影响蛋白质水合和溶解性的因素有哪些.doc

1. 影响蛋白质水合和溶解性的因素有哪些？这两方面的影响因素有何异同？
答：（1）蛋白质的水合性质（Properties Hydration of Proteins）
A. 蛋白质水合性质：蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、
Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团与水分子相互结
合的性质。
B. 蛋白质水合能力：当干蛋白质粉与相对湿度为90-95%的水蒸汽
达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。
α＝ƒC +0.4 ƒP +0.2 ƒN
（α ：水合能力，g水/g蛋白质；ƒC, ƒP , ƒN ：带电的、极性和非极性的分数）
C. 影响蛋白质结合水的环境因素：
1.pH 当pH＝pI时，蛋白质的水合能力最低
2.温度 温度升高，氢键作用和离子基团的水合作用减弱，水合能力下降。
3.氨基酸组成 极性氨基酸越多，水合能力越高
4,离子强度 低浓度的盐能提高蛋白质的水合能力。
5.盐的种类
(2) 蛋白质的溶解度（Solubility of Proteins）
影响蛋白质溶解性质的主要的相互作用：
A 疏水相互作用能促进蛋白质—蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度降低；
B 离子相互作用能促进蛋白质—水相互作用，使蛋白质溶解度增加。
1.pH
当pH高于或低于等电点时，蛋白质带净的负电荷或净的正电荷，
水分子能同这些电荷 相互作用并起着稳定作用
U-形曲线，最低溶解度出现在蛋白
2.“盐溶”（salted in） 中性盐的离子在0.1-1Ｍ能提高蛋白质的溶
解度。
‚“盐析” （salted out）中性盐的离子大于１Ｍ，蛋白质的溶解
度降低，并可能导致蛋白质沉淀。
ƒ当离子强度＜0.5时，离子中和蛋白质表面的电荷。
电荷掩蔽效应对蛋白质的溶解度的影响取决于蛋白质的表面性质。如果蛋白质含
有高比例的非极性区域，那么此电荷掩蔽效应使它的溶解度下降，反之，
溶解度提高。
当离子强度＞1.0时，盐对蛋白质溶解度具有特殊的离子效应。
硫酸盐和氟化物（盐）逐渐降低蛋白质的溶解度。在相同的μ，各种离子对蛋
白质溶解度的相对影响（提高溶解度）的能力。Hofmeister系列

阴离子（提高蛋白质溶解度的能力）：
SO42-＜F-＜Cl-＜Br-＜I-＜ClO4-＜SCN-
阳离子（降低蛋白质溶解度的能力） ：
NH4+＜K+＜Na+＜Li+＜Mg2+＜Ca2+。
3. 温度 Temperature：
在恒定的PH和离子强度，大多数的蛋白质在 0－40 ℃溶解度随温度的提高而提高。
温度超过40℃时，由于热动能的增加导致蛋白质结构的展开（变性），蛋白质内部的
疏水基团暴露，促进蛋白质聚集和沉淀。
4.有机溶剂 加入有机溶剂，降低了水介质的电常熟，提高了分子内和分子间的静
电力，这些分子间的极性相互作用导致蛋白质的溶解性下降。 、

2. 影响蛋白质起泡和乳化性质的因素有哪些？这两方面的影响因素有何异同？
答：
（一） 1.影响蛋白质乳化性质的因素
（1）蛋白质的溶解度 高度不溶性的蛋白质不是良好的乳化剂 良好的乳化性质所必需的最 低溶解度取决于蛋白质的品种。
（2） pH
pH=PI 溶解度减少时，降低其乳化作用
pH=PI 溶解度增加，增加其乳化作用
（3）蛋白质表面的疏水性和油水界面的张力
（4）蛋白质分子的柔性（Molecular flexibility of protein）
蛋白质在乳化作用前的部分变性（展开），如果没有造成不溶解，通常能改进它们的乳化
性质。
‚在展开状态，含有游离巯基和二硫键的蛋白质通过 -SH和-S-S- 交换反应经受缓慢的聚
合作用，这会导致在油—水界面形成高粘弹性的膜。
（5）加热 Heat Treatment：热处理通常能降低吸附在界面上的蛋白膜的粘度和硬度，因而降低了乳状液的稳定性。然而，高度水化的界面蛋白质膜的凝胶作用提高了表面粘度和硬度，从而稳定了乳状液。：
（6）小分子的表面活性剂 小分子的表面活性剂会降低蛋白质膜的强度。
2. 起泡性质（Foaming Properties）
影响蛋白质起泡性质的分子性质
（1）溶解度：快速扩散至界面
（2）分子柔性：在界面的展开
（3）疏水性（两亲性）：带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用。
（4）带电基团和极性基团：在邻近起泡间的电荷排斥，防止气泡的靠近；水合作用，渗透和空间位阻。
影响泡沫形成和稳定性的环境因素
（1）pH
A 等电可溶（Soluble at pI：起泡能力和稳定性均好（improved both foamability and stability
serum albumin, egg-white proteins ）
B 等点不可溶（insoluble at pI）起泡能力低，但泡沫稳定性好（foamability is poor, but foam stability is high most food proteins）
C 偏离等电点（At pH other than pI）起泡能力好，但稳定性差(Foamability is good, but foam stability is poor)
(2) 盐（salt)
盐能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集，因而能改变起泡性质。
A Proteins that are salted out in a given salt solution generally exhibit improved foaming properties。被盐析则显示较好的起泡性质。prefer to come to the gas-liquid surface。
B Proteins that are salted in generally exhibit poor foaming properties. 被盐溶则显示较差的起泡性质
C Divalent cations such as Ca2+ and Mg2+
improve both foamability and foam stability改善起泡性和泡沫稳定性（羧基之间形成桥连接）
(3) 糖（Sugars ）
由于蔗糖能增加粘度，抑制泡沫的膨胀，但却改进了泡沫的稳定性。加糖蛋白泡沫打擦时，在后阶段加入糖，泡沫膨胀已经发生。
(4) 脂（Lipids）
磷脂（phospholipids）,比蛋白质更好的表面活性剂。
污染的脂类会严重损害蛋白质的起泡性质。具有表面活性的极性脂类能吸附在气/水界面从而妨碍了吸附的蛋白质膜形成最理想的构象。
(5) 蛋白质浓度（Protein Concentration）
蛋白质浓度增加，稳定性提高。蛋白质浓度的增加提高了黏度，产生了较小的气泡和坚硬的膜。有最大值，一般为2-8%W/V。
(6) 温度（Temperature)
降低温度，疏水作用下降；
部分热变性，改进起泡性质；过高，形成-S-S-，不能吸附在表面。