第二次酶学练习题-答案.doc

第二章 酶学练习题
一、填空题
1.酶促反应的特点为_____________ 、 _____________ _、________ ____、_______ ______。
条件温和 高效率 高专一性 可调节
2.酶活性的快速调节方式包括_________ 和_________ 。
酶原激活 共价修饰调节
3.全酶包括______________ 和______________ 。
酶蛋白 辅助因子
4.酶的结合部位决定酶_____________ ，而催化部位决定酶的______________ 。
专一性 催化反应性质
5.酶活性中心往往处于酶分子表面的______________ 中，形成 区，从而使酶与底物之间的作用加强。
孔穴凹陷 疏水
6.在酶蛋白中既能作为质子供体又能作为质子受体的、最有效又最活泼的催化基团是 。
组氨酸的咪唑基
7.在胰凝乳蛋白酶的催化过程中，有质子从酶到底物的转移，此质子的供体是 。
水
8.胰凝乳蛋白酶活性中心的电荷转接系统是由 、 和 三个氨基酸残基依赖 氢 键产生的。
Asp102、His57及Ser195 氢
9.同一种酶有几种底物，就有 个Km值，其中Km值最 的底物，便为该酶的 底物。
几 小 最适宜
10．加入竞争性抑制剂，酶的最大反应速度会 ，Km值会 。
不变 减小
11.一般别构酶分子结构中都包括 部位和
部位，其反应速度对底物浓度的曲线是 曲线。
活性部位 别构部位 S形
12.测定酶活力时，底物浓度应 ，反应温度应选在 ，
反应PH选在 ，反应时间应在反应的 期进行。
过量 适宜范围 适宜的范围 初
13.表示酶量的多少常用 表示。
酶活力单位
14.在标准条件下，1mg酶在1min内转化了2umol底物，那么 mg酶代表1个酶活力单位。 0.5
15.酶原激活的本质是 的形成和暴露的过程。
活性中心
16.丙二酸是 酶的 抑制剂。
琥珀酸脱氢酶 竞争性
17.延胡索酸酶只对反丁烯二酸(延胡索酸)起催化作用，而对顺丁烯二酸则无作用，因而此酶具有 专一性。
几何异构
18.米氏方程为 。 V= Vmax[S]/(Km+[S])
19.酶能加速化学反应的主要原因是 和 结合形成了 ，使 呈活化状态，从而 了反应的活化能。
酶 底物 ES中间复合物 底物 降低
20.酶实现高效率催化的主要因素 、 、
、 。
邻近效应 定位效应 底物分子敏感键形变 多功能催化
21.若使酶反应速度达到最大反应速度的90%，此时底物浓度应是此酶Km值的 __________倍。 9倍
22.酶的活性中心包括________________和________________两个功能部位，其中________________直接与底物结合，决定酶的专一性，________________是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
底物结合部位 催化部位 底物结合部位 催化部位
23.谷氨酰胺合成酶的活性可以被________________共价修饰调节；糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被________________共价修饰调节。
ATP提供的腺苷酰基的共价修饰 cAMP依赖的蛋白激酶
24.常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基，TPCK常用于修饰________________残基。
丝氨酸 组氨酸
25.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法)，得到的直线在横轴上的截距为________________，纵轴上的截距为________________。
-1/Km 1/Vmax
26.磺胺类药物可以抑制________________酶，从而抑制细菌生长繁殖。
二氢叶酸合成酶
二、是非题
1.[ √ ]对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。
2.[ × ]酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。
3.[ × ]酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
4.[ √ ]Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。
5.[ √ ]当[S]>> Km时，v 趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加v。
6.[ × ]酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。
7.[ √ ]增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。
8.[ √ ]正协同效应使酶促反应速度增加。
9.[ √ ]竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。
10.[ × ]酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。
三、选择题
1.[ ]利用恒态法推导米氏方程时，引入了除哪个外的三个假设？
A.在反应的初速度阶段，E+P→ES可以忽略
B.假设［S］>>［E］，则［S］-［ES］≈［S］
C.假设E+S→ES反应处于平衡状态
D.反应处于动态平衡时，即ES的生成速度与分解速度相等

2.[ ]用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用，在一反应系统中，加入过量S和一定量的I，然后改变［E］，测v，得v～［E］曲线，则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂？
A.1
B.2
C.3
D.不可确定

3.[ ]在一反应体系中，［S］过量，加入一定量的I，测v～［E］曲线，改变［I］，得一系列平行曲线，则加入的I是：
A.竞争性可逆抑制剂
B.非竞争性可逆抑制剂
C.反竞争性可逆抑制剂
D.不可逆抑制剂
4.[ ]竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？
A.作用时间
B.抑制剂浓度
C.底物浓度
D.酶与抑制剂的亲和力的大小
E.酶与底物的亲和力的大小
5.[ ]酶的竞争性可逆抑制剂可以使：
A.Vmax减小，Km减小
B.Vmax增加，Km增加
C.Vmax不变，Km增加
D.Vmax不变，Km减小
E.Vmax减小，Km增加
6.[ ]溶菌酶在催化反应时，下列因素中除哪个外，均与酶的高效率有关？
A.底物形变
B.广义酸碱共同催化
C.邻近效应与轨道定向
D.共价催化

7.[ ]丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于：
A.反馈抑制
B.底物抑制
C.竞争性可逆抑制
D.非竞争性可逆抑制
E.反竞争性可逆抑制
8.[ ]酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上？
A.天冬氨酸 B.脯氨酸 C.赖氨酸 D.丝氨酸 E.甘氨酸
9.[ ]测定酶活性时，通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度？
A.0.1% B.0.5% C.1% D.2% E.5%

10.[ ]在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体？
A.His的咪唑基 B.Lys的ε氨基 C.Arg的胍基 D.Cys的巯基E.Trp的吲哚基
11．关于酶的描述，哪一项不正确?
A所有的蛋白质都是酶 B酶是细胞内合成的，但可以在细胞外发挥催化作用
C酶是生物催化剂 D酶具有专一性 E强酸强碱能使酶失活
12．关于酶活性中心的描述，哪一项正确?
A所有的酶都有活性中心 B所有酶的活性中心都含有辅酶
C酶的必需基团部位于酶的活性中心内 D所有抑制剂都作用于酶的活性中心
E所有酶的活性中心都含有金属离子
13．酶的高效率在于：
A增加反应自由能 B改变反应的平衡常数 C降低活化能 D降低反应的自由能E提高活化能
14.以下哪项不是酶的持性?
A酶是生物摧化剂 B易受PH、温度等外界因素的影响
C能加速化学反应，但不改变反应平衡点 D催化效率极高E有高度特异性
15.辅酶的作用机理主要在于：
A维持酶蛋白的空间构象 B构成酶的活性中心 C在酶与底物的结合中起桥梁作用 D在酶促反应中起运载体的作用 E决定酶的专一性
16．酶分子中使底物转变为产物的基团是指
A结合基团 B催化基团 C疏水基团D酸性基团 E碱性基团
17．酶原的激活是由于：
A氢键断裂，改变酶分子构象 B酶蛋白与辅助因子结合C酶蛋白进行化学修饰D亚基解聚或亚基聚合 E切割肽键，酶分子构象改变
18．同工酶是指：
A辅酶相同的酶 B活性中心中的必需基团相同的酶
C功能相同而酶分子结构不同的酶 D功能和性质都相同的酶
E功能不同而酶分子结构相似的酶
19．有关酶蛋白的描述，哪一项不正确?
A属于结合酶的组成部分 B为高分子化合物 C与酶的特异性无关
D不耐热 E不能透过半透膜
20.乳酸脱氢酶经透析后，其活性大大降低或消失，原因是：
A亚基解聚 B酶蛋白变性 C失去辅酶 D缺少底物与酶结合所需要的能量
E以上都不对
21．有关别构酶的结构特点，哪一项不正确？
A有多个亚基 B有与底物结合的部位 C有与调节物结合的部位
D催化部位与别构部位部位于同一亚基上
E催化部位与别构部位既可以处于同一亚基也可以处于不同亚基
22．酶的诱导契合学说是指
A酶原被其他酶激活 B酶的绝对专一性 C酶改变底物构象 D酶改变抑制剂构象E底物改变酶构象
23．酶的天然底物是指：
A被酶作用的各种底物 B有几种底物的酶中Km值最小的底物
C有几种底物的酶中Km值最大的底物 D能参与酶促反应的一种物质
E非人工合成的天然存在的化合物
24．下列哪项改变不影响酶催化反应的最初线性速率?
A 底物浓度 B 酶浓度 C pH D 温度 E 时间
25．底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度
A反应速度随底物浓度增加而增加 B随底物浓度的增加酶逐渐失活
C酶的结合部位全部被底物占据 D再增加酶浓度反应不再加快
E形成酶—底物复合物增加
26．关于Km值的描述．哪一项是错误的?
A 不同的酶Km值不同 B 多底物酶对每种底物各有一个特定的Km值
C 多底物酶的最适底物一般是指各底物的Km值中最小者
D 一定条件下Km值越小，底物与酶的亲和力越大 E Km值通常用酶浓度表示
27．酶的Km值大小与：
A酶性质有关 B酶浓度有关 C酶作用温度有关 D酶作用时间有关 E以上均有关
28．某种酶以反应速度对底物浓度作图，呈S形曲线，此种酶应属于：
A符合米氏方程的酶 B变构酶 C单体酶 D结合酶 E多酶复合体
29．酶活性是指：
A酶所催化的反应 B酶与底物的结合力 C酶自身的变化
D无活性酶转变为有活性酶的能力 E酶的催化能力
30.纯化酶制剂时，酶纯度的主要指标是：
A蛋白质浓度 B酶量 C酶的总活性 D酶的比活性 E酶的理化性质
31.有机磷农药所结合的胆碱酯酶上的基团是
A—NH2 B —C00H C —SH D —OH E 苯环
32.L—氨基酸氧化酶只能催化L—氨基酸氧化，此种专一件属于：
A绝对专一性 B结构专一性 C键专一性 D几何异构专一性 E旋光异构专一性
33.关于酶竞争性抑制的特点中，哪一项是错误的?
A抑制剂与底物结构相似 B抑制剂能与底物竞争酶的活性中心
C增加底物浓度可解除抑制作用 D增加底物浓度能增加抑制作用
E抑制程度取决于抑制剂和底物浓度的相对比例
34.国际酶学委员会将酶分为六大类的主要根据是：
A酶的来源 B酶的结构 C酶的理化性质 D酶促反应性质 E酶所催化的底物
35.有关Km单位的表示，哪一项是错误的?
(A)mol／L (B) nmol/L (C) mmol/L (D) mol/min (E)mol/mL
36.属于酶的可逆性共价修饰，哪一项是正确的?
A别构调节 B竞争性抑制 C酶原激活 D酶蛋白与辅基结合 E酶的丝氨酸羟基磷酸化
37.核酶（ribozgme）的底物是
    （A）DNA    （B）RNA    （C）核糖体   （D)细胞核膜     （E）核蛋白
38、下列哪个过程是酶原的激活过程
  A.前胶原→原胶原B.胰岛素原→胰岛素 C.凝血因子I→Ia
 D.凝血因子II→Iia   E.糖原合成D→I
39、催化单一底物反应的酶的米氏常数（KM）是
A、底物和酶之间反应的平衡常数（）
B、酶催化能力的一个指标（）
C、引起最大反应速度的底物浓度的一半（）
D、引起最大反应速度一半的底物浓度（）
E、只有用纯酶才能测定（）
40. 某一符合米曼氏方程的酶，当[S]=2Km时，其反应速度V等于：
   A.Vmax     B.2/3Vmax      C.3/2 Vmax     D.2Vm      E.1/2 Vmax
五、问答与计算
1.试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性。
(1)脲酶(只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3)
绝对专一性
(2)β-D-葡萄糖苷酶(只作用β-D-葡萄糖形成的各种糖苷，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷)
族专一性
(3)酯酶(作用于R1COOR2的水解反应)
键专一性
(4)L-AA氧化酶(只作用于L-AA，而不能作用于D-AA)
立体异构专一性
(5)反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸(延胡索酸)，而不能作用于顺丁烯二酸 (马来酸)]
几何异构专一性
(6)甘油激酶(催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸)
绝对专一性
2.称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1ml溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量，请计算：(1)酶溶液的蛋白浓度及比活(2)每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。
（1）1毫升酶液中所含蛋白质含量为
（0.2/2）0.625= 0.625毫克/毫升
比活力 250/0.625 = 400U/mg蛋白
（2）1克酶制剂总蛋白含量 0.625X1000=625毫克
1克酶制剂总活力 250X1000=2.5X105
3.Vmax和米氏常数可以通过作图法求得，试比较v～［S］图，双倒数图，v～v/［S］作图，［S］/v～［S］作图及直接线性作图法求Vmax和Km的优缺点。
自学
4.有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释。
答：加入低浓度竞争性抑制剂不能引起变构酶的失活，相反，由于竞争性抑制剂和底物的竞争性与酶结合，在少量抑制剂存在时，与酶的底物结合部位结合，引起变构酶同位正协同效应，激活该酶活性，竞争性抑制剂只在高浓度时才使变构酶活性下降。
5. 一个假设的酶促反应中，当酶的用量固定，不同底物浓度时的初速度如下表：
[S]
(mol/L)　　　　
V
(mmol/min)　
　　　　[S]
(mol/L)　　　
　　　　V
(mmol/min)　　　　
5.0×10-2
0.25
5.0×10-5
0.20
5.0×10-3
0.25
5.0×10-6
0.071
5.0×10-4
0.25
5.0×10-7
0.0096
 问:(1) 在此酶浓度时V是多少？
0.25mmol/min
(2) 此酶的K值是多少？（用计算法，不用图解）
根据米氏方程， 0.2=（ 0.25X5X10-5）/（Km+5X10-5）
Km=1.25X10-5mol/L
(3) 此中反应是否从米-曼式动力学？（10分）
检验其是否遵循米-曼式动力学，就看在一个较宽的[S]范围内V0与[S]的关系，若在不同情况下均给相同的Km，说明它遵循米-曼式动力学，经检验此反应遵循米-曼式动力学。
6、一个假设的酶促反应中不同底物浓度（酶的用量固定），初始速度如下表：
[S](mol/l)
v(mmol/min)
[S](mol/l)
V(mmol/min)
2.0x10-1
60
2.0x10-4
48
2.0x10-2
60
1.5x10-4
45
2.0x10-3
60
1.3x10-5
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 问：（1）此反应的VMAX是多少？
60 mmol/min
（2）为什么底物浓度大于2.0x10-3 mol/L时，V是常数？
酶分子全部参与了化学反应，为底物分子所饱和，V达到最大值。
（3）当底物浓度为2.0x10-2 mol/L时，此酶的浓度如何？（10分）
酶分子全部参与了化学反应，为底物分子所饱和，此时酶的游离态浓度为零，结合态的酶浓度为酶的初始浓度。
7、欲使酶反应速度达最大速度的99%与50%，试求底物浓度应各为多少？
由于V= Vm[S]/(Km+S) 因此 v/Vm = [S]/(Km+S)
则 99/100 = [S]/(Km+S) [S]= 99 Km
若50/100 = [S]/(Km+S) [S] = Km

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