4蛋白质化学.pptx

二、蛋白质的一级结构二、蛋白质的一级结构 （重点）（重点）l lAA在多肽链中的排列顺序。最小单位为氨基在多肽链中的排列顺序。最小单位为氨基酸。酸。H2NCHCONHCHCO NHCHCO NHCHCOOH R R1 R2R2R RnR R3|具体内容：具体内容：AA的顺序（成键方式，氨基酸种的顺序（成键方式，氨基酸种类，氨基酸数目）类，氨基酸数目）肽链的数量级肽链的数量级 二硫键的数量，位置二硫键的数量，位置 二硫键二硫键(disulfide bonds)l l肽链中相应部位上的两个肽链中相应部位上的两个半胱氨酸残基半胱氨酸残基脱氢连接而成，是连接肽链内和肽链间脱氢连接而成，是连接肽链内和肽链间的主要桥键。的主要桥键。SH+SH SSl l在蛋白质分子中起着稳定肽链空间结在蛋白质分子中起着稳定肽链空间结构的作用，与生物活性有关。构的作用，与生物活性有关。l l一般数目越多，蛋白质结构越稳定。一般数目越多，蛋白质结构越稳定。l l生物体内起保护作用的角、皮、毛发生物体内起保护作用的角、皮、毛发的蛋白质中二硫键最多。的蛋白质中二硫键最多。l l蛋白质的空间结构通常称为蛋白质的构象蛋白质的空间结构通常称为蛋白质的构象（高级结构），是指蛋白质分子中所有原（高级结构），是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽键的走向。子在三维空间的排列分布和肽键的走向。l l空间结构是一级结构为基础的。空间结构是一级结构为基础的。三、蛋白质的空间结构三、蛋白质的空间结构（重点）（重点）l l多肽链的主链在空间螺旋，折叠而成多肽链的主链在空间螺旋，折叠而成 l l氢键在链内或链间作用，导致二级结氢键在链内或链间作用，导致二级结构出现构出现-螺旋螺旋 -折叠折叠 -转角，自转角，自由加转由加转 二级结构二级结构(五五)超二级结构超二级结构(supersecondary structure)与结构域与结构域(structural domain)(过渡态过渡态)l l超二级结构：在球状蛋白质中，由相邻超二级结构：在球状蛋白质中，由相邻的二级结构单元组合，相互作用，形成的二级结构单元组合，相互作用，形成有规则的有规则的,，空间上可辨认的二级结构组合体，充当空间上可辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件。三级结构的构件。l l结构域：在超二级结构基础一进一步螺旋，结构域：在超二级结构基础一进一步螺旋，折叠，组装成几个相对独立的三维实体。折叠，组装成几个相对独立的三维实体。近似球状的结构，只具有部分生物功能。近似球状的结构，只具有部分生物功能。l l结构域与功能域的关系：结构域与功能域的关系：l l对于小分子多肽链对于小分子多肽链对于小分子多肽链对于小分子多肽链propro结构域即为三级结构结构域即为三级结构结构域即为三级结构结构域即为三级结构(功功功功能域能域能域能域)l l对于大分子多肽对于大分子多肽对于大分子多肽对于大分子多肽propro通常几个结构域构成三级结通常几个结构域构成三级结通常几个结构域构成三级结通常几个结构域构成三级结构构构构蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构：l l定义：多肽链上的所有原子在三维空间定义：多肽链上的所有原子在三维空间的分布，的分布，l l球状球状pro 具亲水性具亲水性l l在二级基础上，侧链间的作用在二级基础上，侧链间的作用作用力：次级键（弱键），作用力：次级键（弱键），主要有盐键、疏水键、氢键、范德华力主要有盐键、疏水键、氢键、范德华力蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构：l l指两条或多条肽链以特殊方式结合成为有指两条或多条肽链以特殊方式结合成为有生物活性的蛋白质。生物活性的蛋白质。l l两条多肽链以上的两条多肽链以上的pro具有四级结构，肽链具有四级结构，肽链之间在空间上相互作用（非共同键）形成之间在空间上相互作用（非共同键）形成的称为寡聚蛋白。的称为寡聚蛋白。l l该种肽链就称为该蛋白质的该种肽链就称为该蛋白质的亚基亚基。四、蛋白质分子中的共价键与次级四、蛋白质分子中的共价键与次级键键（重点）（重点）l l共价键（一级结构）：肽键、二硫键共价键（一级结构）：肽键、二硫键l l次级键（高级结构）：氢键、疏水键、次级键（高级结构）：氢键、疏水键、盐键、范德华力盐键、范德华力l l一级结构化学键：肽键（键内共价键），一级结构化学键：肽键（键内共价键），二硫键（链间共价键）二硫键（链间共价键）桥键桥键l l二级结构化学键：氢键二级结构化学键：氢键l l三级结构化学键：氢键，疏水键，盐键，三级结构化学键：氢键，疏水键，盐键，范德华力范德华力l l四级结构化学键：范德华力，盐键四级结构化学键：范德华力，盐键维持蛋白质分子构象的化学键维持蛋白质分子构象的化学键维持蛋白质分子构象的化学键维持蛋白质分子构象的化学键a.a.离子键离子键离子键离子键 b.b.氢键氢键氢键氢键 c.c.疏水键疏水键疏水键疏水键 d.d.范德华引力范德华引力范德华引力范德华引力 e.e.二硫键二硫键二硫键二硫键第五节第五节 蛋白质的性质蛋白质的性质 l l一一一一 、蛋白质的分子大小、蛋白质的分子大小、蛋白质的分子大小、蛋白质的分子大小 （了解掌握）（了解掌握）（了解掌握）（了解掌握）l l二二二二 、蛋白质的两性离解和电泳现象、蛋白质的两性离解和电泳现象、蛋白质的两性离解和电泳现象、蛋白质的两性离解和电泳现象 （重点）（重点）（重点）（重点）l l三三三三 、蛋白质的胶体性质（了解掌握）、蛋白质的胶体性质（了解掌握）、蛋白质的胶体性质（了解掌握）、蛋白质的胶体性质（了解掌握）l l四四四四 、蛋白质的沉淀作用（重点）、蛋白质的沉淀作用（重点）、蛋白质的沉淀作用（重点）、蛋白质的沉淀作用（重点）l l五五五五 、蛋白质的变性（重点）、蛋白质的变性（重点）、蛋白质的变性（重点）、蛋白质的变性（重点）l l六六六六 、蛋白质的紫外吸收（了解掌握）、蛋白质的紫外吸收（了解掌握）、蛋白质的紫外吸收（了解掌握）、蛋白质的紫外吸收（了解掌握）l l七七七七 、蛋白质的颜色反应（了解掌握）、蛋白质的颜色反应（了解掌握）、蛋白质的颜色反应（了解掌握）、蛋白质的颜色反应（了解掌握）一一、蛋白质的分子大小、蛋白质的分子大小（了解掌握）（了解掌握）l l蛋白质的分子量蛋白质的分子量 104-106107l l分子量的测定方法：分子量的测定方法：l l1沉降渗析法（超离心法）沉降渗析法（超离心法）l l2凝胶过滤法凝胶过滤法l l3SDS一聚丙烯酰胺凝胶电泳法一聚丙烯酰胺凝胶电泳法l l4质谱法质谱法l l5.渗透压法渗透压法分子量测定方法：分子量测定方法：l l1沉降渗析法（沉降渗析法（超离心法超离心法60000-80000转转/分）：根据分）：根据pro颗粒的沉降系数颗粒的沉降系数S，扩散，扩散系数系数D，R：气体常数，：气体常数，T：绝对温度，：绝对温度，V：溶质特异性体积，：溶质特异性体积，：溶剂密度：溶剂密度M=RST/D(1-V)l l2凝胶过滤法：计算收集到的洗脱液的体凝胶过滤法：计算收集到的洗脱液的体积。积。V=k+clogMl l3SDS一聚丙烯酰胺凝胶电泳法：一聚丙烯酰胺凝胶电泳法：pro在在电泳中的迁移速率。电泳中的迁移速率。d=k+clogMl l4质谱法：利用高能带电粒子将质谱法：利用高能带电粒子将pro从一从一金属支持物上释放出来金属支持物上释放出来l l5.渗透压法：渗透压法：M=cRT/l l6.光散射法：光散射法：M=/Hc二二、蛋白质的两性离解和电泳现象、蛋白质的两性离解和电泳现象（重点）（重点）l l可解离的基团：末端的可解离的基团：末端的可解离的基团：末端的可解离的基团：末端的-氨基、氨基、氨基、氨基、-羧基及侧羧基及侧羧基及侧羧基及侧链的链的链的链的-氨基、氨基、氨基、氨基、-氨基、氨基、氨基、氨基、-羧基、咪唑基、羧基、咪唑基、羧基、咪唑基、羧基、咪唑基、胍基、巯基及羟基。胍基、巯基及羟基。胍基、巯基及羟基。胍基、巯基及羟基。l l因此，蛋白质是多价的两性电解质。因此，蛋白质是多价的两性电解质。因此，蛋白质是多价的两性电解质。因此，蛋白质是多价的两性电解质。蛋白质的等电点蛋白质的等电点l l定义：当溶液在一定定义：当溶液在一定定义：当溶液在一定定义：当溶液在一定pHpH值的环境中，使蛋白质所值的环境中，使蛋白质所值的环境中，使蛋白质所值的环境中，使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即总净电荷为零，带的正电荷与负电荷恰好相等，即总净电荷为零，带的正电荷与负电荷恰好相等，即总净电荷为零，带的正电荷与负电荷恰好相等，即总净电荷为零，在电场中，蛋白质分子既不向阳极移动，也不向在电场中，蛋白质分子既不向阳极移动，也不向在电场中，蛋白质分子既不向阳极移动，也不向在电场中，蛋白质分子既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的阴极移动，此时溶液的阴极移动，此时溶液的阴极移动，此时溶液的pHpH值称为蛋白质的等电点。值称为蛋白质的等电点。值称为蛋白质的等电点。值称为蛋白质的等电点。l lpIpI与分子中的酸碱性氨基酸的比例有关。与分子中的酸碱性氨基酸的比例有关。与分子中的酸碱性氨基酸的比例有关。与分子中的酸碱性氨基酸的比例有关。l l在等电点时，蛋白质的溶解度最小，其它性质如在等电点时，蛋白质的溶解度最小，其它性质如在等电点时，蛋白质的溶解度最小，其它性质如在等电点时，蛋白质的溶解度最小，其它性质如粘度、渗透压及膨胀性等也都是最小。粘度、渗透压及膨胀性等也都是最小。粘度、渗透压及膨胀性等也都是最小。粘度、渗透压及膨胀性等也都是最小。l l没有相同电荷相互排斥的影响，因此最不稳定，没有相同电荷相互排斥的影响，因此最不稳定，没有相同电荷相互排斥的影响，因此最不稳定，没有相同电荷相互排斥的影响，因此最不稳定，溶解度最小。溶解度最小。溶解度最小。溶解度最小。极易借静电引力结合成较大的聚合极易借静电引力结合成较大的聚合极易借静电引力结合成较大的聚合极易借静电引力结合成较大的聚合体，沉淀析出。体，沉淀析出。体，沉淀析出。体，沉淀析出。l l电泳：蛋白质颗粒在电场的移动现象电泳：蛋白质颗粒在电场的移动现象电泳：蛋白质颗粒在电场的移动现象电泳：蛋白质颗粒在电场的移动现象l l移动速率，方向与蛋白质颗粒的带电性，电荷数移动速率，方向与蛋白质颗粒的带电性，电荷数移动速率，方向与蛋白质颗粒的带电性，电荷数移动速率，方向与蛋白质颗粒的带电性，电荷数量，颗粒大小有关量，颗粒大小有关量，颗粒大小有关量，颗粒大小有关应用于应用于应用于应用于propro制备，分离，纯化制备，分离，纯化制备，分离，纯化制备，分离，纯化l l自由临界电泳：蛋白质溶解于缓冲液中通电。自由临界电泳：蛋白质溶解于缓冲液中通电。自由临界电泳：蛋白质溶解于缓冲液中通电。自由临界电泳：蛋白质溶解于缓冲液中通电。l l区带电泳：蛋白质溶液点在浸了缓冲液的支持物上进行电区带电泳：蛋白质溶液点在浸了缓冲液的支持物上进行电区带电泳：蛋白质溶液点在浸了缓冲液的支持物上进行电区带电泳：蛋白质溶液点在浸了缓冲液的支持物上进行电泳，不同组分形成带状区域。泳，不同组分形成带状区域。泳，不同组分形成带状区域。泳，不同组分形成带状区域。l l凝胶电泳：以凝胶（淀粉、琼脂、聚丙烯酰胺）作为支持凝胶电泳：以凝胶（淀粉、琼脂、聚丙烯酰胺）作为支持凝胶电泳：以凝胶（淀粉、琼脂、聚丙烯酰胺）作为支持凝胶电泳：以凝胶（淀粉、琼脂、聚丙烯酰胺）作为支持物的电泳。物的电泳。物的电泳。物的电泳。l l纸上电泳：以滤纸作为支持物的电泳。纸上电泳：以滤纸作为支持物的电泳。纸上电泳：以滤纸作为支持物的电泳。纸上电泳：以滤纸作为支持物的电泳。l l圆盘电泳：蛋白质的不同组分形成环状如圆盘的电泳。圆盘电泳：蛋白质的不同组分形成环状如圆盘的电泳。圆盘电泳：蛋白质的不同组分形成环状如圆盘的电泳。圆盘电泳：蛋白质的不同组分形成环状如圆盘的电泳。l l平板电泳：在铺有凝胶的玻板上进行的电泳。平板电泳：在铺有凝胶的玻板上进行的电泳。平板电泳：在铺有凝胶的玻板上进行的电泳。平板电泳：在铺有凝胶的玻板上进行的电泳。l l等电聚焦、免疫电泳等电聚焦、免疫电泳等电聚焦、免疫电泳等电聚焦、免疫电泳l l毛细管电泳毛细管电泳毛细管电泳毛细管电泳电泳：l l电泳方向决定于：表面电荷的性质电泳方向决定于：表面电荷的性质l l电泳速度决定于：蛋白质所带电荷量，分子量电泳速度决定于：蛋白质所带电荷量，分子量电泳方法：自由界面电泳自由界面电泳区带电泳区带电泳 凝胶电泳凝胶电泳 圆盘圆盘 纸上电泳纸上电泳 平板平板三三、蛋白质的胶体性质（了解掌握）、蛋白质的胶体性质（了解掌握）l l蛋白质水溶液中颗粒直径大小在蛋白质水溶液中颗粒直径大小在蛋白质水溶液中颗粒直径大小在蛋白质水溶液中颗粒直径大小在1100nm1100nm之间，之间，之间，之间，具有胶体性质。具有胶体性质。具有胶体性质。具有胶体性质。l l布朗运动，丁达尔现象，电泳、透析、吸附能力布朗运动，丁达尔现象，电泳、透析、吸附能力布朗运动，丁达尔现象，电泳、透析、吸附能力布朗运动，丁达尔现象，电泳、透析、吸附能力l l透透透透析析析析法法法法：将将将将蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质溶溶溶溶液液液液装装装装入入入入用用用用羊羊羊羊皮皮皮皮纸纸纸纸、火火火火棉棉棉棉胶胶胶胶、玻玻玻玻璃璃璃璃纸纸纸纸等等等等制制制制成成成成的的的的透透透透析析析析袋袋袋袋，然然然然后后后后置置置置流流流流水水水水中中中中进进进进行行行行透透透透析析析析，小小小小分分分分子子子子化化化化合合合合物物物物不不不不断断断断渗渗渗渗出出出出，蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质分分分分子子子子保保保保留留留留用于制备，分离，纯化。用于制备，分离，纯化。用于制备，分离，纯化。用于制备，分离，纯化。l l影响胶体稳定性的因素：电荷及水化层。影响胶体稳定性的因素：电荷及水化层。影响胶体稳定性的因素：电荷及水化层。影响胶体稳定性的因素：电荷及水化层。l l亲水胶体、不易凝集沉淀亲水胶体、不易凝集沉淀亲水胶体、不易凝集沉淀亲水胶体、不易凝集沉淀四四、蛋白质的沉淀作用（重点）、蛋白质的沉淀作用（重点）l l蛋白质在溶液中靠水化膜和电荷保持其稳蛋白质在溶液中靠水化膜和电荷保持其稳定性，定性，水化膜和电荷水化膜和电荷一旦被除去，蛋白质一旦被除去，蛋白质就开始粘在一起而形成较大的蛋白质团，就开始粘在一起而形成较大的蛋白质团，最后从溶液中沉淀出来。最后从溶液中沉淀出来。l l、盐析法、盐析法(salting out)：定义，原理，：定义，原理，应用应用l l、有机溶剂法：定义，原理，注意、有机溶剂法：定义，原理，注意l l、重金属盐法：、重金属盐法：pHpI PrM PrMl l、生物碱试剂：三氯乙酸，单宁酸，苦、生物碱试剂：三氯乙酸，单宁酸，苦味酸，钨酸等。味酸，钨酸等。l l5 5、紫外线杀菌、紫外线杀菌l l（一）可逆沉淀（一）可逆沉淀非变性沉淀（制备、非变性沉淀（制备、分离、纯化）分离、纯化）l l条件：适当改变体系中的条件：适当改变体系中的pH或蛋白质的带或蛋白质的带电性，水化作用程度电性，水化作用程度l l特点：不改变蛋白质的理化性质，不破坏特点：不改变蛋白质的理化性质，不破坏其生物功能其生物功能l l实验：牛奶的酪蛋白的实验：牛奶的酪蛋白的pH值，使酪蛋白沉值，使酪蛋白沉淀淀干酷干酷l l（二）不可逆沉淀（二）不可逆沉淀变性沉淀变性沉淀l l条件：加热，机械作用，强酸强碱，重金条件：加热，机械作用，强酸强碱，重金属等，紫外线杀菌属等，紫外线杀菌l l特点：使蛋白质变性沉淀特点：使蛋白质变性沉淀l l例：蛋清加糖高速绞打例：蛋清加糖高速绞打起泡（白色）起泡（白色）肉泥制备肉泥制备肌球蛋白的肌球蛋白的螺旋螺旋三维海绵三维海绵体体五五、蛋白质的变性（重点）、蛋白质的变性（重点）1 1、定定定定义义义义：外外外外界界界界因因因因素素素素破破破破坏坏坏坏蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质的的的的天天天天然然然然构构构构象象象象，使使使使其其其其理理理理化化化化性性性性质质质质和和和和生生生生物物物物学学学学性性性性质质质质都都都都发发发发生生生生改改改改变变变变这这这这个个个个过过过过程程程程称称称称为为为为变变变变性作用。性作用。性作用。性作用。使生物功能丧失。使生物功能丧失。使生物功能丧失。使生物功能丧失。2 2、实实实实质质质质：是是是是维维维维持持持持蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质空空空空间间间间构构构构象象象象的的的的次次次次级级级级键键键键被被被被破破破破坏坏坏坏，是是是是空空空空间间间间结结结结构构构构发发发发生生生生了了了了改改改改变变变变。即即即即蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质分分分分子子子子多多多多肽肽肽肽链链链链从从从从有有有有规规规规律律律律的的的的排排排排列列列列变变变变成成成成较较较较混混混混乱乱乱乱的的的的松松松松散散散散的的的的排排排排列列列列，但但但但一一一一级级级级结构没有变。结构没有变。结构没有变。结构没有变。3 3、表表表表现现现现：生生生生物物物物学学学学功功功功能能能能的的的的丧丧丧丧失失失失，物物物物理理理理性性性性质质质质的的的的改改改改变变变变，溶溶溶溶解解解解度度度度降降降降低低低低、失失失失去去去去结结结结晶晶晶晶能能能能力力力力，化化化化学学学学性性性性质质质质的的的的改改改改变变变变，侧侧侧侧链基暴露、易水解。链基暴露、易水解。链基暴露、易水解。链基暴露、易水解。l l变性结果：变性结果：卷曲紧密结构卷曲紧密结构松散无序伸展结构松散无序伸展结构疏水基暴露，亲水基减少疏水基暴露，亲水基减少不能与水相溶而失去不能与水相溶而失去水膜水膜沉淀沉淀4、程度：可逆变性、不可逆变性（热变性）、程度：可逆变性、不可逆变性（热变性）蛋白质的变性作用比较剧烈，这种变性是不可逆的。若变性蛋白质的变性作用比较剧烈，这种变性是不可逆的。若变性蛋白质的变性作用比较剧烈，这种变性是不可逆的。若变性蛋白质的变性作用比较剧烈，这种变性是不可逆的。若变性作用不剧烈，变性蛋白质可（部分）恢复其构象和性质，称作用不剧烈，变性蛋白质可（部分）恢复其构象和性质，称作用不剧烈，变性蛋白质可（部分）恢复其构象和性质，称作用不剧烈，变性蛋白质可（部分）恢复其构象和性质，称复性复性复性复性。5、变性因素：、变性因素：l l物物理理因因素素：热热、紫紫外外线线、X-射射线线、超超声声波波、高压、表面张力、激烈振荡。高压、表面张力、激烈振荡。l l化化学学因因素素：酸酸、碱碱、有有机机溶溶剂剂、重重金金属属盐盐、生物试剂。生物试剂。l l制备蛋白质及酶制剂时，为保持其天然性质，必制备蛋白质及酶制剂时，为保持其天然性质，必制备蛋白质及酶制剂时，为保持其天然性质，必制备蛋白质及酶制剂时，为保持其天然性质，必须防止变性作用发生。须防止变性作用发生。须防止变性作用发生。须防止变性作用发生。l l保持低温，避免强酸、强碱、重金属盐类，防止保持低温，避免强酸、强碱、重金属盐类，防止保持低温，避免强酸、强碱、重金属盐类，防止保持低温，避免强酸、强碱、重金属盐类，防止振荡等条件。振荡等条件。振荡等条件。振荡等条件。l l可利用该性质除去杂蛋白。可利用该性质除去杂蛋白。可利用该性质除去杂蛋白。可利用该性质除去杂蛋白。六六、蛋白质的紫外吸收（了解掌握）、蛋白质的紫外吸收（了解掌握）l l280mm l l色氨酸、酪氨酸残基色氨酸、酪氨酸残基七七、蛋白质的颜色反应（了解掌握）、蛋白质的颜色反应（了解掌握）双缩脲反应双缩脲反应l l特点：特点：l l1、肽键的反应、肽键的反应l l2、含两个以上肽链的蛋白质具有该反应。、含两个以上肽链的蛋白质具有该反应。l l3、颜色变化：粉红色、颜色变化：粉红色紫红色紫红色l l应用于肽类、蛋白质的定量测定应用于肽类、蛋白质的定量测定第六节第六节 蛋白质的分类（了解）蛋白质的分类（了解）一一、依据蛋白质的外形分类、依据蛋白质的外形分类二二、依据蛋白质的组成成分、依据蛋白质的组成成分一一、依据蛋白质的外形分类、依据蛋白质的外形分类l l球状蛋白质：肌红蛋白、血红蛋白、清蛋白、球球状蛋白质：肌红蛋白、血红蛋白、清蛋白、球球状蛋白质：肌红蛋白、血红蛋白、清蛋白、球球状蛋白质：肌红蛋白、血红蛋白、清蛋白、球蛋白及许多酶蛋白、激素蛋白蛋白及许多酶蛋白、激素蛋白蛋白及许多酶蛋白、激素蛋白蛋白及许多酶蛋白、激素蛋白l l纤维状蛋白质：角蛋白、胶原蛋白、血纤维蛋白、纤维状蛋白质：角蛋白、胶原蛋白、血纤维蛋白、纤维状蛋白质：角蛋白、胶原蛋白、血纤维蛋白、纤维状蛋白质：角蛋白、胶原蛋白、血纤维蛋白、肌纤维蛋白肌纤维蛋白肌纤维蛋白肌纤维蛋白保护、支持、结缔的功能保护、支持、结缔的功能保护、支持、结缔的功能保护、支持、结缔的功能 二二、依据蛋白质的组成成分、依据蛋白质的组成成分、简单蛋白质：（只含氨基酸）、简单蛋白质：（只含氨基酸）、简单蛋白质：（只含氨基酸）、简单蛋白质：（只含氨基酸）清清清清蛋蛋蛋蛋白白白白、球球球球蛋蛋蛋蛋白白白白、谷谷谷谷蛋蛋蛋蛋白白白白、醇醇醇醇溶溶溶溶谷谷谷谷蛋蛋蛋蛋白白白白（仅仅仅仅存存存存于于于于植植植植物物物物）、组组组组蛋蛋蛋蛋白白白白（仅仅仅仅存存存存动动动动物物物物）、精精精精蛋蛋蛋蛋白白白白、硬硬硬硬蛋白蛋白蛋白蛋白、结合蛋白：氨基酸其它、结合蛋白：氨基酸其它、结合蛋白：氨基酸其它、结合蛋白：氨基酸其它 核核核核蛋蛋蛋蛋白白白白（含含含含核核核核酸酸酸酸）、磷磷磷磷蛋蛋蛋蛋白白白白（含含含含磷磷磷磷酸酸酸酸）、脂脂脂脂蛋蛋蛋蛋白白白白（含含含含脂脂脂脂类类类类构构构构成成成成膜膜膜膜）、糖糖糖糖蛋蛋蛋蛋白白白白（含含含含糖糖糖糖）、色色色色蛋蛋蛋蛋白（含色素）白（含色素）白（含色素）白（含色素）根据蛋白质的溶解度分类根据蛋白质的溶解度分类第一章第一章 蛋白质化学小结：蛋白质化学小结：l l蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白。蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白。蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白。蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白。l l蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定。量的测定。量的测定。量的测定。l l二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符）。单字缩写符）。单字缩写符）。单字缩写符）。l l氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与与与与2,4-2,4-二硝基氟苯（二硝基氟苯（二硝基氟苯（二硝基氟苯（DNFBDNFB）反应、与异硫氰酸苯）反应、与异硫氰酸苯）反应、与异硫氰酸苯）反应、与异硫氰酸苯酯（酯（酯（酯（PITCPITC）的反应。）的反应。）的反应。）的反应。l l蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定。定。定。定。l l蛋白质的空间结构：二级结构单元（蛋白质的空间结构：二级结构单元（蛋白质的空间结构：二级结构单元（蛋白质的空间结构：二级结构单元（-螺旋、螺旋、螺旋、螺旋、-折叠、折叠、折叠、折叠、-转角、自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、转角、自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、转角、自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、转角、自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与功能的关系、维持蛋白质分子结结构域、亚基）及结构与功能的关系、维持蛋白质分子结结构域、亚基）及结构与功能的关系、维持蛋白质分子结结构域、亚基）及结构与功能的关系、维持蛋白质分子结构的化学键构的化学键构的化学键构的化学键l l蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心法、凝胶过滤法、法、凝胶过滤法、法、凝胶过滤法、法、凝胶过滤法、SDS-SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法）、两性聚丙烯酰胺凝胶电泳法）、两性聚丙烯酰胺凝胶电泳法）、两性聚丙烯酰胺凝胶电泳法）、两性解离（等电点、电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉解离（等电点、电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉解离（等电点、电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉解离（等电点、电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及颜色反应。颜色反应。颜色反应。颜色反应。l l蛋白质的分类：按外形及组成分类。蛋白质的分类：按外形及组成分类。蛋白质的分类：按外形及组成分类。蛋白质的分类：按外形及组成分类。课后作业课后作业l l1 1）蛋白质、氨基酸的定义。）蛋白质、氨基酸的定义。）蛋白质、氨基酸的定义。）蛋白质、氨基酸的定义。l l2 2）蛋白质有哪些生物学功能？）蛋白质有哪些生物学功能？）蛋白质有哪些生物学功能？）蛋白质有哪些生物学功能？l l3 3）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸的特点。）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸的特点。）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸的特点。）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸的特点。l l4 4）写出人体所需的八种必需氨基酸。）写出人体所需的八种必需氨基酸。）写出人体所需的八种必需氨基酸。）写出人体所需的八种必需氨基酸。l l5 5）什么是氨基酸的两性解离与等电点？）什么是氨基酸的两性解离与等电点？）什么是氨基酸的两性解离与等电点？）什么是氨基酸的两性解离与等电点？l l6 6）氨基酸有哪些重要的呈色反应？）氨基酸有哪些重要的呈色反应？）氨基酸有哪些重要的呈色反应？）氨基酸有哪些重要的呈色反应？l l7 7）何谓生物活性肽？举例说明。）何谓生物活性肽？举例说明。）何谓生物活性肽？举例说明。）何谓生物活性肽？举例说明。l l8 8）蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。）蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。）蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。）蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。l l9 9）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的条件。）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的条件。）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的条件。）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的条件。l l1010）阐述蛋白质变性作用的定义、实质及影响因素。）阐述蛋白质变性作用的定义、实质及影响因素。）阐述蛋白质变性作用的定义、实质及影响因素。）阐述蛋白质变性作用的定义、实质及影响因素。l l1111）蛋白质有哪些重要的化学反应？）蛋白质有哪些重要的化学反应？）蛋白质有哪些重要的化学反应？）蛋白质有哪些重要的化学反应？