动物蛋白AnimalProteins.ppt

单击此处编辑母版标题样式,*,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,资料仅供参考,不当之处，请联系改正。,第一节 禽蛋蛋白质,一.禽蛋的组成,禽蛋,蛋壳,11%,蛋清,56%,蛋黄,31%,水,88%,蛋白质,10.1%,碳水,化合物,1.23%,灰分,0.56%,脂肪,微量,二.蛋清蛋白质,1.卵清蛋白（ovalbumin),占蛋清蛋白质的54%左右,蛋清中包括三种不同的卵清蛋白，分别是卵清蛋白A,1,、A,2,和A,3,，主要区别是磷含量不同,卵清蛋白是单肽链糖蛋白，每条肽链有385个残基。,鸡蛋长时间放置卵清蛋白转变为S-,卵清蛋白,卵清蛋白的功能性质,凝胶性质,pH,中性、较高离子强度得到凝聚型凝胶，酸性或碱性,pH，,较低离子强度得到透明凝胶,热变性的卵清蛋白二级结构变化很小，但是三级结构明显变化,“molten globular state”,凝聚型凝胶主要通过疏水键交联,高压作用可以使卵清蛋白凝胶“熔化”,起泡性质,吸附在气液界面的卵清蛋白分子发生结构重排，,-,SH,基团暴露于分子表面,相互间交联形成表面凝胶网络，具有很大的泡沫稳定性,2.卵铁传递蛋白（ovotransferrin),蛋清中的含量13%，也称为伴清蛋白（conalbumin),分子量78000，等电点pH 6.05-6.6，单肽链，残基数686,每分子可以结合两分子铁。,卵铁传递蛋白是最容易热变性的蛋清蛋白质，对凝胶性能有重要影响,结合铁以后热稳定性提高,3.溶菌酶（lysozyme),能够水解N-乙酰葡糖胺与N-乙酰胞壁酸之间的-1，4连接键,鸡蛋清所含为C型溶菌酶，分子量14000，碱性强pI=11,有4个二硫键，没有-SH，稳定性高，在8M尿素中不完全变性,溶菌酶与-乳白蛋白结构非常相似，但作用大不相同,主要用作防腐剂和消炎药物，只对格兰氏阳性菌有效,碱性较强，容易同其他蛋白质相互作用,4.卵类粘蛋白（ovomucoid)占蛋清的10%左右，一种胰蛋白酶抑制剂,分子量28000，含糖量20-25%的糖蛋白,热稳定性非常高,5.卵粘蛋白（ovomucin)含糖量大于30%的糖蛋白，不溶于水,鸡蛋中可以提取免疫球蛋白,蛋黄中IgY的含量为10mg/ml,三.蛋黄中蛋白质的性质,蛋清中S含量高，蛋黄中Fe含量高导致煮鸡蛋蛋黄表面形成暗绿色物质,第二节 肉类蛋白质,一.肉类蛋白质的组成与性质,蛋白质一般占肉类总重的15-22%，分为三大类：肌浆蛋白（水溶性）,肌原纤维蛋白（盐溶性）和基质蛋白（不溶性）,肌浆蛋白,占肉类蛋白质的,30-35%,最重要的是肌红蛋白（,MW16800），,由两部分构成：血红素和血球蛋白,其中的,Fe,离子在不同的状态下呈现出不同的颜色,肌原纤维蛋白（,myofibrillar,protein)，,占肉类总蛋白的,55-60%,，可以进一步分成三大类,收缩蛋白：肌球蛋白 肌动蛋白,调节蛋白：原肌球蛋白,肌钙蛋白,细胞骨架蛋白,肌原纤维蛋白,肌球蛋白(myosin),占肌原纤维蛋白的4550%,分子量约480,000，等电点pH 5.3，在食品中一般带负电荷,由6条肽链组成，约4500个氨基酸残基,分子长约150nm，头部直径8nm,尾部直径1.5-2nm，40个-SH，没有-S-S-，几乎100%是螺旋,酶水解得到HMM（MW22万）和LMM（MW1.6-2.5万）,HMM进一步酶水解得到S-1和S-2,调节蛋白,原肌球蛋白（8%）,肌钙蛋白（5%）,两个亚基（34000，36000）,几乎100%的螺旋，不含Pro,三个亚基（C，I，T），分别具有结合Ca离子,抑制收缩，结合原肌球蛋白的能力,肌动蛋白（actin）,占肌原纤维蛋白的22%，,肌动蛋白有两种形式,G肌动蛋白（球状），376个氨基酸残基，分子量46000,G肌动蛋白结合形成F肌动蛋白（纤维状），分子量14000000,Pro和Gly含量较高，螺旋比例较低（10%），4个-SH。,肌动球蛋白是肌球蛋白与肌动蛋白的复合物，容易被ATP或高浓度盐溶液分解,调节蛋白,细胞骨架蛋白,作用是保持细胞骨架的稳定，包括连接蛋白和基质蛋白,连接蛋白（Titin）：含量8-10%，分子量大（100万）,基质蛋白,胶原蛋白,网硬蛋白,弹性蛋白,糖蛋白，三个亚基，300nm，分子量超过300万,通过交联影响肉的韧性,类粘蛋白，脂类物质（肉豆蔻酸）含量很高，,具有弹性性质，可伸展到原来的两倍长，分子量约70000，,氨基酸组成与胶原蛋白相似，二级结构为随机卷曲,天然肌肉蛋白没有任何功能性质，从天然态向变性态过渡时的中间态具有功能性质,肌球蛋白热变性受到盐浓度、pH、肉类型等因素的影响,盐的作用：肌纤维溶胀，肌纤维束解聚，肌动蛋白-肌球蛋白解离,0.4-1 M NaCl，磷酸盐能减少NaCl的使用量,肌肉蛋白分子聚集，凝胶的前提条件，缓慢加热可以得到有规则的交联,二.肉类加工过程中肌肉蛋白物理化学性质的变化,三.肉类蛋白质的功能性质,肌肉蛋白 的功能性质,形成粘弹性凝胶,保持水分，捕集风味物质,乳化脂肪和油,形成稳定的泡沫,1.保水性（water retention),主要依靠肌原纤维蛋白，肌原纤维20%蛋白质和80%的水，,影响因素：肉的种类，pH，盐浓度，渗透压，二价阳离子，磷酸盐,2.溶解度：肌浆蛋白的结构及性质有利于溶解；肌纤维蛋白在胜利条件下,不溶解，去除一些限制肌纤维分解的因素可以使肌纤维蛋白溶解,3.粘度：肌球蛋白长径比大，盐溶液的粘度大，肌浆蛋白的粘度很小，肉,种类影响粘度,4.凝胶：肌球蛋白在35-40 开始凝胶，最佳凝胶温度和pH 分别为65和,pH 6。主要取决于HMM，LMM的影响很小,凝胶过程：43 左右头部通过二硫键聚集，55 左右尾部螺旋消失，,通过非共价键交联。,影响因素：肉的种类，温度，盐浓度，脂类物质氧化,5.乳化：肉糜不是真正的乳状液，稳定机制是脂肪粒被不溶性蛋白质网,络所包围所形成的非均相体系；脂肪粒表面吸附了可溶性蛋白质膜，膜与,蛋白质网络相连接,乳化能力：肌球蛋白肌动球蛋白肌浆蛋白肌动蛋白,肌球蛋白氨基酸非均匀分布，分子长径比较大,第三节 奶类蛋白质,一.牛奶的成分及奶类蛋白质,二.酪蛋白,1.酪蛋白的结构,酪蛋白是脱脂乳在pH 4.6，20 条件下沉淀的蛋白质。,工业产品是四种酪蛋白的混合物，目前还无法将它们分离。,乳加工后，可以得到了从可溶性（中性酪蛋白钠）到不溶性酪蛋白,（酪蛋白钙）等一系列产品,四种酪蛋白的结构参数,酪蛋白结构特点,磷蛋白：,Ser,残基被磷酸盐基团取代，,Ser,在肽链上不是随机的，而是集中在一个区段,主要酪蛋白不含,-,SH,或-,S-S-,疏水性氨基酸含量较大且集中分布,酪蛋白（特别是,）Pro,含量大，没有任何有序二级结构，没有变性热,聚集行为，与表面活性剂类似,和,最明显，较大聚集体，,只形成,较小聚集体；通过疏水作用聚集，低温下解聚,pH,中性时形成可溶性聚集体，,Ca,离子使,和,酪蛋白聚集沉淀，,能,阻止沉淀发生,2.酪蛋白胶束,胶束内部结构还没有一致的认识，表面结构是一致的：大部分位于胶束表面，起稳定作用，一部分也在表面，全部在内部,3.酪蛋白的乳化性质,低浓度，酪蛋白在界面铺展,高浓度，不必完全铺展，,一部分伸展到水相中,低浓度，磷脂吸附在界面使,酪蛋白显示高浓度模式,酪蛋白具有很好的乳化性质，界面张力的降低程度大于其他任何蛋白质,具有明显亲水和疏水区域，在非常低的表面浓度下形成乳状液,乳化稳定性好，带电荷，构象柔性大,饱和吸附时为单分子层，胶束在表面裂解,与其他小分子乳化剂一同使用，增强或降低乳化稳定性,4.凝结（coagulation)作用,在酸、乙醇、蛋白酶作用下凝结，但是不凝胶,低浓度乙醇中酪蛋白稳定，制备含酒精,20%,的奶酒，高浓度乙醇破坏胶束而沉淀,凝乳酶的作用是使胶束表面的,酪蛋白水解,酸化凝结包括两个步骤：首先磷酸钙被溶解，其次酪蛋白在等电点沉淀,1.乳清蛋白的组成与结构,乳清固形物占牛奶固形物的50%，乳清蛋白占乳清固形物的10-12%,乳清具有重要的应用价值，除了食品之外，还应用于化妆品和保健品,乳清蛋白是混合蛋白，-乳球蛋白和-乳白蛋白合计70%,三.乳清蛋白,乳清蛋白在食品加工中的应用,重要乳清蛋白的物理化学参数,-乳球蛋白,高度有序的二级结构，,15%,螺旋、,50%,折叠、,20%,转角，三级结构紧密，蛋白酶无法完全水解,-,乳白蛋白,氨基酸序列与溶菌酶有很高的同源性，,30%,螺旋，,9%,折叠,溶解性能好，但是吸水性能较差约70-147g/100g,粘度与凝胶：即使在很高浓度下粘度也不大，加热6-12%浓度乳清蛋白能,形成高度水化的凝胶,乳化性能：牛奶中各种蛋白质的乳化能力,-乳球蛋白酪蛋白乳白蛋白BSA酪蛋白胶束酪蛋白,乳清蛋白是“硬蛋白”，在界面上的结构与在溶液中的结构基本相同,pH对乳清蛋白的乳化性能有很大影响,2.乳清蛋白的功能性质,pH对乳清蛋白乳化性能的影响,起泡性能,乳清蛋白的起泡能力大大低于酪蛋白，去除不溶性物质及脂类物质可增强起泡性,乳清蛋白的泡沫稳定性大，在等电点尤其如此,乳球蛋白的泡沫稳定性比乳白蛋白大得多,pH对乳清蛋白泡沫稳定性的影响,低温下，乳清蛋白二聚体分解为单体，疏水作用减弱；-SH基团反应活性增加,乳球蛋白的热变性温度随pH降低而升高，pH3可逆变性，pH8，变性导致聚集,乳白蛋白的热变性温度低于乳球蛋白,3.加工处理对乳清蛋白结构和功能性质的影响,长期存放凝胶性能下降，蛋白质聚集体含量增加,适度加热改善乳化性能，长时间加热不利于乳化性质,