身免疫能力，病情发展十分快速，最终婴头部严重水肿，几乎看不清五官，全身皮肤也出现大面积高度溃烂，伤口长时间无法愈合，最终造成呼吸衰竭而死亡。,第22页,试验原理,:,1.有机物中氮在强热和,CuSO,4,，浓,H,2,SO,4,作用下，消化生成（,NH,4,）,2,SO,4,反应式为：H,2,SO,4,=SO,2,+H,2,O+O,R,.,CH.COOH+O=R.CO.COOH+NH,3,NH,3,R.CO.COOH+O=nCO,2,+mH,2,O,2NH,3,+H,2,SO,4,=(NH,4,),2,SO,4,2.,在凯氏定氮器中与碱作用，经过蒸馏释放出,NH,3,，搜集于,H,3,BO,3,溶液中。,反应式为:2NH,4,+,+OH,-,=NH,3,+H,2,O,NH,3,+H,3,BO,3,=NH,4,+,+H,2,BO,3,-,3.再用已知浓度HCI标准溶液滴定，依据HCI消耗量计算出氮含量，然后乘以对应换算因子，既得蛋白质含量。,反应式为：H,2,BO,3,-,+H,+,=H,3,BO,3,第23页,一、消化液制取,准确称取奶粉样品0.5g，置于凯氏烧瓶内，加入89gK,2,SO,4,0.4gCuSO,4,.5H,2,O及15ml浓H,2,SO,4,，加数粒玻璃珠，迟缓加热，并小心地尽可能降低泡沫产生，预防溶液外溅，使样品全部浸于H,2,SO,4,内。样品中泡沫消失后，即加大火力至溶液澄清，再继续加热约1h，冷却至室温。沿瓶壁加入50ml纯水，溶解盐类，冷却，转入100ml容量瓶中，以纯水冲洗烧瓶数次，洗液并入容量瓶中，加水至刻度，摇匀。,第24页,二、NH,3,固定,1、按图装好凯氏定氮装置。向蒸汽发生器中水中,加数滴甲基红指示剂、几滴,H,2,SO,4,及数粒沸石，,在整个蒸馏过程中需保持此液为橙红色，不然补加H2SO4。接收液为20ml 2%H3BO4溶液，其中加2滴混合指示剂，接收时使装置冷凝管下口浸入吸收液液面之下。,凯氏定氮装置图,1.安全管,2.导管,3.汽水分离管,4.样品入口,5.塞子,6.冷凝管,7.吸收瓶,8.隔热液套,9.反应管,10.蒸汽发生瓶,第25页,2、,移取,10.0ml,样品消化液，经进样口注入反应室内，用少许水冲洗进样口，然后加入,10ml 50%NaOH,溶液于反应室内，塞好玻璃塞，预防氨逸出。从开始回流记时，,蒸馏,4min,，移动冷凝管下口使其离开接收液面,。再蒸馏，用纯水洗冷凝管下口，洗液流入吸收液内。,三、NH,3,标定,用,0.05mol.L,-1,HCl,标准溶液滴定至暗红色为终点。,四、蛋白质含量计算,第26页,蛋白质（%）=总氮量（%）*K,式中K为换算因数。各种食品蛋白质换算因数稍有差异，乳类为6.38，大米为5.95，花生为5.46等。,本试验为测定,奶粉中蛋白质含量，换算因数为6.38,参考书目：,1、基础分析化学试验 北京大学化学系分析化学教研室编,北京：北京大学出版社，1993.5,2、,基础化学试验 一 厦门大学化学系（无机 与分析）.8,第27页,1.1.2 蛋白质基本单位-氨基酸,氨基酸：羧酸分子中烃基上一个或几个氢原子被氨基取代化合物。,(蛋白质：由多个氨基酸经过肽键组成生物大分子，在生命现象和生命过程中起决定性作用。),第28页,氨基酸分类,1、依据氨基和羧基相对位置：,-,氨基酸,-,氨基酸,-,氨基酸,2、依据酸碱性：,中性氨基酸：氨基和羧基数目相等。,碱性氨基酸：氨基数目多于羧基。,酸性氨基酸：羧基数目多于氨基。,-氨基乙酸,-氨基丙酸,，,-二氨基已酸,第29页,由各种蛋白质水解得到,-,氨基酸(带“,*,”号者为必需氨基酸）,-氨基酸结构,名称,简写,甘氨酸,丙氨酸,缬氨酸,*,亮氨酸,*,异亮氨酸,*,甘,(gly),丙(ala),缬(val),亮(leu),异亮(ile),第30页,-氨基酸结构,名称,简写,苏氨酸,*,半胱氨酸,酪氨酸,天门冬酰胺,谷酰胺,苏(thr),半胱(cys),酪(tyr),(asn),(gln),第31页,-氨基酸结构,名称,简写,天门冬氨酸,谷氨酸,赖氨酸,*,精氨酸,组氨酸,天冬(asp),谷(glu),赖(lys),精(arg),组(his),第32页,-氨基酸结构,名称,简写,蛋氨酸,*,脯氨酸,苯丙氨酸,*,色氨酸,*,丝氨酸,蛋(met),脯(pro),苯丙(phe),色(trp),丝(ser),第33页,氨基酸性质,物理性质,状态：无色晶体（,-,氨基酸）,溶解性：易溶于水，难溶于无水乙醇、乙醚等有 机溶剂。,熔点：常较高（大多熔化时分解放出CO2）。,旋光性：除甘氨酸外，,-,氨基酸都含有旋光性；,天然氨基酸均L型氨基酸,。,第34页,L-氨基酸,L-甘油醛,D-氨基酸,D-甘油醛,L型 与D型氨基酸,第35页,化学性质,氨基酸兼具氨基和羧基经典性质,。,羧基性质：酯化,氨基性质：酰基化；与亚硝酸作用转变为羟基；,其它特殊性质：,第36页,酸碱性两性和等电点,两性,：可与碱生成盐，也可与酸生成盐。,-,氨基酸晶体以偶极离子形式存在，称为,内盐,偶极离子,负离子,正离子,酸性,溶液中，氨基酸主要以,正离子,形式存在；,碱性,溶液中，氨基酸主要以,负离子,形式存在。,第37页,等电点,强碱性溶液中以负离子存在,+,+,+,+,+,+,+,+,+,-,-,-,-,-,-,-,-,-,-,既不向“,+,”移动,也不向“,-,”移动,此时,pH,为,等电点（,pI,）,强酸性溶液中以正离子存在,pH,溶液,pI,溶解度最低,第38页,注意,：氨基酸,等电点 不是 中性点,中性氨基酸,酸性,比它,碱性,稍强些。,在,纯水溶液,中，中性氨基酸呈,微酸性,，负离子浓度大于正离子浓度。故使其到,等电点,，需加酸，降低,pH,值。,中性氨基酸等电点为,5.66.3，酸性氨基酸等电点为2.83.2；,碱性氨基酸等电点为7.610.8,。,第39页,第40页,-氨基酸水溶液遇水合茚三酮，能生成有,颜色产物。大多数氨基酸遇此试剂显,蓝紫色,。,此反应惯用于,-氨基酸,比色测定,和,色层分析,显色,水合茚三酮反应,第41页,受热后反应,-氨基酸受热后，能在两分子之间发生脱水反应，生成环状交酰胺。,-氨基酸受热后，,轻易脱去一分子氨，,生成,，-不饱和羧酸,。如：,，-不饱和羧酸,第42页,分子中氨基和羧基相隔更远时，受热后能够多分子,脱水，生成,聚酰胺,。,聚酰胺,第43页,多肽,多肽：简称肽，是含有多个氨基酸单元聚合物。,如二肽，三肽等等。,多肽可看作是由多个氨基酸分子，经过氨基和羧基之间脱水缩合而成。,二肽,肽键,1,2,1,2,第44页,肽链结构,N,端,C端,2,1,第45页,多肽命名,从N端叫起，称为某氨酰（基）某氨酸,也可简写表示，如：,甘氨酰甘氨酸或甘,甘(gly,gly,),甘氨酰丙氨酸或甘,丙(gly,ala),第46页,天然多肽,天然多肽都是由不一样氨基酸组成,相对分子量普通在,10000,以下,在生物体中起主要作用。如，催产素是一个九肽，氨基酸单元间除肽键外，还有一个二硫键,（,SS,）,半胱,酪,异亮,谷,精,半胱,脯,亮,甘,NH,2,S,S,垂体后叶催产素,第47页,多肽结构测定,1、将多肽在酸性溶液中水解，再用色层分离法把各种氨基酸分开，进行分析,可知氨基酸种类,2、末端分析：用化学方法使多肽链末端氨基酸断裂下来，经分析得知多肽链两端氨基酸。再重复进行末端分析。,可知氨基酸连接次序,3、先部分水解，再进行末端分析,可分析很长肽链,第48页,分析举例,该三肽结构是：,谷,半胱,甘,某三肽完全水解后，可得到,谷氨酸,、,半胱氨酸,和,甘氨酸,，这三种氨基酸能够有六种排列次序：,谷,半胱,甘,半胱,甘,谷,甘,谷,半胱,谷,甘,半胱,半胱,谷,甘 甘,半胱,谷,将其水解，生成两种多肽，分离后进行末端分析，知道它们是,谷,半胱,和,半胱,甘,可知：半胱氨酸是在三肽链中间，,谷氨酸,在,N端，,甘氨酸,在C端,第49页,N端分析方法1,多肽与,2，4-二硝基氟苯,作用。,N端游离氨基上氢原子被取代，,然后在酸性溶液中水解，,2，4-二硝基苯基氨基酸,易分离，,对其进行判定，即可知,N端氨基酸,种类,第50页,第51页,N端分析方法2,多肽与,异硫氰酸苯酯,作用。,N端氨基参加反应。,将所得产生与酸作用，,N端氨基酸,断裂下来。,对其判定。,第52页,第53页,埃德曼降解法Edman degradation method,氨基酸自动序列仪,（amino acid sequenator）,第54页,C端氨基酸分析法,在,羧肽酶,作用下水解。,羧肽酶,有选择地只把,C,端氨基酸,水解下来,对此氨基酸进行判定，即可知,C,端氨基酸。,第55页,1.1.3 蛋白质性质,（一）酸碱两性，有等电点：在酸性溶液中带正电；在碱性溶液中带负电。调整溶液PH值至一定数值，蛋白质净电荷为零，此PH值就是该蛋白质等电点。不一样蛋白质有不一样等电点。（等电点溶解度最小）,如：白明胶等电点为4.8，卵清蛋白等电点为4.9等等。,（二）多数蛋白质可溶于水或其它极性溶剂，不溶于有机溶剂。蛋白质水溶液含有胶体溶液性质，不能透过半透膜，能够电泳。,分子量：1万-100万原子质量单位,第56页,（三）旋光性：,（四）蛋白质变性：蛋白质受热或受化学试剂作用，复杂结构发生了改变。这种现象叫做,蛋白质变性,。,伴随蛋白质变性，它旋光性也会改变，失去其生理活性。,变性通常不可逆，但不一样蛋白质受外界条件影响引发变性程度不一样。也有一些蛋白质在除去一些变性条件后，可再转变为原来蛋白质。,第57页,（五）颜色反应,这类反应可用来判别蛋白质。,1、缩二脲反应,蛋白质分子中都有,-CO-NH-CHR-CO-NH基团（即分子中含有不止一个-CO-NH-基团），所以都可发生缩二脲反应。,在蛋白质水溶液中加碱和硫酸铜溶液，即产生,红紫色,。,第58页,2、黄色反应,分子中含有苯环蛋白质，遇浓硝酸即显,黄色,。黄色溶液再用碱处理，会转为,橙色,。,原因：苯环发生了硝化。,3、水合茚三酮反应,蛋白质溶液与水合茚三酮溶液作用，也有颜色反应，但颜色与氨基酸不太一样。,第59页,蛋白质易水解，酸碱酶都能促进蛋白质水解。,完全水解可得到各种,-氨基酸混合物。,部分水解则得到分子较小多肽。,蛋白质多肽二肽-氨基酸,第60页,1、,一级结构（primary structure）,：,蛋白质分子中肽链数目、多肽链之间连接方式和部位、二硫键数目位置以及氨基酸数目、种类和次序。蛋白质一级结构能够定义为蛋白质分子内共价结构。,从蛋白质一级结构能得到信息：,从肽链一级结构能够预测蛋白质二级结构,在这个基础上三级结构预测，也有相当难度,1.1.4 蛋白质空间构象,第61页,2、,二级结构（secondary structure）,：,多肽链向单一方向卷曲而形成有周期性重复主体结构构象。这里多肽链骨架规则排列，不包括侧链类型和构象，也即是蛋白质主链原子在局部地域所能采取规则构象。,蛋白质分子二级结构单元：,螺旋,折叠,转角,螺旋，折叠是由肽平面扭角规律改变形成，假如肽平面扭角改变是无规律则形成无规卷曲二级结构。,第62页,螺旋是蛋白质中含量最多，也是最稳定二级结构单元，其稳定性：,首先取决于NH和CO之间氢键,另方面还取决于主链全部组分原子相互作用。,它往往是稳定蛋白质立体结构主要支柱，其主要特点是主肽链以右手方式螺旋状盘旋，其螺旋半径为0.23nm，螺距0.54nm,第63页,折叠：,多肽主链中全部碳原子二面都采取12045,13030从而使主链展现第二种周期性规律构象。,在蛋白质结构中，经常发觉两个或几个二级结构单元被连接多肽连接起来，深入组合成有特殊几何排列局部空间结构，这些局域空间结构称为,超二级结构,。,（superse-condary structure）或简称Motifs,第64页,反向,-折叠片,两种主要类型,-转角,第65页,结构域,由几个motifs结合排列或由一条长多肽链折叠形成蛋白质亚基结构中紧密球状结构区域，它也是蛋白质一个功效单位。,结构域在蛋白质中起着独立结构单位、功效单位与折叠单位作用。在复杂蛋白质中，结构域含有结构与功效组件与遗传单位作用。,第66页,蛋白质中几中超二级结构,第67页,研究二级结构方法,试验方法-光谱法,圆二色性（circular dichroism，CD）,红外 （infrared）,拉曼 （Raman）,理论计算，对二级结构进行结构预测（structure prediction）,第68页,3、三级结构（tertiary structure）：,蛋白质分子内全部原子在三维空间立体排布。是指二级结构和非二级结构在空间中深入盘曲、折叠，形成包含主侧链在内专一性三维排布。,其基本特征是：每个残基构象符合热力学要求，含有最低稳定自由能。,第69页,第70页,三级结构研究方法,X射线晶体衍射（X-ray crystallography）,多维核磁共振（multi-dimensional NMR）,三维电子显微镜技术,扫描探针显微术（scanning probe microscopy，SPM）,第71页,4、四级结构（quarternary structure）,由几条独立肽链组成蛋白质内对应各个亚基（subunit）间相互作用与接触部位布局所形成立体排布。亚基是蛋白质分子最小共价单位，它们之间以非共价键（包含氢键、疏水作用和盐键等）相连结。由四级结构蛋白质叫做寡聚蛋白。,从功效角度考虑蛋白质结构，能够发觉蛋白质三级结构和四级结构并没有很大差异，不过有其生物学意义,第72页,血红蛋白质：两个由141个氨基酸残基组成,亚基,两个由146个氨基酸残基组成,亚基,第73页,四级结构研究方法,X射线衍射,电镜观察,液体力学法，如：粘度等技术，可测定大分子体系分子量和体系中颗粒大小。聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）可使亚基分离，测定亚基分子量。,第74页,1.1.5 蛋白质结构与功效关系,蛋白质一级结构与构象、功效关系,蛋白质特定构象和功效是由一级结构决定。通常情况下，一级结构不一样各种蛋白质，它们构象和功效是不一样，一级结构大致相同蛋白质，构象和功效可能相同。,（一些蛋白质一级结构相差许多，但因高级结构非常相同而含有非常相同功效）,第75页,蛋白质构象与功效关系：,别构效应（allosteric effect）：某种小分子物质特异地与某种蛋白质（或酶）结合后（结合部位多在远离活性部位另一部位，通常称为别位），能够引发该蛋白质（或酶）构象发生微妙而有规律改变，从而使其活性发生改变（无-有，高低）。,含有这种特征蛋白质或酶称为别构蛋白质或别构酶。,凡与别构蛋白质（或酶）结合引发别构效应小分子物质，称为别构效应剂。,第76页,血红蛋白（Hb）功效：运输氧和二氧化碳，,T型对O2 亲和力低，不易与O2结合，R型对O2 亲和力高，易与O2结合，,T型Hb分子第一个亚基与O2结合，引发构象改变，,并引发第二、三、四个亚基与O2亲和力依次增高，Hb分子构象由T型变为R型。,血红蛋白两种构象,第77页,Hb随红细胞有血循环中往返于肺（氧分压高，T型转变为R型）,及其它组织（氧分压低，R型转变为T型）之间，HbT型与R型不停改变。,除O2作为效应剂对Hb功效进行调整外，,2，3-二磷酸甘油酸、CO2及H+等也是Hb别构效应剂。,第78页,作业：,1.什么是生物物理学？,2.为何蛋白质含氮量能表示蛋白质相对量？,试验中又是怎样依此原理计算蛋白质含量？,3.,解释,“氨基酸,等电点不是中性点”这句话含义。,4.组成蛋白质氨基酸有多少种？怎样分类？,5.举例说明蛋白质四级结构。,6.举例说明蛋白质变构效应。,7.什么是超二级结构和结构域？,8.下载最少一个蛋白质（如：血红蛋白）PDB。使用PDB Viewer等软件观察蛋白质结构特点。,第79页,