第15章、氨基酸、多肽和蛋白质.pptx

第十五章、氨基酸、多肽和蛋白质第十五章、氨基酸、多肽和蛋白质 学习要求：学习要求：1、掌握、掌握-氨基酸的结构、两性、等电点、氨基酸的结构、两性、等电点、主要化学性质及制法。主要化学性质及制法。2、了解肽的命名、结构和多肽结构的测定、了解肽的命名、结构和多肽结构的测定方法。方法。3、掌握蛋白质的性质，了解蛋白质复杂结、掌握蛋白质的性质，了解蛋白质复杂结构及在构成生命体上的作用。构及在构成生命体上的作用。蛋蛋白白质质是是天天然然高高分分子子化化合合物物，是是生生命命物物质质的的基基础础。我我们们知知道道，生生命命活活动动的的基基本本特特征征就就是是蛋蛋白白质质的的不不断断自自我我更更新新。蛋蛋白白质质是是一一切切活活细细胞胞的的组组织织物物质质，也也是是酶酶、抗抗体体和和许许多多激激素素中中的的主主要要物物质质。所所有有蛋蛋白白质质都都是是-由由氨氨基基酸酸构构成成的的，因因此此，-由由氨氨基基酸酸是是建建筑筑蛋蛋白白质质的的砖砖石石。要要讨讨论论蛋蛋白白质质的的结结构和性质，首先要研究构和性质，首先要研究-由氨基酸。由氨基酸。氨基酸氨基酸 组组成成蛋蛋白白质质的的氨氨基基酸酸（天天然然产产氨氨基基酸酸）都都是是-氨氨基基酸酸，即即在在-碳碳原原子子上上有有一一个个氨基，可用下式表示：氨基，可用下式表示：天然产的各种不同天然产的各种不同 的的-氨基酸只是氨基酸只是R不同不同 而已。而已。氨氨基基酸酸目目前前已已知知的的已已超超过过100种种以以上上，但但在在生生物物体体内内作作为为合合成成蛋蛋白白质的原料只有质的原料只有20种（见种（见P285表表15-1）。）。1分分类类：按按烃烃基基类类型型可可分分为为脂脂肪肪族族氨氨基基酸酸，芳香族氨基酸，含杂环氨基酸。芳香族氨基酸，含杂环氨基酸。按按分分子子中中氨氨基基和和羧羧基基的的数数目目分分为为中中性性氨氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸。基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸。2命命名名：多多按按其其来来源源或或性性质质而而命命名名。国国际际上有通用的符号（见上有通用的符号（见P616表表20-1）。）。3构构型型：用用D/L体体系系表表示示在在费费歇歇尔尔投投影影式式中中氨氨基基位位于于横横键键右右边边的的为为D型型，位位于于左边的为左边的为L型。例如：型。例如：天天然然氨氨基基酸酸（出出甘甘氨氨酸酸外外）其其他他所所有有-碳碳原原子子都都是是手手性性的的，都都有有旋旋光光性性，而而且且发现主要是发现主要是L型的（也有型的（也有D型的，但很少）。型的，但很少）。存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。组氨酸组氨酸谷氨酸谷氨酸丙氨酸丙氨酸8个人体必需氨基酸个人体必需氨基酸缬氨酸缬氨酸亮氨酸亮氨酸异亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸苯丙氨酸苏氨酸苏氨酸蛋氨酸蛋氨酸赖氨酸赖氨酸色氨酸色氨酸 一、一、名称和物理性质名称和物理性质 名名 称称氨基酸的氨基酸的 碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳原子。碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳原子。其构型的表示方法与糖一样，用其构型的表示方法与糖一样，用D或或L表示。表示。每个氨基酸都有俗名，并都用一个缩写符号表示。每个氨基酸都有俗名，并都用一个缩写符号表示。物物 理理 性性 质质大部分的氨基酸在水中有一定的溶解度；大部分的氨基酸在水中有一定的溶解度；酸性的氨基酸在水中的溶解度较差；酸性的氨基酸在水中的溶解度较差；氨基酸在氨基酸在200度以下都是稳定的；度以下都是稳定的；氨基酸的氨基酸的pKa为为2左右；左右；每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。二、氨基酸的性质二、氨基酸的性质 1、氨基酸的酸、氨基酸的酸-碱性碱性两性与等电点两性与等电点 氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基是酸性的，因而氨基酸既能与酸反应，也是酸性的，因而氨基酸既能与酸反应，也能与碱反应，是一个两性化合物。能与碱反应，是一个两性化合物。（1）两性）两性 氨基酸在一般情况下不是以游离的羧氨基酸在一般情况下不是以游离的羧基或氨基存在的，而是两性电离，在固态基或氨基存在的，而是两性电离，在固态或水溶液中形成内盐。或水溶液中形成内盐。（2）等电点）等电点 在在氨氨基基酸酸水水溶溶液液中中加加入入酸酸或或碱碱，至至使使羧羧基基和和氨氨基基的的离离子子化化程程度度相相等等（即即氨氨基基酸酸分分子子所所带带电电荷荷呈呈中中性性处处于于等等电电状状态态）时时溶溶液液的的pH值值称称为为氨氨基基酸酸的等电点。常以的等电点。常以pI表示。表示。溶液溶液pH等电点等电点 等电点等电点(pI)溶液溶液pH等电点等电点 注：注：1等电点为电中性而不是中性（即等电点为电中性而不是中性（即pH=7），在溶液中加入电极时其电荷迁），在溶液中加入电极时其电荷迁移为零。移为零。中性氨基酸中性氨基酸 pI=4.86.3 酸性氨基酸酸性氨基酸 pI=2.73.2 碱性氨基酸碱性氨基酸 pI=7.610.8 2等电点时，偶极离子在水中的溶解等电点时，偶极离子在水中的溶解度最小，易结晶析出。度最小，易结晶析出。2、氨基酸氨基的反应、氨基酸氨基的反应 （1）氨基的酰基化）氨基的酰基化 氨基酸分子中的氨基氨基酸分子中的氨基能酰基化成酰胺。能酰基化成酰胺。乙酰氯、醋酸酐、苯甲酰氯邻苯二甲酸乙酰氯、醋酸酐、苯甲酰氯邻苯二甲酸酐等都可用作酰化剂。在蛋白质的合成过程酐等都可用作酰化剂。在蛋白质的合成过程中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂。中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂。（2）氨基的烃基化）氨基的烃基化 氨基酸与氨基酸与RX作用则烃基化作用则烃基化成成N-烃基氨基酸：烃基氨基酸：氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。端的试剂。（3）与亚硝酸反应）与亚硝酸反应 反应是定量完成的，衡量的放出反应是定量完成的，衡量的放出N2，测定，测定N2的体积便可计算出氨基酸只氨基的含量。的体积便可计算出氨基酸只氨基的含量。（4）与茚三酮反应）与茚三酮反应 -氨氨基基酸酸在在碱碱性性溶溶液液中中与与茚茚三三酮酮作作用用，生生成成显显蓝蓝色色或或紫紫红红色色的的有有色色物物质质，是是鉴鉴别别-氨基酸的灵敏的方法。氨基酸的灵敏的方法。3、氨基酸羧基的反应、氨基酸羧基的反应 氨氨基基酸酸分分子子中中羧羧基基的的反反应应主主要要利利用用它它能能成成酯酯、成成酐酐、成成酰酰胺胺的的性性质质。这这里里值值得得特特别别提提出出的的是是将将氨氨基基酸酸转转化化为为叠叠氮氮化化合合物物的的方方法法（氨氨基基酸酸酯酯与与肼肼作作用用生生成成酰酰肼肼，酰酰肼肼与亚硝酸作用则生成叠氮化合物）。与亚硝酸作用则生成叠氮化合物）。叠叠氮氮化化合合物物与与另另一一氨氨基基酸酸酯酯作作用用即即能能缩缩合合成成二二肽肽（用用此此法法能能合合成成光光学学纯纯度度的的肽肽）P618。三、氨基酸的制备三、氨基酸的制备 氨基酸的制取主要有三条途径：即蛋氨基酸的制取主要有三条途径：即蛋白质水解、有机合成和发酵法。白质水解、有机合成和发酵法。氨基酸的合成方法主要有三种：氨基酸的合成方法主要有三种：1、由醛制备、由醛制备 醛在氨存在下加氢氰酸生成醛在氨存在下加氢氰酸生成-氨基腈，后者水解生成氨基腈，后者水解生成-氨基酸。氨基酸。例如：例如：2、-卤代酸的氨化 此法有副产物仲胺和叔胺生成，不易纯化。因此，常用盖伯瑞尔法代替上法。盖伯瑞尔法生成的产物较纯，适用于实验室合成氨基酸。3、由丙二酸酯法合成、由丙二酸酯法合成 此法应用的方式多种多此法应用的方式多种多样，其基本合成路线是：样，其基本合成路线是：合成法合成的氨基酸是外消旋体，拆分后才合成法合成的氨基酸是外消旋体，拆分后才能得到能得到D-合合L-氨基酸。氨基酸。多多 肽肽 一、多肽的组成和命名一、多肽的组成和命名 1、肽和肽键肽和肽键 一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而形成的酰胺叫做肽，酸分子的氨基脱水而形成的酰胺叫做肽，其形成的酰胺键称为肽键。其形成的酰胺键称为肽键。由由n个个-氨氨基基酸酸缩缩合合而而成成的的肽肽称称为为n肽肽，由多个由多个-氨基酸缩合而成的肽称为多肽。氨基酸缩合而成的肽称为多肽。一一般般把把含含100个个以以上上氨氨基基酸酸的的多多肽肽（有有时时是含是含50个以上）称为蛋白质。个以上）称为蛋白质。无无论论肽肽脸脸有有多多长长，在在链链的的两两端端一一端端有有游游离离的的氨氨基基（-NH2），称称为为N端端；链链的的另另一一端端有游离的羧基（有游离的羧基（-COOH），称为），称为C端。端。2、肽的命名、肽的命名 根据组成肽的氨基酸的顺序称为某氨酰某氨酰根据组成肽的氨基酸的顺序称为某氨酰某氨酰某氨酸（简写为某、某、某）。某氨酸（简写为某、某、某）。例如：例如：很多多肽都采用俗名，如催产素、胰岛素等。很多多肽都采用俗名，如催产素、胰岛素等。二、多肽结构的测定二、多肽结构的测定 由氨基酸组成的多肽数目惊人，情况十分复由氨基酸组成的多肽数目惊人，情况十分复杂。假定杂。假定100个氨基酸聚合成线形分子，可能具个氨基酸聚合成线形分子，可能具有有20100中多肽。中多肽。例如：例如：由甘氨酸、缬氨酸、亮氨酸三种氨基酸就由甘氨酸、缬氨酸、亮氨酸三种氨基酸就可组成六种三肽。可组成六种三肽。甘甘-缬缬-亮；亮；甘甘-亮亮-缬；缬；缬缬-亮亮-甘；甘；缬缬-甘甘-亮；亮；亮亮-甘甘-缬；缬；亮亮-缬缬-甘。甘。多肽结构的测定主要是作如下工作：多肽结构的测定主要是作如下工作：了解某一多肽是由哪些氨基酸组成的。了解某一多肽是由哪些氨基酸组成的。各种氨基酸的相对比例。各种氨基酸的相对比例。确定各氨基酸的排列顺序。确定各氨基酸的排列顺序。多肽结构测定工作步骤如下：多肽结构测定工作步骤如下：1、测定分子量、测定分子量 2、氨基酸的定量分析、氨基酸的定量分析 现代方法是将水解后的氨基酸混和液用现代方法是将水解后的氨基酸混和液用氨基酸分析仪进行分离和测定。氨基酸分析仪进行分离和测定。3、端基分析（测定、端基分析（测定N端和端和C端）端）（1）测定）测定N端（有两种方法）端（有两种方法）2,4-=硝硝基基氟氟苯苯法法桑桑格格尔尔(Sanger-英英国人国人)法法 2,4-=硝硝基基氟氟苯苯与与氨氨基基酸酸的的N端端氨氨基基反反应应后后，再再水水解解，分分离离除除N-二二硝硝基基苯苯基基氨氨基基酸酸，用用色色谱谱法法分分析析，即即可可知知道道N端端为为何何氨氨基基酸。酸。此法的缺点是所有的肽键都被水解掉了：此法的缺点是所有的肽键都被水解掉了：异硫氰酸苯酯异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法法艾德曼艾德曼(Edman)降解法降解法 测定咪唑衍生物的测定咪唑衍生物的R，即可知是哪种氨基酸。，即可知是哪种氨基酸。异硫氰酸苯酯法的特点是，除多肽异硫氰酸苯酯法的特点是，除多肽N端的氨基端的氨基酸外，其余多肽链会保留下来。这样就可以继续酸外，其余多肽链会保留下来。这样就可以继续不断的测定其不断的测定其N端。端。（2）测定）测定C端端 a 多肽与肼反应多肽与肼反应 所有的肽键（酰胺）都与肼反应而断裂成酰肼，只有所有的肽键（酰胺）都与肼反应而断裂成酰肼，只有C端的氨基酸有游离的羧基，不会与肼反应成酰肼。这就端的氨基酸有游离的羧基，不会与肼反应成酰肼。这就是说与肼反应后仍具有游离羧基的氨基酸就是多肽是说与肼反应后仍具有游离羧基的氨基酸就是多肽C端的端的氨基酸。氨基酸。b 羧肽酶水解法羧肽酶水解法 在羧肽酶催化下，多肽链中只有在羧肽酶催化下，多肽链中只有C端的氨基酸能逐个端的氨基酸能逐个断裂下来。断裂下来。4、肽链的选择性断裂及鉴定、肽链的选择性断裂及鉴定 上述测定多肽结构顺序的方法，对于分子量大的多肽上述测定多肽结构顺序的方法，对于分子量大的多肽是不适用的。对于大分子量多肽顺序的测定，是将其多肽是不适用的。对于大分子量多肽顺序的测定，是将其多肽用不同的蛋白酶进行部分水解，使之生成二肽、三肽等碎用不同的蛋白酶进行部分水解，使之生成二肽、三肽等碎片，再用端基分析法分析个碎片的结构，最后将各碎片在片，再用端基分析法分析个碎片的结构，最后将各碎片在排列顺序上比较并合并，即可推出多肽中氨基酸的顺序。排列顺序上比较并合并，即可推出多肽中氨基酸的顺序。部分水解法常用的蛋白酶有：部分水解法常用的蛋白酶有：胰蛋白酶胰蛋白酶只水解羰基属于赖氨酸、精只水解羰基属于赖氨酸、精氨酸的肽键。氨酸的肽键。糜蛋白酶糜蛋白酶水解羰基属于苯丙氨酸、酪水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的肽键。氨酸、色氨酸的肽键。溴化氰溴化氰只能断裂羰基属于蛋氨酸的只能断裂羰基属于蛋氨酸的肽键。肽键。F.Sanger及及其其他他工工作作者者化化了了约约10年年时时间间于于1953年年（35岁岁）首首先先测测定定出出牛牛胰胰岛岛素素的的氨氨基基酸酸顺顺序序，由由此此Sanger获获得得了了1958年年（41岁岁）的的诺诺贝贝尔尔化化学学奖奖。此此后后，有有几几百百种种多多肽肽和和蛋蛋白白质质的的氨氨基基酸酸顺顺序序被被测测定定出出来来，其其中中包包括括含含333个个氨氨基基酸酸单单位位的的甘甘油醛油醛-3-磷酸酯脱氢酶。磷酸酯脱氢酶。以以后后F.Sanger又又测测定定了了DNA核核苷苷酸酸顺顺序序，因因而而他他第第二二次次（1980年年62岁岁）获获得得了了诺诺贝贝尔尔奖奖（同同美美国国人人伯伯格格、吉吉尔尔伯伯特特共共享享）。两两次次获获得得诺诺贝贝尔尔奖奖的的化化学学家家是是很很少少见见的的，所所以以说说，F.Sanger是是一个伟大的化学家。一个伟大的化学家。三、多肽的合成三、多肽的合成 要要使使各各种种氨氨基基酸酸按按一一定定的的顺顺序序连连接接起起来来形形成成多多肽肽是是一一向向十十分分复复杂杂的的化化学学工工程程，需需要要解解决决许许多多难题，最主要的是要解决四大问题。难题，最主要的是要解决四大问题。1、保护、保护-NH2或或-COOH 氨氨基基酸酸是是多多官官能能团团化化合合物物，在在按按要要求求形形成成肽肽键键时时，必必须须将将两两个个官官能能团团中中的的一一个个保保护护起起来来，留留下一个去进行指定的反应，才能达到合成的目的。下一个去进行指定的反应，才能达到合成的目的。对保护基的要求是：易引入，之后又易除去。对保护基的要求是：易引入，之后又易除去。我我们们把把保保护护-NH2称称为为代代帽帽子子，保保护护羧羧基基称称为穿靴子。为穿靴子。2、活化反应基团（活化、活化反应基团（活化-NH2或或-COOH）通常是保护通常是保护-NH2及及-OH、-SH等，活化等，活化-COOH 3、生物活性、生物活性 合合成成多多肽肽必必须须保保证证氨氨基基酸酸的的排排列列顺顺序序与与天天然然多多肽肽相相同同，并并与与天天然然多多肽肽不不论论在在物物理理、化化学学性性质质和和生生物物活活力力各各方方面面都都一样，才具有意义。一样，才具有意义。我我国国1965年年6月月发发表表合合成成成成功功牛牛胰胰岛岛素素的的文文章章，生生物活性物活性1.270%美国美国1967年发表文章年发表文章 （胰岛素合成方法的改进）（胰岛素合成方法的改进）前苏联前苏联1972年发表文章年发表文章（胰岛素合成方法的改进）（胰岛素合成方法的改进）胰胰岛岛素素是是一一种种激激素素，可可用用于于治治疗疗糖糖尿尿病病，但但只只能能用用和和人体结构相近的胰岛素，如猪胰岛素，其它的则不起疗效。人体结构相近的胰岛素，如猪胰岛素，其它的则不起疗效。蛋蛋 白白 质质 分子量在分子量在1000以上，构型复杂的多肽称为蛋白质。以上，构型复杂的多肽称为蛋白质。一、蛋白质的分类一、蛋白质的分类 1、根据蛋白质的形状分为：、根据蛋白质的形状分为：（1）纤维蛋白质）纤维蛋白质 如丝蛋白、角蛋白等；如丝蛋白、角蛋白等；（2）球状蛋白质）球状蛋白质 如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、-球球代表蛋白（感冒抗体）等。代表蛋白（感冒抗体）等。2、根据组成分：、根据组成分：（1）单纯蛋白质单纯蛋白质其水解最终产物是其水解最终产物是-氨基酸。氨基酸。（2）结合蛋白质结合蛋白质-氨基酸氨基酸+非蛋白质（辅基）非蛋白质（辅基）辅基为糖时称为糖蛋白；辅基为核酸时称为核蛋白；辅基为糖时称为糖蛋白；辅基为核酸时称为核蛋白；辅基为血红素时称为血红素蛋白等。辅基为血红素时称为血红素蛋白等。3、根据蛋白质的功能分；根据蛋白质的功能分；（1）活活性性蛋蛋白白 按按生生理理作作用用不不同同又又可可分分为为；酶酶、激激素素、抗抗体体、收收缩缩蛋蛋白白、运运输输蛋白等。蛋白等。（2）非非活活性性蛋蛋白白 担担任任生生物物的的保保护护或或支支持持作作用用的的蛋蛋白白，但但本本身身不不具具有有生生物物活活性性的的物物质质。例例如如：贮贮存存蛋蛋白白（清清蛋蛋白白、酪酪蛋蛋白白等等），结结构构蛋蛋白白（角角蛋蛋白白、弹弹性性蛋蛋白胶原等）等等。白胶原等）等等。二、二、蛋白质的结构蛋白质的结构 各各种种蛋蛋白白质质的的特特定定结结构构，决决定定了了各各种种蛋蛋白白质质的的特特定定生生理理功功能能。蛋蛋白白质质种种类类繁繁多多，结结构构极极其其复复杂杂。通通过过长长期期研研究究确确定定，蛋蛋白白质质的的结结构构可可分分为为一一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。级结构、二级结构、三级结构和四级结构。1、蛋白质的一级结构、蛋白质的一级结构 由由各各氨氨基基酸酸按按一一定定的的排排列列顺顺序序结结合合而而形形成成的的多多肽肽链链（50个个以以上上氨氨基基酸酸）称称为为蛋蛋白白质质的的一一级级结结构。构。对对某某一一蛋蛋白白质质，若若结结构构顺顺序序发发生生改改变变，则则可可引引起起疾疾病病或或死死亡亡。例例如如，血血红红蛋蛋白白是是由由两两条条-肽肽链链（各各为为141肽肽）和和两两条条-肽肽链链（各各为为146肽肽）四条肽链（共四条肽链（共574肽）组成的。肽）组成的。在在链链，N-6为为谷谷氨氨酸酸，若若换换为为缬缬氨氨酸酸，则则造造成成红红血血球球附附聚聚，即即由由球球状状变变成成镰镰刀刀状状，若若得得了了这种病（镰刀形贫血症）不到十年就会死亡。这种病（镰刀形贫血症）不到十年就会死亡。2、蛋白质的二级结构、蛋白质的二级结构 多多肽肽链链中中互互相相靠靠近近的的氨氨基基酸酸通通过过氢氢键键的的作作用用而而形形成成的的多多肽肽在在空空间间排排列列（构构象象）称称为蛋白质的二级结构。为蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要有三中形式；蛋白质的二级结构主要有三中形式；1-螺旋螺旋右螺旋右螺旋 P629 2-折叠和折叠和-转角转角 P630 3无规则卷曲无规则卷曲没有确定规律性没有确定规律性。3、蛋白质的三级结构、蛋白质的三级结构 由蛋白质的二级结构在空间盘绕、折叠、卷由蛋白质的二级结构在空间盘绕、折叠、卷曲而形成的更为复杂的空间构象称为蛋白质的三曲而形成的更为复杂的空间构象称为蛋白质的三级结构。级结构。维持三级结构的作用力有：维持三级结构的作用力有：共价键（共价键（-S-S-）静电键（盐键）静电键（盐键）氢键氢键 憎水基（烃基等）憎水基（烃基等）形成三级结构后，亲水基团在结构外，憎水形成三级结构后，亲水基团在结构外，憎水基团在结构内，故球状蛋白溶于水。基团在结构内，故球状蛋白溶于水。4、蛋白质的四级结构、蛋白质的四级结构 由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小单位称为蛋白质亚基，由几个亚基借助各单位称为蛋白质亚基，由几个亚基借助各种副键的作用而构成的一定空间结构称为种副键的作用而构成的一定空间结构称为蛋白质的四级结构。蛋白质的四级结构。三、蛋白质的性质三、蛋白质的性质 1、两性及等电点、两性及等电点 多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基团，具有两性。团，具有两性。2、胶体性质与沉淀作用、胶体性质与沉淀作用 蛋蛋白白质质是是大大分分子子化化合合物物，分分子子颗颗粒粒的的直直径径在在胶胶粒粒幅幅度度之之内内（0.10.001）呈呈胶胶体体性性质质。蛋蛋白白质质颗颗粒粒表表面面都都带带电电荷荷，在在酸酸性性溶溶液液中中带带正正电电荷荷，在在碱碱性性溶溶液液中中带带负负电电荷荷，达达到到帮帮助助带带有有同同性性电电荷荷就就于于周周围围电电性性相相反反的的的的离离子子构构成成稳稳定定的的双双电电层层。由由于于同同性性电电荷荷相相斥斥，颗颗粒粒互互相相隔隔绝绝而而不不粘粘合合，形形成稳定的胶体体系。成稳定的胶体体系。蛋蛋白白质质与与水水形形成成的的亲亲水水胶胶体体，也也和和其其它它胶胶体体一一样样不不是是十十分分稳稳定定，在在各各种种因因素素的的影影响之下，蛋白质容易析出沉淀。响之下，蛋白质容易析出沉淀。（1）可逆沉淀（盐析）可逆沉淀（盐析）（2）不可逆沉淀）不可逆沉淀 蛋蛋白白质质与与重重金金属属盐盐作作用用，或或在在蛋蛋白白质质溶溶液液中中加加入入有有机机溶溶剂剂（如如丙丙酮酮、乙乙醇醇等等）则则发发生生不不可可逆逆沉沉淀淀。如如70-75%的的酒酒精精可可破破坏坏细细菌菌的的水水化化膜膜，是是细细菌菌发发生生沉沉淀淀和和变变性性，从而起到消毒的作用。从而起到消毒的作用。